Las aminas pueden considerarse como compuestos derivados del amonaco (NH3 ).

Las aminas: Son derivados del amoniaco en donde se a enlazado al tomo de nitrgeno uno, dos o los tres grupos alqulicos o aromticos. De acuerdo con esto se clasifican como:
Aminas primarias (un grupo alquilo o arilico). Secundarias (dos grupo alquilo o arilico). Terciarias (tres grupo alquilo o arilico).

: grupo alquilo + amina

: Alcanamina
Comn: Se nombran aadiendo al nombre del radical hidrocarbonado el sufijo "amina". En las aminas secundarias y terciarias, si un radical se repite se utilizan los prefijos "di-" o "tri", si los radicales son diferentes se nombran en orden alfabtico.

N. IUPAC: Cuando en las aminas primarias el grupo amino no forma parte de la cadena principal se nombra como sustituyente de la cadena carbonada con su correspondiente nmero localizador y el prefijo amino.

Aminas secundarias y terciarias: Los sustituyentes unidos directamente al nitrgeno llevan el localizador N. Si en la molcula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N

Las aminas comprenden algunos de los compuestos biolgicos ms importantes que se conocen. Funciones en los organismos vivos como: Biorreguladores Neurotransmisores en mecanismos de defensa En muchas otras funciones. Debido a su alto grado de actividad biolgica muchas aminas se emplean como medicamentos.

La adrenalina y la noradrenalina son dos hormonas

Secretadas en la mdula de la glndula adrenal. Liberadas en el torrente sanguneo cuando un animal se siente en peligro. La adrenalina Causa un aumento de la presin arterial y de las palpitaciones, lo que prepara al animal para la lucha. La noradrenalina Causa un incremento de la presin arterial y est implicada en la transmisin de los impulsos nerviosos. La dopamina y la serotonina son neurotransmisores. Se encuentran en el cerebro.
Los niveles anormales de dopamina se asocian con muchos desrdenes. Psiquitricos, incluyendo la enfermedad de Parkinson. La esquizofrenia se debe a la presencia de niveles anormales de serotonina en el cerebro.

La acetilcolina es una molcula pequea e inica y por tanto altamente soluble en agua. Son liberadas por la membrana pre-sinptica en grupos de 104 molculas. Se difunden en la regin de contacto entre las prolongaciones nerviosas de dos neuronas adyacentes y dando lugar a la transmisin del impulso nervioso de una clula nerviosa a otra.

Los alcaloides son un grupo importante de aminas biolgicamente activas. Son biosintetizadas por algunas plantas para protegerse de insectos y otros animales depredadores.

Aunque en medicina se utilizan algunos alcaloides, principalmente como analgsicos. Todos son txicos. Causan la muerte si se ingieren en grandes cantidades. El filsofo griego Scrates fue envenenado con coniina (cicuta). Los casos benignos de intoxicacin por alcaloides pueden producir. Alucinaciones Efectos psicolgicos que se asemejan a la tranquilidad o a la euforia.
El histrionicotoxina se encuentra en la piel de unas ranas que habitan en la selva amaznica colombiana. Provoca la muerte por parlisis de los msculos respiratorios.

 El tomo de nitrgeno de la molcula de amoniaco contiene un par de electrones libres, de manera que la forma de esta molcula, considerando en ella al par de electrones no enlazantes, es tetradrica ligeramente distorsionada (piramidal).

El par aislado de electrones no enlazantes ocupa una de los vrtices del tetraedro. El ngulo del enlace H-N-H del amoniaco es de 107 (y tanto la forma de la molcula como el valor anterior se pueden explicar admitiendo una hibridacin sp3 en el tomo de nitrgeno.

El par electrnico libre provoca una compresin del ngulo que forman entre s los orbitales hbridos sp3, reducindolo de 109(a 107(grados).

 En las aminas, como la trimetilamina ((CH3)3 N:), el ngulo del enlace C-N-C no est tan comprimido como en el amoniaco porque los grupos alquilo, ms voluminosos que los tomos de hidrgeno, abren ligeramente el ngulo (efecto estrico).

Las aminas alifticas.

Una geometra piramidal. Con una hibridacin sp3 en el tomo de nitrgeno. ngulo de enlace de 108, ocupando el par de electrones sin compartir uno de los orbitales sp3.

