Coenzimas NAD+ y NADH

La nicotinamida adenina dinucletido (abreviado NAD+, y tambin llamada difosfopiridina nucletido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las clulas vivas. El compuesto es un dinucletido, ya que consta de dos nucletidos unidos a travs de sus grupos fosfato con un nucletido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida. En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox (oxidorreduccin), llevando los electrones de una reaccin a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las clulas: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras molculas y pasa a ser reducido, formndose NADH, que Coenzima NAD puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones son la principal funcin del NAD+. Sin embargo, tambin es utilizado en otros procesos celulares, en especial como sustrato de las enzimas que aaden o eliminan grupos qumicos de las protenas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD+ son objetivos para el descubrimiento de medicamentos. En los organismos, el NAD+ puede ser sintetizado desde cero (de novo) a partir de los aminocidos triptfano o cido asprtico. Alternativamente, los componentes de las coenzimas se obtienen a partir de los alimentos, como la vitamina llamada niacina. Compuestos similares son liberados por las reacciones que descomponen la estructura del NAD+. Estos componentes preformados pasan luego a travs de una ruta que los recicla de vuelta a la forma activa. Algunos NAD+ tambin se convierten en nicotinamida adenina dinucletido fosfato (NADP+), cuya qumica es similar a la de la coenzima NAD+, aunque tiene diferentes funciones en el metabolismo.
PROPIEDADES FSICAS Y QUMICAS

La nicotinamida adenina dinucletido tiene la frmula molecular C21H27N7O14P2, su masa molar es de 663.425 y su punto de fusin es de 160C. Consta de dos nucletidos unidos por un par de grupos fosfato puente. Los nucletidos consisten de anillos de ribosa, uno con adenina adjunta al primer tomo de carbono (la posicin 1') y el otro con nicotinamida en esta posicin. El grupo nicotinamida puede estar conectado en dos orientaciones a este tomo de carbono anomrico; debido a estas dos posibles estructuras, el compuesto existe como dos diestereoismeros. Es la -nicotinamida diestereoismero de NAD+ la que se encuentra en los organismos. Estos nucletidos estn unidos por un puente de dos grupos fosfato a travs de los carbonos 5'. En el metabolismo, el compuesto acepta o dona electrones en las reacciones redox. Estas reacciones (que se resumen en la frmula mostrada a continuacin) implican la eliminacin de dos tomos de hidrgeno del reactivo (R), en forma de ion hidruro, y un protn (H+). El protn se libera en solucin, mientras que el RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a NADH mediante la transferencia del hidruro al anillo de nicotinamida. RH2 + NAD+ NADH + H+ + R

Del par de electrones del hidruro, un electrn es transferido al nitrgeno cargado positivamente del anillo nicotinamida del NAD+, y el segundo tomo de hidrgeno es transferido al tomo de carbono C4 opuesto a este nitrgeno. El punto medio potencial del para redox NAD+ / NADH es -0,32 voltios, lo que hace al NADH un fuerte agente reductor. La reaccin es fcilmente reversible, cuando el NADH reduce otra molcula y es re-oxidado a NAD+. Esto significa que la coenzima puede ciclar de forma continua entre las formas NAD+ y NADH sin que se consuman. En apariencia, todas las formas de esta coenzima son polvos amorfos de color blanco, higroscpicos y muy solubles en agua. Los slidos son estables si se conservan en seco y en la oscuridad. Las soluciones de NAD+ son incoloras y estables durante ms o menos una semana a 4C y pH neutro, pero se descomponen rpidamente en cidos o lcalis. Cuando se descomponen, forman productos que son inhibidores de la enzima.

