Bioqumica Tema 6. Enzimas.

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Tema 6. Enzimas.
Existen dos condiciones fundamentales para la vida. Una, la entidad viva ha de poder autorreplicarse, y dos ha de poder catalizar reacciones qumicas eficiente y selectivamente. La conversi n de la sacarosa en !" # y $#" es un proceso que li%era ener&a li%re que podemos utilizar, el pro%lema es que es un proceso espont'neo y lento. (or ello producen reacciones qumicas como la cat'lisis, que acelera la escala de tiempo de oxidaci n de la sacarosa y permite mantener la vida. -Los enzimas. Los enzimas son los catalizadores de las reacciones %iol &icas, son protenas con una &ran especializaci n, superior a los catalizadores sint)ticos o inor&'nicos. Tam%i)n existen mol)culas de *+, con actividad cataltica -ri%oenzimas.. Tienen un alto &rado de especificidad -aceleran las reacciones qumicas especficas. y act/an en soluciones acuosas a 012! y p$ neutro -T3 y p$ suaves.. Las enzimas est'n en el centro de los procesos %ioqumicos, de&radan nutrientes, conservan y transforman la ener&a qumica, adem's pueden re&ularse sistemas enzim'ticos. El #45 de los &enes humanos codifican enzimas. -Importancia de los enzimas. La importancia de los enzimas es enorme en al&unas enfermedades, especialmente en las &en)ticamente hereda%les, donde se puede producir la ausencia de uno o m's enzimas o su excesiva producci n. La medici n de la actividad enzim'tica en la san&re es importante en el dia&nostico de enfermedades. 6uchos f'rmacos e7ercen sus efectos %iol &icos a trav)s de la interacci n con enzimas, inhi%idores de la actividad enzim'tica. Tam%i)n son importantes en el tratamiento de animales y en la a&ricultura. !ada paso de una va meta% lica est' catalizado por un enzima. -Los enzimas son protenas. Todos los enzimas son protenas a excepci n de un &rupo de mol)culas de *+, cataltico. 8i se desnaturaliza pierde su conformaci n proteica y por tanto la actividad cataltica. Las estructuras 13, #3, 03 y 93 son esenciales para la actividad cataltica del enzima.

8e&/n los elementos que forman una enzima podemos distin&uir:

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;Enzimas: aquellas constituidas solo por protenas.

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;$oloenzimas: aquellas que est'n constituidas por una parte proteica -apoenzima. y otra no proteica -cofactor.. ;!ofactor: puede ser un i n met'lico -<e, m&, =n. o una mol)cula or&'nica -denominada coenzima.. El cofactor es necesario para la actividad enzim'tica. 8i el cofactor est' unido fuertemente al enzima se denomina &rupo prost)tico. ;,poenzima: es la parte proteica del enzima -no activa.. HOLOENZIMA = A OENZIMA ! "O#A"$O% arte proteica I&n met'lico (#e) M*) Zn+ Mol,cula or*'nica (coenzima+ -rupo prost,tico (enlace .uerte+ (rocesos como la fosforilaci n y la &lucosidaci n intervienen en la re&ulaci n de la actividad enzim'tica. Un tercio de los enzimas requieren al&/n i n met'lico para catalizar. 6uchas vitaminas son cofactores o precursores de cofactores de enzimas. -Nomenclatura de las enzimas. /0/$%A$O ! $I O 1E %EA""I2N ! -A/A E7.: colesteroloxidasa, alcohol deshidro&enasa. "H3 4 "H5 4 " 4 OH NA1 ,lcohol +,> ? oxidorreductasa. "H3 4 "HO NA1H 4 H!

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-#uncionamiento de los enzimas. La caracterstica principal de una reacci n catalizada enzim'ticamente es que tiene lu&ar en una zona del enzima denominado: centro activo o sitio activo. La mol)cula que se fi7a al centro activo y so%re la que act/a el enzima se denomina sustrato. En ocasiones el centro activo cu%re por completo el sustrato y lo secuestra de la soluci n. 8e puede escri%ir una reacci n enzim'tica sencilla como: E ! / = E/ = E ! donde E, 8 y ( representan a enzima, sustrato y producto respectivamente.

