Introduccin

La mioglobina almacena oxgeno en el msculo esqueltico, al que le da color rojo gracias a su grupo hemo. La hemoglobina transporta oxgeno en sangre. Un hombre adulto tiene un volumen de sangre de aproximadamente cinco litros. Los glbulos rojos, hemates o eritrocitos constituyen aproximadamente el 96 % de los elementos formes de la sangre, su valor normal en la mujer promedio es de alrededor de 4.800.000, y en el varn, de aproximadamente 5.400.000 hemates por mm3. Se considera que cada eritrocito tiene 3108 molculas de hemoglobina. El oxgeno entra por difusin a travs de las membranas en organismos unicelulares, de las branquias en peces, o de los pulmones en vertebrados terrestres. La difusin de oxgeno es bsica, para que entre oxgeno a la sangre. Cada molcula de hemoglobina transporta 4 molculas de O2 en sangre, en forma de oxihemoglobina.

La mioglobina
La mioglobina es una protena globular relativamente pequea, que contiene una sola cadena polipeptdica, constituida por 153 aminocidos. La mioglobina contiene un grupo hemo ferroporfirnico, o grupo hemo, idntico al de la hemoglobina y capaz, como ella, de experimentar oxigenacin y desoxigenacin reversible. Se halla, en realidad, emparentada funcional y estructuralmente con la hemoglobina, que contiene cuatro cadenas peptdicas y cuatro hemos, y posee un peso molecular cuatro veces superior al de la mioglobina. La mioglobina se halla en las clulas del msculo esqueltico, y es especialmente abundante en mamferos buceadores tales como la ballena, foca y morsa, cuyos msculos son tan ricos en mioglobina que presentan una coloracin pardo oscura. En estos animales la mioglobina llega a ser el 8 % del total de protenas musculares. La mioglobina no solamente acta almacenando oxgeno, sino que tambin aumenta la velocidad de difusin del oxgeno a travs de la clula.

La primera informacin importante sobre la mioglobina fue debida a los estudios con rayos X que efectuaron J. C. Kendrew y sus colaboradores en Inglaterra sobre la mioglobina del cachalote. El anlisis mediante rayos X de la estructura de la mioglobina tuvo efecto en dos etapas. En la primera, que se complet en 1957, los resultados se calcularon para una resolucin de 0,6 nm, logro que requiri el anlisis preciso de 400 manchas de difraccin. Este grado de resolucin es insuficiente para revelar las posiciones exactas de los tomos individuales o de los grupos funcionales de la molcula, pero indica de qu modo se halla plegada la cadena peptdica en la molcula de mioglobina. En una segunda etapa, llevada a cabo en 1962, el anlisis por rayos X de la mioglobina se realiz hasta una resolucin de 0,2 nm. Ello requiri el anlisis de 25000 reflexiones y el empleo de mtodos de computacin electrnicos de gran velocidad. Este nivel de resolucin fue lo suficientemente elevado para revelar la secuencia de la mayor parte de los grupos R, la cual concuerda con la secuencia aminocida establecida por mtodos qumicos. La mioglobina tiene un peso molecular de aproximadamente 17815 Da (incluido el grupo Los aminocidos de su cadena varan segn la especie. Pero hay 27 aminocidos invariables, dos de los cuales son una histidina proximal y una histidina distal (segn su distancia al hierro del grupo hemo), fundamentales para la fijacin de oxgeno y para su conformacin nativa. El esqueleto de la mioglobina est constituido por ocho segmentos relativamente rectos, separados por curvaturas, que se denominan segmento A, segmento B, segmento C, y as sucesivamente hasta el segmento H. Cada segmento est constituido por una porcin de hlice , y siempre presentan 2 aminocidos en su regin carboxilo-terminal, y 5 aminocidos en su regin amino-terminal. Adems, presenta 4 restos de prolina que aparecen en las curvaturas, y marcan la separacin entre una -hlice y otra.

La molcula es muy compacta, y todos los grupos R polares de los aminocidos se hallan localizados sobre la superficie externa de la molcula y estn hidratados. Casi todos los grupos no polares o hidrofbicos R se encuentran en el interior de la molcula, y estn as protegidos de la exposicin al agua. Por lo tanto la hendidura donde se aloja el grupo hemo tiene en su interior aminocidos apolares, sin carga, a excepcin de las dos histidinas (proximal y distal). La apomioglobina es la cadena proteica, que junto con el grupo hemo forma la mioglobina. Estructura del grupo hemo El grupo hemo se compone de protoporfirina IX y de un ion ferroso Fe2+. La protoporfirina IX es un sistema de anillos derivado de la porfirina, que contiene cuatro anillos pirrlicos. El tomo de Fe2+ establece seis enlaces de coordinacin, cuatro con los nitrgenos del anillo tetrapirrlico, los enlaces entre el N y el Fe pueden establecerse con 2 N cualquiera de los 4 totales. Un quinto enlace con el nitrgeno de la histidina F8, denominada histidina proximal, y el sexto con la molcula de oxgeno. La molcula de oxgeno establece un puente de hidrgeno con otra histidina, la E7, llamada histidina distal. El grupo hemo est estabilizado en el interior de la mioglobina y la hemoglobina por inetracciones hidrofbicas con la fenilalanina CD1 y la valina E11. Estos dos aminocidos proporcionan una zona apolar que evita la oxidacin irreversible del Fe2+ a Fe3+, haciendo posible la unin reversible del oxgeno al grupo hemo y por tanto el transporte de oxgeno.

Tanto en la hemoglobina como en la mioglobina, el hierro siempre est en estado ferroso, Fe2+. Cuando el ion ferroso, Fe2+, se oxida a frrico, Fe3+, se forma la metahemoglobina (o metamioglogina), que no es funcional. No hay que confundir metahemoglobina (o metamioglobina) con oxihemoglobina (u oximioglobina), que es la forma oxigenada, pero no oxidada, de la hemoglobina (o de la mioglobina). Desoxihemoglobina + 4O2
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Oxihemoglobina

La oxigenacin del grupo hemo altera el estado electrnico del grupo, lo que afecta a sus propiedades espectrofotomtricas. Esta es la razn del diferente color que presentan la sangre arterial (rojo vivo) y la sangre venosa (ms oscura).

El grupo hemo tambin puede fijar CO (monxido de carbono, txico). El grupo hemo aislado se une al CO con una afinidad superior en 25.000 veces respecto al O2. In vivo, el CO se une tambin con ms afinidad que el oxgeno, pero slo con una afinidad 250 veces superior a la del O2. Esto se debe a que in vivo la histidina F8 hace que el CO se una sesgado al hierro, in vitro no. La mioglobina a pH cido (3,5) y al tratarse con disolventes orgnicos pierde el grupo hemo. Pasa a convertirse a apomioglobina, parcialmente desplegada. Si se trata con urea 8M la apomioglobina se despliega totalmente. Es decir, ha ocurrido una desnaturalizacin.