ACUAPORINAS

Introduccin

Familia de protenas integrales, que proporciona canales para el transporte rpido de
molculas de agua a travs de la membrana plasmtica.


Descubrimiento

La primera de estas protenas fue descubierta en 1992 por
Peter Agre, quien obtuvo el premio Nobel de Qumica en 2003.

Sobre la base de estudios biofsicos se propuso que los canales dispondran de un mecanismo
de compuerta (gating en ingls) que regulara su permeabilidad al agua, y que cada uno de
ellos contendra diez molculas de agua que se desplazaran en fila india para atravesar la
membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las
acuaporinas.


Descripcin

La acuaporina es una protena transmembrana, encargada de transportar el agua a travs de
los compartimientos celulares. Est formada por un haz de 6 hlices alfa que dejan una
estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar molculas de agua. Como en todas
las protenas transmembrana, la superficie de la protena en contacto con la bicapa lipdica es
rica en aminocidos hidrofbicos mientras que los aminocidos polares se concentran hacia los
dos extremos de la protena. Estas protenas transmembrana son especializadas, no permiten
que los aniones y la mayora de los cationes grandes puedan atravesarla. Adems hay un par
de aminocidos catinicos que actan como puerta, impidiendo el paso de cationes pequeos
como el ion H
3
O
+
.
La importancia de las acuaporinas recalca que no solo explican los rpidos cambios del
volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino tambin, respuestas de
cambios fisiolgicos o a alteraciones patolgicas.
Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulacin.
Las acuaporinas pertenecen a la familia de las protenas integrales de membrana (PIM).
Parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen
originario.
Estas protenas acuaporinas se extienden por toda la membrana celular, podemos encontrar un
mayor nmero de ellas en las clulas de rin y en los eritrocitos. Las acuaporinas forman
tetrmeros, es decir, se agrupan de 4 en 4. Estas transportan el agua formando una lnea de 10
molculas de agua como fila india que cruza en su interior.


Clasificacin

Las acuaporinas tienen amplia distribucin en la naturaleza; las plantas pueden tener hasta 50
diferentes.
A da de hoy, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de mamferos
(AQP0-AQP12). Segn su permeabilidad, las acuaporinas se clasifican en dos subfamilias:
- Acuaporinas: Canales capaces de transportar agua.
- Acuagliceroporinas: Canales permeables al agua y otros pequeos solutos, como urea o
glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 Y AQP10 pertenecen al grupo de las acuagliceroporinas.
El miembro mejor caracterizado de la familia de acuaporinas, AQP1, es una glucoprotena
homotetramrica.


Estructura de una acuaporina, AQP-1

La protena es un tetrmero de unidades monomricas idnticas, cada una de las cuales forma
un poro transmembrana.

(a) Modelo de la superficie, vista perpendicularmente al plano de la membrana. La protena
contiene cuatro poros, uno en cada subunidad (la abertura en el punto de unin de las
subunidades no es un poro).





(b) Un tetrmero de AQP-1, visto desde el plano de la membrana. Las hlices de cada
subunidad se agrupan alrededor de un poro transmembrana central. En cada monmero dos
bucles helicoidales cortos, uno entre las hlices 2 y 3 y el otro entre las 5 y 6, contienen las
secuencias Asn-Pro-Ala (NPA) que estn en todas las acuaporinas y que forman parte del
canal de agua.


(c) Superficie de una subunidad simple, vista desde el plano de la membrana. Se ha eliminado
la parte frontal de la AQP-1 para mostrar el canal que transcurre de arriba abajo. Las molculas
de agua (esferas naranja) muestran el paso probable de stas a travs del canal de la
acuaporina, segn predicciones hechas mediante simulaciones dinmica molecular en las que
se han utilizado las propiedades del agua y de la acuaporina para calcular los estados de
mnima energa. Los tomos hidroflicos que dan interacciones selectivas con el agua en el
canal se muestran en rojo.





(d) Vista a lo largo del canal en la que se muestra la regin de constriccin del poro de
especificidad, que slo permite que pase una molcula tan pequea como el agua. Las
cadenas laterales de Phe
58
, His
182
, Cys
191
y Arg
197
crean esta constriccin.













Acuaporina
Las acuaporinas son unas protenas de las membranas de las clulas que son capaces
de transportar molculas de agua.
ndice
1 Descripcin tcnica
2 Clasificacin
3 Descubrimiento
4 Modelos grficos
Descripcin tcnica[editar]
La acuaporina es una protena transmembrana, encargada de transportar el agua a travs
de los compartimientos celulares. Est formada por un haz de 6 hlices que dejan una
estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar molculas de agua. Como en
todas las protenas transmembrana, la superficie de la protena en contacto con la
bicapa lipdica es rica en aminocidos hidrofbicos mientras que los aminocidos polares
se concentran hacia los dos extremos de la protena. Estas protenas transmembrana son
especializadas, no permiten que los aniones y la mayora de los cationes grandes puedan
atravesarla. Adems hay un par de aminocidos catinicos que actan como puerta,
impidiendo el paso de cationes pequeos como el ion H3O+.
La importancia de las aquaporinas recalca que no solo explican los rpidos cambios del
volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino tambin, respuestas de
cambios fisiolgicos o a alteraciones patolgicas.
Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de
regulacin. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las protenas integrales de
membrana (PIM), parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen
en un mismo gen originario.
Estas protenas acuaporinas se extienden por toda la membrana celular, podemos
encontrar un mayor nmero de ellas en las clulas de rin y en los eritrocitos. La
acuaporinas forman tetrameros, es decir,se agrupan de 4 en 4. Estas transportan el agua
formando una lnea de 10 molculas de agua como fila india que cruza en su interior.
Clasificacin[editar]
Hasta la fecha, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de
mamferos (AQP0-AQP12). En funcin de su permeabilidad, la familia de las acuaporinas
se clasifican en 2 subfamilias:
- Acuaporinas: capaces de transportar agua. AQP 0, 1, 2, 4, 5, 6 y 8.
- Acuagliceroporinas: canales permeables al agua y otros pequeos solutos,
como urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 y AQP10 pertenecen al grupo de las
acuagliceroporinas.
-Acuaporinas sin clasificar: AQP 11 y 12.
Descubrimiento[editar]
Sobre la base de estudios biofsicos se propuso que los canales dispondran de un
mecanismo de compuerta (gating en ingls) que regulara su permeabilidad al agua, y
que cada uno de ellos contendra diez molculas de agua que se desplazaran en fila
india para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones
estructurales y moleculares de las acuaporinas.
"Su descubridor Peter Agre obtuvo el premio Nobel de Qumica en 2003. El hallazgo de
Agre es un gran aporte a la investigacin sobre los canales para el agua, que reciben el
nombre genrico de aquaporinas."
Modelos grficos[editar]