Aminocido Los aminocidos esenciales son: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, valina, y quizs tambin

Para su absorcin ptima, los aminocidos deben estar en una correcta proporcin; es decir, si requerimos construir una protena cuya composicin necesita de tres aminocidos de los cuales dos son esenciales y uno de ellos no est presente en la cantidad necesaria, este actuara como aminocido limitante restringiendo la absorcin o sntesis del resto de aminocidos disponibles. Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. Los aminocidos.: Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde

all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital. Estructura general de un aminocido La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).
IMPORTANTES LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metablicos. Sus funciones ms importante son el transporte ptimo de nutrientes y la optimizacin del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, protenas, minerales y vitaminas). La mayora de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfuncin erctil o la artritis. Todas son atribuibles a trastornos metablicos bsicos. Lo mismo ocurre con la prdida de cabello o las arrugas profundas. Seguir leyendo

Los aminocidos son, como bien te han contestado, los componentes de las protenas. Su importancia radica en eso justamente: las protenas son parte bsica de la alimentacin, en especial en los nios. Adems, si bien nuestro organismo puede sintetizar (fabricar) algunos, hay otros que deben ser consumidos s o s, ya que nuestro cuerpo no es capaz de formarlos. Existen 20 (creo que eran 20) aa esenciales para la supervivencia. Saludos!! Los aminocidos Arginina :La arginina o mejor dicho, la estructura L-Arginina es un aminocido semi-esencial. La arginina est involucrada Carnitina: Dentro de los alimentos de origen natural, el compuesto qumico carnitina, concretamente L-carnitina Glutamina:Los aminocidos glutamina y cido glutmico estn estrechamente relacionados de forma qumica. Metionina: En su forma natural la L-metionina es un aminocido proteinogenico. Es uno de los aminocidos Ornitina: La Ornitina es un aminocido no proteinogenico que juega un papel central en el ciclo de la urea. La L-ornitina Taurina: La taurina es un producto de desintegracin de azufre que contiene los aminocidos cistena y metionina

organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensacin de bienestar. Este aminocido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. Glicina: facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la distrofia muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica. Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desnimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminocidos destaca por ser de ayuda para combatir la adiccin al alcohol. Histidina: es un aminocido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, sntomas alrgicos y lceras FUNCIONES DE LOS PPTIDOS.

FUNCIONES DEL AMINOACIDO EN LOS SERES VIVOS

Los pptidos (del griego , pepts, digerido) son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos. Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables por un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen. Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las protenas pueden estar formadas por la unin de varios polipptidos y a veces grupos prostticos. Un ejemplo de polipptido es la insulina, compuesta por 51 aminocidos y conocida como una hormona de acuerdo a la funcin que tiene en el organismo de los seres humanos. El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino ( NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Todos los aminocidos participan en la sntesis de las protenas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas. cido Glutmico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales) Alanina: es uno de los aminocidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. Arginina: interviene en los procesos de detoxificacin del organismo, en el ciclo de la urea y en la sntesis de creatinina. Estimula la produccin y liberacin de la hormona de crecimiento. Asparagina: este tipo de aminocidos se forma a partir del cido asprtico. Ayuda tambin a eliminar el amonaco del organismo acta (protegiendo as el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. Carnitina: este aminocido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardacas y tambin es til en algunos casos de sangrado de encas y piorreas. Cistena: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminocidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y tambin forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. Citrulina: participa en el ciclo de la urea y sntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminocidos que ayudan a nuestro

Comportamiento cido-base de los pptidos Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos R ionizables, los pptidos tienen un comportamiento cido-base similar al de los aminocidos. Los pptidos, al igual que aminocidos y protenas son biomolculas con un carcter anftero que permiten la regulacin homeosttica de los organismos. Es de destacar este comportamiento en las enzimas, pptidos que funcionan como catalizadores biolgicos de las reacciones metablicas, ya que tienen una capacidad de funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una descompensacin de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su funcin Reacciones qumicas de los pptidos Son las mismas las de los aminocidos, es decir, las que den respectivamente sus grupos amino, carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las del los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar pptidos. FUNCIONES DE LOS PPTIDOS En los animales superiores llama la atencin el hecho de cmo unos pocos aminocidos que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biolgicas tan intensas. Los pptidos se producen generalmente mediante la hidrlisis de protenas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de sntesis peptdica no ribosmica, en los cuales los aminocidos son activados a travs de una va diferente. Entre las funciones biolgicas ms importantes que realizan los pptidos podemos destacar las siguientes: Agentes vasoactivos: El agente hipertensor ms potente que se conoce es la angiotensina II, un octapptido que se origina mediante la hidrlisis de una protena precursora que se llama angiotensingeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otros pptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapptido que se origina mediante la hidrlisis de una protena precursora que se llama quiningeno. En el modelo molecular anterior, se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina. Hormonas: Las hormonas son seales qumicas que ejercen su accin sobre rganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptdica, como por ejemplo la oxitocina

