FUERZAS INTERMOLECULARES

Dentro de una molcula, los tomos estn unidos mediante fuerzas intramoleculares (enlaces inicos,
metlicos o covalentes, principalmente). Estas son las fuerzas que se deben vencer para que se produzca un
cambio qumico. Son estas fuerzas, por tanto, las que determinan las propiedades qumicas de las
sustancias.
Sin embargo existen otras fuerzas intermoleculares que actan sobre distintas molculas o iones y que
hacen que stos se atraigan o se repelan. Estas fuerzas son las que determinan las propiedades fsicas de
las sustancias como, por ejemplo, el estado de agregacin, el punto de fusin y de ebullicin, la
solubilidad, la tensin superficial, la densidad, etc.
Por lo general son fuerzas dbiles pero, al ser muy numerosas, su contribucin es importante. La figura
inferior resume los diversos tipos de fuerzas intermoleculares. Pincha en los recuadros para saber ms
sobre ellas.





ENLACES
Interacciones no covalentes (Javier Corzo, Universidad de La Laguna)































FUERZAS DE POLARIDAD (DIPOLO-
DIPOLO)

Una molcula es un dipolo cuando existe una distribucin asimtrica de los electrones debido a que la
molcula est formada por tomos de distinta electronegatividad. Como consecuencia de ello, los electrones se
encuentran preferentemente en las proximidades del tomo ms electronegativo. Se crean as dos regiones (o
polos) en la molcula, una con carga parcial negativa y otra con carga parcial positiva (Figura inferior izquierda).
Cuando dos molculas polares (dipolos) se aproximan, se produce una atraccin entre el polo positivo de una de
ellas y el negativo de la otra. Esta fuerza de atraccin entre dos dipolos es tanto ms intensa cuanto mayor es la
polarizacin de dichas molculas polares o, dicho de otra forma, cuanto mayor sea la diferencia de
electronegatividad entre los tomos enlazados (Figura inferior derecha).


Los enlaces sern tanto ms polares cuanto mayor sea la diferencia de electronegatividad entre los
tomosenlazados (ver tabla inferior).
Electronegatividad de algunos elementos La electronegatividad en la Tabla Peridica



En el fluoruro de hidrgeno, por ejemplo, el F es ms
electronegativo que el H porque su ncleo, con 9 cargas
positivas, atrae a los e
-
compartidos con el H con ms fuerza
que el ncleo del H, con una sla carga positiva.
Por lo tanto, los e
-
compartidos por covalencia estarn ms
prximos al F que al H y la molcula forma un dipolo
permanente (Figura de la izquierda).
Un ejemplo particularmente interesante de las interacciones
dipolo-dipolo son los puentes de hidrgeno.
El momento dipolar () es un vector (orientado hacia la carga negativa y cuya magnitud depende de la
intensidad de la carga y de la distancia entre los tomos) que permite cuantificar la asimetra de cargas en la
molcula (Figura inferior izquierda). La forma de la molecula tambin afecta al momento dipolar (Figura inferior
derecha).






ENLACES
Momentos dipolares (en ingls)

























FUERZAS ELECTROSTTICAS (IN-
IN)

Son las que se establecen entre iones de igual o distinta
carga:
Los iones con
cargas de signo opuesto se atraen
Los iones con
cargas del mismo signo se repelen
La magnitud de la fuerza electrosttica viene definida por
la ley de Coulomb y es directamente proporcional a la
magnitud de las cargas e inversamente proporcional al
cuadrado de la distancia que las separa (Figura de la
izquierda).
Con frecuencia, este tipo de interaccin recibe el nombre
de puente salino. Son frecuentes entre una enzima y su sustrato, entre los aminocidos de una protena o
entre los cidos nucleicos y las protenas (Figuras inferiores).
Los aminocidos cargados de una protena
pueden establecer enlaces inicos (puentes
salinos) dentro de una protena o entre
protenas distintas
Las cargas positivas de la protena (en azul) se
disponen en torno a la hlice del DNA cargada
negativamente