CONCENTRACIN Y ESTADO EN LAS CLULAS

En el hgado de la rata, la cantidad total de NAD+ y NADH es de aproximadamente 1 mol por gramo de peso fresco, unas 10 veces la concentracin de NADP + y NADPH en las mismas clulas. La concentracin de NAD+ en el citosol de la clula es ms difcil de medir, con estimaciones recientes en clulas animales que estn en torno a 0,3 mM, y aproximadamente de 1,0 a 2,0 mM en la levadura. Sin embargo, ms del 80% est enlazado a las protenas, por lo que la concentracin en solucin es mucho ms baja. Los datos correspondientes a otros compartimentos de la clula son limitados, aunque en la mitocondria la concentracin de NAD+ es similar al del citosol. Este NAD+ se transporta al interior de la mitocondria por una protena de transporte especfica de la membrana, ya que la coenzima no puede pasar a travs de las membranas. El equilibrio entre las formas oxidadas y reducidas de nicotinamida adenina dinucletido se llama proporcin NAD+/NADH. Esta proporcin es un componente importante de lo que se llama estado redox de la clula, una medida que refleja tanto las actividades metablicas como la salud de las clulas. Los efectos de la proporcin NAD+/NADH son complejos, y controlan la actividad de varias enzimas, incluyendo la gliceraldehdo 3-fosfato deshidrogenasa y la piruvato deshidrogenasa. En los tejidos sanos de mamferos, la proporcin NAD+/NADH es aproximadamente 1, por lo que la concentracin de NAD+ y NADH son comparables. En contraste, la proporcin NADP+/NADPH es normalmente de 0,005, unas 200 veces menor que la proporcin NAD+/NADH. Por tanto, el NADPH es la forma dominante de esta coenzima. Las distintas proporciones son fundamentales para las diferentes funciones metablicas del NADH y el NADPH.

ESTO ES OPCIONAL NO LO COLOQUES EN LA DIAPOSITIVA, PERO INFORMATE POR SIACASO

BIOSNTESIS

El NAD+ se sintetiza a travs de dos rutas metablicas: en una ruta de novo a partir de aminocidos, o en rutas de rescate mediante el reciclado de componentes preformados como nicotinamida convertida de nuevo a NAD +. Produccin de novo
Algunas rutas metablicas que sintetizan y consumen NAD+ en los vertebrados. Las abreviaturas se definen en el texto.

La mayora de los organismos sintetizan NAD+ a partir de componentes simples. El conjunto especfico de reacciones vara entre los organismos, pero una caracterstica comn es la generacin de cido quinolnico (QA) a partir de un aminocido, ya sea triptfano (Trp) en los animales y algunas bacterias, o bien cido asprtico en algunas bacterias y plantas. El cido quinolnico se convierte en cido nicotnico mononucletido (NaMN) mediante transferencia de un grupo fosforibosa. Un grupo adenilato se transfiere entonces para formar cido nicotnico adenina dinucletido (NaAD). Por ltimo, el grupo cido nicotnico del NaAD es amidado a un grupo nicotinamida (Nam), formando nicotinamida adenina dinucletido. En un nuevo paso, algunos NAD+ se convierten en NADP+ mediante la NAD+ kinasa, que fosforila el NAD+. En la mayora de los organismos, esta enzima utiliza ATP como fuente del grupo fosfato, aunque en las bacterias tales como Mycobacterium tuberculosis y en las arqueas como Pyrococcus horikoshii, el polifosfato inorgnico es una alternativa como donante de fosfato. Rutas de rescate Adems de formar NAD+ de novo a partir de aminocidos precursores simples, las clulas tambin reciclan compuestos preformados que contengan nicotinamida. Aunque se conocen otros precursores, los tres compuestos naturales que contienen el anillo nicotinamida y usan las rutas de Las rutas de rescate utilizan estos tres precursores del NAD+. reciclaje son el cido nicotnico (Na), la nicotinamida (Nam) y la nicotinamida ribosida (NR). Los precursores son reciclados a NAD(P)+ a travs de reacciones de adenilacin y fosforibosilacin. Estos compuestos se pueden tomar a partir de la dieta, donde la mezcla de cido nicotnico y nicotinamida se conoce como vitamina B3 o niacina. Sin embargo, estos compuestos tambin son producidos en las clulas, cuando el grupo nicotinamida se libera a partir del NAD+ en las reacciones de transferencia de ADP-ribosa. De hecho, las enzimas que participan en dichas rutas de rescate parecen estar concentradas en el ncleo de la clula, lo que puede compensar el alto nivel de reacciones que consumen NAD+ en este orgnulo. Las clulas tambin pueden tomar NAD+ extracelular a partir de su entorno. A pesar de la presencia de la ruta de novo, las reacciones de rescate son esenciales en los seres humanos. Una carencia de niacina en la dieta provoca una enfermedad llamada pelagra. Esta elevada exigencia de NAD+ resulta del constante consumo de

la coenzima en reacciones como las modificaciones post-traduccionales, ya que el ciclado del NAD+ entre las formas oxidadas y reducidas en las reacciones redox no cambia los niveles generales de la coenzima. Las rutas de rescate utilizadas por los microorganismos difieren de las de los mamferos. Por ejemplo, algunos agentes patgenos, como la levadura Candida glabrata y la bacteria Haemophilus influenzae son auxtrofos de NAD+, es decir, no pueden sintetizar NAD+ y dependen de las rutas de rescate. An ms sorprendente es el patgeno intracelular Chlamydia trachomatis, que carece de genes implicados en el rescate o en la biosntesis de NAD+ y NADP+, y que en su lugar obtiene estas coenzimas de su anfitrin.

