Aminocidos e Peptdeos

Carlos Maurcio G. Ribeiro Mdico Veterinrio

Aminocidos e Peptdeos
Clulas vivas produzem grande quantidade de macromolculas.
Protenas cidos Nuclicos Polissacardeos Atuam como componentes estruturais, enzimas (biocatalizadores), hormnios, arquivo de informao gentica de cada espcie.

Macromolculas
Biopolmeros, constitudos de unidades monomricas. cidos Nuclicos - nucleotdeos Polissacardeos complexos - derivados de aucares. Protenas - aminocidos

Polimerizao

Polimerizao
Adenina (nucleotdeo)

DNA (cido nuclico)

Polimerizao Glicose (monossacardeo) Glicognio (polissacardeo)

Polimerizao

Polimerizao Isoleucina (Aminocido) Aminocidos Isoleucina (Protena)

Unidades bsicas formadoras de protenas. Precursores dos compostos nitrogenados no proteicos.

Bases nitrogenadas constituintes dos nucleotdeos (compostos dos cidos nuclicos e coenzimas) e das aminas e derivados, como adrenalina e histamina.

Aminocidos
Protenas
Estrutura tridimensional e as propriedades biolgicas caractersticas so

determinadas por:
Tipos de aminocidos presentes na molcula. O ordenamento em que esto dispostos na formao da cadeia polipeptdica. A inter-relao espacial de um aminocido com o outro. Para entender a qumica das protenas indispensvel conhecer a

qumica dos aminocidos.

Caractersticas Gerais dos Aminocidos

So as unidades fundamentais das protenas.
Ainda que mais de 200 aminocidos diversos

ocorram em natureza, somente cerca de um dcimo deles (20 aminocidos essenciais) participam da formao de protenas.
Protenas de todas as formas de vida - plantas, animais ou micrbios - contm os mesmos 20 aminocidos. Existem, alm destes 20 tipos de aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas. Os alfa-aminocidos apresentam um aminogrupo

e uma funo cida carboxlica ligadas ao mesmo carbono ().

Alguns aminocidos tambm podem conter enxofre.

Caractersticas Gerais dos Aminocidos

Aminocidos no-essenciais
Dispensveis, so aqueles que o corpo

humano pode sintetizar.

Aminocidos essenciais
No podem ser produzidos pelo corpo

humano. Somente adquiridos pela ingesto de alimentos vegetais ou animais.

Aminocidos condicionalmente essenciais

Devido a determinadas patologias, no

podem ser sintetizados pelo corpo humano. Necessrio obter estes aminocidos atravs da alimentao.

Aminocidos - Estrutura Qumica Geral

Aminocidos possuem caractersticas estruturais em comum:
Presena do carbono central (alfa), quase sempre

assimtrico;
Nas protenas encontramos apenas "L" aminocidos (levogiro). Ligados ao carbono central, um grupamento carboxila,

um grupamento amina e um tomo de hidrognio. O quarto ligante um radical chamado genericamente de "R.
Cadeia lateral dos AA Responsvel pela diferenciao entre os 20 AA. Define caractersticas dos AA, tais como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa. A polaridade do radical "R" permite a classificao dos aminocidos.

Aminocidos - Estrutura Qumica Geral

So molculas anfteras
Se comportam como cido ou base liberando nesta ordem H+ ou OH- em

uma reao. Aminocidos presentes em protenas so divididos em 2 grupos baseados na polaridade dos grupos R ligados ao carbono .
Grupo apolar - apresenta uma diferena pequena ou nula de carga de uma regio para outra. So hidrfobos. Cadeias laterais so representadas por hidrocarbonetos apolares ou modificados, exceto a glicina. Grupo polar - tem diferenas relativas de carga em regies diversas da molcula. So hidrfilos.
Aminocidos polares neutros: Cadeias laterais que formam ligao de hidrognio. Aminocidos cidos: Cadeias laterais com grupo carboxlico. Aminocidos bsicos: Cadeias laterais com o grupo amino.

Tabela 1. Classificao dos L--aminocidos presentes nas protenas de acordo com a polaridade relativa do grupo R.