La unin de una enzima a su sustrato puede estar gobernada por interacciones
electrostticas, como en el caso de la Ribulosa-bifosfato-carboxilasa
































FUERZAS IN-DIPOLO

Son las que se establecen entre un in y una molcula polar.
Por ejemplo, el NaCl se disuelve en agua por la atraccin que existe entre los iones Na
+
y Cl
-
y los correspondientes polos
con carga opuesta de la molcula de agua. Esta solvatacin de los iones es capaz de vencer las fuerzas que los mantienen
juntos en el estado slido (Figura inferior izquierda).
La capa de agua de hidratacin que se forma en torno a ciertas protenas y que resulta tan importante para su funcin
tambin se forma gracias a estas interacciones (Figura inferior derecha).
































FUERZAS IN-DIPOLO INDUCIDO

Tienen lugar entre un in y una molcula apolar. La proximidad del in provoca una distorsin en la
nube electrnica de la molcula apolar que convierte (de modo transitorio) en una molcula polarizada. En
este momento se produce una atraccin entre el in y la molcula polarizada.
Un ejemplo de esta interaccin es la interaccin entre el in Fe
++
de la hemoglobina y la molcula de O
2
,
que es apolar. Esta interaccin es la que permite la unin reversible del O
2
a la hemoglobina y el transporte
de O
2
desde los pulmones hacia los tejidos (ver tabla inferior).
Unin reversible del O
2
a la hemoglobina
Quitando y poniendo el cursor en la figura inferior se ven las
diferencias entre las formas oxigenada y no oxigenada de la
hemoglobina































INTERACCIONES HIDROFBICAS

En un medio acuoso, las molculas hidrofbicas tienden a asociarse por el simple hecho de que evitan
interaccionar con el agua. Lo hace por razones termodinmicas: las molculas hidrofbicas se asocian
parainimizar el nmero de molculas de agua que puedan estar en contacto con las molculas
hidrofbicas (ver tabla inferior).
En medio acuoso, cada molcula de lpido obliga a las
molculas de agua vecinas a adoptar estados ms
ordenados (las que estn sombreadas de color azul)
Cuando las molculas de lpido se agregan, slo estn ms
ordenadas las molculas de agua que estn en contacto
directo con el agregado. Al ser menos, la entropa
aumenta.


Este fenmeno se denomina efecto hidrofbico y es el responsable de que determinados lpidos formen
agregados supramoleculares. Son ejemplos de fuerzas hidrofbicas:
las que se establecen entre los fosfolpidos que forman las membranas celulares (forman bicapas)
las que se establecen en el interior de una micela durante la digestin de los lpidos
las que hacen que los aminocidos hidrofbicos se apien en el interior de las protenas globulares
La membrana celular es una
bicapa lipdica
Micela formada por molculas
anfipticas
Apiamiento de aminocidos
apolares (azul) en el interior
de una protena globular






ENLACES
Lpidos anfipticos - El efecto hidrofbico (Curso de Biomolculas)
Aminocidos hidrofbicos en el interior de una protena (Script de Chime)
































FUERZAS DE VAN DER WAALS

Cuando se encuentran a una distancia moderada, las molculas se
atraen entre s pero, cuando sus nubes electrnicas empiezan a
solaparse, las molculas se repelen con fuerza (Figura de la
derecha).
El trmino "fuerzas de van der Waals" engloba colectivamente a
las fuerzas de atraccin entre las molculas. Son fuerzas de
atraccin dbiles que se establecen entre molculas elctricamente
neutras (tanto polares como no polares), pero son muy numerosas y
desempean un papel fundamental en multitud de procesos
biolgicos.
Las fuerzas de van der Waals incluyen:
Fuerzas dipolo-dipolo (tambin llamadas fuerzas de
Keesom), entre las que se incluyen los puentes de hidrgeno
Fuerzas dipolo-dipolo inducido (tambin llamadas fuerzas de Debye)
Fuerzas dipolo instantneo-dipolo inducido (tambin llamadas fuerzas de dispersin o fuerzas de
London)



























































































FUERZAS DIPOLO-DIPOLO
INDUCIDO

Tienen lugar entre una molcula polar y una molcula apolar. En este caso, la carga de una molcula
polar provoca una distorsin en la nube electrnica de la molcula apolar y la convierte, de modo
transitorio, en un dipolo. En este momento se establece una fuerza de atraccin entre las molculas.


