Anda di halaman 1dari 21

LAPORAN

PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN


ENZIM 1
UJI KONSENTRASI ENZIM

Diajuakan untuk memenuhi persyaratan
Praktikum Biokimia Pangan



Oleh :
Nama : Shinta Selviana
NRP :123020011
Kel /Meja : A/5 (Lima)
Asisten :Noorman Adhi Tridhar
Tgl . Percobaan :21 April 2014



LABORATORIUM BIOKIMIA PANGAN
JURUSAN TEKNOLOGI PANGAN
FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PASUNDAN
BANDUNG
2014
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

I PENDAHULUAN

Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Latar
Belakang percobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip
Percobaan, dan (4)Reaksi Percobaan.

1.1. Latar Belakang Percobaan

1.2. Tujuan Percobaan
Tujuan percobaan uji konsentrasi enzim adalah untuk
mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap
aktivitas enzim.
1.3 Prinsip Percobaan
Prinsip percobaan uji konsentrasi enzim yang dapat
mempengaruhi kecepatan reaksi.

1.4 Reaksi percobaan



Gambar 1. Reaksi Uji Konsentasi Enzim





E + S ES
ES E + P


Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

II METODE PERCOBAAN
Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Bahan yang
Digunakan, (2) Pereaksi yang Digunakan, (3) Alat yang
Digunakan, dan (4) Metode percobaan
2.1. Bahan yang Digunakan
Bahan yang di gunakan dalam Uji Konsentrasi enzim
adalah sampel A (kacang koro) , sampel B (apel), sampel
C (kentang).
2.2. Pereaksi yang Digunakan
Pereaksi yang digunakan dalam uji.Konsentrasi Enzim
adalah urea, katekol, fenol, dan PP
2.3. Alat yang Digunakan
Peralatan yang digunakan pada uji Konsentrasi Enzim
adalah pipet dan tabung reaksi sejumblah sampel yang di
butuhkan, rak tabung reaksi

2.4. Metode Percobaan
Metode percobaan yang digunakan dalam Uji
Konsentrasi Enzim adalah seperti gambar di bawah ini:





Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

15 tts
1
2 3
Aquadest
14 tts
10 tts
1 tts
5 tts
Simpa di suhu kamar
Masing- masing 1 ml
A
B
C
substrat
ekstrak
1
2 3
Segera tuangkan
Lakuakan
bersamaan
A A A
Untuk urea
tambahkan pp
1 tts
Amati warna tiap
tabung

Gambar 2. Metode Percobaan Uji Konsentasi Enzim
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

III HASIL PENGAMATAN
Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Hasil
Pengamatan dan, (2) Pembahasan.
3.1. Hasil Pengamatan
Tabel 1. Hasil Pengamatan Uji Benedict
Bahan konsentrasi substrat Warna Hasil Ket
Substrat aquades
A 15tetes
14
tetes
Urea Ungu
muda
+ Tidak
aktif
bekerj
a
A 5 tetes
10
tetes
Urea Ungu
tua
++ Kuran
g aktif
bekerj
a
A 15
tetes

0 tetes
Urea Pink
keruh
+++ Aktif
bekerj
a
B 1 tetes 14
tetes
Katekol Cokl
at
muda
+ Tidak
aktif
bekerj
a
B 5 tetes 10
tetes
Katekol cokla
t
++ Kuran
g aktif
bekerj
a
B 15
tetes
0 tetes Katekol Cokl
at
keruh
+++ Aktif
bekerj
a
C 1 tetes 14
tetes
Katekol Cokl
at
muda
+ Tidak
aktif
bekerj
a
C 5 tetes 10 Katekol cokla ++ Kuran
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

tetes t g aktif
bekerj
a
C 15
tetes
0 tetes Katekol Cokl
at
keruh
+++ Aktif
bekerj
a
Keterangan : + :tidak aktif bekerja
++ :kurang aktif bekerja
+++ :aktif bekerja
Sumber : Hasil I : Shinta dan Fitriani, Kelompok A, Meja 5,
2014
Hasil II : Laboratorium Biokimia Pangan, 2014








