Anda di halaman 1dari 11

Pengujian Sifat Fisik Kimiawi Protein

Respandu Zulfachri 230110120069


Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan
Universitas Padjadjaran

ABSTRAK
Protein memiliki keunikan sifat, struktur dan fungsi yang dipengaruhi oleh
jumlah, jenis dan urutan asam amino penyusunnya. Keunikan tersebut diantaranya:
mempengaruhi rasa dan tekstur bahan yang mengandung protein, konfigurasi protein
dapat diubah dengan perlakuan fisik maupun kimia dan protein dapat mengalami
degradasi yang menghasilkan molekul yang lebih sederhana dan hasil sampingan.






Kata Kunci :

PENDAHULUAN
Latar Belakang
Protein memiliki keunikan
sifat, struktur dan fungsi yang
dipengaruhi oleh jumlah, jenis dan
urutan asam amino penyusunnya.
Keunikan tersebut diantaranya:
mempengaruhi rasa dan tekstur bahan
yang mengandung protein, konfigurasi
protein dapat diubah dengan perlakuan
fisik maupun kimia dan protein dapat
mengalami degradasi yang
menghasilkan molekul yang lebih
sederhana dan hasil sampingan. Pada
raktikum kali ini bertujuan untuk
untuk mengidentifikasi sifat fisik
kimia protein dalam sampel dan
mengetahui dampak penambahan
asam/basa dan pemanasan terhadap
protein dalam sampel.

