1. Respecto a los aminocidos: a. Cuntos aminocidos presentes en la naturaleza se han reportado hasta el momento?

Encontramos 20 AA presentes en la naturaleza Los AA proteicos codificables son 20 Alanina (Ala, A) Fenilalanina (Phe, F) Lisina (Lys, K) Prolina (Pro, P) Treonina (Thr, T) Cistena (Cys, C) Glicina (Gly, G) Leucina (Leu, L) Glutamina (Gln, Q) Valina (Val, V) Asprtico (Asp, D) Histidina (His, H) Metionina (Met, M) Arginina (Arg, R) Triptfano (Trp, W) Glutmico (Glu, E) Isoleucina (Ile, I) Asparragina (Asn, N) Serina (Ser, S) Tirosina (Tyr, Y)

b. Cuntos y cules aminocidos forman parte de las protenas?, qu caractersticas tienen en comn? Las protenas estn formadas por aminocidos. Los aminocidos, grficamente, son representados como ladrillos que forman una pared. Dentro de los aminocidos que forman protena hay aminocidos esenciales y no esenciales. Los esenciales son isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, valina y la histidina. Los no esenciales son la alanina, la asparagina, el cido asprtico y el cido glutmico. c. Cmo se clasifican los aminocidos segn: i. el tipo de cadena lateral AMINOCIDOS NEUTROS O ALIFTICOS: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo aliftico. Aminoacidos aromaticos: La cadena lateral es un grupo aromtico: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Hidroxiaminoacidos: Poseen un grupo alcohlico en su cadena lateral. Son la T y S. Tioaminoacidos: Contienen azufre. Son C y M. La cistena (C) tiene gran importancia estructural en las protenas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la protena. Iminoacidos: Tienen el grupo a-amino sustitudo por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidnico. Es el caso de la P. Aminoacidos dicarboxilicos y sus amidas: Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E). Aminoacidos dibasicos: La cadena lateral contiene grupos bsicos. El grupo bsico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).

ii. las propiedades de la cadena lateral Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H). Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

iii. la capacidad de sntesis del organismo Esenciales: son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Metionina: Interviene en el buen rendimiento muscular. Histidina: Es importante en el crecimiento y reparacin de tejidos Triptfano: Destaca la estabilizacin del humor, y el control del estrs. No Esenciales a todos los aminocidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta. Alanina: Interviene en numerosos procesos bioqumicos del organismo Acido asprtico: Ayuda a reducir el nivel de amonaco en sangre despus del ejercicio. 2.Respecto a niveles de organizacin de las protenas:

a. Qu estructuras puede presentar una protena?. Explique cada una de ellas. Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte. Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. b. Qu fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una protena? - Puentes di-sulfuro - Atraccin electrosttica - Puentes de hidrgeno - Interaccin hidrofbica 3.- Cmo est formado el sistema de control de plegamiento en los organismos? El sistema de control de plegamiento en los organismos est formado principalmente por las chaperonas moleculares, siendo una clase de protenas, muy conservadas entre distintas especies. Algunas chaperonas pueden revertir el plegamiento de las molculas que estn plegadas incorrectamente, dndoles una nueva oportunidad de iniciar el proceso y potencialmente alcanzar su estado nativo funcional. Adems el sistema de control de plegamiento est formado por proteasas muy especializadas cuya distribucin intracelular semeja a la de las chaperonas. Estas proteasas degradan a las molculas de protenas plegadas incorrectamente, generalmente una vez que chaperonas especficas las han desplegado convenientemente. 4.- Cmo est formado el sistema de control de plegamiento en los organismos? Estos sistemas de controldel plegamiento de las protenas se caracterizan por ser redundantes y muy dinmicos, pudiendoresponder a los cambios en el microambiente intracelular, ajustando la concentracin de variosde sus componentes de acuerdo a la demanda de la clula. Uno de los componentes fundamentales de los sistemas de control del plegamiento son las chaperonas moleculares. Adems de las chaperonas moleculares, los sistemas de control del plegamiento se componen de varias proteasas muy especializadas cuya distribucin intracelular semeja a la de las chaperonas.