Las aminas, al igual que el amonaco. Son polares porque el momento dipolar del par aislado de electrones se
suma a los momentos dipolares de los enlaces C-N y H-N.

Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten .
Forman puentes de hidrgeno entre sus molculas.

Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H,

Las fuerzas intermoleculares son dipolo-dipolo.

Todas las aminas, incluso las aminas terciarias, forman puentes de hidrgeno con el agua y los alcoholes. Por esta razn, las aminas de baja masa molecular (hasta 6 tomos de carbono) son relativamente solubles en agua y en alcoholes.

 Como el nitrgeno es menos electronegativo que el oxgeno, el enlace N-H est menos polarizado que el enlace O-H. Por lo tanto, las aminas primarias y secundarias forman puentes de hidrgeno ms dbiles que los alcoholes de masas molares semejantes y por tanto tienen puntos de ebullicin menores que los de los alcoholes anlogos. Las aminas terciarias, que no pueden formar puentes de hidrgeno, tienen temperaturas de ebullicin ms bajos que los de las aminas primarias o secundarias de masas molares semejantes. No obstante las aminas poseen temperaturas de ebullicin mayores que las de los hidrocarburos de masa molar semejante ya que estos ltimos son apolares y las fuerzas de interaccin intermoleculares son muy dbiles.

Comparan los puntos de ebullicin de aminas, alcoholes y teres de masas molares semejantes.
Compuesto Tipo Masa molar p. eb C

g/mol
59 60 59 59

(CH3)3N: CH3-O-CH2CH3 CH3-NH-CH2CH3 CH3CH2CH2-NH2

amina terciaria ter amina secundaria amina primaria

3 8 37 48

CH3CH2CH2-OH

alcohol

60

97

Olor
La propiedad ms caracterstica de las aminas es su olor a pescado descompuesto. Algunas diaminas son especialmente pestilentes y sus nombres comunes describen correctamente sus olores.

La putrescina o putrescena (NH2(CH2)4NH2), ms exactamente 1,4diaminobutano, es una diamina que se crea al podrirse la carne, dndole adems su olor caracterstico. Est relacionada con la cadaverina; ambas se forman por la descomposicin de los aminocidos en organismos vivos y muertos. La putrescina es producida en pequeas cantidades por las clulas vivas gracias a la accin de la ornitina-descarboxilasa

La cadaverina (C5H14N2), tambin conocida como 1,5-diaminopentano, pentametilenodiamina, pentano-1,5-diamina es una diamina biognica que se obtiene por la descomposicin del aminocido lisina. Se encuentra principalmente en la materia orgnica muerta, y es responsable en parte del fuerte olor a putrefaccin.

 Al igual que el amonaco, las aminas actan como bases dbiles (pKb=3-4) y

La estabilidad de dicho catin depende de los efectos inductivos que se ponen de manifiesto del grupo radical el cual induce electrones hacia el nitrgeno, dispersando la deficiencia electrnica y haciendo a ste ms estable.

Segn lo anterior se esperaria que al pasar a la dimetilamina a la trimetilamina la basicidad debera aumentar progresiva y regularmente:

Sin embargo, esto no es cierto. La dimetilamina es slo muy ligeramente ms bsica que la metilamina. El incremento de basicidad de la metil a la dimetilamina es muy inferior al observado entre el amonaco y la metilamina, a pesar de que en ambos casos se aade un grupo metilo. Adems se observa en la trimetilamina y la dimetilamina una disminucin de la basicidad. Es que falla la teora de que los grupos alquilo estabilizan las cargas positivas adyacentes? La respuesta es no, porque hay un factor que no se ha considerado sobre la estabilidad del catin amonio: la solvatacin. La medida de los valores de pKb se hace en agua.

Amina pKb

NH3 4,8

CH3NH2 3,4

(CH3)2NH 3,3

(CH3)3N 4,2

Los pKb de las aminas alifticas indican que son bases ms fuertes que el amonaco.

