Anda di halaman 1dari 19

Makalah Biokimia ENZIM

Disusun Oleh Kelompok V Suci Magfirah Husniati M. Kamalu Annisa Setyaningrum Nurfitrah Komang Murniati

JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS TADULAKO PALU 2013
1

ENZIM A. Sejarah Enzim Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

B. Pengertian Enzim Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme perantara (intermediary metbolism) dari sel. Enzim adalah polimer biologis yang mengkatalis reaksi kimia yang memungkinkan berlangsungnya kehidupan. Keberadaan dan rangkaian enzim secara lengkap dan seimbang merupakan yang essensial untuk menguraikan nutrien menjadi energi dan chemical building block (bahan dasar kimiawi). Setiap detiknya telah terjadi beribu-ribu reaksi kimia di dalam sel tubuh manusia. Contohnya, adalah reaksi pencernaan makanan yang telah kita makan, merupakan hasil cerna menjadi energi kimia , sintesis protein, dan
3

makromolekul lainnya. Reaksi tersebut dapat terjadi karena adanya enzim yang berfungsi sebagai katalis enzim-enzim pencernaan di mulut, perut dan usus halus mengkatalisis hidrolisis karbohidrat, lemak dan protein. Enzim di mitokondria memproduksi energi dari biomolekul yang dicerna setiap enzim akan merespon apa yang masuk ke dalam sel dan apa yang sel butuhkan enzim akan tetap bekerja ketika sel akan membutuhkan produk tertentu dan akan berhenti bekerja ketika sel tidak lagi membutuhkan produk tersebut. Beberapa enzim membutuhkan kofaktor dan koenzim untuk berfungsi sebagai mana mestinya. Kofaktor dapat berupa logam anorganik sedangkan koenzim dapat berupa senyawa organik seperti vitamin. Enzim memiliki aktivitas katalitik. Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifitas amat tinggi terhadap substratnya , enzim mempercepat reaksi kimiawi spesifik tanpa pembentukan produk samping, dan molekul ini berfungsi di dalam larutan encer pada keaadaan suhu dan pH normal. Hanya sedikit katalisator non-biologi yang dilengkapi dengan sifat-sifat ini. Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Bekerja dengan urut-urutan yang teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang mengguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan dan mengubah energi kimiawi, yang membuat makromolekul sel dari prekusor sederhana. Diantara sejumlah enzim yang berpartisipasi di dalam metabolisme, terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur, yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik, menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda, yang diperlukan untuk menunjang kehidupan.

C. Tata Nama Enzim Nama enzim diberi akhiran ase Berdasar nama substrat yang dikatalisa enzim

tersebut, misalnya : -. Proteinase -. Lipase Menurut sistem IUB, enzim dibagi dalam 6 kelas utama, berdasarkan atas jenis reaksinya : 1. Kelas oksido reduktase 2. Kelas transferase 3. Kelas hidrolase 4. Kelas liase 5. Kelas isomerase 6. Kelas ligase

Menurut sistem IUB, nama enzim dapat ditulis dengan kode enzim ( kode nomor enzim ) : nama enzim terdiri dari 4 angka : 1. Angka pertama 2. Angka kedua 3. Angka ketiga 4. Angka keempat Contoh : EC. 2.7.1.1 kelas alkohol fosfat heksokinase = = = = kelas enzim subkelas subsubkelas nama spesifik enzim

ATP : d-heksosa-6 fosfotransferase (heksokinase ) ATP + d-heksosa ADP+ d-heksosa-6 fosfat

D. Klasifikasi Enzim Klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama golongan, nomor kode, dan macam reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang

diserangnya. Enzim dikelompokkan kedalam enam kelas: 1. Oksidoreduktase; berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi. Yang

mengkatalisa reaksi oksidasi reduksi, termasuk terhadap gugus CH- OH, CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH.
5

2. Transferase; berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu glikosil, metil, atau fosforil).

(gugus

3. Hidrolase; berperan dalam reaksi hidrolisis (mengkatalisis pemutusan hidrolitik C-C, C-O, C-N, dan ikatan lain). 4. Liase, mengatalisisreaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua

