Anda di halaman 1dari 18

LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA I Uji Reaksi Terhadap Asam Amino

Disusun Oleh: Ayu Marisa (06111410002) Ayu Agustin (06111410019) Henny Listriani (06111410020) Kelompok II (Dua)

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA UNIVERSITAS SRIWIJAYA 2013

Ayu Marisa (06111410002)

I.

Pertemuan ke

:1 : Uji reaksi terhadap asam amino : Untuk mengetahui uji positif dan uji negatif terhadap asam amino

II. Judul Praktikum III. Tujuan Praktikum IV. Landasan Teori

Protein yang namanya berarti pertama atau utama merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein tidak hanya merupakan mekromolekul yang paling berlimpah, tetapi memiliki fungsi yang amat bervariasi dikarenak dprotein adalah instrumen yang menginformasikan masing-masing ciri dari setiap organisme yang memiliki sifat tersendiri yang ditentukan oleh gen yang sesuai. Secara sederhana, protein dibedakan karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino tersendiri. Asam amino merupakan abjad dari protein yang molekul-molekulnya dapat tersusun yang hampir tidak terhingga untuk membuat protein yang tidak terhingga pula (Lehninger, Albert L. 1982). Telur merupakan salah satu contoh sederhana sumber protein yang tersusun dari protein putih telur dan protein kuning telur. Komposisi putih telur tersusun dari 1011% protein dasar basah, ovalbumin 70% dari total protein, canalbumin 9% dari total protein, ovoummucoid 13% dari total protein. Kuning telur terdiri dari hipovitelin dan hipotellenin (Agus. 2009). Secara umum, semua jenis protein disusun atas rangkaian dan kombinasi dari dua puluh asam amino. Ke dua puluh asam amino tersebut diantaranya alanin, valin, leusin, triptofan, metionin, isoleusin, prolin, fenilalanin, serin, glisin, threonin, sistein, asparagin, glutamin, tirosin, asam aspartat, asam glutamat, arginin, lisisn, dan histidin. Asam amino yang merupaakan molekul organik memiliki massa molekul rendah antara 100-200 Da dyang mengandung setidaknya satu gugus karboksil dan gugus amino. Asam amino terdiri dari protein baku yang semuanya merupakan asam -amino kecuali prolin dan hidroksi prolin. Protein yang memiliki sifat berbeda dikarenakan deret asam amino tersebut, yang lebih khusus lagi yaitu di dalam asam amino terjadi variasi dikarenakan letak gugus R atau rantai sampingnya. Dari gugus R asam amino akan dapat diketahui sifat-sifat baik kimia maupun fisiknya maka

Ayu Marisa (06111410002)

dari itu dari sifat-sifat yang teridentifikasi akan dapat diketahui jenis dari asam amino tersebut (Tika, I Nyoman. 2010). Asam amino memiliki peran yang penting dalam kehidupan terutama dalam metabolisme yaitu berperan sebagai bangunan blok protein yang linier dari asam amino. Oleh karena peranannya yang sangat penting, maka perlu dilakukan suatu analisis untuk mengidentifikasi keberadaan asam amino terseb ut dalam protein. Cara yang dapat dilakuka untuk menganalisis asam amino dalam protein dapat dilakukan dengan uji kualitatif dan juga uji kuantitatif. Uji kualitatif didasarkan atas ada tidaknya asam amino dalam suatu sampel protein dengan melihat dari sifat-sifat yang tejadi pada uji kualitatif. Untuk uji kuantitatif ditujukan kepada jumlah asam amino yang terkandung di dalam sampel protein. Pada percobaan kali ini dilakukan uji kualitatif dengan uji millon, uji hopkins-cole dan uji ninhidrin. Uji Millon yang menggunakan pereaksi Milon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein maka akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya rekasi ini positif untuk fenol karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksil yang berwarna. Tetapi khusus untuk proteoso dan pepton secara langsung akan menghasilkan larutan yang berwarna merah. Endapan yang terbentuk berupa garam kompleks dari tirosin yang ternitrasi. Jika larutan protein yang akan dianalisis ada dalam suasana basa, maka terlebih dahulu harus dinetralisasi dengan asam (bukan HCl). Jika tidak ion merkuri dari pereaksi akan mengendap sebagai Hg(OH)2. Ion Cl- dapat bereaksi dengan asam nitrat menghasilkan radikal klor (Cl 2). Radikal klor dapat merusak kompleks berwarna (Tika, I Nyoman. 2010). Uji Hopkins-Cole merupakan pereaksi yang dapat bereaksi dengan larutan protein yang mengandung triptofan dikarenakan kandungan asam glioksilat (HCOOCHO). Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk mangnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahanlahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. Karena triptofan merupakan satu-satunya asam amino yang mengandung cincin indol, maka uji ini dipakai untuk identifikasi larutan asam amino triptofan dan protein yang mengandung asam amino triptofan. Cincin ungu yang tampak pada bidang batas antara kedua cairan