Un menor valor de pKb indica una mayor basicidad

Factores que afectan la basicidad de las aminas alifticas

As que tenemos dos fenmenos en contraposicin: El aumento de la estabilidad del catin (estructurales, electrnicos) La dificultad de ser solvatado por el agua al aumentar el nmero de restos alquilo alrededor del catin. El balance de estos dos factores marca la basicidad de la serie estudiada. Efecto de solvatacin Los grupos alquilo adicionales alrededor de los iones amonio de las aminas 2 y 3 hacen que el nmero de molculas de agua que solvatan a los iones disminuya. Estas tendencias opuestas(estabilizacin inductiva e impedimento estrico a la solvatacin) se suele anular entre ellas en la mayora de los casos, por lo que las aminas 1, 2 y 3 muestran rangos de basicidad parecidas

Alifticas > NH3

La basicidad ms baja de las aminas aromticas con respecto a las alifticas se debe, a la deslocalizacin por resonancia del par de electrones no enlazantes desestabilizando la carga positiva en el nitrgeno

Los efectos de hibridacin tambin juegan un papel en la basicidad de las aminas

Cuanto mayor es el carcter s de un orbital mayor es la atraccin que ejerce el ncleo sobre los electrones

Alifticas > NH3 > Armticas

Aromticas: A. F>A.M>A.D>ANILINA>D.D>D.M>D.F
G=dona e- aumenta basicidad: dispersa la carga positiva, estabiliza el ion anilonio desplaza el equilibrio a la derecha. G=atra e- disminuye basicidad: intensifica la carga positiva, desestabiliza el ion anilonio desplaza el equilibrio a la izquierda.

Formacin de sales: Basicidad

Rxn. Gral R-NH2 R2-NH R3-N 1 H-X = HCl 2 HNO3 3 H2SO4 R3-NH ClSal de amina Soluble en agua R2-NH2 ClR-NH3 Cl-

(CH3)3-NH NO3-

HNO3

HCl (CH3)3-N

(CH3)3-NH ClCloruro de trimetilamonio

Nitarto de trimetilamonio H2SO4

(CH3)3-NH HSO4Sulfato cido de trimetilamonio

Formacin de Amidas

Rxn. Gral R-NH2 R2-NH 1 + R-COCl 2 R2-NCOR + HCl R-NHCOR + HCl

Formacin de sulfonamidas

Antibitico Molcula natural, sinttica o semisinttica capaz de inducir la muerte o detener el crecimiento de una poblacin bacteriana.
Rxn. Gral R-NH2 R2-NH 1 + 2 R-SO2Cl . sulfonico cloruro de sulfonilo R2-NSO2R Sulfonamida R-SO2OH R-NHSO2R

Drogas: SULFAS O SULFONAMIDAS

Son anlogos sintticos.
H2 N O S OH + O NH3 H2N O S NH2 O Sulfanilamida + H2O

cido-Sulfanilico cido-p-aminobencensulfonico
N H2 N SO3 NH S Sulfatiazol

Tiazol

N H2 N SO3 NH N Sulfadiazina Pirimidina

NH H2 N SO3 NH C NH2 Sulfaguanidina formamidine HC

NH NH2

Aminocidos
Son molculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono ) a excepcin de prolina e hidroxiprolina). Qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula,

Los aminocidos son compuestos orgnicos que se combinan para formar protena. Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las Protenas, que cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.

 Los aminocidos y las protenas son los pilares fundamentales de la vida y presentan la estructura general siguiente

Estructura general de los aminocidos

El alfa aminocido mas sencillo es la glicina

20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas.

Aminocidos.
Los aminocidos son la base de las protenas. Nuestras necesidades diarias de protenas son realmente de aminocidos. Clasificacin Esenciales No esenciales Los aminocidos esenciales: no pueden ser fabricados por el organismo y deben ser aportados en la dieta o en el caso contrario pueden producirse trastornos en la salud Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptfano valina

Introduccin
De esos 20 22 aminocidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro a.a. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminocidos esenciales . A continuacin se da una lista de los aminocidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO ESENCIALES Glisina Serina Asparagina Tirosina Cistina Acido asprtico Acido glutmico Citrulina Ornitina Prolina Alanina

Fenilalanina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Valina Triptfano Arginina Histidina