COLOCAS METABOLISMO UN POCO DE TEORIA Y LUEGO SE DA POR DOS RUTAS: 1.-PROUDCCION DE NOVO (COLOCAS LA IAMGEN DE ARRIBA) 2.-RUTA DE RESCATE ( LA IMAGEN E ABAJO)

FUNCIONES

La nicotinamida adenina dinucletido tiene varias funciones esenciales en el metabolismo. Acta como coenzima en las reacciones redox, como donante de grupos ADP-ribosa en las reacciones de ADP-ribosilacin, como precursor del segundo mensajero de la molcula cclica de ADP-ribosa, as como sustrato para las ADN ligasas bacterianas y un grupo de enzimas llamadas sirtuinas, que usan NAD+ para eliminar los grupos protecos acetilo. Oxidoreductasas La principal funcin del NAD+ en el metabolismo es la transferencia de electrones de una reaccin redox a otra. Este tipo de reaccin es catalizada por un gran grupo de enzimas llamadas oxidoreductasas. Los nombres correctos para estas enzimas contienen los nombres de sus sustratos: por ejemplo, la NADH-ubiquinona oxidoreductasa cataliza la oxidacin del NADH por la coenzima Q. Sin embargo, estas enzimas son tambin conocidas como deshidrogenasas o reductasas, por lo que la NADH-ubiquinona oxidoreductasa tambin suele ser llamada NADH deshidrogenasa o, a veces, coenzima Q reductasa.

Cuando estn enlazados a una protena, el NAD+ y el NADH suelen mantenerse en un motivo estructural conocido como pliegue Rossmann. El nombre proviene de Michael Rossmann, que fue el primer cientfico en darse cuenta de lo comn que es esta estructura dentro de las protenas enlazadas a nucletidos. Este pliegue contiene tres o ms hebras beta paralelas enlazadas mediante dos hlices alfa en el orden beta-alfa-beta-alfabeta. Esto forma una hoja beta flanqueada por una capa de hlices alfa a cada lado. Debido a que cada pliegue Rossmann enlaza un nucletido, los dominios de enlace para el dinucletido NAD+ consisten de dos pares de El pliegue de Rossmann en la zona de la lactato deshidrogenasa de Cryptosporidium parvum, pliegues Rossmann, con cada pliegue con el NAD+ en rojo, las lminas beta en amarillo enlazando un nucletido dentro del cofactor. y las hlices alfa en prpura. Sin embargo, este pliegue no es universal entre las enzimas dependientes de NAD, ya que se ha descubierto recientemente que una clase de enzimas bacterianas involucradas en el metabolismo de los aminocidos se enlazan a la coenzima pero carecen de esta forma de pliegue. Cuando se enlaza al sitio activo de una oxidoreductasa, el anillo nicotinamida de la coenzima se coloca de modo que pueda aceptar un hidruro del otro sustrato. Ya que el carbono C4 que acepta el hidrgeno es proquiral, esto puede ser explotado en la cintica de enzimas para dar informacin sobre el mecanismo enzimtico. Esto se hace mediante la mezcla de una enzima con un sustrato que tiene tomos de deuterio sustituidos por los hidrgenos, de tal forma que la enzima reducir el NAD+ mediante la transferencia de un deuterio en lugar de un tomo de hidrgeno. En este caso, una enzima puede producir uno de los dos estereoismeros de NADH. En algunas enzimas, el hidrgeno se transfiere desde el plano superior del anillo de nicotinamida (las oxidoreductasas clase A), mientras que en otras enzimas (las oxidoreductasas de clase B) la transferencia se produce desde abajo.

