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Estructura tridimensional de las protenas

CAPITULO 4
Biochemistry 6th Edition Campbell and Farrell

NATURALEZA DE LAS PROTEINAS

Protenas

Son polmeros de amino cidos unidos por un enlace peptdico. El enlace peptdico ocurre entre el grupo carboxlico alfa de un amino cido y el grupo amino alfa de un segundo amino cido.

NATURALEZA DE LAS PROTEINAS

Protenas

Algunas consisten de una sla cadena polipeptdica. Otras tienen dos o ms cadenas asociadas.

Si dos cadenas son iguales la protena es oligomrica; cada unidad idntica es un protomero.

Funciones de las protenas


Clasificacin de las Protenas

Agentes catalticos Protenas reguladoras Protenas de proteccin Protenas de almacenamiento Protenas de transporte Protenas estructurales Protenas contrctiles Protenas con funcin gentica Protenas que son toxinas

Composicin qumica

LAS PROTEINAS SE CLASIFICAN COMO SIMPLES O CONJUGADAS. LAS PROTEINAS CONJUGADAS TIENEN UNA PORCION NO-PROTEICA LLAMADA GRUPO PROSTETICO.

LIPIDOS AZUCARES METALES DERIVADOS DE VITAMINAS

Nmero de cadenas

4.1 Estructura de las protenas y su funcin


Conformacin nativa: arreglo tridimensional con actividad biolgica. Niveles de estructura

Monomricas Oligomricas

Subunidades

PRIMARIA: cadena lineal de amino cidos. SECUNDARIA: arreglo estable que da lugar a un patrn recurrente. TERCIARIA: arreglo tridimensional. CUATERNARIA: dos o ms cadenas.

4.2 Estructura primaria de las protenas

La estructura primaria:

Determina la secuencia de amino cidos y la composicin. Posee actividad biolgica. Determina la estructura tridimensional y las propiedades. Necesaria para llevar a cabo la funcin correcta.

4.3 Estructura secundaria de las protenas


Se refiere al arreglo de puentes de hidrgeno en la cadena polipeptdica. Las estructuras secundarias principales son el - hlice y la lamina plegada .

-Hlice

Cadena se enrolla alrededor de un eje imaginario.

Rota hacia la derecha.

Regiones de la estructura secundaria se combinan para formar estructuras supersecundarias, motifs y dominios.

Cadena laterales se encuentran hacia afuera. Se caracteriza por puentes de hidrgeno internos. Cada vuelta del -hlice se mantiene por 3 4 puentes de hidrgeno con la vuelta adyacente.

-Hlice

Afectan la estabilidad del


-hlice

repulsin electrosttica por la presencia de cargas iguales tamao grupos R produciendo repulsin estrica interacciones entre grupos R con tres o cuatro residuos separados (choques). presencia de Pro el amino cido cclico (rigidez y tamao) interaccin entre terminales y dipolo elctrico inherente a la cadena

Lmina plegada
Esqueleto de la cadena se extiende en forma de zig-zag. Forma capas; los puentes de hidrgeno se forman entre cadenas adyacentes. Las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas. Gly y Ala son amino cidos que abundan en este tipo de estructura.

Irregularidades en estructuras: Dobleces ( -turns o reverse turns)

En protenas compactas existen vueltas o lazos de viraje.

La cadena cambia de direccin.

Estos conectan dos segmentos adyacentes antiparalelos de lmina plegada beta. Estn presentes glicina y prolina.

Estructuras supersecundarias y dominios


Son componentes estructurales presentes en algunas protenas en adicin al -hlice y la lmina plegada . Muestran la lnea divisoria entre la estructura secundaria y la estructura terciaria.

Mdulos o Motifs

Se combinan de diferentes formas para producir motifs estructurales.


Poseen una estructura secundaria que se repite.

Parecen ser una combinacin de arreglos.

Dominios

Son arreglos tridimensionales en una protena que pueden ser reconocidos como parte de la estructura terciaria.

Es una regin independiente y relativamente globular (compacta). Pueden ser removidos de la protena.

La triple hlice

Otras protenas con estructura secundaria

COLAGENO

Alfa-Queratina

Es la protena ms abundante (huesos y tejido conectivo) . Provee fortaleza en tendones, cartlagos, matriz del hueso y cornea del ojo. No se estira. Triple hlice: gira a la izquierda, tiene tres AA por vuelta, son tres cadenas enrolladas. 35% Gly, 11% Ala y 30% Pro e HyPro. Tropocolgeno, fibras de colgeno y entrecruzamiento (HyLys). Falta de hidroxiprolina produce colgeno menos estable.

