Anda di halaman 1dari 6

Enzim adalah senyawa organik yang tersusun atas protein yang dalam peristiwa metabolisme bertindak sebagai katalisator.

Artinya zat yang mampu mempercepat reaksi kimia tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Katalisator sadalah zat yang mampu mempercepat reaksi kimia terhadap zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Kondisi dalam suhu yang direndam dalam air es berada dalam suhu yang rendah maka enzim tidak dapat bekerja dengan baik namun tidak rusak akan tatpi suhunya kembali normal dan enzimnya tetap bekerja. Penambah iodine berfungsi sebagai indikator terhadap reaksi yang terjadi dimana akan tampak perubahan warna dari tak berwarna menjadi biru. Warna biru yang tampak terjadi ikatan antara iodine dengan amilum. Pada reaksi selanjutnya yaitu penguraian amilum dengan enzim, ikatan semu antara iodine dengan amilum akan putus dan warna biru yang dihasilkan tadi akan hilang. Percobaan ini juga menggunakan kanji karena kanji adalah senyawa amilum sedangkan enzim amilase adalah enzim yang berfungsi untuk mengkatalisis reaksi hidrolisa amilum menjadi monomer glukoa, NaCl yang ditambahkan merupakan garam yang bersifat netral yang tidak berpengaruh terhadap pH yang termasuk asam dan berfungsi sebagai aktifator. Peristiwa chromic point merupakan peristiwa dimana enzim berada pada titik dimana zat yang satu tidak dapat dibedakan dengan yang lain atau dengan kata lain homogen, hal ini dapat terjadi melalui proses pemanasan tetapi pemanasan yang berlebihan akan menyebabkan enzim tersebut rusak dan tidak dapat bekerja dengan baik. Dalam percobaan pengaruh temperatur terhadap keaktifan enzim digunakan larutan kanji, dimana larutan tersebut merupakan amilum. Dengan demikian kita dapat melihat reaksi enzim pada suhu tertentu dapat menghancurkan amilum. Pada suhu kamar mengalami perubahan dari warna kuning menjadi kecoklatan hal ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut itu aktif, pada tabung I,III dan IV tidak mengalami perubahan ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut tidak aktif pada saat waktu interval 5 menit hingga 40 menit. Pada percobaan pengaruh pH terhadap keaktifan enzim menunjukkan bahwa pada tabung I dengan pH 6 menunjukkan warna kuning dan selanjutnya tidak mengalami perubahan warna pada interval waktui 5 menit hingga 40 menit sama halnya terhadap tabung IV tetap berwarna kuning. Lain halnya dengan tabung V dengan pH 8 pada menit pertama mengalami perubahan warna, dan dilanjutkan dengan interval kedua dan ketiga berwarna biru dan pada interval waktu 20 dan 25 menghasilkan warnma biru kecoklatan dan pada waktu interval waktu 30 hingga 40 menghasilkan warna biru kekuningan. Hal ini membuktikan bahwa pada pH 8 enzim tersebut masih aktif. BAB VII PENUTUP 1. KESIMPULAN 1. Pada percobaan ini enzim bekerja secara optimal pada suhu kamar yaitu 38o C 2. Enzim bekerja sebagai katalisator yaitu enzim mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. 3. Enzim bekarja secara optimal pada pH 5- 7.

HASIL DAN PEMBAHASAN IV.1 Hasil Percobaan 1. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim No tabung Suhu (0C) Perubahan warna Uji iodium Uji benedict 1 0 Kuning Endapan merah bata 2 25-30 Kuning Endapan merah bata 3 37-40 Kuning Kuning pucat 4 75-80 Kuning-coklat Biru 5 100 Endapan hitam Coklat 2. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim No tabung Suhu (0C) Perubahan warna Uji iodium Uji benedict 1 1,0 Jingga Endapan hijau muda 2 7,0 Kuning keruh Endapan orange tua 3 9,0 Kuning bening Endapan orange 3. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim No Konsentrasi substrat Konsentrasi enzim Perubahan warna Uji iodium Uji benedict 1 Amilum 2 ml Amilase 0,5 ml Kuning Merah bata 2 Amilum 2 ml Amilase 1,0 ml Kuning pekat Orange 3 Amilum 2 ml Amilase 1,5 ml Kuning bening Hijau 4. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim No Konsentrasi substrat Konsentrasi enzim Perubahan warna Uji iodium Uji benedict 1 Amilum 1 ml Amilase 1 ml Kuning Merah bata 2 Amilum 2 ml Amilase 1 ml Kuning Merah bata 3 Amilum 4 ml Amilase 1 ml Kuning Merah bata 4 Amilum 6 ml Amilase 1 ml Kuning Merah bata