A pesar de esta similitud en la forma en que las protenas se unen a las coenzimas, las enzimas casi siempre muestran un alto nivel de especificidad, ya sea por el NAD+ o el NADP+. Esta especificidad refleja las distintas funciones metablicas de las dos coenzimas, y es el resultado de diferentes clases de residuos de aminocidos en los dos tipos de sitios de unin al coenzima. Por ejemplo, en el sitio activo de las enzimas dependientes de ADP, se forma un enlace inico entre Aspecto del NAD en 3D. una cadena lateral de aminocidos bsico y el grupo fosfato cido del NADP+. Por el contrario, en las enzimas dependientes de NAD, la carga en este bolsillo se invierte, impidiendo el enlace del NADP+. Sin embargo, hay algunas excepciones a esta regla general, y enzimas como la aldosa reductasa, glucosa-6-fosfato deshidrogenasa, y la metilentetrahidrofolato reductasa pueden utilizar ambas coenzimas en algunas especies. Papel en el metabolismo rdox

Las reacciones redox catalizadas por oxidoreductasas son vitales en todo el metabolismo, pero una esfera particularmente importante es la liberacin de energa de los nutrientes. Los compuestos reducidos, como la glucosa, se oxidan, liberando as la energa. Esta energa se transfiere al NAD+ mediante reduccin a NADH, como parte de la glucolisis y el ciclo del cido ctrico (ciclo de Krebs). En eucariotas, los electrones transportados por el NADH que se produce en el citoplasma mediante glucolisis son transferidos al Esquema del metabolismo redox interior de la mitocondria por lanzaderas mitocondriales, como la lanzadera malatoaspartato. El NADH es oxidado a su vez por la cadena de transporte de electrones, que bombea protones a travs de la membrana y genera ATP a travs de la fosforilacin oxidativa. Estos sistemas de lanzadera tambin tienen la misma funcin de transporte en los cloroplastos. Dado que tanto las formas oxidadas como reducidas de nicotinamida adenina dinucletido se utilizan en estos conjuntos de reacciones enlazadas, la clula mantiene aproximadamente concentraciones iguales de NAD+ y NADH. Una proporcin alta de NAD+/NADH permite a este coenzima actuar como agente oxidante y como reductor. En contraste, la funcin principal del NADP + es como agente reductor en el anabolismo, estando la coenzima implicada en rutas como la sntesis de cidos grasos y la fotosntesis. Dado que el NADPH es necesario para conducir las reacciones redox como un fuerte agente reductor, la proporcin NADP+/NADPH se mantiene muy baja. Aunque es importante en el catabolismo, el NADH se utiliza tambin en las reacciones anablicas, como la gluconeognesis. Esta necesidad de NADH en el anabolismo plantea un problema creciente para los procariotas que crecen en nutrientes que liberan slo una pequea cantidad de energa. Por ejemplo, las bacterias nitrificantes como Nitrobacter oxidan el nitrito a nitrato, lo que libera energa suficiente para bombear los protones y generar ATP, pero no la suficiente como para producir NADH directamente. Como el NADH sigue siendo necesario para las reacciones anablicas, estas bacterias utilizan una nitrito oxidoreductasa para producir la suficiente fuerza motriz de protones como para ejecutar parte de la cadena de transporte de electrones en sentido inverso, generando NADH. Funciones no redox

La coenzima NAD+ se consume tambin en las reacciones de transferencia de ADPribosa. Por ejemplo, las enzimas llamadas ADP-ribosiltransferasas aaden la fraccin ADP-ribosa de esta molcula a las protenas, en una modificacin postraduccional llamada ADP-ribosilacin. Esta reaccin implica la adicin de un solo grupo ADPribosa (mono-ADP-ribosilacin), o la transferencia de ADP-ribosa a las protenas en cadenas largas ramificadas (poli-ADP-ribosilacin). La mono-ADP-ribosilacin se identific por primera vez como el mecanismo de un grupo de toxinas bacterianas, en particular la toxina del clera, pero tambin participan en la sealizacin celular normal. La poli-ADP-ribosilacin es llevada a cabo por las polimerasas poli-(ADPribosa). La estructura de poli-(ADP-ribosa) est implicada en la regulacin de varios eventos celulares, y es ms importante en el ncleo celular, en procesos como la reparacin del ADN o el mantenimiento del telmero mantenimiento. Adems de estas funciones dentro de la clula, se ha descubierto recientemente un grupo de ADP-ribosiltransferasas extracelulares, pero sus funciones an no estn claras. Otra funcin de esta coenzima en la sealizacin celular es como precursor de la ADP-ribosa cclica, que se produce a partir de NAD+ por ADP-ribosil ciclasas, como parte de un sistema de segundo mensajero. Esta molcula acta en la sealizacin de calcio mediante la liberacin de calcio de las reservas Estructura de la ADP-ribosa cclica intracelulares. Esto lo hace mediante el enlace y apertura de una clase de canales de calcio llamados receptores de rianodina, que se encuentran en las membranas de los orgnulos como el retculo endoplasmtico. El NAD+ tambin es consumido por las sirtuinas, que son deacetilasas dependientes de NAD, como la Sir2. Estas enzimas actan mediante la transferencia de un grupo acetilo de sus protenas sustrato a la fraccin ADP-ribosa del NAD+; esto rompe la coenzima y libera nicotinamida y O-acetil-ADP-ribosa. Las sirtuinas parecen estar implicadas en la regulacin de la transcripcin a travs de histonas deacetilantes y alteracin de la estructura del nucleosoma. Aunque las protenas no histonas pueden ser desacetilizadas tambin por las sirtuinas. Esta actividad de las sirtuinas es especialmente interesante debido a su importancia en la regulacin del envejecimiento. Otras enzimas dependientes de NAD son las ADN ligasas bacterianas, que unen dos extremos de ADN mediante el uso de NAD+ como sustrato para donar un grupo