Ayu Marisa (06111410002)

adalah hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat dalam suasana asam sulfat. Uji Ninhidrin terjadi apabila ninhidrin dipanaskan bersama asam amino maka akan terbentuk kompleks berwarna. Asam amino dapat ditentukan secara kuntitatif dengan jalan menggunakan intensitas warna yang terbentuk sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Pada reaksi ini dilepaskan CO2 dan NH4 sehingga asam amino dapat ditentukan secara kuantitatif dengan mengukur jumlah CO 2 dan NH3 yang dilepaskan. Prolin dan hidroksi prolin menghasilkan warna kompleks yang berbeda warnanya dengan asam amino lainnya. Kompleks berwarna yang terbentuk mengandung dua molekul ninhidrin yang bereaksi dengan ammonia yang dilepaskan pada oksidasi asam amino. Hasil uji positif pada uji ninhidrin diberikan pada asam amino yang mengandung asam -amino dan peptida yang memiliki gugus -amino yang bebas. V. Alat dan Bahan V.1Alat 1. Pipet tetes 2. Gelas ukur 3. Tabung reaksi 4. Rak tabung reaksi 5. Bunsen 6. Korek api 7. Penjepit kayu V.2Bahan 1. Kuning telur ( 1-5%) 2. Putih telur (1-7%) 3. Reagen millon 4. Reagen ninhidrin 5. Larutan protein ( valin, alanin, glisin, triptofan, arginin, albumin) VI. Prosedur VI.1 Uji Millon :

Ayu Marisa (06111410002)

Tambahkan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan campuran baik-baik. VI.2 Uji Hopkins Cole Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole. Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat melalui sisi tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua cairan. Jika perlu putar perlahan-lahan tabung tersebut, sampai terbentuk cincin berwarna ungu. VI.3 Uji Ninhidrin Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan protein. Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan glisin. VII. Pengamatan Prosedur Percobaan Uji Millon Tambahkan reagen 5 tetes ke millon Hasil Pengamatan a. Alanin 1% Alanin (bening) + reagen millon (bening) bening

dalam 3 ml larutan

Setelah dipanaskan tetap bening. b. Valin 1% protein, panaskan Valin (bening) + reagen millon (bening) campuran baik-baik. bening Setelah dipanaskan tetap bening. c. Albumin 1% Albumin (bening) + reagen millon (bening) endapan merah, warna larutan bening. Setelah dipanaskan menjadi keruh dan tetap terdapat endapan merah. d. Triptofan 1% Triptofan (bening) + reagen millon (bening) terdapat endapan kuning, warna larutan bening. Setelah dipanaskan tetap terdapat endapan kuning dan warna larutan bening.