Tinjauan Pustaka
Protein ialah salah satu
senyawa biologis yang tersusun atas
satuan asam amino. Protein
mengandung senyawa organik dengan
susunan molekul yang kompleks dan
terdiri dari unsur-unsur C, H, N, O dan
beberapa protein mengandung S dan P
(Othmer, 1978).
Pada protein terdapat empat
tingkat struktur yang berbeda yaitu
struktur primer, struktur sekunder,
struktur tersier dan struktur kuartener.
1. Struktur primer
Struktur primer adalah urutan
asam-asam amino yang membentuk
rantai polipeptida. Struktur primer
protein merupakan urutan asam amino
penyusun protein yang dihubungkan
melalui ikatan peptida (amida).
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein
bersifat reguler, dan pola lipatan
berulang dari rangka protein. Struktur
sekunder protein adalah struktur tiga
dimensi lokal dari berbagai rangkaian
asam amino pada protein yang
distabilkan oleh ikatan hidrogen.
Berbagai bentuk struktur sekunder
diantaranya: alpha helix, beta-sheet,
beta-turn, gamma-turn.
3. Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah
lipatan secara keseluruhan dari rantai
polipeptida sehingga membentuk
struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai
contoh, struktur tersier enzim sering
padat, berbentuk globuler. Struktur
tersier yang merupakan gabungan dari
aneka ragam dari struktur sekunder.
Struktur tersier biasanya berupa
gumpalan. Beberapa molekul protein
dapat berinteraksi secara fisik tanpa
ikatan kovalen membentuk oligomer
yang stabil (misalnya dimer, trimer,
atau kuartomer) dan membentuk
struktur kuartener.
4. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas
lebih dari satu rantai polipeptida.
Struktur kuartener menggambarkan
subunit-subunit yang berbeda dipak
bersama-sama membentuk struktur
protein.
Ditinjau dari strukturnya,
protein dapat dibagi dalam 2 golongan
yaitu:
1. Protein sederhana yang merupakan
protein yang hanya terdiri atas
molekul-molekul asam amino.
2. Protein gabungan yang merupakan
protein yang terdiri atas protein dan
gugus bukan protein. Gugus ini disebut
gugus prostetik dan terdiri atas
karbohidrat, lipid atau asam nukleat.
Selain itu protein juga dapat
digolongkan menurut :
1. Struktur susunan molekulnya
a. Protein fibriler, yaitu protein
berbentuk serabut atau serat.
Protein fibriler berguna untuk
membentuk struktur bahan
jaringan (kulit, otot, dan
pembuluh darah). Contoh:
kolagen, keratin, fibrin, dan
miosin.
b. Protein Globuler, yaitu protein
yang berbentuk bola, terdapat
pada bahan pangan seperti susu,
telur, dan daging. Larut dalam
larutan garam dan asam encer.
2. Kelarutannya
Berdasarkan kelarutannya
protein digolongkan dalam beberapa
macam yaitu : Albumin, Globulin,
Glutelin, Gliadin (Prolamin), Histon,
Protamin (Girindra,Aisjah, 1990).
a. Albumin
Albumin larut dalam air dan
mengendap dalam larutan garam
berkonsentrasi tinggi melalui proses
yang disebut penggaraman atau dan
Albumin serum. (Girindra, Aisjah,
1990).
b. Globulin
Globulin tidak larut dalam air,
tidak larut dalam garam encer, juga
tidak larut dalam garam pekat dengan
kejenuhan 30 50 %. Contoh :
globulin serum dan globulin telur
(Girindra,Aisjah, 1990).
c. Glutelin
Tidak larut dalam larutan
netral, tetapi larut dalam asam atau
basa encer. Contoh : glutelin dalam
gandum, orizenin dalam beras
(Girindra,Aisjah, 1990).
d. Prolamin (Gliadin)
Larut dalam alkohol 70-80 %,
tidak larut dalam air maupun alkohol
absolute (100 %). Contoh : gliadin
dalam gandum, zein dalam jagung
(Girindra,Aisjah, 1990).
e. Histon
Larut dalam air dan tidak larut
dalam amoniak encer. Dapat
mengendap dalam pelarut protein lain.
Contoh : globin dalam hemoglobin.
f. Protamin
Dibanding dengan protein lain,
protamin relatif mempunyai bobot
molekul rendah. Protamin larut dalam
air dan bersifat basa. Didalam sperma
ikan, disebut nukleoprotamin. Contoh :
Salmin (Girindra,Aisjah, 1990).
3. Protein konjugasi
Protein yang mengandung
senyawa bukan protein, disebut
protein konjugasi atau protein
majemuk. Sedangkan protein yang
tidak mengandung senyawa non
protein disebut protein sederhana.
Contoh : Nukleoprotein bersenyawa
dengan asam nukleat.
4. Tingkat degradasi
Degradasi merupakan tingkat
permulaan denaturasi. Menurut
tingkat degradasinya, protein dapat
dibedakan:
a. Protein alami, adalah protein dalam
keadaan protein seperti dalam sel.
b. Turunan protein, merupakan hasil
degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturasi.
Tingkat denaturasi dapat dibedakan
sebagai :
a. Protein primer, merupakan hasil
hidrolisa yang ringan. Misal :
protean dan metaprotein.
b. Protein sekunder, merupakan hasil
hidrolisa yang berat. Misal :
peptide
5. Fungsi Protein
a. Sebagai enzim, untuk membantu
dan mempercepat reaksi biologis.
b. Sebagai alat pengangkut dan
penyimpan.
Hemoglobin mengangkut
oksigen dan eritrosit.
Mioglobin mengangkut oksigen
dalam otot.
Transferin mengangkut ion besi
dalam plasma darah.
c. Pengatur gerakan.
d. Penunjang mekanis.
e. Sebagai pertahanan / imunisasi.
f. Sebagai media perambatan impuls
saraf.
g. Sebagai pengendali pertumbuhan.
6. Sifat Protein
a. Berat Molekul.
Protein mempunyai berat
molekul yang bervariasi dari 5000
sampai beberapa juta (Girindra,Aisjah,
1990).
b. Protein sebagai Amfoter.
Sifat-sifat protein sebagai
amfoter ditentukan oleh gugus-
gugusnya yang dapat mengion. Derajat
ionisasi dari asam amino sangat
dipengaruhi oleh pH (Girindra,Aisjah,
1990).
c. Sifat Ionik Protein.
Jika protein banyak
mengandung asam amino (yang
bersifat asam) glutamate dan aspartat,
protein mempunyai titik isoelektrik
yang rendah.
d. Hidrasi Protein.
Beberapa protein dapat
membentuk gel. Protein yang cepat
membentuk gel mempunyai strutur
tiga dimensi yang bergandengan
dengan ikatan hydrogen.
e. Presipitasi / pengendapan protein.
Bila kedalam zat pelarut
ditambah sedikit garam, kelarutan
protein meningkat karena daya
elektrostatis antara molekul
disekelilingnya turun, peristiwa ini
disebut denagan salting-in. Tapi bila
konsentrasi garam tinggi, kelarutan
protein turun, peristiwa ini disebut
dengan salting-out. Protein dapat
mengendap dalam garam
berkonsentrasi tinggi, logam-logam
berat, alkohol (Girindra,Aisjah, 1990).
f. Koagulasi Protein
Panas dapat menyebabkan
koagulasi protein dengan suhu efektif
berkisar antara 38 75
o
C. misalnya
putih telur mula-mula bening, tidak
berwarna, bila dipanaskan berubah
menjadi padatan berwarna putih.
Peristiwa ini disebut sebagai
koagulasi. (Girindra,Aisjah, 1990).
g. Denaturasi Protein
Denaturasi protein adalah
berubahnya susunan ruang / lantai
polipeptida suatu molekul protein.
Terjadinya denaturasi protein tahap
awal pada saat protein dikenai suhu
pemanasan sekitar 50
o
C, protein
tersebut belum bisa dikatakan rusak,
hanya mengalami perubahan struktur
sekunder, tersier, kuartener.

