ENZIMAS.DEFINICION DE ENZIMA Y SUSTRATO.

- Las enzimas de elevado peso molecular que presentan propiedades catalticas y que se sintetizan dentro de las clulas vivas animales y vegetales y microorganismos, caracterizadas por su especificidad con respecto al tipo de reaccin qumica que catalizan. El sustrato es cualquier sustancia especfica, de naturaleza orgnica, sobre el cual acta una enzima. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS.- Las enzimas en trminos generales tienen las funciones siguientes : Aceleran el curso de las reaciones biolgicas en que intervienen, son biocatalizadores. Hacen que estas reacciones biologocas se verifiquen en estas condiciones de los organismos vivos, a temperatura relativamente bajas (de 0 a 40 0C)

CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE ENZIMAS.Generalmente las enzimas se designan aadiendo el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el que actan o aadiendo el sufijo ina al nombre del tejido o clula que le da origen, otras enzimas tienen el nombre por su descubridores. Por acuerdo de la (BIU) se establecioun sistema codificado para la nomenclatura y clasificacin de las enzimas, basado en el tipo de reaccin qumica catalizada por cada enzima. Este sistema clasifica las enzimas en 6 grandes grupos. Grupo 1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidacin reduccin. Grupo 2 Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales. Grupo 3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolicis Grupo 4Liasas: catalizan reacciones de adicion a los dobles enlaces. Grupo 5Isomerasas: catalizan reacciones de izomerisacion Grupo 6 ligasas: catalizan reacciones de formacin de enlaces de rupturade ATP

Igualmente el sistema establece reglas para la nomenclatura, plantean que el nombrede las enzimas consta de dos pares: La primera indica el nombre del sustrato y el cosustrato si indicndose, si actua algn coenzima. La segunda parte indica la funcin que realiza la enzima con la terminacin asa.

NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS.Las enzimas pueden ser protenas simples o conjugadas es decir hay enzimas en cuya composicin qumica solo intervienen aminocidos , son protenas simples, mientras otras enzimas presentan estructuras no proteicas denominadas cofactores esas enzimas, esas enzimas son protenas conjugadas. COFACTORES ENZIMATICOS.Los cofactores enzimticos pueden ser iones metlicos o molculas organicas complejas en cuyo caso se denominan coenzimas.

IONES METALICOS.Pueden desempear una o dos funciones posibles: Actuar como para unir el sustrato y la enzima Actuar como centro catalico receptor de la enzima.

COENZIMAS.Los coenzimas son molculas organicas complejas se clasifican en dos grupos, en el grupo1 los transfieren electrones y en el grupo 2 los que transfienen grupos funcionales. Los coenzimas estn muy vinculados a las vitaminas tienen accin reguladora del metabolismo en los diferentes organismos en los diferentes organismos. La clasificacin de los coenzimas es la siguiente: Grupo 1coenzimas transferidores de electrones.- (NAD, NADP, FAD, FMN) son nucletidos, todos estos coenzimas tienen la funcin de fijar reversiblemente atomos de hidrgeno.

El coenzima Q (ubiquinona) es un derivado de benzoquinona con una larga cadena lateral isoprenoide, su funcin principal es la de participar en el transporte electrnico de la cadena respiratoria. El acido lipoico transfiere grupos acilo y atomos de hidrgenos por un mecanismo simultaneo Grupo 2 coenzimas transferidores de grupos funcionales : ATP, GTP, UTP, CTP, CoA.

Los coenzimas ATP, GTP, UTP, CTP. Son mucleotidos, la funcin de estos cuatro coenzimas es la de transferir grupos fosfatos, liberando la energa qumica necesaria para las reacciones metablicas. El mas importante de los coenzimas transferidores de grupo fosfatos es el ATP. El ATP tiene dos enlaces ricos en energa y posee un elevado de transferencia de grupos. Al separarse un grupo grupo fosfato se convierte en ADP, y al separarse dos grupos fosfato se convierte en AMF. En el ATP pueden separarse y transferirse y en dependencia de cual sea el enlace que reacciones se producir transferencia del resto orto fosfato co separacin de ADP, el mas importante es la primera que constituye la hidrolicis del ATP cuando el resto ortofosfato es gtransferido al agua. El coenzima A(CoA) tiene estructura nucleotidica y la base nitrogenada que lo forma es adenina La funcin del coenzima Aes la de transferir grupo acilo en las reacciones metablicas, desempea un papel muy importante en el metabolismo de los glcidos, las grasas y las protenas. El pirofosfato de tiamina (PPT) es un transportador del grupo aldehdo activo, y su funcin principal es la de participar en la descarboxilacion de alfa-cetona. El fosfato de piridoxal (PP) tiene su funcin principal como coenzima de las transaminasas es decir participa en la transferencia de grupo amino. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.Las enzimas son protenas altamente especializadas que presentan tres propiedades que las caracterizan como tal: la eficiencia y la especialidad. EFICACIA DE LAS ENZIMA.-