Ayu Marisa (06111410002)

e. Glisin 1% Glisin (bening) + reagen millon (bening) bening Setelah dipanaskan tetap bening. f. Arginin 1% Arginin (bening) + reagen millon (bening) bening. Setelah dipanaskan tetap bening. g. Putih telur 1% Putih telur (bening) + reagen millon (bening) keruh Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna merah muda di tabung reaksi. h. Putih telur 2% Putih telur (bening) + reagen millon (bening) keruh Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna merah muda di tabung reaksi.. i. Putih telur 3% Putih telur (bening) + reagen millon (bening) keruh Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna merah muda di tabung reaksi. j. Putih telur 4% Putih telur (bening) + reagen millon (bening) keruh Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna merah muda di tabung reaksi. k. Putih telur 5% Putih telur (bening) + reagen millon (bening) keruh Setelah dipanaskan Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna merah muda di tabung reaksi.

Ayu Marisa (06111410002)

l. Kuning telur 1% Kuning telur (bening) + reagen millon (bening) keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan berwarna merah, warna larutannya bening. m. Kuning telur 2% Kuning telur (bening) + reagen millon (bening) keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan berwarna merah, warna larutannya bening. n. Kuning telur 3% Kuning telur (bening) + reagen millon (bening) keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan berwarna merah, warna larutannya bening. o. Kuning telur 4% Kuning telur (bening) + reagen millon (bening) keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan berwarna merah, warna larutannya bening. p. Kuning telur 5% Kuning telur (bening) + reagen millon (bening) keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan berwarna merah, warna larutannya merah muda. q. Ikan 1 % Ikan 1% (Bening) + reagen millon (bening) bening setelah dipanaskan tetap bening. r. Ikan 2 % Ikan 2 % (Bening) + reagen millon (bening) bening, setelah dipanaskan tetap bening. s. Ikan 3 % Ikan 3 % (Bening) + reagen millon (bening) bening, setelah dipanaskan tetap bening. t. Ikan 4 % Ikan 4 % (Bening) + reagen millon (bening) bening, setelah dipanaskan tetap bening. u. Ikan 5 %

Ayu Marisa (06111410002)

Ikan 5 % (Bening) + reagen millon (bening) bening, setelah dipanaskan tetap bening. a. Alanin 1% Alanin (bening) + reagen hopkins-cole (bening) bening + H2SO4 bening b. Valin 1 % valin (bening) + reagen hopkins-cole (bening) bening + H2SO4 bening c. Triptofan 1%

Uji Hopkins Cole

Triptofan (bening) + reagen hopkins-cole Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 (bening) bening ml reagen Hopkins+ H2SO4 terdapat cincin ungu, warna larutan Cole. Tambahkan sedikit demi sedikit coklat. kira-kira sebanyak 5 d. Glisin 1% ml H2SO4 pekat glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening) melalui sisi tabung. Amati warna yang bening + H2SO4 bening terbentuk pada e. Arginin 1% pertemuan kedua glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening) cairan. endapan putih, warna larutan putih + H 2SO4 bening f. Albumin 1% glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening) keruh + H2SO4 warna larutan orange dan Uji Ninhidrin Tambahkan 0,5 ada gumpalan berwarna orange. a. Alanin 1% ml Alanin (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi

larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan protein. hingga mendidih.

ungu. Panaskan b. Valin 1% Valin (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu.. c. Albumin 1% Albumin (bening) + reagen ninhidrin (bening)

Ayu Marisa (06111410002)

bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu. d. Triptofan 1% Triptofan (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu. e. Glisin 1% Glisin (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu. f. Arginin 1% Arginin (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu. g. Putih telur 1% Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) keruh. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. h. Putih telur 2% Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
keruh. Setelah dipanaskan berubah warna

menjadi ungu. i. Putih telur 3% Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
keruh. Setelah dipanaskan berubah warna

menjadi ungu. j. Putih telur 4% Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) keruh. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. k. Putih telur 5% Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) keruh. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. l. Putih telur 6%

Ayu Marisa (06111410002)

Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) keruh. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. m. Putih telur 7% Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) keruh. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi merah muda. n. Kuning telur 1% Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. o. Kuning telur 2% Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. p. Kuning telur 3% Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi keruh. q. Kuning telur 4% Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan berubah warna menjadi ungu. r. Kuning telur 5% Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening Setelah dipanaskan menjadi berwarna keruh. s. Ikan 1% Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan tetap bening. t. Ikan 2% Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda. u. Ikan 3%