Entrecruzamiento por puentes de azufre. Fuerte, estructuras insolubles que protegen y vara su flexibilidad y dureza. Pelo, plumas y uas. Estructura terciaria simple caracterizada por hlice como estructura secundaria. Varias unidades forman estructura cuaternaria (pelo). AA: ala, val, leu, ile, met y phe.

Escorbuto

Otras protenas con estructura secundaria

FIBROINA

Protena de la seda. Suave, flexible pero no se estira. Conformacin beta. Rica en alanina y glicina.

Tipos de conformaciones: fibrosa y globular

4.4 Estructura terciaria de las protenas


Se refiere al arreglo tridimensional de todos los tomos en la molcula. La cadena se dobla en forma irregular. Fuerzas que estabilizan la estructura:

GLOBULARES

ESFERICAS O GLOBULARES VARIOS TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA ENZIMAS Y PROTEINAS DE REGULACION SOLUBLES EN AGUA

FIBROSAS

BANDAS O LAMINAS UN TIPO DE ESTRUCTURA SECUNDARIA SOPORTE, FORMA Y PROTECCION EXTERNA INSOLUBLES EN AGUA

puentes de hidrgeno interacciones hidrofbicas interacciones electrostticas puentes de azufre

Determinacin de la estructura terciaria


Cristalografa de rayos X

Difraccin

Espectroscopia de resonancia magntica nuclear (NMR spectroscopy).

MIOGLOBINA

Protena sencilla (153AA), se encuentra en tejido muscular. Almacena oxgeno cuando las demandas son elevadas y facilita su distribucin. Posee ocho segmentos -hlice (A hasta H). Oxgeno se enlaza reversiblemente. Tiene un grupo heme:

estructura anillo de protoporfirina con un tomo de hierro enlazado en su estado ferroso tiene seis enlaces coordinados (cuatro con N, N del grupo imidazol en His F8 y O2) puede enlazar CO y NO

Propiedades de las protenas

Denaturalizacin

Prdida de la estructura nativa. Ocurre rompimiento puentes de azufre y de las interacciones no covalentes. El proceso es reversible (renaturalizacin) o irreversible. Factores:

temperatura pH compuestos que forman puentes de hidrgeno o que participan en interacciones hidrofbicas (urea e hidrocloruro de guanidino) Detergentes (SDS) Agentes reductores (-mercaptoetanol)

4.5 Estructura cuaternaria de las protenas

HEMOGLOBINA

Es el arreglo tridimensional de las protenas que poseen ms de una cadena polipeptdica.


Son oligomricas. Cada cadena se conoce como una subunidad. Tienen efectos alostricos: cambio en una subunidad afecta a otra subunidad. puentes de hidrgeno interacciones hidrofbicas interacciones electrostticas puentes de azufre

Fuerzas que estabilizan la estructura:


Tetrmero con cuatro grupos heme Posee dos cadenas alfa (141AA) y dos cadenas beta (146AA) Transporta oxgeno Estructura cuaternaria Dos conformaciones: estado R (enlaza O2) y estado T (deoxi)

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CURVAS DE SATURACION

Existen dos tipos de curvas:

Mioglobina muestra una hiprbola; enlaza y libera oxgeno en el citoplasma de las clulas en respuesta a cambios en la concentracin de oxgeno. Hemoglobina muestra una curva sigmoidal; enlaza oxgeno en los pulmones y lo libera en los tejidos.

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Hb transporta H+ y CO2

Son productos de la respiracin que van del tejido al pulmn y al rin.


CO2 + H2O <------> H+ + HCO3El enlace de O2 por Hb es afectado por la concentracin de CO2 y por el pH. Efecto de Bohr: es el efecto que produce el H+ afectando la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno.

Enlace de H+ y CO2 a Hb promueve liberacin de oxgeno en el tejido. Enlace de O2 en el pulmn promueve liberacin de H+ y CO2 . Disminucin en el pH reduce la afinidad de oxigeno por hemoglobina y vice-versa.

Tabla 4.1

Enlace de O2 a Hb es regulado por 2,3-BPG


BPG reduce la afinidad de Hb por oxgeno. Ayuda en la adaptacin a bajos niveles de oxgeno. Importante en:

altitudes hipoxia desarrollo fetal

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El BPG disminuye la afinidad de hemoglobina por oxgeno.

La Hb fetal se enlaza con menos fuerza a BPG, lo que le permite tener mayor afinidad por el oxgeno.

4.6 Predecir el doblamiento de las protenas

Informacin tecnolgica.

Bioinformtica Computadoras Informacin en internet

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Doblamiento de las protenas


Este proceso es necesario para el funcionamiento correcto de las protenas. Interacciones hidrofbicas participan en este proceso. En este proceso participan chaperonas.

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