FACULTAD DE QUMICA, UNAM

BIOQUMICA. LICENCIATURAS DE QFB y QA.

Semestre 2014-I. Grupo 6.
ALUMNA: Blancas Meza Claudia Frida


Tarea de Cintica Enzimtica
I.- El sabor dulce de las mazorcas recin cosechadas (maz), se debe al alto contenido de
carbohidratos presente en los granos. Sin embargo, cuando las mazorcas se almacenan
(pocos das despus de haber sido cosechadas) pierden ese caracterstico sabor dulce.
Esto se debe a que cerca el 50% de los carbohidratos libres son convertidos a almidn en
las primeras 24 h post-cosecha. Para preservar la dulzura de las mazorcas frescas, stas
son sumergidas en un bao de agua hirviendo durante un par de minutos y
posteriormente son enfriadas en un bao de agua fra. El maz que ha sido procesado de
esta manera y posteriormente se congela, sigue conservando el sabor dulce
caracterstico. Cul es la base bioqumica de este procedimiento? Por qu el maz sigue
conservando el sabor dulce?

R= La base bioqumica de este problema es el proceso de escaldado, es decir al calentar
y congelar (enfriar), se desnaturaliza la enzima, es por eso que se trata de impedir la
polimerizacin de los monmeros de glucosa, para que los carbohidratos libres se
conviertan en disacridos principalmente en fructosa, y as como consecuencia no se
forme el almidn y por lo tanto no disminuya el dulzor. Por lo que as seguir conservando
su sabor dulce el maz.


II.- Un grupo de investigadores ha descubierto una enzima a la que llamaron Happyasa,
que cataliza la siguiente reaccin qumica:
HAPPY SAD
Los investigadores comenzaron a caracterizar la enzima. La cintica de esta enzima es
michaeliana y aqu en la Tabla I se muestra la velocidad con que la enzima trasforma a su
sustrato dependiendo de su concentracin. Tambin se presenta en la Tabla I la
velocidad de la enzima en presencia de un inhibidor Y.



Tabla. 1
HAPPY (M) V (mol/min) V con inhibidor
Y(mol/min)
3 10.4 2.1
5 14.5 2.9
10 22.5 4.5
30 33.8 6.8
90 40.5 8.1
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Tabla. 2
1/HAPPY () 1/V(mol/min) 1/V con inhibidor
Y(mol/min)
0.33333333 0.09615385 0.47619048
0.2 0.06896552 0.34482759
0.1 0.04444444 0.22222222
0.03333333 0.0295858 0.14705882
0.01111111 0.02469136 0.12345679
0
5
10
15
20
25
30
35
40
45
0 20 40 60 80 100
V
e
l
o
c
i
d
a
d

(

m
o
l
/
m
i
n
)

[HAPPY] (M)
Grafica. 1
V (mol/min)
V con inhibidor
Y(mol/min)
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La Km (-1/Km) obtenida fue la misma para la lnea con inhibidor y sin
inhibidor.
4. A partir del patrn grfico obtenido en la Grfica 2:
a) Obtenga los valores de Km en presencia y ausencia del Inhibidor Y e
INDQUELOS SOBRE LA GRFICA
Presencia de inhibidor
Km= Vmax (m) Km= (1/0.1125)(1.1084)=-0.1
Ausencia del inhibidor
Km= Vmax (m) Km= (1/0.0224)(0.224)=-0.1
b) Obtenga los valores de Vmax en presencia y ausencia del Inhibidor Y e
INDQUELOS SOBRE LA GRFICA
Presencia de inhibidor
b = 1/Vmax =1/0.1125
Ausencia del inhibidor
b = 1/Vmax = 1/0.0224
c) De acuerdo a los anteriores valores de Km y Vmax, determine si el tipo de
inhibicin que ejerce el Inhibidor Y sobre HAPPY corresponde a una de las
modalidades que vimos en clase.
Corresponde a una Inhibicin no competitiva, ya que su Km es la misma en
ambos casos, lo que indica que tienen la misma afinidad por el sustrato pero a
diferentes Vmax.
y = 0.224x + 0.0224
y = 1.1084x + 0.1125
-0.2
-0.1
0
0.1
0.2
0.3
0.4
0.5
0.6
-0.3 -0.2 -0.1 0 0.1 0.2 0.3 0.4
1
/
V
e
l
o
c
i
d
a
d

(

m
o
l
/
m
i
n
)

1/[HAPPY] (M)
Grafica. 2
1/V(mol/min)
1/V con inhibidor
Y(mol/min)
Linear (1/V(mol/min))
Linear (1/V con inhibidor
Y(mol/min))
-1/Km
1/Vmax
1/Vmax