La funci n de un catalizador es aumentar la velocidad de una reacci n. Los catalizadores no modifican los equili%rios de reacci n. Las enzimas no alteran el producto de la reacci n. !ualquier reacci n se puede descri%ir mediante un dia&rama de coordenadas de reacci n. La ener&a en los sistemas %iol &icos se descri%e en funci n de la ener&a li%re, @. En el dia&rama de la coordenada se representa la ener&a li%re del sistema frente al pro&reso de la reacci n. El punto de partida de la reacci n -tanto hacia la derecha como hacia la izquierda. se denomina estado %asal.

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(ara descri%ir las variaciones de ener&a li%re de las reacciones, se define un con7unto est'ndar de condiciones -temperatura #ABC, presi n parcial 1 atm y concentraci n de todos los solutos i&ual a 16. y expresan la variaci n de la ener&a li%re de este sistema reaccionante como ,@o, la variaci n de la ener&a li%re est'ndar. >ado que en los sistemas %ioqumicos participa normalmente el $ D en concentraciones muy le7anas de 16, definiremos la variaci n de la ener&a li%re est'ndar %ioqumica -,@1E. como la variaci n de la ener&a li%re est'ndar a p$ 1FE.

La ener&a li%re del estado %asal de ( es inferior a la del estado %asal de 8, por lo que la ,@1E de la reacci n es ne&ativa y el equili%rio favorece a (. Esta reacci n no se ve afectada por un catalizador. En la cum%re de la colina ener&)tica existe un punto donde la cada hacia el estado 8 o ( es i&ual de pro%a%le. Es o que se denomina el estado de transici n. Es un momento molecular fu&az en el que acontecimientos como rotura y formaci n de enlaces y desarrollo de car&as han lle&ado al momento preciso en el que el colapso a sustrato o producto es i&ual de pro%a%le. En la uni n 8E el sustrato est' unido al enzima por enlaces d)%iles -puentes de $, fuerzas de Gan der Haals, etc.., para alcanzar el posterior estado de transici n se necesita un aporte de ener&a, es la ener&a de activaci n -,@DD. -la diferencia entre los niveles de ener&a del estado %asal., que es la ener&a necesaria para que se produzca una reacci n qumica -para alcanzar el estado de transici n.. Las enzimas disminuyen la ener&a de activaci n necesaria y as las reacciones qumicas se llevan a ca%o con mayor velocidad, adem's se ahorra ener&a en el consumo que supone la ener&a de activaci n de las miles de reacciones que tienen lu&ar en un ser vivo.

- oder cataltico 6 especi.icidad de los enzimas.

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Los enzimas son catalizadores extraordinarios y muy especficos, pudiendo discriminar f'cilmente entre sustratos con estructuras muy similares. 6uchos tipos de reacciones qumicas tienen lu&ar entre sustratos y &rupos funcionales de enzimas. Los &rupos funcionales catalticos de los enzimas pueden formar enlaces covalentes transitorios con el sustrato activ'ndolo para la reacci n, o puede transferirse un &rupo funcional del sustrato al enzima. +ormalmente estas reacciones solo tienen lu&ar en el centro activo del enzima y las interacciones covalentes las que reducen la ener&a de activaci n. @ran parte de la ener&a requerida para disminuir la Ea proviene de interacciones d)%iles entre el sustrato y el enzima. El factor que diferencia a otros catalizadores de los enzimas es la formaci n de un comple7o E8 especfico. La interacci n entre E y s en este comple7o esta canalizada por las mismas fuerzas que esta%ilizan la estructura proteica -p. de $, interacciones i nicas e hidr fo%as.. La formaci n de cada interacci n d)%il en el comple7o E8 est' acompaIada de una pequeIa li%eraci n de ener&a, se denomina ener&a de fi7aci n, la ener&a de fi7aci n es la ener&a usada por los enzimas para disminuir la ener&a de activaci n. Las interacciones d)%iles totales entre 8 y E solo se forman cuando 8 alcanza el estado de transici n. 8i el centro activo de un enzima tiene &rupos funcional ordenados para interaccionar con un sustrato no lo har' con nin&una otra mol)cula. La ener&a li%re li%erada por la formaci n de estas interacciones equili%ra parcialmente la ener&a requerida. Los enzimas son estereoespecficas porque forman varias interacciones entre amino'cidos del centro activo y los distintos &rupos del sustrato. El centro activo de los enzimas es complementario al estado de transici n de la reacci n catalizada. El enzima experimenta un ca%io de conformaci n cuando se une al sustrato, esta situaci n se conoce como enca7e inducido. El enca7e inducido puede servir para disponer &rupos especficos funcionales del enzima en la orientaci n adecuada para catalizar la reacci n. La necesidad de m/ltiples interacciones d)%iles para impulsar la cat'lisis es una de las razones por las que las enzimas son tan &randes.