Aminocido - Grupo Apolar

Alanina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Prolina Triptofano Valina

Abreviao
Ala (A) Ile (I) Leu (L) Met (M) Phe (F) Pro (P) Trp (W) Val (V)

Aminocido - Grupo Polar

Glicina (neutro) Serina (neutro) Treonina (neutro) Cistena (neutro) Tirosina (neutro) Asparagina (neutro) Glutamina (neutro) Lisina (bsico) Arginina (bsico) Histidina (bsico) cido asprtico (cido) cido glutmico (cido)

Abreviao
Gly (G) Ser (S) Thr (T) Cys (C) Tyr (Y) Asn (N) Gln (D) Lys (K) Arg (R) His (H) Asp (Q) Glu (E)

Aminocido no essenciais Aminocidos essenciais Aminocidos condicionalmente essenciais

Classificao dos Aminocidos

Segundo a polaridade dos seus radicais "R. Aminocidos com cadeia lateral apolar:
Grupo hidrofbico. Grupo R constitudos por cadeias orgnicas com carter de hidrocarboneto. Grupamentos alquila. No interagem com a gua. Localizao interna na molcula de protena, quando globular (em protenas de membrana, ficam imersas na bicamada lipdica). 8 aminocidos integram esse grupo.
Aminocidos com cadeia apolar Alanina
Fenilalanina Isoleucina Leucina

Metionina
Prolina Triptofano Valina

Classificao dos Aminocidos

Aminocidos com Radical "R" Polar No-Carregado:
Aminocidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrognio. So hidroflicos Grupo "R" contm hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. 7 aminocidos integram esse grupo
Aminocidos com cadeia polar neutra Glicina ( o mais simples dos AA) Tirosina (grupamento fenol)

Serina (funo alcolica) Treonina (funo alcolica) Cistena (radical sulfidrila)

Asparagina (funo amida) Glutamina (funo amida)

Classificao dos Aminocidos

Aminocidos com cadeia lateral polar carregada.
2 subclasses: 1 Subclasse: Cadeia lateral carregada positivamente. So aminocidos diamino e monocarboxlicos. Aminocidos bsicos. Apresentam radicais com o grupo amino. So hidrfilos 3 aminocidos integram esse grupo.
Aminocidos com cadeia polar bsica Lisina Arginina

Histidina

Classificao dos Aminocidos

2 Subclasse: Cadeia "R" carregada negativamente.
So aminocidos monoamino e dicarboxlicos. Aminocidos cidos. Apresentam radicais com grupo carboxlico. So hidrfilos. 2 aminocidos integram esse grupo.
Aminocidos com cadeia polar bsica cido Asprtico cido Glutmico

Classificao dos Aminocidos

Classificao baseada na composio da cadeia lateral. Cadeias laterais alifticas.
Os tomos de carbono ligam-se sem formar anel ou ciclo. A sequencia que apresenta maior numero de tomos de carbono

chamada cadeia principal.

Alanina

Cadeias Laterais Alifticas Valina

Leucina

Isoleucina

Classificao dos Aminocidos

Grupamentos qumicos.
Cadeias laterais contendo grupos hidroxlicos.
Cadeias laterais com grupo hidroxila Serina Treonina

Classificao dos Aminocidos

Grupamentos qumicos.
Cadeias laterais contendo tomos de enxofre.
Cadeias Laterais com grupamento sulfidrila Cistena Metionina

Classificao dos Aminocidos

Grupamentos qumicos.
Cadeias laterais contendo grupos cidos ou amidas.
Cadeias de grupos cidos ou amidas cido Asparttico Asparagina

cido Glutmico

Glutamina

Classificao dos Aminocidos

Grupamentos qumicos.
Cadeias contendo grupos bsicos.
Cadeias contendo grupos bsicos Arginina Lisina Histidina

Classificao dos Aminocidos

Grupamentos qumicos.
Cadeias contendo anis aromticos.
Cadeias contendo anis aromticos Fenilalanina Tirosina Triptofano

Classificao dos Aminocidos

Grupamentos qumicos.
Iminocido. Estrutura anelar confere a classificao de iminocido. A estrutura resulta da ligao do terminal alfa-amina (NH2) cadeia varivel aliftica.
Iminocido Prolina

Funes Biolgicas
Estrutura da clula. Hormnios. Receptores de protenas e hormnios. Transporte de metablitos e ons. Atividade enzimtica. Imunidade. Gliconeognese no jejum e diabetes.