(mengatalisis pemutusan C-C, C-O, C-N, dan ikatan lain dengan eliminasi atom yang menghasilkan ikatan rangkap). 5. Isomerase; mengkatalisis reaksi isomerisasi ( mengkatalisis perubahan geometric atau structural di dalam satu molekul). 6. Ligase; mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan pemecahan ikatan dalam ATP (mengkatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitkan dengan hidrolisis ATP). E. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Enzim 1. Konsentrasi Enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, reaksi pertambahan dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Dalam hal in,i substrat yang digunakan dalam jumlah yang berlebih. 2. Konsentrasi substrat Dengan konsentrasi enzim yang tetap, pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Keadaan ini telah di terangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat. Persamaan MiichaelisMenten yang telah membuktikan hipotesis mereka telah dijelaskan di muka. Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.

Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. 3. Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Kerena enzim adalah protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat kenaikan suhu 10C. Koefisien suhu ini diberi symbol Q10 untuk reaksi yang menggunakan enzim, Q10 ini berkisar antara 1,1 hingga 3,0 artinya setiap kenaikan suhu 10C, kecepatan reaksi mengalami kenaikan 1,1 hingga 3,0 kali. Namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titk optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim yang tertentu. Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu: pada umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40C-50C, sedangkan pada tumbuhan antara 50C-60C. Sebagian enzim terdanaturasi pada suhu di atas 60C. 4. Pengaruh pH Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkunganya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan
7

berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunya aktifitas enzim. pH atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi dinamakan pH optimum. pH optimum dari enzim amilase misalnya, dapat ditentukan dengan menentukan jumlah milligram gula yang terbentuk dari beberapa reaksi yang menggunakan enzim amilase pada berbagai harga pH dan amilum sebagai substrat. 5. Pengaruh inhibitor a. Hambatan Revesibel Hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap aktifitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan-pengaturan reaksi yang terjadi dalam tubuh kita. Hambatan tidak revesibel pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing. Hambatan bersaing. Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut : E + S -------------- ES

E + I --------------- EI Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P). E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi) E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi) Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah sustrat dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum ( Vmaks ) dapat tercapai pada konsentrasi substrat (s) pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing. a.Inhibitor kompetitif dan Inhibitor nonkompetitif Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.

Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. E + I ----------- EI ES + I ------------ ESI

b. Inhibitor reversibel dan irreversible Telah dijelaskan bahwa baik hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan bersifat reversibel. Kedua macam hambatan tersebut dapat dirumuskan secara kualitatif. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Sebagai contoh inhibitor molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus SH suatu enzim tertentu : Enzim- SH + ICH2CONH2 Enzim S CH2CONH + HI Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. c. Hambatan Alosterik Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat. F. Spesifikasi Enzim Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap

kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresiangenom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang. Enzim seperti DNA polimerase

10

mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom. Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Model Induksi Fit Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam : 1. Kespesifikan Optik Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah isomer- isomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat mengkatalisa hidrolisa -glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap -glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat

11

tidak dapat mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisa asam L-amino tidak dapat mengkatalisa asam Damino. Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke substrat keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang ekstrim ini. Enzim-enzim ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan alkohol, sangat spesifikuntuk bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen. 2. Kespesifikan Gugus Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan peptida, sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap ikatan peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam pembatasan ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya, pengurangan jumlah enzim pencernaan yang mungkin sebaliknya dibutuhkan. Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi. Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus karboksilnya berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida. G. Kinetika enzim Analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim dapat dilakukan dengan dua asas pendekatan: 1. Asas keseimbangan menurut Michaelis-Manten 2. Asas Steady State Theory menurut Briggs-Haldane A. Pendekatan dengan Asas keseimbangan menurut Michaelis-Manten Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik reaksi enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim (Uni-Uni reaction)

12

Hipotesisnya adalah bahwa Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam pembentukan produk.
K1 K2 K3

E+S

ES
K4

E+P

E = Enzyme, S = Substrate, P = Product ES = Enzyme-Substrate complex k1, k2, k3 & k4 = rate constants

v
KS V

d P k2 ES dt
K 2 [ E ][ S ] K1 [ ES ]

d ES k1 ES k1 ES k2 ES dt

ET E ES

Vm ax[ S ] K M [S ]