Gambar 3. Hasil Pengamatan Uji
3.2 Pembahasan
Berdasarkan hasil pengamatan uji konsenterasi enzim
ekstrak apel dengan substrat katekol 15 tetes aktif bekerja,
dan katekol 5 tetes kurang aktif bekerja, sedangkan ekstrak
apel dengan substrat katekol 1 tetes tidak aktif bekerja.
Ekstrak kentang dengan substrat katekol 15 tetes aktif
bekerja, dan ekstrak kentang dengan substrat 5 tetes kurang
aktif bekerja, sedangkan dengan katekol 1 tetes tidak aktif


Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

bekerja. Ekstrak kacang koro dengan urea 15 tetes aktif
bekerja, dan ekstrak kedelai dengan katekol 5 tetes kurang
aktif bekerja, sedangkan ekstrak kedelai dengan katekol 1
tetes tidak aktif bekerja

Substrat urease menggunakan 1 tetes PP yang berfungsi
sebagai indikator, sehingga enzim terlihat aktif bekerja
spesifik, PP dapat diganti dengan menggunakan methilens
blue karena sama-sama bersifat basa, sedangkan tidak dapat
menggunakan indikator metal merah karena substrat urea dan
metal merah bersifat asam sehingga tidak dapat terlihat enzim
bekerja secara spesifik.

Waktu yang diberikan setelah pencampuran yaitu sebesar
5 menit, ini dibagi menjadi dua macam yaitu, 5 menit pertama
yang berfungsi agar substrat beradaptasi dengan lingkungan,
dan 5 menit kedua yang berfungsi agar substrat bereaksi
secara sempurna.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu,
konsenterasi enzim, konsenterasi substrat, suhu, pengaruh
pH, dan pengaruh inhibitor.

Seperti halnya pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi
yang menggunakan enzim tergantung pada konsenterasi
enzim tersebut. Pada suatu konsenterasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsenterasi enzim (Poedjiadi, hlm: 158, 2005).

Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim dalam
mempengaruhi reaksi katalis, yaitu:
1. Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang
bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling
berorientasi. Hal ini terjadi sebab: enzim mempunyai suatu
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai
kemampuan mengikat substrat walaupun bersifat
sementara. Penyatuan antara substrat enzim tidak
seenaknya, melainkan substrat terorientasi seczra tepat
untuk terjadi reaksi.
2. Pembentukkan ikatan yang sementara (biasanya ikatan
nonkovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan
penyebaran electron dalam molekul substrat dan
penyebaran ini menyebabkan suatu regangan pada ikatan
kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli
biokimia menamakan keadaan dimana terjadi regangan
ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim
disebut, pengaktifan substrat.
Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi
agar keseimbangan reaksi (equilibrium) tercapai, tetapi tidak
mempengaruhi konstanta keseimbangan
(Yuniastui, hlm: 38-39, 2006).

Lokasi enzim didalam sel tersebar diseluruh
komponennya dan memberikan petunjuk tentang fungsi
komponen sel tersebut. Contoh berikut ini adalah hubungan
lokasi enzim dengan fungsinya:

Enzim yang terdapat didalam inti pada umumnya terlibat
dalam proses untuk mempertahankan, menyusun dan
melindungi materi genetik
Enzim yang terdapat didalam mitokondria pada umumnya
ada kaitannya dengan proses oksidasi.
Enzim mikrosom bertanggung jawab terhadap reaksi
hidroksilasi, termasuk biosintesis hormone steroid,
metabolisme obat atau proses yang menjadikan obat tidak
aktif.
Enzim yang berkaitan dengan badan golgi penting untuk
sekresi protein
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)


Enzim yang terdapat didalam lisosom berfungsi memecah
dan menghidrolisis suatu substansi sehingga dapat
dicerna oleh sel (Yuniastuti, hlm:39, 2006).