adenosina monofosfato (AMP) al fosfato 5' de un extremo de ADN. Este intermediario es atacado luego por el grupo hidroxilo 3' del otro extremo de ADN, formando un nuevo enlace fosfodister. Esto contrasta con las ADN ligasas eucariticas, que utilizan el ATP para formar intermediarios ADN-AMP.

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FARMACOLOGA

Las enzimas que fabrican y usan NAD+ y NADH son importantes tanto en la farmacologa actual como en la investigacin de futuros tratamientos para las enfermedades. Las drogas de diseo y el desarrollo de medicamentos explotan el NAD+ de tres maneras: a) como blanco directo de medicamentos; b) mediante el diseo de inhibidores o activadores de la enzima basados en su estructura, que cambia la actividad de las enzimas dependientes de NAD+; c) tratando de inhibir la biosntesis de NAD+. Actualmente, la coenzima NAD+ no se utiliza en s misma como tratamiento para ninguna enfermedad. Sin embargo, es potencialmente til en el tratamiento de enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y la enfermedad de Parkinson. La evidencia de estas aplicaciones es mixta; los estudios en ratones son prometedores, mientras que un ensayo clnico controlado por placebo no demostr ningn efecto. El NAD+ es tambin un objetivo directo del medicamento isoniacida, que se utiliza en el tratamiento de la tuberculosis, una infeccin causada por la bacteria Mycobacterium tuberculosis. La isoniacida es un promedicamento, y una vez que ha entrado en la bacteria, se activa mediante una peroxidasa, que oxida el compuesto en forma de radical libre. Este radical reacciona entonces con el NADH, para producir aductos que son inhibidores muy potentes de las enzimas reductasas transportadoras de enoil-acil, y de la dihidrofolato reductasa. Dado que un gran nmero de oxidoreductasas usan NAD+ y NADH como sustratos, y se enlazan a ellos mediante una forma estructural muy conservada, podra ser que los inhibidores basados en NAD+ sean especficos para cada enzima, algo que resulta sorprendente. Por ejemplo, los inhibidores basados en los compuestos de cido micofenlico y tiazofurin inhiben la IMP deshidrogenasa en el sitio de unin del NAD+. Debido a la importancia de esta enzima en el metabolismo de las purinas, estos compuestos pueden ser tiles como anticancergenos, antivirales o frmacos

inmunosupresores. Otros frmacos no son inhibidores de la enzima, sino que activan las enzimas que participan en el metabolismo del NAD+. Las enzimas sirtuinas son un objetivo particularmente interesante para tales medicamentos, ya que la activacin de estas deacetilasas dependientes de NAD+ extienden su vida til. Los compuestos como el resveratrol aumentan la actividad de estas enzimas, lo que puede ser importante en cuanto a su capacidad para retrasar el envejecimiento, tanto en vertebrados como en invertebrados. Debido a las diferencias en las rutas metablicas de la biosntesis de NAD+ entre diferentes organismos, como las bacterias y los seres humanos, este rea del metabolismo es un sector prometedor para el desarrollo de nuevos antibiticos. Por ejemplo, la enzima nicotinamidasa, que convierte la nicotinamida en cido nicotnico, es un objetivo en el diseo de medicamentos, ya que esta enzima no se da en los seres humanos pero est presente en levaduras y bacterias.