(nonapptido que provoca la contraccin uterina y la secrecin de leche por la glndula mamaria), la vasopresina (nonapptido que induce la reabsorcin de agua en el rin), la somatostatina (tetradecapptido que inhibe la liberacin de la hormona del crecimiento). La insulina y el glucagn son protenas producidas por el pncreas y que regulan el metabolismo de los azcares. En el modelo molecular anterior, se observa cmo la insulina est formada por dos cadenas polipeptdicas unidas entre s mediante tres puentes disulfuro (en amarillo). En la representacin de la oxitocina no aparecen los tomos de hidrgeno ni los dobles enlaces. Neurotransmisores: Los neurotransmisores son el producto de sntesis especfico por parte de la neurona y que es liberado al medio extracelular en el proceso que se denomina sinapsis, ejerce su accin sobre receptores especficos de membrana que son, lgicamente, diferentes para cada neurotransmisor. Estos receptores especficos de membrana se sitan tanto en neuronas y otras clulas efectoras como en la propia neurona de sntesis. Estn localizados en el sistema nervioso, si bien su distribucin accede a otros tejidos como el muscular y el hormonal. Son neurotransmisores peptdicos las encefalinas (pentapptido), las endorfinas (pentapptido) y la sustancia P (undecapptido). Antibiticos: La valinomicina y la gramicidina son dos pptidos cclicos con accin antibitica. Los dos contienen aminocidos de la serie D, adems de otros aminocidos no proteicos. La valinomicina es un ionforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en la figura) a travs de las membrana biolgicas.

Los pptidos bioactivos pueden ejercer diversas funciones beneficiosas para el organismo. Para ello, pueden actuar a nivel local en el aparato digestivo o, si son absorbidos intactos, alcanzar el torrente sanguineo y ejercer su funcin en otros rganos. Entre los muchos descritos pueden destacarse los siguientes: Pptidos hipotensores: estos pptidos actuan inhibiendo la enzima convertidora de angiotensina. La actividad de esta enzima est relacionada con un incremento de la presin arterial. Ya que una presin arterial alta est directamente relacionada con muchas enfermedades cardiovasculares la inhibicin de este enzima es considerada beneficiosa para la salud. Se ha demostrado que estos pptidos reducen la presin arterial en ratas y humanos. Pptidos antitrombticos: estos pptidos inhiben la agregacin plaquetaria y la unin del fibringeno a estas, reduciendo los riesgos de formacin de trombos. Pptidos hipocolesterolmicos: disminuyen la absorcin del colesterol por el organismo. El colesterol para ser absorbido tiene que ser primero solubilizado en micelas compuestas por sales blicas y otros lpidos. Los

pptidos hipocolesterolmicos compiten con el colesterol por un sitio en estas micelas. De esta forma, en presencia de estos pptidos, menos molculas de colesterol se incorporarn a las micelas y por tanto la absorcin de colesterol por el organismo ser menor.
CUAL ES LA IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LOS PEPTIDOS?

Las protenas, son los componentes estructurales mnimos de toda organizacin compleja con vida: virus y microorganismos, clulas, tejidos, rganos y sistemas. La estructura no solamente permite la continuidad de la vida si no el desarrollo fisiolgico del mismo y la interaccin y la replicacin del ser vivo que compone. Hoy en da, se han sintetizados miles de molculas en el laboratorio, ya se puede obtener sntesis de cadenas peptdicas, sencillas y complejas, monitorizandolas bajo procedimientos sencillo de atraccin y rechazo qumico en entre aminocidos. Aun as, aun no se ha completado el proceso hasta convertirlas a la compleja estructura cuaternaria por ello se apela a diseos sencillos, sin mayor elaboracin. ORGANIZACIN DE BIOMOLECULAS Cules son los principales tipos de tomos que constituyen a los seres vivientes? Carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Cules son las caractersticas de los enlaces covalentes? Estn basados en la comparticin de pares de electrones. Los tomos no ganan ni pierden electrones, slo los comparten. Esta formado por elementos no metlicos. Pueden estar unidos por enlaces sencillos, dobles o triples, dependiendo de los elementos que se unen. Cada par de electrones se comparte entre los dos tomos participantes, que pueden ser generalmente otros tomos de carbono, de hidrgeno, oxgeno o nitrgeno.Las uniones covalentes entre tomos de carbono son muy estables y permiten formar cadenas que actan como la columna vertebral de molculas complejas. Cuntos enlaces covalentes pueden formar los tomos de carbono? 4 enlaces covalentes. Cules son las tres diferencias que existen entre las molculas orgnicas? 1.Su tipo de arreglo, ya sea en forma de anillos o cadenas extendidas. 2.La longitud de la cadena. 3.Y el tipo de tomos que estn unidos a esa columna vertebral. Qu es lo que determina las propiedades especficas de una molcula orgnica? El tipo de tomos que estn unidos a la columna vertebral de carbono. Cules son lascuatro molculas orgnicas de importancia biolgica? Los carbohidratos, los lpidos, las protenas y los cidos nucleicos. Cules son las funciones que desempean los carbohi dratos en los seres vivientes?