Untuk memperoleh enzim yang murni, maka enzim harus
diisolasi dari jaringan dengan cara mengisolasi sel atau
jaringan, sehingga komponen sel dapat dipisah-pisahkan
disesuaikan dengan lokasi enzim yang diinginkan. Untuk
mengubah jumlah enzim didalam ekstrak jaringan atau cairan
tubuh yang diukur adalah kecepatan reaksi. Kecepatan reaksi
yang diukur sesuai dengan jumlah enzim yang ada. Satuan
kecepatan reaksi dinyatakan dalam unit. Satu unit adalah
menyatakan jumlah enzim yang mengubah 1 m mol substrat
per menit pada kondisi tertentu (Yuniastuti, hlm:40, 2006).

Model lock and key dari Fischer. Substrat memiliki
daerah polar (- dan +) da non polar (H, hidrofobik) diletakkan
pada tempat aktif yang baik bentuk maupun muatannya
merupakan pasangan atau komplementer dari substrat
tersebut (Yuniastuti, hlm: 45-46, 2006).




Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

Gambar 52. Cara Kerja Enzim Teori Kunci Gembok dan Teori
Kecocokan Induksi.
Model anak kunci dan kunci menerangkan adanya
kespesifikan suatu enzim, karena senyawa yang tidak cocok
bentuknya dengan tempat aktif, baik karena terlalu besar
maupun karena terlalu kecil tidak dapat terikat pada tempat
aktif (yuniastuti, hlm: 48, 2006).

Model induced-fit dari Koshland. Menurut teori ini
senyawa-senyawa yang lebih besar atau lebih kecil daripada
substrat yang asli ataupun mempunyai sifat kimia berbeda,
masih dapat berinteraksi dengan tempat aktif meskipun tidak
membentuk produk. Model ini menerangkan dimana tempat
aktif pada mulanya belum sesuai dengan bentuk substrat,
tetapi setelah substrat menempel pada bagian tertentu dari
tempat aktif barulah terinduksi dan menyesuaikan dengan
bentuk substrat. Hal ini dimisalkan seperti jari tangan
menyesuaikan bentuk dengan sarung tangan. Jadi sesuai
dengan teori Koshland, enzim atau tempat aktif bersifat
fleksibel (Yuniastuti, hlm: 48, 2006).
Oleh Commision on Enzyme of the International Union of
Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar.
Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peranan.

Golongan I Oksidureduktase
Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi
dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.
Dehidrogease bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase
yeitu, reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa
(donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain
(akseptor). Reaksi pembentukkan aldehida dari alkohol adalah
contoh reaksi dehidrogenase (Poedjiadi, hlm: 152, 2005).
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)


Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim
dehidrogenase yang bekerja terhadap asam glutamate
sebagai substrat. Enzim ini banyak terdapat pada mitokondria
dalam semua sel jaringan (Poedjiadi, hlm: 153, 2005).

Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada
reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Xantin
oksidase ialah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin
menjadi asam urat. Contoh lain enzim oksidase yang bekerja
sebagai katalis adalah enzim pada reaksi oksidasi asam-asam
amino. Glisin oksidase adalah enzim pada reaksi oksidasi
glisin menjadi asam glikosilat (Poedjiadi, hlm:153, 2005).

Golongan II Transferase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis
pada reaksi pemindahan suatu senyawa kepada senyawa
lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini,
ialah metiltransferase, hidroksimetiltransferase,
karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase
atau sering disebut juga transaminase
(Poedjiadi, hlm: 153, 2005).
Enzim transaminase bekerja pada reaksi transaminasi
yaitu suatu reaksi pemindahan gugus amino dari suatu asam
amino kepada senyawa lain (Poedjiadi, hlm: 154, 2005).

