HLICE ALFA

Es el segundo nivel de organizacin proteica en el cual el esqueleto peptdico esta enrollado, como una estructura en espiral, alrededor de un eje imaginario (organizacin helicoidal de la cadena peptdica). Caractersticas estructurales de la hlice alfa: - Hay 3.6 amino cidos en cada vuelta de la helice. - Todos los enlaces peptdicos son planares y trans. - Los grupos N-H de todos los enlaces peptdicos apuntan en la misma direccin, la cual es aproximadamente paralela al eje de la hlice - Los grupos C=O de todos los enlaces peptdicos apuntan en la direccin opuesta a la de los grupos NH, tambin casi paralela al eje de la hlice. - El grupo C=O de cada enlace peptdico esta unido por enlace de hidrogeno al grupo N-H del enlace peptdico que se encuentra separado de el por cuatro amino cidos - Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia afuera de la hlice. La estabilidad de la hlice alfa esta afectada por diversos factores que incluyen, entre los ms importantes: 1. Las interaccin electrosttica entre aminocidos sucesivos con cadenas R que contienen grupos cargados. 2. Los tamaos de los grupos R adyacentes. 3. Las interacciones entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos. 4. La presencia de residuos de Prolina (recurdese que la prolina es un aminocido con una configuracin diferente a la de los otros aminocidos).

HOLA PLEGADA BETA (BETA LAMINA)

Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organizacin de las protenas en el cual el esqueleto de la cadena peptdica (Beta hebras) se extiende en un arreglo en zigzag similar a una serie de pliegues, con los enlaces peptdicos organizados en planos de inclinacin alterna (alternando planos descendentes y planos ascendentes). La hola plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptdicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptdica. Caractersticas de la Hoja plegada (beta-lamina): 1. Cada enlace peptdico es planar y tiene configuracin trans. 2.- Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptdicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) estn en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. 3.- Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. 3.- Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lmina, despus abajo del mismo, y as sucesivamente.

Hay dos clases de estructura beta en hoja plegada: Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas polipeptdicas corren en direccin opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino) Paralela: Si las cadenas poli peptdicas adyacentes corren en la misma direccin.

Beta-lamina, anti paralela

Usualmente los segmentos de polipptidos que muestran conformacin Beta se denominan, individualmente, Beta-hebras, y se representan por una flecha que apunta en la direccin en la cual la hebra corre (del grupo amino al grupo carboxilo).

En las protenas pueden encontrarse ambos tipos de hojas plegadas, pero la estructura antiparelela es mas estable. El contenido de conformacin beta en las protenas es muy variable: la mioglobina, por ejemplo, no presenta este tipo de estructura secundaria, mientras que el 45 % de los amino acidos de la quimotripsina forman parte de una conformacin beta. Debe indicarse que no toda la cadena polipeptidica es parte de una Beta-lamina, paralela conformacin de alfa-hlice o de hoja plegada. Existen porciones asociadas a giros, segmentos irregularmente enrollados y otros con formas extendidas: la Carboxipeptidasa, por ejemplo, tiene a un 38 % de los aminocidos contenidos en alfa-hlices y un 27 % formando estructuras beta. Por consiguiente, alrededor del la tercera parte de sus residuos de aminocidos no estn incluidos en estas estructuras secundarias.

http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/