Bahan
NH
3
, NaOH, H
2
SO
4
,
CH
3
COOH, telur ayam mentah, ikan
(daging, tulang, dan kulit), gelatin,
ninhidrin.

Prosedur





























Asam/Basa
Timbang 0,5 gr sampel
Diukur pH meter awal
+3 ml basa/asam
Diamati + ukur pH akhir
+1 ml ninhidrin
Dipanaskan
Identifikasi perubahan warna
Pemanasan
Timbang 0,5 gr sampel
+3 ml aquadest
Dipanaskan
Diamati + diukur pH akhir
diukur pH
awalawal
+1 ml ninhidrin
Dipanaskan
Identifikasi
HASIL DAN PEMBAHASAN
Hasil Pengamatan Laboratorium Akuakultur
Kelompok Sampel Perlakuan
pH
awal
pH
akhir
Pengamatan Perubahan
warna dan tekstur
K L
7 Daging
+ 3 ml asam
6
1 4
Asam Kuat :
putih menjadi putih pucat

Asam Lemah :
putih menjadi ungu muda
Pemanasan 6
Pemanasan :
putih menjadi ungu
8 Kulit
+ 3 ml asam
6
1 2
Asam Kuat :
bening menjadi tetap
bening

Asam Lemah :
bening menjadi bening
keunguan
+ 3 ml basa 10 14
Basa Kuat :
bening menjadi bening
keunguan

Basa Lemah : bening
menjaji keruh kehitaman
Pemanasan 5
Pemanasan :
bening menjadi bening
keunguan
9 Tulang + 3 ml asam 7 1 2
Asam Kuat :
bening menjadi tetap
bening

Asam Lemah :
bening menjadi bening
keunguan
+ 3 ml basa 13 9
Basa kuat :
bening menjadi kuning

Basa Lemah :
bening menjadi putih
kekuningan
Pemanasan 7
Pemanasan :
bening menjadi bening
keunguan
10 Telur
+ 3 ml asam
10
1 3
Asam Kuat :
padat dan berwarna putih
susu

Asam Lemah :
ada gumpalan, warna
kuning
+ 3 ml basa 13 11
Basa kuat :
berwarna kuning &ada
gumpalan putih keruh

Basa Lemah :
cair, terdapat gelembung,
sedikit berwarna ungu
Pemanasan 8
Pemanasan :
warna ada 3 lapisan.
lapisan mulai dari atas
berwarna ungu, lapisan
tengah kuning, lapisan
bawah putih.
11 Daging + 3 ml basa 6 13 10
Basa Kuat :
coklat menjadi berwana
keunguan dan lunak

Basa Lemah :
putih kemerahan (kenyal)
menjadi putih keruh dan
berwarna coklat
12 Gelatin
+ 3m asam
7
1 2
Asam Kuat :
putih kental menjadi putih
bening kecoklatan dan
lunak

Asam Lemah :
putih bening, kental &
bergumpal menjadi bening
cair
+ 3 ml basa 13 14
Basa. Kuat :
putih bening menjadi
bening kekuningan

Basa Lemah :
bening dan ada gumpalan
menjadi bening dan ada
gas
Pemanasan 5
Pemanasan :
bening, ada endapan
dibawah menjadi putih
bening, endapan hilang

Pembahasan
Berdasarkan hasil yang
diperoleh pada praktikum kali ini
mengenai sifat fisik kimiawi protein
KESIMPULAN

DAFTAR ACUAN
Girindra,Aisjah,1998,Biokimia,1
st
,PT
Gramedia, Jakarta.
Lehninger, Albert L., Dasar-dasar
Biokimia Jilid 1, Erlangga, 1982,
Jakarta.
Winarno,F.G.,1984,Kimia Pangan
dan Gizi,PT.Gramedia, Jakarta.

Website:
Anonim.2012. Makalah Protein.
http://chemfany.wordpress.com/
2012/03/11/makalah-protein/










LAMPIRAN