Protenas Caractersticas generales Son las macromolculas ms abundantes en las clulas. Constituyen hasta el 50% del peso.

. Forman molculas especficas en cada especie, incluso entre individuos. Adems, son las que mayor nmero de funciones realizan. La actividad biolgica de las protenas depende de su estructura espacial, de tal forma que si esta se altera, la protena deja de ser funcional. Estn compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, y, en menor proporcin, azufre, fsforo; menos todava: yodo, hierro, calcio, magnesio... Son polmeros lineales de aminocidos. Por enlace peptdico (liberando agua) se forman pptidos: Oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos. Polipptidos: de 12 a 60 aminocidos. Protenas: ms de 60 aminocidos. Clasificacin holoprotenas protenas globulares protenas filamentosas heteroprotenas cromoprotenas glucoprotenas lipoprotenas nucleoprotenas Los aminocidos son las unidades bsicas de las cadenas polipeptdicas. Se liberan por hidrlisis de estas. Estn formadas por un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2), unidos a un carbono central denominado , que a su vez est unido a un tomo de hidrgeno y a una cadena lateral denominada R. Esta es la que vara en los distintos aminocidos. Clasificacin segn cadena lateral Alifticos La cadena lateral es lineal o abierta. Pueden tener grupos amino o carboxilo. Pueden ser neutros (n de grupos amino = n de grupos carboxilo), cidos (n de grupos amino < n de grupos carboxilo) o bsicos (n de grupos amino > n de grupos carboxilo) Aromticos

La cadena lateral es hidrocarbonada cclica. Suelen ser neutros Heterociclos Cadena cerrada tambin pero ms compleja. Propiedades Carbonos asimtricos (actividad ptica) Excepto la glicocola (CH2NH2COOH) Desvan el plano de la luz polarizada. Si la desva hacia la derecha, se llama dextrgira, y si lo hacen hacia la izquierda, levgira. Esto hace que posean dos estereoismeros. Por convenio, se denomina forma D cuando el grupo amino est a la derecha, y forma L cuando est a la izquierda. A esta ltima forma pertenecen los aminocidos que forman protenas. Carcter anftero Se comportan como cido o base, dependiendo del medio. Actan como base en medios cidos, y como cido en medios bsicos. Punto isoelctrico: el punto para el que la carga neta de un aminocido es cero, ya que sus cargas positiva y negativa se equilibran. Pptidos El enlace peptdico tiene carcter parcial de doble enlace. Los tomos de carbono, oxgeno y nitrgeno comparten electrones y se sitan en el mismo plano, debido a la estabilizacin por resonancia del doble enlace. Esto proporciona al enlace gran rigidez a la torsin. La cadena se pliega por medio de rotaciones en los enlaces establecidos en los carbonos contiguos al enlace. En el enlace peptdico se juntan los grupos CO | OH con los H | HN, y se desprende una molcula de agua. Holoprotenas La funcin de las protenas est basada en su forma tridimensional. La cadena polipeptdica se pliega, hacindola apta para su funcin. Existen distintos niveles de plegamiento, de menor a mayor complejidad, que dan lugar a distintas estructuras: Estructura primaria Secuencia de aminocidos que forman la cadena polipeptdica. Se inicia por el extremo amino. Estructura secundaria Es la disposicin en el espacio de los aminocidos de la estructura primaria (por tramos). En ella se dan interacciones por puentes de hidrgeno. Puede ser por hlice, donde se forman puentes de hidrgeno entre 2

los grupos NH y el grupo CO de enlaces peptdicos diferentes. Un NH es de un aminocido y el CO es del cuarto aminocido. As pues, hay cuatro aminocidos por vuelta. Hlice de colgeno Formada por tres hlices enrolladas sobre s mismas (superhlice). Puentes de hidrgeno intercatenarios. o lmina plegada En ella las cadenas polipeptdicas se sitan unas al lado de otras, en el mismo sentido o en sentido contrario, estableciendo puentes de hidrgeno entre tramos adyacentes.