1.Son la fuente principal de energa para la clula. 2.Forman parte de la estructura del ADN en donde se almacena la informacin gentica. 3.Actan como un componente estructural en las clulas. En qu se dividen los carbohidratos dependiendo de su tamao? En monosacridos, disacridos y polisacridos. Qu es lo que se libera cuando se unen don molculas de monosacrido? Una molcula de agua, pues cuando se unen las 2 molculas
QUE FUNCIONES GENERALES TIENEN LAS BIOMOLECULAS EN LOS SERES VIVOS?

Las biomolculas son las molculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro bioelementos ms abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayora de las clulas.[1] Estos cuatro elementos son los principales componentes de las biomolculas debido a que: Permiten la formacin de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo electrones, debido a su pequea diferencia de electronegatividad. Estos enlaces son muy estables, la fuerza de enlace es directamente proporcional a las masas de los tomos unidos. Permiten a los tomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos tridimensionales C-C-C- para formar compuestos con nmero variable de carbonos. Permiten la formacin de enlaces mltiples (dobles y triples) entre C y C, C y O, C y N, as como estructuras lineales ramificadas cclicas, heterocclicas, etc. Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme variedad de grupos funcionales (alcoholes, aldehdos, cetonas, cidos, aminas, etc.) con propiedades qumicas y fsicas diferentes. Contenido [ocultar] 1 Clasificacin de las biomolculas 1.1 Biomolculas inorgnicas 1.2 Biomolculas orgnicas o principios inmediatos 1.2.1 Glcidos 1.2.2 Lpidos 1.2.3 Protenas 1.2.4 cidos nucleicos 2 Otras clasificaciones 3 Referencias
NITRGENO El nitrgeno es un elemento qumico, de nmero atmico 7, smbolo N y que en condiciones normales forma un gas diatmico (nitrgeno diatmico o molecular) que constituye del orden del

78% del aire atmosfrico.1 En ocasiones es llamado zoe antiguamente se us tambin Az como smbolo del nitrgeno. Caractersticas principales Tiene una elevada electronegatividad (3,04 en la escala de Pauling) y, cuando tiene carga neutra, tiene 5 electrones en el nivel ms externo, comportndose como trivalente en la mayora de las molculas estables. Propiedades del nitrgeno Una de las propiedades de los elementos no metales como el nitrgeno es por ejemplo que los elementos no metales son malos conductores del calor y la electricidad. El nitrgeno, al igual que los dems elementos no metales, no tiene lustre. Debido a su fragilidad, los no metales como el nitrgeno, no se pueden aplanar para formar lminas ni estirados para convertirse en hilos. El estado del nitrgeno en su forma natural es gaseoso. El nitrgeno es un elmento qumico de aspecto incoloro y pertenece al grupo de los no metales. El nmero atmico del nitrgeno es 7. El smbolo qumico del nitrgeno es N. El punto de fusin del nitrgeno es de 63,14 grados Kelvin o de -209,01 grados celsius o grados centgrados. El punto de ebullicin del nitrgeno es de 77,35 grados Kelvin o de -194,8 grados celsius o grados centgrados. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La estructura de las protenas rene las propiedades de disposicin en el espacio de las molculas de protena que provienen de su secuencia de aminocidos, las caractersticas fsicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento especfico. FUNCIONES DE LAS PROTENAS Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... PROTENA Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada. Las protenas o prtidos1 son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y sta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.2 Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), formadas solo por aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas

(heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).3 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: FUNCIN DE LAS PROTENAS La funcin primordial de la protena es producir tejido corporal y sintetizar enzimas, algunas hormonas como la insulina, que regulan la comunicacin entre rganos y clulas, y otras sustancias complejas, que rigen los procesos corporales. Las protenas animales y vegetales no se utilizan en la misma forma en que son ingeridas, sino que las enzimas digestivas (proteasas) deben descomponerlas en aminocidos que contienen nitrgeno. Las proteasas rompen los enlaces de pptidos que ligan los aminocidos ingeridos para que stos puedan ser absorbidos por el intestino hasta la sangre y reconvertidos en el tejido concreto que se necesita

IMPORTANCIA DE LAS PROTENAS? Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolcula ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimtica, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colgeno), etc. Las funciones principales de las protenas son: Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrgeno. Proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la sntesis tisular. Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. las proteinas son el principal material estructural del cuerpo constituyendo parte importante del citoesqueleto de la celula. proporcionan una fuente de combustible al organismo, en promedio aportan 4 kcal/gr. FUNCIONES: forma todos los tejidos del cuerpo crecimiento, reparacion y mantecion de tejidos(tejido muscular y celulas renovables) regulacion metabolismo participe de muchas enzimas inmunidad regimiento de defensa del organismo fuente de energi