 El ser humano puede sintetizar, a partir de otros aminocidos, 11 de los 20 aminocidos que forman las protenas. Los otros 9 se llaman aminocidos esenciales y deben ser obtenidos de la dieta, como: carne, leche, huevos, etc.
Los aminocidos esenciales y sus fuentes vegetales Frijoles y otras leguminosas Leguminosas y cereales Maz y otros cereales

Isoleucina Lisina

Valina Triptfano Histidina Metionina Treonina Fenilalanina Leucina

Los aminocidos no esenciales son tambin imprescindibles para la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo por los aminocidos esenciales. Un consumo inferior al ptimo de aminocidos esenciales aumenta las necesidades del organismo de aminocidos no esenciales. Funciones de ambos: intervienen en la formacin Hormonas Enzimas Neurotransmisores (mensajeros qumicos) Anticuerpos Transportadores de nutrientes. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.

Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo.

Estudios recientes han demostrado que los aminocidos son efectivos en la lucha contra La diabetes Depresin Osteoporosis Infartos de miocardio Los trastornos metablicos en lpidos La impotencia Inmunodeficiencia Pero tambin en el combate contra el envejecimiento (Anti-edad) La cada del cabello.

Clasificacin de los aminocidos: por el nmero de grupos carboxilo o amino que tengan en su estructura: 1-Aminocidos cidos 2-Aminocidos neutros 3-Aminocidos bsicos Los aminocidos cidos : Son aquellos que poseen dos o ms grupos carboxixlos ejemplo. cido asprtico Los aminocidos neutros: Poseen igual nmero de grupos carboxilicos y aminos. Ejemplo. La valina. Los aminocidos bsicos: Poseen dos o ms grupos amino en sus estructuras. Ejemplo: La Lisina.

Aminocido estructura gral.