Tambin se estabiliza con enlaces dbiles como fuerzas de Van der Waals, fuerzas electrostticas o puentes disulfuro (entre dos azufres). Estructura terciaria Representa la conformacin completa de una cadena en las tres dimensiones del espacio. Segn esta puede haber dos tipos de estructuras: Globular Forma de ovillo, solubles en agua; tramos rectos de hlice y codos de plegada (los tramos hidrfobos iran hacia dentro y los hidrfilos hacia fuera). Filamentosa Estructuras lineales, insolubles en agua. Tienen toda la estructura secundaria en hlice. Ejemplo: queratina (pelo) y colgeno (cartlagos). Dominio estructural: niveles de organizacin constituidos por hlices y plegadas que resultan ser muy estables y se repiten en distintas protenas. Estructura cuaternaria Slo se da en protenas constituidas por varias cadenas polipeptdicas. Entre ellas se establecen enlaces dbiles, y a veces incluso puentes disulfuro. Propiedades de las protenas Especificidad Las propiedades de las protenas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminocidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; tambin de los aminocidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la protena. 3

Cada protena tiene una conformacin segn su estructura primaria. As, un pequeo cambio en la secuencia de aminocidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto prdida de la actividad biolgica. Solubilidad Las protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrfilos se sitan hacia el exterior, formando puentes de hidrgeno con el agua, constituyendo una capa de solvatacin. Esta solubilidad vara dependiendo del tamao, de la forma, de la disposicin de los radicales y del pH. Desnaturalizacin Prdida de la estructura tridimensional o conformacin, y por tanto tambin de la actividad biolgica. Se produce al variar la temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrgeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las protenas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible. Clasificacin de las protenas Holoprotenas Globulares Son esfricas y solubles en agua. Protaminas Histaminas Se unen con el ADN de gametos y clulas en general, respectivamente. Albminas: abundantes en el plasma. Regulan la presin osmtica, transportan sustancias y constituyen reservas de protenas. Ejemplos: seroalbmina (suero), lactoalbmina (leche) u ovoalbmina (huevo). Globulinas: gran peso molecular. Pueden ser , o Las globulinas dan lugar a los anticuerpos. Filamentosas Colgeno: da estabilidad a los tejidos cartilaginoso y seo. Queratina: originada en la epidermis: pelo, uas... Elastina: se encuentra en pulmones y arterias. Permite la deformacin. Fibrona: forma filamentos de seda y tela de araa. Heteroprotenas Tienen parte proteica y parte no proteica (grupo prosttico). Cromoprotenas 4

El grupo prosttico es un pigmento. Porfirinas: el grupo prosttico es un anillo porfirnico. Ejemplos: hemoglobina, mioglobina, citocromo. No porfirinas: hemocianina (transporta oxgeno en algunos invertebrados), hemeritrina (transporta oxgeno en anlidos). Glucoprotenas El grupo prosttico es un glcido. Hormonas estimulantes de rganos (organotropas). Glucoprotenas de la sangre y membranas celulares. Lipoprotenas El grupo prosttico es un cido graso. Son solubles en agua. Nucleoprotenas El grupo prosttico es ADN. Fosfoprotenas El grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Ejemplos: casena (leche), vitelina (yema de huevo). Funciones de las protenas Cataltica Las enzimas actan como biocatalizadores, aumentando la velocidad de reaccin. Todas las enzimas son protenas. Reguladora La llevan a cabo las hormonas (como la insulina, que regula el nivel de glucosa en sangre). Estructural Forman las membranas celulares (colgeno, queratina). Transporte Como la hemoglobina, que transporta oxgeno, o las lipoprotenas, que transportan grasas. Reserva Albminas, ferritina (que acumula hierro).

 Movimiento Como la actina, miosina (msculos). Defensa Las globulinas, que actan como anticuerpos.