EN"A7E IN10"I1O

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-"in,tica enzim'tica. El enfoque central para estudiar el mecanismo de una reacci n catalizada por un enzima consiste en medir la velocidad de la reacci n y la forma en que se modifica como respuesta a cam%ios en los par'metros experimentales -J8K, JEK, t3 y p$., disciplina que se conoce como cin)tica enzim'tica. La concentraci n del sustrato afecta a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. (ero el estudio de la concentraci n de sustrato es complicado ya que J8K cam%ia en el transcurso de una reacci n a medida que 8 se convierte en (. Una aproximaci n es medir la velocidad inicial -Go. cuando J8K es mucho mayor que JEK. En este caso si solo se toman datos al inicio de la reacci n se puede considerar J8K constante. En las si&uientes &r'ficas se muestra el efecto de la variaci n de J8K so%re G o cuando JEK se mantiene constante. , concentraciones de sustrato relativamente %a7as Go aumenta casi linealmente con el incremento de J8K. , mayores concentraciones de sustrato, Go aumenta a incrementos a/n menores en respuesta a incrementos de J8K. <inalmente se alcanza un punto m's all' del cual se dan incrementos pequeIsimos de Go con el incremento de J8K. Esta meseta en se denomina velocidad m'xima, Gm'x.

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La velocidad m'xima se alcanza cuando todos los centros activos est'n ocupados con sustratos.

El comple7o E8 es la clave para entender el comportamiento cin)tico. El enzima se com%ina en primer lu&ar de forma reversi%le con el sustrato formando un comple7o enzima;sustrato en un paso reversi%le y r'pido. 89 E!/ 8-9 sE/

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El comple7o E8 se descompone se&uidamente en un paso m's lento dando E y (. 85 E/ 8-5 sE !

La se&unda reacci n es m's lenta y limita por tanto la velocidad de la reacci n &lo%al. >e ah que la velocidad &lo%al de la reacci n catalizada enzim'ticamente ha de ser proporcional a la concentraci n de la especie que reacciona en el se&undo paso, E8. En cualquier momento de una reacci n catalizada por enzimas, el enzima existe de dos formas, la forma li%re E y la forma com%inada E8. , %a7a J8K la mayor parte del enzima estar' en la forma E. aqu la velocidad ser' proporcional a J8K porque el equili%rio se desplazara hacia la formaci n de m's E8 a medida que J8K aumenta. La G m'x se o%servar' cuando todo el enzima est) en forma E8. En estas condiciones el enzima est' LsaturadoM con un sustrato, de modo que el aumento adicional de J8K no tendr' efecto so%re la velocidad. Esta situaci n se produce cuando J8K es suficientemente alto para convertir todo el enzima li%re en E8. !uando el comple7o E( se descompone en E y (, E queda li%re para catalizar otro sustrato. El efecto de saturaci n es el responsa%le de la meseta de Gm'x. Esto se conoce como cin)tica de saturaci n. ;Efecto de la temperatura so%re la actividad enzim'tica. Loa aumentos de temperatura por lo &eneral aceleran las reacciones qumicas. 8olo que al ser protenas por encima de cierta temperatura D9E2 se desnaturalizan. Esta temperatura se denomina temperatura ptima y es aquella en la que la velocidad enzim'tica es m'xima.

;Efecto del p$ so%re la actividad enzim'tica.