Las enzimas se consideran catalizadores muy eficaces ya que aumentan notablemente la velocidad de las reacciones en que intervienen. EFICIENFIA.En las reacciones catalizadas por enzimas, la transformacin, lo que garantiza que el sustrato sea consumido al 100% y que, por ende, no haya subproductos. Por ejemplo A
a

Donde A sustrato inicial B y C productos intermedios ; D producto final ; abc enzimas que catalizan cada fase de la reaccin. ESPESIFICIDAD DE ACCION DE LAS ENZIMAS.Manifiestan en virtud de su composicin qumica y la disposicin espacial de sus molculas una alta especificidad de accin es decir que actan sobre un solo tipo de sustrato eta determinada por la configuracin de su centro activo, la especificidad puede ser de tres tipos: E. absoluta .- la enzima actua sobre un solo tipo de sustrato o tipo de enlace E. relativa.- la enzima actua sobre el sustrato determinado o tipo de enlace E. estereoespecifisidad.- se caracteriza por actuar sobre un solo estereoisomero

CATALICIS ENZIMATICA.Abarca el proceso que va desde la unin de la enzima con su sustrato especifico, la transformacin de dicha sustancia, hasta la liberacin de los productos de la reaccin y la regeneracin de la enzima. FORMACION DEL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO.Consististe en conducir la reaccin por un camino que requiere menor energa de activacin esto se logra gracias a la formacin del complejo enzima sustrato FACTORES DE CATALICIS.Entre los factores que intervienen en la catlisis enzimtica tenemos: a) Factor de tencin en el complejo enzima sustrato .- se produce una tencin entre ambas molculas lo que puede explicarse en dos hiptesis: la teora llave cerradura y la teora de adaptacin o encaje inducido . 1ra hiptesis.- la configuracin espacial del sustrato es tal, que se complementa con la del centro activo de la enzima en la misma forma que una llave con su cerradura. Esta teora tiene limitacin 2da hiptesis.- presencia del sustrato induce un cambio y la conformacin del centro activo de la enzima. Esta teora es aceptada b) Efecto de proximidad y orientacin.- los grupos catalticos del centro activo de la enzima tiene que aproximarse al sustrato que ser atacado y adems adquirir orientacin espacial c) Catlisis covalente.- enzimas que poseen grupos nucleofilicos en su centro activo pueden producir desplazamientos indeterminados sustituyentes sobre un tomo de carbono susceptible se sustrato.

d) Catlisis acido base general.- concentracin de cidos o bases determina una aumento proporcional en la velocidad de la reaccin enzimtica. ACTIVIDAD ENZIMATICA. NUMERO DE RECAMBIO.La concentracin de una enzima se expresa generalmente en unidades de enzima. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMATICA .Afectan la actividad enzimtica pueden sealarse como los mas importantes la concentracin del sustrato, la concentracin de la enzima, la concentracin de los cofactores, la temperatura el pH y otros factores CONCENTRACION DEL SUSTRATO Se mantienen constantes la concentracin de la enzima la temperatura y el pH, y se van variando la concentracin del sustrato en una reaccin catalizada enzimticamente. CONCENTRACION DE LA ENZIMA.La incidencia de la concentracin de la enzima en la velocidad de la reaccin enzimtica en generalmente similar a la de la concentracin del sustrato es decir que en la mayora de las reacciones enzimticas, existen una cantidad suficiente de sustrato. CONCENTRACION DE LOS COFACTORES.Aplicarse tambin a la relacin entre la velocidad de la reaccin y la concentracin del cofactor en el caso de aquella enzimas que necesitan cofactores E + coenzima Inactivo TEMPERATURA.En Reacciones enzimticas la velocidad de la reaccin aumenta con el aumento de la temperatura debido al correspondiente incremento de la energa cintica de las molculas PH.Muchas enzimas poseen un PH caracterstico en el cual su actividad cataltica es mxima manifestndose que por enzima o por debajo de ese valor de PH la actividad disminuye. El PH se utiliza con frecuencia en la industria de los alimentos para regular algunos procesos enzimticos INHIBICION DE LA ACTIVIDAD ENZI\MATICA.Se define como el proceso mediante el cual la velocidad de las reacciones enzimticas se reducen sensiblemente por la accin de determinados agentes denominados inhibidores se clasifican en : Inhibicin reversible.- es aquella en que una ves que cesa el efecto de inhibidor la enzima queda apta para seguir desarrollando su actividad cataltica normal. Inhibicin competitiva No competitiva E coenzima activo

Inhibicin irreversible.- es aquella en que el inhibidor es capas de destruir o modificar uno o mas grupos funcionales de la enzima, provocando su inactivacin total.