Ayu Marisa (06111410002)

Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda. v. Ikan 4% Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda. w. Ikan 5% Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu. VIII. Mekanisme Reaksi
Uji MILLON HO

O OH H N H tyrosin O OH mercuri
+

Hg

NO2

Hg

HO H N
+

berwarna merah bata

UJI HOPKINS-COLE
O OH NH tryptofan OH NH2

COOI COO-

NH2 CH3 cicin ungu

Ayu Marisa (06111410002)

Uji NINHIDRIN
H2N O O

H3C

OH

+
O ninhidrin

OH OH

asam amino

O N

O O

OO berwarna ungu

H3C

CO2

3H2O

IX.

Pembahasan Praktikum kali ini mengenai reaksi uji terhadap asam amino dengan

menggunakan reagen millon, reagen hopkins-cole, dan reagen ninhidrin. Jenis larutan protein yang digunakan untuk uji asam amino ini adalah albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, arginin, putih telur, dan kuning telur. Untuk konsentrasi dari masingmasing larutan protein tersebut berbeda-beda. Untuk albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin konsentrasinya masing-masing sebesar 1% , sedangkan untuk konsentrasi larutan putih telur dibuat dengan konsentrasi 1% - 7%, 1-5% dan kuning telur 1% - 5%. Pertama dilakukan uji millon terlebih dahulu dengan cara menambahkan 5 tetes reagen millon kedalam 3 ml larutan protein yang kemudian di panaskan di atas bunsen. Pada percobaan ini hanya larutan albumin, putih telur, dan kuning telur yang memberikan uji positif, sedangkan untuk triptofan, valin, alanin, glisin, arginin memberikan uji negatif. Hal ini dapat terjadi karena pada gugus albumin, kuning telur, dan putih telur tersebut terdapat gugus hidroksi fenil (fenol) yang memungkinkan terbentuknya garam merkuri (HgO) terbentuk akibat adanya tirosin yang ternitrasi. Untuk percobaan dengan menggunakan albumin terdapat endapan merah dengan warna larutannya yang bening sesaat setelah reagen ditambahkan. Setelah dipanaskan hasilnya

Ayu Marisa (06111410002)

tetap terdapat endapan merah, namun warna larutannya berubah menjadi sedikit keruh. Warna keruh yang terbentuk setelah penambahan reagen Millon pada larutan protein tersebut berasal dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang terlarut di dalam HNO3 teroksidasi menjadi Hg+. Ion Hg+ ini selanjutnya membentuk garam dengan gugus karboksil dari tirosin. Ketika dipanaskan endapan putih tersebut berubah menjadi endapan merah. Hal ini terjadi karena asam nitrat yang semula berfungsi sebagai pelarut mengoksidasi Hg + menjadi Hg2+. Bersamaan dengan hal tersebut, asam amino tirosin ternitrasi. Kemudian terjadi reaksi pembentukan HgO yang berwarna merah. Lalu untuk uji millon dengan triptofan menghasilkan endapan kuning dengan warna larutan yang bening, setelah dipanaskan hasilnya tetaplah sama. Sedangkan untuk alanin, valin, glisin, arginin, tidak terjadi perubahan warna ataupun terjadi pembentukan endapan, meskipun telah dipanaskan hingga hampir habis. Untuk putih telur dengan berbagai konsentrasi sebelum dipanaskan warna larutannya hanya keruh , namun setelah dipanaskan menjadi berwarna merah muda disertai adanya gumpalan. Untuk kuning telur hasilnya semuanya memberikan warna bening disertai dengan terbentuknya endapan merah. Pada putih telur endapan/ gumpalan merahnya lebih banyak dibandingkan dengan yang terdapat pada kuning telur, ini menandakan bahwa pada putih telur lebih banyak terdapat protein dibandingkan dengan kuning telur. Uji millon dengan menggunakan sampel larutan ikan 1% - 5% semuanya memberikan hasil negatif, yaitu tetap bening. Padahal seharusnya pada uji ini memberikan hasil positif karena didalam ikan juga terdapat protein. Hal ini mungkin dapat terjadi karena kesalahan saat pembuatan larutan ikannya atau karena larutan ikan yang dibuat terlalu encer, sehingga protein yang ada tidak dapat teridentifikasi. Uji kedua dengan menggunakan reagen hopkins-cole dengan sampel berupa alanin, valin, triptofan, glisin, arginin, dan albumin. Masing-masing sampel dimasukkan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 mL. kedalam masing-masing sampel ditambahkan 2 mL reagen Hopkins-Cole. Untuk sampel alanin, valin, glisin,dan triptofan tidak mengalami perubahan, sedangkan untuk arginin terdapat endapan putih dan warna larutannya putih serta untuk albumin menjadi keruh. Kemudian dilakukan penambahan H2SO4 pekat ke dalam masing-masing sampel. Terjadi uji positif untuk triptofan yaitu terdapatnya cincin ungu dan berubahnya warna larutan menjadi coklat, sedangkan untuk albumin terjadi perubahan warna menjadi orange dan terdapat