Golongan III HIdrolase
Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja
sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase,
yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan
yang memecah ikatan peptide. Beberapa enzim sebagai
contoh ialah esterase, lipase, fosfatase, amylase, amino
peptidase, karboksi peptidase, pepsin, tripsin, dan kimotripsin
(Poedjiadi, hlm: 155, 2005).
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

Esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan
cara hidrolisis. Esterase yang terdapat dalam hati dapat
memecah ester sederhana, misalnya etil butirat menjadi
etanol dan asam butirat. Lipase ialah enzim yang memecah
ikatan ester pada lemak, sehingga terjadi asam lemak dan
gliserol. Fosfatase adalah enzim yang dapat memecah ikatan
fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa 6-fosfat dapat
dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat
(Poedjiadi, hlm: 155, 2005).
Ada dua macam peptidase, yaitu endopeptidase dan
eksopeptidase. Endopeptidase memecah protein pada
tempat-tempat tertentu dalam molekul protein dan biasanya
tidak mempengaruhi gugus yang terletak diujung molekul.
Sebagai contoh endopeptidase ialah enzim pepsin yang
terdapat dalam usus halus dan papain, suatu enzim yang
terdapat dalam papaya. Eksopeptidase bekerja terhadap
kedua ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat
melepaskan asam amino yang memiliki gugus COOH bebas
pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase
dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki
gugus NH
2
bebas (Poedjiadi, hlm: 155-156, 2005).

Golongan IV Liase
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan
penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu
substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim
golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan
hidratase (Poedjiadi, hlm: 156, 2005).

Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada
reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan
aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan
molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu
dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

enzim fumarat ghidratase berperan dalam reaksi
penggabungan satu molekul H
2
O kepada molekul asam
fumarat dan membentuk asam malat
(Poedjiadi, hlm: 156-157, 2005).

Golongan V Isomerase
Enzm yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi
perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan glukosa
menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D,
senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain
(Poedjiadi, hlm: 157, 2005).
Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara
lain ialah ribolosafosfat epimerase dan glukosafosfat
isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi
reaksi epimerisasi ribulosa (Poedjiadi, hlm: 157, 2005).

Golongan VI Ligase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-
reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim-
enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang
terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-
S, C-N atau C-C. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah
glutamin sintetase dan piruvat karboksilase. Enzim glutamin
sintetase yang terdapat dalam otak dan hati merupakan
katalis dalam reaksi pembentukkan glutamin dari asam
glutamate (Poedjiadi, hlm: 157-158, 2005).
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim
tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim
(Poedjiadi, 2006, hal 158).

Kecepatan reaksi suatu enzim secara langsung dapat
dipengaruhi oleh konsentrasi enzim. Jika konsentrasi enzim
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

banyak, maka reaksi akan lebih cepat. Jika jumlah enzim dua
kali lipat, maka kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat.
Jadi ada hubungan linier antara kecepatan reaksi enzim
dengan jumlah enzim (Anonim, 2007).

Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim
dengan
enzim yang derajat kemurniannya tinggi. Didalam batas-batas
tertentu terdapat suatu hububgan linear antara jumlah enzim
dan taraf aktivitasnya. Aktivitas enzim merupakan ukuran
lenyapnya reaktan atau munculnya produk dari reaksi yang
dikatalisis (Pelczar, 1988).

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim.
Aktivitas enzim
dan kadar enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus.
Hal ini berarti semakin besar kadar enzim, semakin besar
aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis
enzim.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah
sebagai
berikut.

Konsentrasi Enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi
enzimtersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsentrasi enzim (Poedjiadi, 2006, hal 158).
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)


Gambar 4. Kurva Aktivitas Enzim terhadap Konsentrasi
Substrat

Konsentrasi Substrat

Hasil eksperimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi
enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat
akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi batas
konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi
walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Keadaan ini telah
diterangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka
tentang terjadinya kompleks enzim substrat (Poedjiadi, 2006,
hal 159).

Untuk dapat terjadi kompleks substrat, diperlukan
adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini
terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut
bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif
enzim ini hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi
substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat
berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.
Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin
besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan
reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua
bagian aktif telah dipenuhi oleh substrata tau telah jenuh
dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya
konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil
reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi, 2006, hal 159).