Grupo Variable
Le da propiedades nicas a cada aminocido

R =H

Glicina Smbolo: G, Gly pK1=2,34 pK2=9,60

R hidrfobo

Alanina Smbolo: A, Ala

CH3
CH NH 2 C O OH

H
CH NH 2 C O OH

pK1=2,34 pK2=9,69 pI=6,00

pI=5,97

Abundancia: 7.10

Abundancia: 7.49

R polar (+) a pH=7

NH C NH2 NH CH2 CH2 CH2

Arginina

R polar

Asparragina Smbolo: N, Asn

Smbolo: R, Arg pK1=2,17 pK2=9,04 pK3=12,48 pI=10,76

O C NH2 CH2

pK1=2,02 pK2=8,80 pI=5,41 Abundancia: 4.53

CH NH 2 C O OH

CH NH 2 C O OH
Abundancia: 5.22

R polar (-) a pH=7

cido asprtico Smbolo: D, Asp

R polar (-) a pH=5

Cisteina Smbolo: C, Cys

COOH CH2
CH NH 2

pK1=1,88 pK2=3,65 pK3=9,60 pI=2,77

SH CH2
CH NH 2 C O OH
Abundancia: 1.82 pK1=1,96 pK2=8,18 pK3=10,28 pI=5,07

C O Abundancia: 5.22 OH

R polar

Glutamina Smbolo: Q, Gln pK1=2,17 pK2=9,13 pI=5,65

R polar(-) a pH=7

cido glutmico Smbolo: E, Glu

O C NH2 CH2 CH2

CH NH 2 C O OH

O C OH CH2 CH2

pK1=2,19 pK2=4,25 pK3=9,67 pI=3,22

Abundancia: 6.26

CH NH 2 C O OH

Abundancia: 4.11

R polar (+) a pH=7

Histidina Smbolo: H, His

R hidrfobo

Isoleucina Smbolo: I, Ile

CH3 CH2 CH CH3

N NH
CH NH 2 C O OH

pK1=1,82 pK2=6,00 pK3=9,17 pI=7,59

pK1=2,36 pK2=9,68 pI=6,

CH NH 2 C O OH

Abundancia: 5.45

Abundancia: 2.23

R hidrfobo

Leucina Smbolo: L, Leu

R polar (+) a pH=7

Lisina Smbolo: K, Lys

CH3 CH CH2
CH NH 2 C O OH

CH3

pK1=2,36 pK2=9,60 pI=5,98

NH2 CH2 CH2 CH2 CH2

pK1=2,18 pK2=8,95 pK3=10,53 pI=9,74

CH NH 2 C O OH
Abundancia: 5.82

Abundancia: 9,06

R hidrfobo

Metionina Smbolo: M, Met pK1=2,28 pK2=9,21 pI=5,74

R hidrfobo

Fenilalanina Smbolo: eF, Phe

CH3 S CH2 CH2

CH NH 2 C O OH

pK1=1,83 pK2=9,13

CH2
CH NH 2 C O OH

pI=5,48

Abundancia: 2,27

Abundancia: 3,91

R hidrfobo

Prolina Smbolo: P, Pro pK1=1,99 pK2=10,60

R polar

Serina Smbolo: S, Ser

OH CH2
CH NH 2 C O OH
Abundancia: 7,34

pK1=2,21 pK2=9,15 pI=5,68

CH2 CH2

pI=6,30

CH NH

C O
OH
Abundancia: 5,12

R polar

Treonina Smbolo: T, Thr

R hidrfobo
NH

Triptofano Smbolo: W, Trp

CH3 CH OH
CH NH 2 C O OH

pK1=2,09 pK2=9,10 pI=5,60

pK1=2,83 pK2=9,39

CH NH 2 C O OH

pI=5,89

Abundancia: 5,96

Abundancia: 1.32

R polar (-) a pH=5

Tirosina

R hidrfobo

Valina Smbolo: V, Val

OH

Smbolo: Y, Tyr pK1=2,20 pK2=9,11 pK3=10,07 pI=5,66

CH3 CH3 CH
CH NH 2 C O OH

pK1=2,32 pK2=9,62 pI=5,96

CH2

CH NH 2 C O OH
Abundancia: 3.25

Abundancia: 6.48

Propiedades Fiscas
Su estructura real es inica. El grupo carboxilo pierde un protn, formando un ion carboxilato y el grupo amino se protona para dar un ion amonio.

H 3O H3N CH COOH R HO H3N CH COO R

H3O H2N CH COO HO R

Catin

Zuitterion
Punto isoelctrico pH en el punto isoelctrico = pI = (pk1+pk2)

Anin

H3N CH COOH (CH2)3 COOH

H3O

H3N CH COO (CH2)3 COOH

H3O HO

H3N CH COO (CH2)3 COO

H3O HO

H2N CH COO (CH2)3 COO

HO

Propiedades Fsicas
Son sustancias cristalinas Casi siempre de sabor dulce Tienen carcter cido como propiedad bsica Actividad ptica Configuracin relativa L

La naturaleza dipolar de los a. a. les confiere algunas propiedades poco usuales, como las siguientes:
Puntos de fusin arriba de 200C
Son solubles en agua.

Momentos dipolares mucho mayores que los cidos o las aminas simples.
Son menos cidos que los cidos simples y menos bsicos que las aminas simples.

Son anfteros (pueden actuar como cidos y como bases), la forma predominante del aminocido depender del pH de la solucin En solucin bsica, el grupo amonio se desprotonara para formar un grupo amino libre. En solucin cida, el grupo carboxlico se protonar para formar un grupo carboxilo libre.

Reacciones de los aminocidos

Reacciones en las que se pone de manifiesto el carcter cido. Reacciones en las que se pone de manifiesto el carcter bsico.
H2N CH2 COO-Na+ + H2O

NaOH
O O

HN CH2 COOH

Cl H N 2

CH2

COOH

CuCO3

2+ H2N CH2 COO- Cu + CO2 2

HCl

H3N CH2 COOH

Cl-

Reaccin de Identificacin de aminocidos Mtodo de la ninhidrina Los aminocidos dan color azul-violeta con la ninhidrina

Aminocido +

Piridina Reduccin
O

+ CO2 + RCHO
O

Cualquier aminocido da el producto azul violeta

Pptidos
Los pptidos se forman por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

H NH CH CO NH CH CO R1 R2

NH CH COOH R3

NH2

CH CO R2

NH CH COOH R3

Pptidos
Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons Dipptido: 2 aa Tripptido: 3 aa Tetrapptido: 4 aa Pentapptido: 5 aa ( <50 a.a)

ejemplo

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena

NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al Cterminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLGICA

Ejemplos:
GLUTATIN:
glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula. Tripptido esencial para el funcionamiento de los glbulos rojos