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HISTORIA

La coenzima NAD+ fue descubierta por los bioqumicos britnicos Arthur Harden y William Youndin en 1906, al observar que la adicin de un extracto de levadura hervido y filtrado aceleraba en gran medida la fermentacin alcohlica en extractos de levadura sin hervir. Al factor no identificado responsable de este efecto le llamaron cofermento. Hans von Euler-Chelpin, a travs de una purificacin prolongada y compleja de extractos de levadura, identific este factor como un nucletido azcar fosfato. En 1936, el cientfico alemn Otto Heinrich Warburg demostr la funcin coenzimtica del nucletido en la transferencia de hidruro e identific la porcin nicotinamida como el lugar de las reacciones redox. Una fuente de nicotinamida fue identificada en 1938, cuando Conrad Elvehjem purific niacina a partir de muestras de hgado y demostr que esta vitamina contena cido nicotnico y nicotinamida. Luego, en 1939, Elvehjem proporcion la primera evidencia slida de que la niacina era utilizada para sintetizar NAD +. A principios de 1940, Arthur Kornberg hizo otra contribucin importante para la comprensin del metabolismo del NAD+, siendo el primer cientfico en detectar una enzima en la ruta biosinttica. Posteriormente, en 1949, los bioqumicos americanos Morris Friedkin y Albert L. Lehninger demostraron que el NADH estaba vinculado a rutas metablicas como el ciclo del cido ctrico con la sntesis de ATP en la fosforilacin oxidativa. Por ltimo, en 1959, Jack Preiss y Philip Handler descubrieron los intermediarios y enzimas que intervienen en la biosntesis de NAD+; en consecuencia, la sntesis de NAD+ de novo a menudo se denomina ruta de Preiss-

Handler

en

su

honor.

Las funciones no-redox del NAD(P) son un descubrimiento reciente. La primera de estas funciones en ser identificada fue el uso del NAD+ como donante de ADP-ribosa en las reacciones de ADP-ribosilacin observadas al comienzo de los 60. Ms tarde, los estudios de los aos 80 y 90 pusieron de manifiesto las actividades de los metabolitos NAD+ y NADP+ en la sealizacin celular, como por ejemplo la accin de la ADP-ribosa cclica, que fue descubierta en 1987. El metabolismo del NAD+ sigue siendo un rea de intensa investigacin en el siglo 21, con un inters mayor despus del descubrimiento en el ao 2000 de unas enzimas deacetilasas dependientes de NAD+ llamadas sirtuinas, que fue llevado a cabo por Shin-Ichiro Imai y sus colaboradores en el Instituto de Tecnologa de Massachusetts. COLOQUE LA HISTORIA POR SIACASO COMO DATO XQ NO VA IR EN LA DIAPOSITIVA
NADP+ y NADPH

El NADP+ (nicotinamida adenina dinucletido fosfato) se utiliza en las reacciones anablicas, como la sntesis de lpidos y cidos nucleicos, que requieren NADPH como agente reductor. El NADPH es la forma reducida de NADP+. En las plantas En los cloroplastos, el NADP se reduce mediante la enzima ferredoxina-NADP+ reductasa, en el ltimo paso de la cadena de electrones durante las reacciones luminosas de la fotosntesis. El NADPH producido se utiliza como poder de reduccin para las reacciones de biosntesis en el ciclo de Calvin de la fotosntesis. Los iones NADP en la fotosntesis pueden considerarse como iones de hidrgeno 'arrastrados' (en los ciclos dependientes de luz), que se utilizan en los ciclos independientes de la luz (ciclo de Calvin) para producir carbohidratos. En los animales La fase oxidativa de la ruta de la pentosa fosfato es la principal fuente de NADPH en

NADP

las clulas. El NADPH proporciona los equivalentes reductores para las reacciones biosintticas y de oxidacin-reduccin involucradas en la proteccin contra la toxicidad de las especies de oxgeno reactivas. El NADPH se utiliza tambin en las rutas anablicas, como la sntesis de lpidos, sntesis de colesterol y elongacin de la cadena de cidos grasos. Asimismo, es la fuente de equivalentes reductores en la hidroxilacin de compuestos aromticos, esteroides, alcoholes y otras sustancias.

LO DE ACA ES DATO INFORMACION; EJEMPLOS TAMBIEN , NO ES NECESARIO QUE VAYA EB LA DIAPOSITIVA, NOTA: LOS QUE ESTAN RESALTADOS CON COLORES DIFERENTES ES XQ PERTENECEN A DIAPOSITIVAS DIFERENTES , LOS AMARILLO: METABOLISMO PLOMO: PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICASY ASI SUCESIVAMENTE