Anda di halaman 1dari 7

BAB 1 PENDAHULUAN 1.

1 Latar belakang Protein (protos yang berarti paling utama") adalah senyawa organik kompleks yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida. Proetin banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum, sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya, karena ia berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk mengetahui tentang protein dan hal-hal yang berkaitan dengannya. Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh, karena zat ini disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfunsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandunga unsur-unsur Karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen (O), dan Nitrogen (N) yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul-molekul dalam protein mengandung pula fosfor, belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. Dalam setiap sel-sel yang hidup, protein merupakan bagian yang sangat penting. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar setelah air. Dapat diperkirakan separuh atau 50 % dari berat kering sel dalam jaringan. Berdasarkan hal tersebut diatas maka dilakukanlah percobaan ini agar praktikan dapat mengetahui cara menganalisa kadungan protein yang terdapat di dalam sampel yang diamati. Dimana uji protein kali ini merupakan uji kualitatif yang hanya mengamati perubahan warna serta ada
tidaknya endapan yang terbentuk. 1.2 Tujuan Mengetahui beberapa sifat-sifat protein Mengetahui fungsi penambahan NaOH pada uji biuret Mengetahui fungsi protein

BAB 5 PENUTUP 5.1 Kesimpulan - Sifat-sifat protein: 1. Bersifat optik aktif kecuali glisin 2. Bersifat amfoster (dapat bersifat asam, basa) 3. Bersifat zwiterion (ion bermuatan ganda) karena terjadi pelepasan proton pada gugus yang sekaligus ditangkap oleh molekul bebas pada gugus asam amino. Fungsi penambahan NaOH pada uji biuret, yaitu bertindak sebagai Cu-alkali untuk mengkondisikan dalam susunan basa.

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Di samping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah salah satu jenis protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit atau yang disebut antigen, juga suatu protein. Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati. Beberapa makanan sumber protein ialah daging. telur. susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan.

Protein mengandung asam amino berinti benzen, jika ditambahkan asam nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning Protein bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan larutan asam dan basa. Daya larut protein berbeda di dalam air, asam, dan basa; ada yang mudah larut dan ada yang sukar larut. Namun, semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti eter dan kloroform. Apabila protein dipanaskan atau ditambah etanol absolut, maka protein akan menggumpal (terkoagulasi). Hal ini disebabkan etanol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Kelarutan protein di dalam suatu cairan, sesungguhnya sangat dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain, pH, suhu, kekuatan ionik dan konstanta dielektrik pelarutnya. Protein seperti asam amino bebas memiliki titik isoelektrik yang berbeda-beda. Titik Isoelektrik (TI) adalah daerah pH tertentu dimana protein tidak mempunyai selisih muatan atau jumlah muatan positif dan negatifnya sama, sehingga tidak bergerak ketika diletakkan dalam medan listrik. Pada pH isoelektrik (pI), suatu protein sangat mudah diendapkan karena pada saat itu muatan listriknya nol.
Protein dapat dibagi menjadi protein sederhana dan protein gabungan (konjugasi). Protein sederhana dapat dibagi lebih lanjut menjadi protein berserat dan protein berbola. Protein berserat tak larut dalam air dan umumnya terbentuk dari pengemasan rantai belitan atau pemuntiran rantai satu sama lain sehingga memberi sifat kuat pada protein. Contoh protein bersifat adalah kolagen (dalam kulit dan jaringan penghubung), keratin (dalam rambut dan kuku) dan fibroin (dalam sutera). Potein berbola mempunyai kelarutan dalam air sampai batas tertentu. Rantai belitan ada dalam keadaan lebih mengulit, lebih berlipat dan lebih rapat dibandingkan dengan protein berserat. Albunin telur adalah salah satu contoh protein berbola. Protein berbeda biasa disebut dengan protein globular, terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut di bawah pengaruh suhu konsentrasi garam serta mudah mengalami denaturasi. Albunin terdapat dalam telur, susu, plasma dan hemoglobin, albunin larut dalam air dan mengalami koagulasi bila dipanaskan, globulin terdapat dalam otot, serum kuning, telur dan biji tumbuhtumbuhan. Globulin tidah larut dalam air tetapi dalam larutan garam encer dan garam dapur dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi. Globulin mengalami koagulasi bila dipanaskan, Histon berpendapat dalam jaringan-jaringan kelenjar tertentu seperti tinus dan pankreas. Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan nonasam amino. Gugus nonasam amino ini dinamakan gugus prostetik. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan asam nukleat dan mengandung 9-10% posfat. Hidrolisis asam nukleat menghasilkan purin, pirimidin, gula (ribosa atau deoksiribosa) dan asam fosfat. Mutu protein ditentukan oleh jenis dan proporsi asam amino yang dikandungannya. Protein komplit atau protein dengan nilai biologis tinggi atau bermutu tinggi adalah protein yang mengandung

semua jenis asam amino essensial dalam proporsi yang sesuai untuk keperluan pertumbuhan. Semua protein hewani kecuali gelatin merupakan protein komplit. Protein dapat dihidrolisis sehingga