IV.2 PEMBAHASAN 1. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama tabung dengan menyimpang digelas kimia yang berisikan dengan es tidak terjadi perubahan warna pada uji iodium dan uji benedict. Hal ini disebabkan oleh enzim yang dalam keadaan suhu rendah terhenti secara reversible sehingga tidak terjadinya proses hidrolisis pada amilum sehingga tidak terjadi perubahaan warna. Pada tabung kedua yang disimpang pada suhu kamar terjadi perubahan warna pada kedua uji. Hal ini terjadi karena pada suhu kamar kenaikan suhu lingkungan akan meningkatakan energi kinetik enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim aktif dan keaktifan ini yang menyebabkan amilum dapat terhidrolisis sehingga terjadi perubahan warna pada kedua uji.

Pada tabung ketiga yang dimasukkan kepenangan air yang bersuhu 37-400C juga terjadi perubahan warna pada kedua uji. Hal ini di sebabkan enzim memiliki suhu optimal 30-400C sehingga pada suhu ini aktivitas enzim berjalan maksimal sehingga dapat menghidrolisis amilum yang membuat pada kedua uji terjadi perubahan warna. Pada tabung keempat dimasukkan kedalam kepenangan air yang bersuhu 75-800C yang mana kedua uji mengalami perubahan warna. Hal ini terjadi pada suhu demikian enzim mengalami denaturasi irreversible yang pada suhu awal mengalami perubahan kenaikan suhu sebelum terjadinya prosesdenaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi, namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Hal ini juga terjadi pada tabung kelima. 2. Pengaruh pH Tehadap Aktivitas Enzim Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan penambahan HCl yang berpH 1 setelah diuji dengan larutan iodium terjadi perubahan warna menjadi jingga, kuning keruh, kuning bening dan dengan uji benedict terbentuk endapan hijau mudah, pada tabung kedua dengan penambahan aquades yang berpH 7 setalah diuji dengan larutan iodium terjadi perubahan warna menjadi orange tua dan uji benedict terbentuk kompleks warna biru bening, sedangkan pada tabung ketiga dengan penambahan Na2CO3 yang berpH 9 setelah diuji dengan larutan iodium terbentuk kompleks orange tua dan uji benedict terbentuk endapan berwarna orange. Disini kelompok kami mengalami kesalahan dalam jumlah larutan yang kurang. Dalam percobaan ini seharusnya pada tabung kedua terbentuk kompleks berwarna biru dengan uji larutan iodium karena enzim menunjukkan aktivitas saat maksimal pada pH optimum, umumnya antara pH 6-8,0 membentuk kompleks biru akan terbentuk karena terjadinya hidrolisis pada amilum dan pada uji benedict akan terbentuk endapan merah bata karena ini disebabakan karena aldosa atau ketosa dalam bentuk siklik, artinya bentuk ini berada dalam kesetimbangannya dengan sejumlah kecil aldehida atau keton rantai terbuka, oleh karena itu gugus aldehida atau keton ini dapat mereduksi berbagai macam reduktor yang berarti amilum terhidrolisis. Sedangkan tabung pertama dan ketiga negatif karena enzim mengalami denaturasi pada pH yang rendah atau tinggi, yang menyebabkan menurunnya kerja enzim. Maka pada uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict tidak akan menghasilkan hasil positif karena tidak terjadinya proses hidrolisis. 3. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Kerja Enzim Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan konsentrasi enzim 0,5 ml diuji dengan larutan iodium warna larutan kuning dan dengan uji benedict terbentuk endapan merah bata, pada tabung kedua dengan konsentrasi enzim 1 ml diuji dengan larutan iodium warna larutan luning pekat dan uji beneditc terbentuk endapan yang banyak daripada tabung pertama, sedangakan pada tabung ketiga dengan konsentrasi enzim 1,5 ml diuji dengan larutan iodium warna kuning bening dan uji benendict terbentuk endapan yang lebih banyak dari pada tabung kedua. Dari perubahan warna dan terbentuknya endapan yang diketahui bahwa terjadi hidrolisis pada amilum sehingga dapat diketahui bahwa bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin bersar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis. Pada percobaan ini yang memiliki konsentrasi enzim optimum adalah 0,5 ml dan yang memiliki konsentrasi enzim yang minimum adalah 1,5 ml. 4. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan penambahan konsentrasi substrat 1 ml diperoleh hasil dengan uji iodium kuning dan uji benedict terhadap endapan merah bata, pada tabung kedua penambahan substrat 5 ml diperoleh hasil dengan uji iodium kuning dan uji