Quanto ao Destino no Metabolismo Animal

Glucognicos:
Podem ser convertidos em glicose.

Alanina, arginina, metionina, cistena, cistina, histidina, treonina e valina.

Glucocetognicos:
Podem se converter em glicose ou em corpos cetnicos. Fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina

Cetognicos:
Podem ser convertidos em corpos cetnicos. Leucina

Formao das Ligaes Peptdicas

Ligao peptdica
Unio entre dois aminocidos adjacentes numa molcula. Ocorre sempre por meio da reao entre o grupo amina de um aminocido e o grupo carboxila do outro. Quando a protena sintetizada e as ligaes peptdicas se formam, o radical carboxila perde um grupamento OH (hidroxila), deixando uma ligao livre. Enquanto isso, o radical amina de outro aminocido perde um tomo de hidrognio (H ), ficando, tambm, com uma ligao livre. Com duas ligaes livres, os aminocidos tendem a se juntar:
o OH do grupo carboxila de um aminocido se liga ao H da amina do vizinho, produzindo uma molcula de gua.

A molcula de gua eliminada, e a unio entre dois aminocidos consiste da reao de condensao (sntese por desidratao).
A ligao peptdica ocorre entre o carbono (C) de um aminocido e o nitrognio (N) do aminocido vizinho, classificada como ligao covalente (C-N).

Formao das Ligaes Peptdicas

Resumindo:
Ligao qumica entre duas molculas de aminocidos quando o

grupo carboxila de uma molcula reage com o grupo amina de outra molcula, liberando uma molcula de gua (H2O).
Reao de sntese por desidratao. A ligao covalente C-N resultante chamada ligao peptdica e o grupo funcional resultante uma amida . Polipeptdeos e protenas so cadeias de aminocidos presas por ligaes peptdicas.

Peptdeos
Atravs da ligao peptdica dois aminocidos se ligam covalentemente.
Biomolculas formadas pela ligao de dois ou mais aminocidos atravs

de ligaes peptdicas estabelecidas entre um grupo amina de um aminocido, e um grupo carboxila do outro aminocido.
Como cada aminocido de uma cadeia peptdica perdeu um tomo hidrognio (H) ou uma hidroxila (OH), cada unidade de aminocido chamada de resduo. So divididos em: 2 aminocidos: Dipeptdeo. 3 e 4 aminocidos unidos por ligaes peptdicas chamamos de tripeptdeo e tetrapeptdeo, respectivamente. 2 a 50 aminocidos: Oligopeptdeo mais de 51 aminocidos: Polipeptdeo Muitos hormnios e todas as protenas simples so polipeptdeos.

Peptdeos
Funo biolgica
Protenas so grandes peptdeos, com extrema importncia biolgica. Porm, muitos oligopeptdeos e peptdeos pequenos tambm so elementos biolgicos importantes, exercendo sua funo mesmo em quantidades muito pequenas. Alguns hormnios de vertebrados, como insulina, glucagon e corticotrofina so compostos por menos de 50 resduos de aminocidos. Como peptdeos pequenos de ocorrncia natural tambm podemos citar a ocitocina, bradicinina, tireotrofina e encefalinas.

Referncias Bibliogrficas
PELLEY, John W.. Bioqumica : PLT. 1 ed. So Paulo: Campus Elsevier, 2007. BERG, J. M.. Bioqumica. 6 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2008. LEHNINGER, A.L.; NELSON, K.Y.. Princpios de Bioqumica. 4 ed. So Paulo: Sarvier, 2006. CHAMPE, Pamela C; HARVEY, Richard; FERRIER, Denise R et al. Bioqumica Bsica. 3 ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.