BAB I

PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif
dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan
zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu
proses metabolisme itu sendiri. Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan
dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi
sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh
tumbuhan mampu mengatur lintasan lintasan metabolik yang dikendalikannnya
agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat
dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.
Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya
membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki.
Namun, karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan
reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim
berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang
semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara
menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah G reaksi (selisih antara
energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak
berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim
menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung
dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau
bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa
detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-
peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan
kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan
sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan
tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang
seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh
menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan
cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan
berlangsung dengan baik serta teratur.
Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu
proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang.
sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki
satu substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi
tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu,
pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.

1.2 Tujuan Penulisan
1. Untuk mengetahui pengertian enzim.
2. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.
3. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.
4. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.
5. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.














BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Enzim
Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi)
adalah senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan
berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator
organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas
protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai
senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi
kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka
reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai
substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang
berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu
kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim
agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai
gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim
semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan
merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat
pada protein (protestik), ada pula yang tidak begitu kuat
ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan
ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat
oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.




2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim
a. Tata nama enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran ase. Di depan ase digunakan nama
substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat
adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang
menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai
fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok
enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu
disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the
International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik,
disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada
fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai
berikut:
1) Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing
mempunyai 4-13 subkelas.
2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua
ditambah dengan ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh:
heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).
3) Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam
tanda kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase
(dekarboksilasi).
4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:
- Digit pertama : kelas tipe reaksi
- Digit kedua : subkelas tipe reaksi
- Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi
- Digit keempat : untuk enzim spesifik
Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:
- Kelas 2 : transferase
- Subkelas 7 : transfer fosfat
- Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat
- Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.
Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil
atom C ke enam molekul glukosa.
b. Kekhasan enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan
inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat
bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai
substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari suatu substrat namun
enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase
dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir
substrat lain yang bukan esterKekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan
reaksi. Suatu asam amino tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai .
dengan berbagai enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim
hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh
koenzim tetapi oleh apoenzim.
Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia
minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam
sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Enzim sangat spesifik,
baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat
atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi
kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat
jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan
yang tak berguna.

2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim
a. Fungsi enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi
108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa
katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping
mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai
peranan yang sangat penting dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam
reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:
1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan
energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya
glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah
melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya
enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa
dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk
amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis
dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.
b. Cara kerja enzim
a) Kompleks enzim substrat
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya
bekerja pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat
harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu
tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara
substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat
atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat
dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian
aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat
mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian
aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini
adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat
tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya
kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang
bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
1) Lock and key (gembok dan kunci)
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim
karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active
site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan
sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga
terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus,
produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.
Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak)
karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat
berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian
rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling
melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
b) Persamaaan Michaelis Menten
Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa
dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian
menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis
dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut :
Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat
(ES)

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada
konsentrasi substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan
menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan
merupakan garis lurus.

2.4 Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing
enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain.
Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya
pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union
of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini
didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peran. Enam golongan
enzim tersebut adalah:
1. Oksidoreduktase
Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa
ataupun reduksi dengan senyawa lain.
2. Transferase
Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang
mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain
3. Hidrolase
Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya
4. Liase
Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa
melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi
5. Isomerase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan
kembali atom yang membentuk suatu molekul
6. Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua
moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau
senyawa energi tinggi lainnya

2.5 Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
1) Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
2) Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan
hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas
konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau
telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
3) Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada
suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim
adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun
menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan
kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan,
maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu
proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.
4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk
ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian
perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim
dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat
menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga
diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim
yang paling tinggi.
5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)
6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg,
dan Cl.
7) Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat
reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh
inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.
a) Hambatan Revesibel
Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak
bersaing.
- Hambatan bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang
dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan
kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif
enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat
terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor
ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI
dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P).
E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi
terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan
reaksi.
- Hambatan tak bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh
besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak
bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif.
Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau
pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
b) Hambatan tidak reversibel
Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel
dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk
enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini
berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan
sempurna.
8) Hambatan Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik,
sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul
inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim.
Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan
sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor
mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan
bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.
- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi
dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan
menambahkan konsentrasi substrat.
- Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor)
berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan
menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim.

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
- Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di
dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan
dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
- Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting
dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat
bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim
dengan substrat (kompleks enzim-substrat).
- Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme
reaksi, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya
urease, arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja
enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi,
aktivator, dan inhibitor.
- Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor
gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
- Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase,
dan ligase.












DAFTAR PUSTAKA
Heru Santoso Wahito Nugroho, 2008. Protein dan Enzim, www.heruswn.teach-
nology.com. Di akses senin 12 Mei 2014.

Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi XXV,
Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta:
Universitas Indonesia (UI-Press).

Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian
Biokimia FKUI), Jakarta: EGC



































PAPER BIOKIMIA NUTRISI
ENZIM


NAMA : AMRIANA
STAMBUK : L22112278









BUDIDAYA PERAIRAN
JURUSAN PERIKANAN
FAKULTAS ILMU KELAUTAN DAN PERIKANAN
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2014