UNIVERSIDAD DE CARTAGENA

FACULTAD: INGENIERIA
PROGRAMA: INGENIERIA DE ALIMENTOS
PUNTO ISOELECTRICO
1
J. SIMARRA J.LEOTTAU 2 J.A. TORRES2 L. MADERA2 J. CABARCAS2
DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA
CARTAGENA DE INDIAS, 22 DE NOVIEMBRE 2010
1-(Profesor de la universidad de Cartagena); 2-(Estudiantes de ingeniera de alimentos)

RESUMEN
La prctica de laboratorio fue realizada con el de determinar el punto isoelctrico de
soluciones con glicina, una inmersa en un medio acido y la otra en un medio bsico. Se
tomo el PH independientemente para varias concentraciones de HCl (para el caso del
medio acido) y con NaOH (para el caso del medio bsico) para luego comparar y analizar
los resultados. Con ayuda del docente y utilizando los procedimiento adecuados, se pudo
llevar a cavo satisfactoriamente la practica obteniendo los resultados esperados.

INTRODUCCION
punto isoelctrico (pi) es pH en
cul
un
detalle molcula o
la
superficie no lleva ninguna red carga
elctrica. Amphoteric las molculas
llamaron zwitterions contenga
las
cargas
positivas
y
negativas
dependiendo
de grupos
funcionales presente en la molcula.
Son afectados por el pH de su
ambiente circundante y pueden
convertirse en ms positivamente o
negativamente cargado debido a la
prdida
o
al
aumento
de protones (H+).
Una
molcula pi puede
afectar
su
solubilidad en cierto pH. Tales
molculas
tienen
mnimo solubilidad en soluciones del
agua o de sal en el pH que
corresponde a su pi y se ven a
menudo
aprecipitado fuera
de solucin.
Biolgico amphoteric las molculas
tales como protenas contienen
cido y bsico grupos funcionales.
Los aminocidos que componen las
protenas pueden ser positivos,
negativos, neutrales o polares en
naturaleza, y juntos dan a protena
su carga total. En a pH debajo de su
pi, protenas lleve una carga positiva
neta. Sobre su pi llevan una carga
negativa neta. Protenas puede ser
separado
segn
su
punto
isoelctrico (carga total) en un gel
de polyacrylamide usando una
tcnica
llamada el
enfocarse
isoelctrico. Esta tcnica utiliza un
gradiente del pH para separar las
protenas. El enfocarse isoelctrico
es tambin el primer paso en la
preformacin 2.o electrophoresis del
gel de polyacrylamide del gel.

Para aminocido con

solamente
uno amina y uno carboxyl el grupo,
el
pi
puede
ser
calculado
de pKas de esta molcula.
Para los aminocidos con ms de
dos
grupos
ionizables,
por
ejemplo lysine, se utiliza el mismo
frmula, pero este vez los dos pKa
usados son los de los dos grupos
que pierden y ganan una carga de la
forma
neutral
del
aminocido. Lysine tiene un solo
pKa carboxylic y dos valores del pKa
de la amina (uno de los cuales est
en R-grupo),
protonated
tan
completamente el lysine tiene una
carga de +2 redes. Para conseguir
una
carga
neutral,
debemos
deprotonate el lysine, y por lo tanto
para utilizar dos veces R-grupo y
valores del pKa de la amina
(encontrados
en Lista
de
aminocidos estndares).
Sin embargo, un tratamiento ms
exacto
de
esto
requiere
avanzado cido/base conocimiento
y clculos.
pH de un gel electrophoretic es
determinado
por almacenador
intermediario utilizado para ese gel.
Si pH del almacenador intermediario
est sobre el pi de la protena que
es funcionada, protena emigrar al
poste positivo (la carga negativa se
atrae a un poste positivo). Si pH del
almacenador intermediario est
debajo del pi del protena siendo
funcionado, protena emigrar
al
poste negativo del gel (la carga
positiva se atrae al poste negativo).
Si protena se funciona con un
almacenador intermediario pH que
sea igual al pi, l no emigrar en
todos. Esto es tambin verdad para
los aminocidos individuales.

DETALLES EXPERIMENTALES
Materiales y reactivos.
-Beaker Peachimetro - Pipeta soporte universal.
-Glicina NaOH HCL.
Procedimiento:
Inicialmente se adicionaron 10ml de glicina en dos
beaker. En el primer beake adicionamos una
solucin de HCl al 0.1N en cantidades de 0.0ml,
0.5ml, 1.0ml, 1.5ml, 2ml y 2.5ml, las cuales eran
acumulativas. Al ir agregando cada una de estas
cantidades instantneamente bamos midiendo el
PH de la muestra formada. Igualmente se hiso con
el segundo beaker, esta vez se le agrego a la glicina
una solucin de NaOH al 0.1N en cantidades
idnticas a las del acido mencionado anteriormente.
De igual manera medimos el PH en cada evento en
donde se adicionaba la base.

ANLISIS DE RESULTADOS
PH de la glicina= 6.56
cantidad de sustancia
agregada

PH (glicina + NaOH)

PH (glicina + HCl)

0.0 ml

3.94

7.94

0.5 ml

3.05

8,64

1 ml

2,64

9.21

1.5 ml

2,34

9.39

2 ml

1.72

9.63

2,5ml

1,84

9,67

Como podemos observar en la tabla, a medida que se le va agregando a la glicina

tanto un acido como una base, su punto isoelctrico vara dependiendo de la cantidad
que se le suministre. Para el caso en el que se le agrega la base, el punto isoelctrico
aumenta considerablemente a medida que crece la cantidad de la sustancia alcalina
adicionada, lo inverso ocurre cuando se le agrega el acido su PH disminuye.
El PH de las sustancias se pude ver alterado por diversos factores, ya sea por el
ambiente en el que se encuentren inmersas, o por el estado y la contaminacin de las
sustancias que forman la solucin. De aqu se originan los posibles errores en la
prctica.
Cabe destacar que el mal uso del peachimetro es otro factor que puede inducir a
tomar datos errneos de los PH.

CONCLUSIN

Del laboratorio finalmente se pudo concluir que el punto isoelctrico de una sustancia
depende de las propiedades elctricas y la concentracin de la misma. Se pudo
observar que las protenas pueden ser tanto acidas como bsicas, todo depende del
punto isoelctrico que posea.
Al observar el PH natural de la glicina podemos deducir que esta tiene un PH bajo, por
lo tanto se encuentra clasificada dentro de las protenas acidas, ya que su pH
isoelctrico es menor que el pH fisiolgico (que est prximo a 7)
REFERENCIAS
[1]
http://www.upo.es/depa/webdex/quimfis/docencia/biotec_FQbiomol/Practica3FQB.pdf

gianc-rz.blogspot.com

Bioqumica de Antonio Pea

Qumica orgnica de Robert Thornton Morrison ,Robert Neilson Boyd