benedict terdapat endapan merah bata, pada tabung keempat penambahan konsentrasi substrat 7 ml memperoleh hasil dengan iodium kuning dengan uji benedict terdapat endapan yang lebih banyak dari tabung sebelumnya. Dan perubahan warna dan terbentunya endapan yang diketahui bahwa terjadinya hidrolisis pada amilum sehingga dapat diketahui bahwa bertambahnya konsentrasi substrat secara bertingkat menaikkan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Tetapi setelah enzim mencapai kecepatan maksimum substrat tidak berpengaruh lagi sebab telah melampaui titik jenuh enzim. Pada percobaan ini enzim yang mempunyai konsentrasi substrak yang optimum ialah 1 ml.

BAB V PENUTUP V.1 Kesimpulan 1. Suhu optimal enzim 370C mendekati 600C enzim meningkat selanjutnya enzim akan mengalami denaturasi sedangkan mendekati titik beku enzim tidak aktif. 2. Pengaruh pH dapat diketahui dengan terbentuknya endapan dengan penambahan pereaksi benedict. pH optimum enzim tergantung pada pH jaringan sekitar enzim terdapat. Tapi pada umumnya pH enzim sekitar 6-8. 3. Pengaruh konsentrasi enzim dapat dilihat dari jumlah endapan setelah perubahan pereaksi benedict. Semakin besar konsentrasi enzim semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis. Pada percobaan ini yang mempunyai konsentrasi enzim yang paling optimum ialah 0,5 ml. 4. Pengaruh konsentrasi substrat dapat dilihat dengan terbentuknya endapan setelah penambahan pereaksi benedict. Konsentrasi substrat berbanding lurus dengan kecepatan reaksi sampai batas maksimum yang tetap. Jika melewati batas maksimum penambahan substrat tidak berpengaruh. Pada percobaan ini enzim yang mempunyai konsentrasi substrak yang optimum ialah 1 ml.

. PEMBAHASAN Reaksi enzimatis merupakan suatu reaksi dengan menggunakan penambahan katalis enzim. Enzim berfungsi untuk mempercepat suatu reaksi kimia organik. Salah satu faktor yang mempengaruhi kerja dari enzim adalah konsentrasi, yaitu baik dari konsentrasi enzim itu sendiri maupun dari konsentrasi substrat. Berdasarkan data hasil percobaan pada pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu substrat. Diketahui bahwa semakin besar konsentrasi enzim yang ditambahkan menunjukkan warna yang berbeda pada setiap tabung. Pada uji warna dengan menggunakan metode uji iodium yaitu Identifikasi warna dari tabung pertama sampai ketiga yaitu kuning kecoklatan, coklat muda, dan coklat tua. Sedangkan pada uji benedict menunjukkan bahwa terbentuk endapan dengan warna endapan yang berbeda dari tabung satu sampai tabung tiga, yaitu endapan coklat muda, coklat kuning, dan coklat tua. Jadi, dapat dijelaskan bahwa; Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat menaikkan

kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis. Pada percobaan uji pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim, dengan uji iodium kurang memberikan warna yang jelas pada masing-masing tabung. Karena pereaksianya dengan menggunakan plat tetes. Sedangka pada uji benedict perbedaan adanya endapan dan warna yang diberikan cukup memberikan gambaran yang jelas yaitu dari tabung pertama sampai yang keempat endapan yang terbentuk berturut-turut yaitu endapan berwarna hijau, coklat kehijauan, coklat muda, dan merah bata. Dari hasil percobaan tersebut penambahan substrat dengan konsentrasi berbeda pada konsentrasi enzim yang sama masih menunjukkan aktivitas enzim yang normal. Sedangkan Pada literatur Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max).

E. SIMPULAN Bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis. Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max).

Kofaktor
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,

seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42] Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.