Suhu

Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi oleh sushu,
maka reaksi yang menggunakan katalis enzim yang dapat
dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia
berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi
reaksi berlangsung lebih cepat (Poedjiadi, 2006, hal 161).

Di samping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi. Apabila terjadi
proses denaturasi, maka bagian aktif enzim terganggu dan
dengan konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan
kecepatan reaksi pun akan menurun (Poedjiadi, 2006, hal
161).

Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi
dapat menaikkan kecepatan reaksi. Kenaikan suhu pada saat
mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi
kecepatan reaksi. Akibat ada dua pengaruh yang berlawanan,
maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling
tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu
(Poedjiadi, 2006, hal 161).


Pengaruh pH
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung
pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion
negatif atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan
demikian, perubahan pH lingkungan akan berpengaruh
terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim substrat (Poedjiadi, 2006, hal 162).

Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH
rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya
proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya
aktivitas enzim (Poedjiadi, 2006, hal 162).
Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)


Pengaruh Inhibitor
Telah dijelaskan bahwa mekanisme enzim dalam suatu reaksi
ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat, ES.
Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang
menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apanila
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami
hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi
tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap aktivitas
enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang
penting, karena hambatan tersebut juga merupakan
mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi dalam tubuh
kita. Di samping itu hambatan ini dapat memberikan
gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim
(Poedjiadi, 2006, hal 163).

Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa
hambatan tidak reversibel atau hambatan reversibel.
Hambatan tidak reversible pada umumnya disebabkan oleh
terjadinya proses denaturasi atau modifikasi sebuah gugus
fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim.
Hambatan reversibel dapat berupa hambatan bersaing ataua
hambatan tidak bersaing (Poedjiadi, 2006, hal 164)








Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

IV KESIMPULAN DAN SARAN
Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Kesimpulan
dan (2) Saran.
4.1 Kesimpulan
Berdasarkan hasil pengamatan uji konsenterasi enzim ekstrak
apel dengan substrat katekol 15 tetes aktif bekerja, dan
katekol 5 tetes kurang aktif bekerja, sedangkan ekstrak apel
dengan substrat katekol 1 tetes tidak aktif bekerja. Ekstrak
kentang dengan substrat katekol 15 tetes aktif bekerja, dan
ekstrak kentang dengan substrat 5 tetes kurang aktif bekerja,
sedangkan dengan katekol 1 tetes tidak aktif bekerja. Ekstrak
kacang koro dengan urea 15 tetes aktif bekerja, dan ekstrak
5 tetes tidak aktif bekerja.
.
4.2 Saran
Seharusnya pada saat melakukan praktikum,
praktikkan harus lebih teliti dalam melihat perubahan warna
serta diiringi dengan waktu yang telah ditentukan, sehingga
tidak terjadi kesalahan pada saat mengamati perubahan
warna yang terjad






Laboratorium Biokimia pangan Enzim I (Uji konsentrasi Enzim)

DAFTAR PUSTAKA
Akhyasrinuki, 2011. Definisi dan Fungsi Enzim, Pengertian
Koenzim dan Sifat-sifat Khusus.
http://id.shvoong.com/writing-and-speaking/2150299-
definisi-dan-fungsi-enzim-pengertian/ Diakses: 24/4-2014.
Ashfar, 2011. Pencoklatan Enzimatis.
http://muhammadasfar.blogspot.com/2011_01_01_archive
.html Diakses: 24/4-2014.
Musyaffa, 2010. Identifikasi Golongan Fenol.
http://ripanimusyaffalab.blogspot.com/2010/02/identifikasi-
gol-fenol-farmasi.html Diakses: 24/4-2014.
Novianti Novi, 2011. Urea Formaldehid. http://nova-
novianti.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-urea-
formaldehid.html Diakses: 24/4-2014.
Poedjiadi Anna, 2005. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press:
Jakarta.
Wirahadikusumah, 1989. Biokimia (Protein, Enzim, dan
Asam Nukleat). ITB: Bandung.
Yuniastuti Ari, 2006. Biokimia. Graha Ilmu: Yogyakarta.