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Los enzimas poseen &rupos qumicos ioniza%les en las cadenas laterales de sus amino'cidos. 8e&/n el p$ del medio estos pueden tener distinta car&a, y como la conformaci n de las protenas depende en parte de sus car&as, ha%r' un p$ en el cual la conformaci n ser' la m's adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado p$ ptimo. Los enzimas son muy sensi%les a los cam%ios de p$, as cada enzima tiene un p$ ptimo. Li&eros cam%ios de p$ pueden provocar la desnaturalizaci n de la protena, existen amorti&uadores fisiol &icos que mantienen esta%le el p$ intracelular. La pepsina tiene un p$ ptimo de # y la tripsina lo tiene a 6.

;*elaci n entre velocidad inicial -Go. y concentraci n de enzima -JEK.. La velocidad inicial es funci n lineal de la concentraci n de enzima siempre que la concentraci n de sustrato sea alta. -Ecuaci&n de Mic:aelis 4 Menten La relaci n entre concentraci n de sustrato y velocidad de reacci n enzim'tica se puede expresar de manera cuantitativa. La forma hiper% lica de la curva se puede expresar al&e%raicamente mediante la ecuaci n de 6ichaelis ? 6enten, deducida partiendo de la hip tesis %'sica de que el paso limitante de velocidad en las reacciones enzim'ticas es la descomposici n del comple7o E8 para formar el producto y el enzima li%re. La ecuaci n es:

Cm N constante de 6ichaelis

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La deducci n se inicia con las dos reacciones %'sicas de formaci n y descomposici n de E8. ,l principio la concentraci n del producto es desprecia%le y se i&nora la reacci n inversa -( 8.. 89 E!/ 8-9 La reacci n siempre se aplica con un solo sustrato -reacci n monosustrato., y hay que tener en cuenta que la reacci n de formaci n del comple7o E8 es m's r'pida que la de descomposici n de este en ( y E. >e esta ecuaci n emer&e una relaci n num)rica importante en el caso de que Go sea exactamente la mitad de Gmax. s E/ 85 E!

,l dividir por Gm'x o%tenemos:

>espe7ando Cm o%tenemos: Km + [S] = 2[S], o, Km = [S] cuando Vo = Vmx Cm es equivalente a la concentraci n de sustrato a la cual la G o es la mitad de la Gm'x. La ecuaci n de 6ichaelis ? 6enten puede transformarse al&e%raicamente en formas que son /tiles en la determinaci n pr'ctica de C m y Gm'x, y en el an'lisis de la acci n de los inhi%idores. -$rans.ormaciones de la ecuaci&n de Mic:aelis 4 Menten) *r'.ica de do;les recprocos o representaci&n de Line<ea=er 4 Bur> Una transformaci n com/n se deduce simplemente tomando los inversos en am%os miem%ros de la ecuaci n de 6ichaelis ? 6enten, o%teni)ndose:

8eparando los componentes del numerador en el se&undo miem%ro de la ecuaci n da:

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Oue se simplifica a:

Esta ecuaci n se denomina ecuaci n de LinePeaver ? QurR. (ara los enzimas que o%edecen la relaci n de 6ichaelis ? 6enten la &r'fica 1SG o frente a 1S J8K -el Ldo%le reciprocoM de Go frente a J8K. da una lnea recta. ,dem's tiene la venta7a de permitir una determinaci n mucho m's precisa de Gm'x.

- ar'metros cin,ticos?enzim'ticos Esta ecuaci n se denomina ecuaci n de LinePeaver ? QurR. (ara los enzimas que o%edecen la relaci n de 6ichaelis ? 6enten la &r'fica 1SG o frente a 1S J8K -el Ldo%le reciprocoM de Go frente a J8K. da una lnea recta. ,dem's tiene la venta7a de permitir una determinaci n mucho m's precisa de Gm'x. 1. Cm -constante para cada enzima. N concentraci n de 8 a la que la Go es T Gmax. Es una medida de la afinidad del enzima por 8. !uanto menor es Cm, mayor es la afinidad del enzima por 8. #. Ccat -constante para cada enzima. N n/mero de recam%io N n/mero de mol)culas de sustrato convertidas en producto por mol)cula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de saturaci n de sustrato.

0. Gmax N velocidad m'xima te rica N la velocidad cuando todos los centros activos est'n ocupados con sustrato -nunca alcanzada en la realidad..