Penetuan KM dan Vmax Harga KM bervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan enzim berkisar diantara 10-1 - 10-6 M tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan kuantitas ion. Untuk mendapatkan harga KM dan Vmax, analisis langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga parameter persamaan dengan cepat.
Vm ax V [S ] atau V m ax 1 ( K M /[S ]) K M [S ] B. Pendekatan dengan Asas Steady State Theory menurut Briggs-Haldane V

Laju reaksi pembentukan kompleks ES sama dengan laju penguraian ES menjadi P dan E. Sehingga didapatkan nilai v sebagai berikut:
[ ] [ ] [ ]

13

H. Koenzim Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu memegang peranan. Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen. Kofaktor, yaitu komponen non protein yang berupa : a. Ion-ion anorganik (aktivator), Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim amilase mencerna karbohidrat (amilum). b. Gugus prostetik, Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang mengandung zat besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama katalase, peroksidae, sitokrom oksidase. I. Regulasi Enzim Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen (noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification). Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen (Gambar 1.1). Regulasi modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat kompleks. oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan mengubah konsentrasi dan aktifitas enzimatik melalui : 1. Kontrol genetika

14

Pada proses kontrol genetika, terdapat beberapa proses, yaitu Represi dan induksi enzim. Represi enzim merupakan salah satu bentuk dari kontrol negatif pada transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan induksi enzim, disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya akan menyebabkan inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA sehingga akan menyebabkan penurunan proses sintesis enzim-enzim. Sekalipun inhibisi balik akan menghentikan sintesis dari produk akhir dari suatu pathway, proses ini masih memungkin terbuangnya energi dan karbon karena pembentukkan enzim yang tidak diperlukan (karena sudah diinhibisi) masih dilanjutkan. Proses represi enzim bertujuan untuk mencegah sintesis enzim yang turut terlibat dalam pembentukan suatu produk akhir. Pada kasus biosintesis triptofan (gambar 3), produk akhir dari pathway, triptofan, berperan sebagai sebuah molekul efektor yang dapat menghentikan sintesis dari Enzim a, b, c, d, dan e yang turut terlibat pada biosintesis triptofan. Dengan demikian maka akan menghemat banyak molekul ATP yang seharusnya dikeluarkan selama proses sintesis protein, dan menjaga prekusor asam amino untuk sintesis protein lain. Proses ini berlangsung lambat dibandingkan dengan inhibisi balik (yang bekerja sesegera mungkin) karena enzim-enzim yang sudah ada harus dikurangi jumlahnya sebagai hasil dari pembelahan sel sebelum efeknya benar-benar terlihat. 2. Modifikasi Kovalen Meskipun sebagian besar enzim diregulasi secara non-kovalen, tetapi terdapat beberapa enzim atau protein yang diregulasi secara modifikasi kovalen. Modifikasi kovalen pada enzim atau protein biasanya dilakukan oleh gugus asetil, fosfat, metil, adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen biasanya merupakan perlekatan dapat pulih (tidak permanen). 3. Enzim Allosterik Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan

15

mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan L-teronin menjadi Lisoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger, 2004).

Berdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Sementara pada enzim allosterik heterotropik, modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri. 4. Kompartementasi

16

Gambar 4.1 Kompartmentasi dari biosintesis NAD(P) dan Mayor NAD(P) pada sel eukaryotik Kompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang berlangsung didalam sel, karena: 1) 2) Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia Senyawa yang akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan

untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendakidan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain. Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini dapat segera dikonservasi oleh enzim berikutnya. Proses ini berlangsung terus menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.

17

DAFTAR PUSTAKA Anonim. 2013. Makalah Enzim. http://tisnaaswika.blogspot.com/2013/04/makalahenzim.html. Diakses pada tanggal 22 November 2013. Indah. 2004. Enzim. Fakultas Kedokteran Universitas Sumatera Utara. Digitized by USU digital library. Lehninger, Albert. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga. Jakarta. Mardjono, Mahar. 2007. Farmakologi dan Terapi. Universitas Indonesia Press. Jakarta. Murray, Robert K, 1996, Harpers, Biochemistry. Mc Graw Hill. New York. Wirahadikusumah. 1989. Biokimia. Penerbit ITB. Bandung.

18

19