Ayu Marisa (06111410002)

gumpalan. Lalu untuk arginin menjadi bening dari sebelumnya warna larutannya putih. Pada glisin, valin, dan alalnin tidak terjadi perubahan apapun, namun terjadi penambahan panas. Hal ini dikarenakan pada ketiganya tidak mengandung gugus indol. Terbentuknya warna ungu pada triptofan dapat terjadi karena dalam sampel tersebut mengandung triptofan dimana hasil oksidasi triptofan dengan gugus aldehid dari asam glioksilat dalam suasana asam sulfat akan membentuk warna ungu. Pada dasarnya, uji Hopkins-Cole positif terhadap gugus indol yang terdapat pada asam amino triptofan. Penambahan H2SO4 dalam reaksi ini selain berfungsi sebagai oksidator, juga sebagai dehidrator bagi asam glioksilat. Dan uji terakhir dengan menggunakan reagen ninhidrin 0,1 %. Untuk larutan albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin semuanya setelah ditambahkan reagen ninhidrin tetap bening, namun setelah di panaskan sampai mendidih warna larutannya berubah menjadi ungu. Lalu untuk percobaan dengan larutan putih telur dengan konsentrasi 1% - 6%, pada saat setelah ditambahkan reagen ninhidrin warna larutannya berubah menjadi sedikit keruh dan setelah dipanaskan menjadi berwarna ungu, sedangkan untuk larutan putih telur dengan konsentrasi 7%, setelah ditambahkan reagen warna larutannya juga menjadi keruh, namun setelah dipanaskan warna larutannya menjadi merah muda tidak menjadi ungu seperti yang lainnya. Lalu untuk percobaan dengan kuning telur konsentrasi 1%, 2% dan 4% hasilnya menunjukkan uji positif, yaitu setelah dipanaskan warna larutannya menjadi ungu, sedangkan larutan kuning telur dengan konsentrasi 3% dan 5% warna larutannya hanya menjadi keruh. Perubahan warna ungu pada larutan yang diuji tersebut membuktikan bahwa pada larutan protein tersebut terdapat gugus asam amino bebas. Pada uji nindhidrin dengan sampel ikan 1% memberikan uji negatif, sedangkan 2% - 5% semuanya memberikan uji positif dengan berubahnya warna larutan menjadi warna ungu, namun pada ikan konsentrasi 5% warna ungunya lebih tua dibandingkan dengan ikan konsentrasi 2%-4%. Hal ini menandakan bahwa semakin tinggi konsentrasi asam amino makan semakin insentif perubahan warna yang terjadi. X. Kesimpulan 1. Pada uji millon, uji dikatakan positif jika terbentuknya endapan merah yang menunjukkan adanya asam amino tirosin .