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9. Unidad de enzima N cantidad de enzima que transforma 1 Umol de sustrato por min N una forma com/n de expresar la velocidad. 4. ,ctividad especfica N unidades por m& de protena total de la preparaci n enzim'tica. En el caso de enzimas en suero: unidadesSL.

-In:i;ici&n Enzim'tica Los inhi%idores enzim'ticos son a&entes moleculares que interfieren en la cat'lisis haciendo m's lenta o deteniendo las reacciones. $ay dos clases de inhi%idores enzim'ticos: reversi%les e irreversi%les. In:i;ici&n irre=ersi;le. Los inhi%idores irreversi%les son los que se com%inan con o destruyen un &rupo del enzima que es esencial para su actividad. Es frecuente la formaci n de un enlace covalente entre un inhi%idor irreversi%le y un enzima. +ormalmente el inhi%idor se une al centro activo del enzima de forma permanente y por tanto no tiene lu&ar la uni n entre sustrato y enzima. Existen los llamados inactivadores suicidas que se unen al enzima a trav)s de los primeros pasos de una reacci n enzim'tica normal y se com%ina irreversi%lemente con el enzima. In:i;ici&n re=ersi;le. Tiene lu&ar cuando el inhi%idor se une al enzima de forma no permanente y solo impide el normal funcionamiento del enzima por un cierto periodo de tiempo. 8e&/n sea el mecanismo de uni n se diferencian dos tipos: ;Vnhi%ici n competitiva. !uando el inhi%idor compite con el enzima por ocupar el centro activo de%ido a que tiene una estructura similar a la del sustrato. 6ientras el inhi%idor ocupe el centro activo, evita la fi7aci n del sustrato. 8e forma el comple7o EV pero no se lle&a a la cat'lisis. (ara tratar de evitarlo solo hay que aumentar la J8K minimizando la pro%a%ilidad de que se una un inhi%idor al enzima. Los par'metros cin)ticos quedan afectados, aumenta Cm aunque Gm'x no vara.

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;Vnhi%ici n no competitiva. !uando el inhi%idor se une al enzima a trav)s de otro lu&ar diferente del centro activo haciendo que se modifique la estructura de dicho centro activo, por lo que impide la uni n a este del sustrato. !uando el inhi%idor se separa del enzima se recupera la actividad enzim'tica. El inhi%idor no compite con el sustrato, no cam%ia Cm pero disminuye la Gm'x.

;Vnhi%ici n acompetitiva. !uando el inhi%idor se une al comple7o E8 en un sitio distinto del centro activo, en este caso aumenta Cm y disminuye la Gm'x. ;Vnhi%idor mixto. !uando el inhi%idor se fi7a a un sitio distinto del centro activo, tento en E8 como en E. ;*etroinhi%ici n. 8i la cantidad de producto final producido por un enzima excede al necesitado por la c)lula el enzima es inhi%ido de forma especfica por el producto. , medida que se a&otan los sustratos la velocidad se reduce y la acumulac n de producto final hace que la ruta funcione m's lentamente. -Mecanismos de re*ulaci&n enzim'tica. En el meta%olismo celular hay &rupos de enzimas que funcionan co7untamente en rutas secuenciales para llevar a ca%o un proceso meta%olico determinado. En tales sistemas enzim'ticos el producto de la reacci n del primer enzima se convierte en el sustrato del si&uiente y asi sucesivamente. La mayor parte de los enzimas de cada ruta meta% lica si&uen los comportamientos cineticos ya descritos. 8in em%ar&o en cada ruta hay uno o m's enzimas que fi7an la velocidad de la secuencia &lo%al ya que cataliza la reacci n mas lentamente. Estos enzimas re&uladores muestran ademas una actividad catalitica mayor o menor en respuesta a ciertas seIales. @racias a la accion de tales enzimas re&uladores, la velocidad de cada secuencia meta%olica se a7usta constantemente para adaptarse a los cam%ios en las necesidades de la celula. La actividad de los enzimas re&uladores se modula de diversas maneras. Existen dos clases principales de enzimas re&uladores en las rutas meta% licas. Los enzimas alostericos funcionana a traves de la uni n reversi%le, no covalente, de compuestos re&uladores denominados moduladores alostericos. "tros enzimas estan re&ulados por modificaci n covalente reversi%le. En am%os casos el sitio o sitios re&uladores pueden no encontrarse en la misma su%unidad que el centro activo.