5.- Qu es la amiloidosis? La amiloidosis es una enfermedad de etiologa desconocida, que se caracteriza por el depsito de sustancia amorfa (amiloide), en los espacios extracelulares de diversos rganos y tejidos condicionando alteraciones funcionales y estructurales segn la localizacin e intensidad del depsito. Alrededor del 75% de los pacientes que la padecen tienen una amiloidosis primaria, el 5% del total presenta amiloidosis secundaria, y menos del 5% desarrolla una amiloidosis familiar. Las manifestaciones clnicas son inespecificas, determinadas por el rgano o el sistema afectado. El diagnstico se basa en la sospecha clnica y la demostracin de la sustancia amiloide en los tejidos. La evolucin de la amiloidosis, es difcil de comprobar debido a que casi

nunca se conoce con precisin el inicio de la misma. En cuanto al tratamiento mdico, se observa respuesta favorable con melfaln ms prednisona, respecto al transplante de rganos, no se cuenta con un protocolo de aceptacin universal, este depende de cada caso, extensin y estadio evolutivo de la enfermedad. 6.- A que se denomina precursor amiloide? El componente fundamental de los depsitos en cada tipo de amiloidosis son agregados fibrilares insolubles de una protena particular o sus fragmentos. Al presente, se han identificado 24 protenas diferentes cuya agregacin fibrilar se asocia a una forma clnica de amiloidosis. A estas protenas se les denomina precursores de amiloide y es notable que no comparten similitud de funcin, secuencia ni estructura. Algunos como la transtiretina, o prealbmina, la cual est asociada a diversas formar de amiloidosis, tanto de aparicin espordica como hereditaria, son protenas con plegamiento estable en condiciones fisiolgicas. En contraste, otros, como el pptido insular amiloide, o amilina,, asociado a la diabetes mellitus tipo 2, carecen de plegamiento estable an en condiciones fisiolgicas. A esta clase singular de protenas se les denomina "pptidos desordenados en condiciones nativas". Los precursores de amiloide tambin difieren en la proporcin de elementos de estructura secundaria que caracteriza su plegamiento. Por ejemplo, la insulina, slo posee estructura secundaria del tipo alfa hlice, mientras otros como la beta2microglobulina , son molculas todo Beta, un tercer grupo como la lisozima y la anteriormente mencionada transtiretina, se caracterizan por una proporcin diferente de ambas formas de plegamiento. 7.- Cules son las caractersticas generales de los amiloides? Al margen de la diversidad estructural de los precursores, los amiloides poseen propiedades de apariencia microscpica y sub-microscpica, as como tintoreales y espectroscpicas comunes, lo cual sugiere que comparten elementos estructurales fundamentales. Al microscopio ptico los depsitos tisulares de amiloide tienen aspecto hialino y homogneo y producen una caracterstica birrefringencia verde manzana cuando son observados al microscopio de luz polarizada, una vez teidos con Rojo Congo. La unin del colorante Rojo Congo a los amiloides determina un cambio en sus propiedades pticas, lo cual puede usarse para cuantificar los agregados mediante espectroscopia convencional. Otra caracterstica comn de los amiloides es la de unir al colorante tioflavina T, lo cual modifica las propiedades de fluorescencia de esta molcula. Al microscopio electrnico, los depsitos de amiloide estn compuestos por manojos de fibras no ramificadas, de aspecto recto y rgido, de longitud variable, pero con dimetro en el orden de los 75 a los 120. 8.- Mencione las estructuras proteicas involucradas en las amiloidosis humanas conocidas En los tipos de estructuras proteicas podemos ver que son cuatro tipos de estructura: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. En la amiloidosis humanas podremos encontrar tanto las estructuras primarias; en el cual es simplemente el orden de sus aminocidos, y las estructuras secundarias en el cual estara representado de una forma especial la cual es modelo de protena representa los segmentos de lmina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hlices como como cintas en espiral.

9. Qu modelos se postulan para el posible mecanismo de conversin del estado nativo al estado fibrilar de una protena amiloidea?

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