Ayu Marisa (06111410002)

2. Pada uji millon, larutan albumin, putih telur, dan kuning telur menunjukkan uji postif Sedangkan untuk alanin, valin, glisin, arginin, ikan 1%-5% menunjukkan uji negatif. 3. Pada putih telur lebih banyak mengandung asam amino, ditunjukkan dengan banyaknya endapan merah pada putih telur lebih banyak dibandingkan pada kuning telur. 4. Pada uji hopkins-cole, uji dikatakan positif jika terbentuknya cincin berwarna ungu pada larutan sampel yang menunjukkan adanya gugus indol. 5. Pada uji hopkins-cole yang memberikan uji positif hanyalah larutan triptofan, sedangkan pada albumin terjadi perubahan warna larutan dan terbentuknya endapan, dan untuk alanin, valin, glisin, dan arginin, semuanya memberikan uji negatif. 6. Pada uji nindhidrin, dikatakan positif jika terjadinya perubahan warna larutannya menjadi ungu yang menunnjukkan adanya gugus asam amino bebas. 7. Pada uji ninhidrin dengan larutan albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin, larutan putih telur dengan konsentrasi 1% - 6%, kuning telur konsentrasi 1%, 2% dan 4% hasilnya menunjukkan uji positif, sedangkan larutan kuning telur dengan konsentrasi 3% dan 5% serta putih telur 7% menunjukkan uji negatif. 8. Pada uji ninhidrin dengan ikan 1 % memberikan uji negatif, untuk ikan 2% -5% memberikan uji positif.

Daftar Pustaka Anonim. 2012. Laporan Tetap Praktikum Biokimia.

http://ruanglingkupgurukimia.blogspot.com/2012/05/laporan-tetappraktikumbiokimia-i.html (diakses pada 11 September 2013)

Ayu Marisa (06111410002)

Dewantara,Bajawan. Setia Budi,

2011.

IDENTIFIKASI 2008.

ASAM

AMINO

MELALUI

UJI

KUALITATIF.http://peyexxblog.blogspot.com/ (diakses pada 28 agustus 2013) Darmawan. AMINO DAN PROTEIN. http://darmaqua.blogspot.com/2008/04/amino-dan-protein.html ((diakses pada 28 agustus 2013) Tarsana, I Kadek Agus.2010. IDENTIFIKASI KANDUNGAN ASAM AMINO PADA PUTIH TELUR DENGAN UJI MILLON, HOPKINS-COLE, NINHIDRIN, PbS DAN REAKSI NITROPRUSIDA. http: //agustarsana.blogspot.com/2010/11/identifikasi-kandungan-asam-aminopada.html (diakses pada 11 September 2013)

Ayu Marisa (06111410002)

Pertanyaan Uji Millon 1. Apa yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein? Yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein adalah terbentuknya endapan merah dan berubahnya warna larutan (bisa menjadi keruh ataupun merah muda). 2. Mengapa larutan albumin terkoagulasi? Larutan albumin terkoagulasi karena albumin pada percobaan kali ini dipanaskan sampai suhu tertentu yang menyebabkan ia bisa terkoagulasi akibat panas tersebut. Sedangkan sifat protein akan terkoagulasi apabila dipanaskan hingga 50oC atau lebih dimana panas tersebut meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul pada albumin tersebut. 3. Larutan protein yang mana memberikan uji negatif? Mengapa? Larutan protein yang memberikan uji negatif adalah alanin, valin, glisin, arginin, ikan, menunjukkan uji negatif. Karena yang memberikan uji positif untuk uji millon ini adalah larutan protein yang memiliki gugus hidroksifenol didalamnya atau bisa juga karena kesalahan saat pembuatan larutannya. Uji Hopkins-Cole 1. Protein apakah yang tidak memberikan uji positif? Jawaban: Hampir semua protein uji tidak memberikan hasil uji positif, kecuali triptofan. Uji Ninhidrin 1. Warna apa yang terbentuk? Warna yang terbentuk adalah warna ungu.

2. Gugus apa yang memberikan uji positif? Gugus yang memberikan uji positif adalah gugus asam amino bebas.

Ayu Marisa (06111410002)

Ayu Marisa (06111410002)