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Existen al menos otros dos mecanismos de re&ulaci n enzim'tica. ,l&unos enzimas son inhi%idos o estimulados por proteinas a las que se fi7an, y otros se activan cuando se eliminan se&mentos peptdicos mediante escisi n proteolica la cual es irreversi%le. La uni n del modulador implica siempre un cam%io conformacional. Acti=aci&n?In:i;ici&n alost,rica. Los moduladores de los enzimas alost)ricos pueden ser inhi%idores o estimuladores que interconvierten formas m's o menos activas del enzima. En ocasiones el propio sustrato es el modulador, en estos casos en los que el sustrato y el modulador son id)nticos, el enzima se denomina homotr pico. !uando el modulador es otra mol)cula distinta del sustrato se dice que el enzima es heterotr pico. ,dem's de sitios activos, los enzimas alost)ricos tienen &eneralmente uno o m's sitios re&uladores para la fi7aci n del modulador. Los sitios de fi7aci n son especficos para cada modulador y en los enzimas homotr picos el centro activo y el re&ulador son el mismo. Los enzimas alost)ricos tienen dos o m's cadenas polipetdicas, son enzimas multim)ricas. 8i el modulador es un activador la G m'x aumenta y CE.4 disminuye, pero si es un inhi%idor la Gm'x disminuye y CE.4 aumenta.

Las propiedades cin)ticas de los enzimas alost)ricos difieren del comportamiento de 6ichaelis ? 6enten. Los enzimas alost)ricos muestran una relaci n entre Go y J8K que difiere del comportamiento de 6ichaelis ?6enten, tienen cin)tica si&moidea. ,unque se saturan con el sustrato cuando J8K es suficientemente elevada, al&unos enzimas alost)ricos dan lu&ar a una curva de saturaci n si&moidea cuando se representa Go frente a J8K, en lu&ar de la curva hiper% lica tpica de los enzimas no re&uladores. Wa que el enzima no si&ue la relaci n hiper% lica no podemos utilizar C m, en su lu&ar tilizamos CE.4 para representar la J8K que da la mitad de la Gm'x de la reacci n catalizada por el enzima alost)rico. En un modulador positivo -activador. homotr pico la uni n de un sustrato al sitio de fi7aci n altera la conformaci n del enzima facilitando la uni n de m's sustratos. Esto explica el incremento si&moideo en lu&ar de hiper% lico de Go al aumentar J8K.

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En el caso de los enzimas heterotr picos es dificil &eneralizar acerca de la forma de la curva de saturaci n del sustrato ya que muestran diferentes clases de respuesta en sus curvas de actividad frente a sustrato de%ido a que al&unos tienen moduladores inhi%idores, otros tienen moduladores activadores y otros tienen am%as clases.

Modi.icaci&n co=alente. Un &rupo covalente se une a la cadena lateral de un amino'cido para hacer activo al enzima, estos &rupos se unen y eliminan por acci n de otra proteina. La modificaci n puede ser de%ida por: ;<osforilaci n cuando se una un &rupo fosfato. !onstituye la mayoria de las modificaciones re&uladoras conocidas. Las proteinas quinasas catalizan la uni n de &rupos fosforilo aresiduos amino'cidos especficos de una proteina, la eliminaci n de los &rupos fosforilo est' catalizada por las proteinas fosfatasa. La uni n de un &rupo fosforilo produce efectos so%re la conformaci n de la proteina, la fi7aci n del sustrato y la cat'lisis. ;6etilaci n cuando se une un &rupo metilo. ;,>( ? ri%osilaci n cuando se une un &rupo ,>( ? ri%osa.

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Acti=aci&n de proenzimas por prote&lisis . En al&unas enzimas para formar el enzima activo se escinde un precursor inactivo denominado proenzima. Esta rotura especfica produce cam%ios conformacionales que hacen asequi%le el sitio activo del enzima. >ado que este tipo de activaci n es irreversi%le, se necesitan otros mecanismos para inactivar estos enzimas, como inhi%idores que se fi7an muy fuertemente al centro activo del enzima.

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