Gracias a esta interaccin, gases apolares como el O
2
, el N
2
o el CO
2
se pueden disolver en agua.


























FUERZAS DIPOLO INSTANTNEO-DIPOLO
INDUCIDO

Tambin se llaman fuerzas de dispersin o fuerzas de London. En muchos textos, se identifican con las
fuerzas de van der Waals, lo que puede generar cierta confusin.
Las fuerzas de dispersin son fuerzas atractivas dbiles que se establecen fundamentalmente entre
sustancias no polares, aunque tambin estn presentes en las sustancias polares. Se deben a las
irregularidades que se producen en la nube electrnica de los tomos de las molculas por efecto de la
proximidad mutua. La formacin de un dipolo instantneo en una molcula origina la formacin de
undipolo inducido en una molcula vecina de manera que se origina una dbil fuerza de atraccin entre las
dos (ver tabla inferior).
En promedio, la distribucin
de cargas en torno a una
molecula apolar es simtrica y
no hay momento dipolar

Las fuerzas de London son fuerzas
de atraccin entre dipolos que
surgen de forma transitoria


Sin embargo, a tiempos cortos
la nube electrnica puede
fluctuar, creando momentos
dipolares instantneos

Estas fuerzas son mayores al aumentar el tamao y la asimetra de las molculas. Son mnimas en los
gases nobles (He, Ne), algo mayores en los gases diatmicos (H
2
, N
2
, O
2
) y mayores an en los gases
poliatmicos (O
3
, CO
2
).















































PUENTES DE HIDRGENO

Los puentes de hidrgeno constituyen un caso especial de
interaccin dipolo-dipolo (Figura de la derecha). Se
producen cuando un tomo de hidrgeno est unido
covalentemente a un elemento que sea:
muy electronegativo y con dobletes electrnicos
sin compartir
de muy pequeo tamao y capaz, por tanto, de
aproximarse al ncleo del hidrgeno
Estas condiciones se cumplen en el caso de
lostomos de F, O y N.
El enlace que forman con el hidrgeno es muy polar
y el tomo de hidrgeno es un centro de cargas
positivas que ser atrado hacia los pares de
electrones sin compartir de los tomos
electronegativos de otras molculas (Figura de la
izquierda). Se trata de un enlace dbil (entre 2 y 10
Kcal/mol). Sin embargo, como son muy abundantes,
su contribucin a la cohesin entre biomolculas es
grande.

La distancia entre los tomos electronegativos unidos
mediante un puente de hidrgeno suele ser de unos 3 . El
hidrgeno se sita a 1 del tomo al que est covalentemente
unido y a 2 del que cede sus e- no apareados (Figura de la
derecha).
Muchas de las propiedades fsicas y
qumicas del agua se deben a los puentes
de hidrgeno. Cada molcula de agua es
capaz de dormar 4 puentes de
hidrgeno, lo que explica su elevado
punto de abullicin, ya que es necesario
romper gran cantidad de puentes de
hidrgeno para que una molcula de agua
pase al estado gaseoso.


Este enlace es fundamental en bioqumica, ya que:
condiciona en gran medida la estructura espacial de las protenas y de los cidos nucleicos y
est presente en gran parte de las interacciones que tienen lugar entre distintos tipos de
biomolculasen multitud de procesos fundamentales para los seres vivos
En las hlices de las protenas
se forman puentes de hidrgeno
(en color verde) entre los
enlaces peptdicos de
aminocidos que distan 4
posiciones en la secuencia
Las dos hebras del DNA se mantienen
unidas mediante los puentes de hidrgeno
(en color amarillo) que se forman entre las
bases nitrogenadas(que no se muestran en la
figura inferior)