menghasilkan komponen asam amino. Ketika protein dihidrolisis maka asam amino pembangunnya dibebaskan dari ikatan kovalennya yang menghubungkan molekul-molekul ini menjadi rantai. Semua asam amino memiliki ciri yang sama, yaitu memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing yang membedakannya ialah rantai samping yang mengikat asam amino atau gugus R yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Asam amino dapat digolongkan menjadi 4 golongan berdasarkan gugus R yang mengikat, yaitu: golongan asam amino dengan gugus R nonpolar ( metionin dan triptofan), golongan asam amino dengan gugus R polar tetapi tidak bermuatan (glisin dan tirosin), golongan dengan gugus R bermuatan negatif (aspartat dan glutamat), golongan asam amino dengan gugus R bermuatan positif (lisin). Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier protein. Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk memutuskan ikatan peptida, dimana struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi. Denaturasi terjadi karena adanya gangguan pada struktur sekunder dan tersier protein. Pada struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai samping seperti; ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein. Denaturasi, koagulasi dan redenaturasi dapat dibedakan sebagai berikut. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Koagulasi adalah denaturasi protein akibat panas dan alkohol. Redenaturasi adalah denaturasi protein yang berlangsung secara reveresibel. Fungsi dari protein dapat dibagi menjadi beberapa kelompok berikut ini, yaitu : 1. Membentuk dan mempertahankan struktur. Protein struktur bertanggung jawab terhadap stabilitas mekanik dari organ dan jaringan. 2. Transport Protein transport yang terkenal adalah hemoglobin dari eritrosit yang sangat diperlukan untuk mengangkut oksigen dan karbondioksida antara paru-paru dan jaringan. Di dalam plasma darah juga ditemukan sejumlah protein dengan fungsi transport. 3. Perlindungan dan pertahanan.

Sistem imun melindungi organisme dari penyebab penyakit dan substansi yang asing bagi tubuh. Contohnya ialah imunoglobulin G sebagai komponen yang penting. 4. Pengendali dan pengatur. Pada rantai sinyal biokimiawi protein-protein bekerja sebagai pembawa sinyal maupun sebagai reseptor hormon. Sebagai contoh adalah kompleks antara hormon insulin dan reseptor insulin. Protein yang berikatan dengan DNA mempunyai peranan yang menentukan pada regulasi metabolisme zat-zat antara diferensiasi suatu jaringan dan organ. 5. Katalisator. Enzim merupakan kelompok yang sangat besar dengan protein yang beribu-ribu. Enzim yang kecil mempunyai berat molekul sekitar 10-15 kDa, yang sedang sekitar 100 kDa, dan yang terdiri dari 12 subunit mencapai ukuran lebih dari 500 kDa. 6. Pergerakan. Aktin dan myosin bersama-sama bertanggung jawab pada kontraksi otot dan peristiwa gerak lainnya. 7. Penyimpanan. Pada benih-benih tumbuh-tumbuhan dijumpai protein cadangan khusus yang juga penting untuk kebutuhan makanan manusia. Sangat luar biasa pula bahwa semua protein di dalam semua makhluk, tanpa memandang fungsi dan aktivitas biologinya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologi. Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendirisendiri.

PEMBAHASAN
Protein (protos yang berarti paling utama") adalah senyawa organik kompleks yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida. Proetin banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum, sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya, karena ia berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. 1.1.1 Reaksi Biuret Pada prinsipnya di dasarakan pada ion Cu2+ dalam suasana basa akan berinteraksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptide yang menyusaun senyawa protein membentuk senyawa komplek berwarna ungu Cu2+ akan berinteraksi dengan protein yang memiliki gugus asam amino karena biuret dapat di gunakan untuk mendektesi ada tidaknya ikatan peptide.

Prinsip reaksi : Ninhydrin merupakan oksidator yang menyebabkan dekarboksilasi oksidatif dari asam amino yang menghasilkan CO2, NH3, dan aldehid yang rantainya lebih pendek 1 C dari asam amino asalnya. Ninhydrin yang tereduksi akan bereaksi dengan NH3 sehingga membentuk senyawa kompleks berwarna biru dengan absorpsi warna maksimum pada panjang gelombang 570 nm.
1.1.1 Reaksi dan ion logam Di dasarkan atas pengendapan protein oleh logam berat, protein berikatan dengan logam berat melalui elektron bebas atom N sehingga merusak keutuhan protein dan merusak struktur sekunder, tersier,dan kuarterner . protein membentuk gumpalan dan endapan putih, di mana sampel yang mengandung protein di tambahkan logam berat dari AgNO3 dan CuSO4 menghasilkan gumpalan putih.

Uji terhadap asam


Pada prinsipnya di dasarkan atas penambahan asam-asam kuat dapat memutuskan ikatanikatan peptida dalam protein penyebab dari proses denaturasi yang tidak dapat balik dimana protein

ini mengalami hidrolisis oleh asam amino kuat dan ion H+ dari asam-asam kuat ini merusak rantai samping dalam protein sehingga proten mengalami hidrolisis.

Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovelen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan aterbukanya lipatan atau wiru molekul protein. UJI Biuret merupakan uji yang berfungsi untuk mengidentifikasi adanya ikatan peptida pada suatu sampel. Ninhidrin berfungsi mengindentifikasi adanya asam-asam amino pada suatu sampel. Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

DAFTAR PUSTAKA Lehninger, Albert L, 1982. Dasar-Dasar Biokimia Jilid I, Penerbit Erlangga : Jakarta. Martoharsono, Soeharsono. 2000. Biokimia Jilid II. Penerbit Gadjah Mada University Press : Jakarta.
Poedjadi, Anna. 1994.Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit Universitas Indonesia Press : Jakarta.