VASOPRESINA OXITOCINA
Ambos son nonapeptidos. Sintetizadas en el hipotlamo y secretadas por la neurohipfisis a la circulacin general. Oxitocina y vasopresina (ADH) Se segregan unidas a protenas transportadoras especficas: - Neurofisinas - Oxitocina:

OXITOCINA
Pptido formado de nueve aminocidos cuya funcin principal esta relacionada con las contracciones uterinas (coito, parto)
Lactancia (reflejo succin -contraccin de las c.mioepiteliales-salida leche)

VASOPRESINA
Vasopresina (ADH): Hormona Pptido que produce contracciones de los vasos sanguneos perifricos y un aumento de la presin arterial

Las protenas son molculas muy grandes compuestas de cadenas largas de aminocidos, conocidas como cadenas polipeptdicas. A partir de slo veinte aminocidos diferentes se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos de molculas protenicas, cada una de las cuales cumple una funcin altamente especfica en los sistemas vivos.

1.QUE SON PROTENAS ?

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Conservan su actividad biolgica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura. Las unidades monomricas son los aminocidos y el tipo de unin que se establece entre ellos se conoce como enlace peptdico.

1. El estmago (pepsina) 2. La luz del intestino delgado (proteasas pancreticas) 3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de membrana) 4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas citoslicas)

FIBROSAS
Como ejemplo de protenas fibrosas tenemos :

GLOBULARES
Se pliegan en forma esfrica o globular Solubles en agua Menores pesos moleculares Poseen varios tipos de estructura secundaria

Ejemplos de protenas globulares.

holoprotenas heteroprotenas

-Las Albminas -Las Globulinas -Las Escleroprotenas -Las Protaminas -Las Histonas

HOLOPROTENAS GLOBULARES
* Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada) * Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). * Albminas:Seroalbmina lactoalbmina (leche) (sangre), ovoalbmina (huevo),

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina * Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

-Las Lipoprotenas -Las Glucoprotenas -Las Nucleoprotenas -Las Metaloprotenas -Las Fosfoprotenas -Las Cromoprotenas

Tipos

Ejemplos
cido-grasosintetosa

Localizacin o funcin
Cataliza la sntesis de cidos grasos.

Enzimas Reserva
Transportadoras

Ovoalbmina

Clara de huevo.
sangre.

Hemoglobina Transporta el oxgeno en la

Bloquean a sustancias extraas.
Regula el metabolismo de la glucosa.

Protectoras en Anticuerpos la sangre Insulina

Hormonas

Estructurales
Contrctiles

Colgeno
Miosina

Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

 Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA
Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciones entre aa que se encuentran prximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:

1. HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.

2. HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibrona (seda)

3. Espiral al Azar

ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formacin de enlaces dbiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminocidos

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

RESUMEN

Ejemplos

MIOGLOBINA
Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:
Fraccin proteica: globina Fraccin no proteica (grupo prosttico)
Porcin orgnica: grupo HEM Porcin inorgnica: tomo de Fe+2.

Funcin: transporte de O2 en el msculo

HEMOGLOBINA
Es una protena conjugada al igual que la mioglobina. Est formada por 4 subunidades (estructura 4)
2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

Presenta fenmeno de cooperativismo positivo. Formas:

Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe+3

INMUNOGLOBULINAS
PROTEINAS DEL PLASMA
transporta ac. grasos. : prot. que interviene en la coagulacin. a1, a2, b1, b2 y g : Ig A, Ig M,Ig E,Ig G,Ig D.

Desnaturalizacin de protenas
Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente

Agentes:
Fsicos:
Calor Radiaciones Grandes presiones

Qumicos
solventes orgnicos soluc. de urea conc. 83 sales

Desnaturalizacin-Hidrlisis Desnaturalizacin de una protena: prdida de la conformacin nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulacin por calor de las protenas de la clara del huevo).
Hidrlisis escisin (ruptura covalente agua). de una protena: en aminocidos de un enlace por adicin de

Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad enzimtica

A 60C se desnaturaliza y se destruyen las estructuras secundarias y terciarias de la enzima. A 0C la enzima se desactiva.

Efecto del pH

pH optimo

. Una pequea variacin en este puede llegar a inhibirlas.

6-8 Lquidos corporales.