Classificao enzimtica quando a catlise:

1-xido-redutase
So enzimas que oxida ou reduz o substrato pela transferncia de hidrognio
ou eltrons. O nome sistemtico formado das partes, doador e aceptor oxiredutase.
Ex: lcool desidrogenase que catalisa a oxidao do etanol a acetaldeido.

Em diversas reaes enzimticas h a participao de substncias coadjuvantes, nesse
caso, o derivado da vitamina B3 nicotinamida adenina dinucleotdeo. O NAD serve
como aceptor de prtons e eltrons que posteriormente so transferidos para a cadeia
respiratria mitocondrial.
Coenzimas so , em sua maioria, derivados de vitaminas. NO SO CONSUMIDAS.
Ocupam uma posio na proximidade do sitio ativo.
A interao ,muitas vezes, com o sitio ativo s so possveis atravs de mudanas de
cargas eltricas que sustam a interao entre os tomos de resduos de aminocidos.
Na ausncia de uma coenzima a reao no se processa ou se processa em uma
velocidade muito baixa.

2- Transferase
Catalisam, , a transferncia de grupos de um composto para outro.
Ex: Transferenci a de grupamento amina ( Transaminase) entre cetocidos e
aminocidos .
Transaminase Glutmico Piruvi ca ...atual: Alanina aminotransferase. uma
enzima marcadora de leso heptica. A Coenzima o piridoxal fosfato
deriavada da B6.
Alanina (aminocido) + alfa-cetoglutarato (cetocido) -> glutamato( novo
aminocido) + piruvato (novo alfa-cetocido)

Essa a maneira em que o organismo produz os aminocidos no
essenciais.
A transaminase glutmico oxaloactica ou Aspartato aminotransferase.
Tambm possui como coenzima o piridoxal fosfato Marcador de leso
cardaca.
Aspartato + alfa-cetoglutarato -> glutamato + oxaloacetato

3- Hidrolases
Enzimas que catalisam quebra de ligaes atravs da gua.
Ex: Proteases -> Intestinas: quimotripsina ( quando um dos aminocidos da protena
aromtico: fenilalanina ou tirosina), tripsina ; Gstricas: pepsina
Alfa-amilase -> reconhece seu substrato a partir de uma ligao glicosdica.
4-
5-
6-

Inibio Enzimtica
Competitiva: Inibidor e substrato disputam pelo mesmo sitio ativo da enzima No
Competitiva:
Reversvel : ligaes no covalentes.
Irreversvel: ligao de natureza covalente


Competitiva Reversvel: A velocidade mxima alcanada com um Km maior. A
velocidade mxima no alterada.
Sulfonamidas Tratamento de infeces bacterianas. Atuam competitivamente
e reversivelmente com o PABA (cido para-aminobenzico)
inibindo a produo de cido flico bacteriano.


No Competitiva: Ocorre em outro local da protena que no seja o sitio ativo.
A velocidade mxima diminuda e o Km se mantm.
Ingesto de chumbo Saturnismo : O chumbo pode interagir com os
grupamentos sulfidrila de aminocidos presentes na protena, ex: cistena. Isso
pode alterar a conformao espacial da protena , desativando-a.
Obs: o chumbo muito semelhante ao clcio e pode se depositar no tecido
sseo.
Tratamento: utiliza-se drogas que desloquem o chumbo da rea da enzima,
formando quelatos Ex: penicilamina.

Competitiva Irreversvel
Ex: Acetilcolinesterase ( Acetilcolina -> acetato + colina)
Sitio Esterase- radical acetil Sitio aninico: colina
Inseticidadas organofosforados atuam como anticolinestersicos.
Oximas rompem a ligao entre organofosforados e o sitio aninico da
acetilcolinesterase


Regulao Enzimtica
Enzima marca-passo: Comanda as demais

- Regulao Alostrica : Envolve enzimas constitucionais.
Enzima reguladora: Possuem stio regulador, possui grande dimenso . Atravs desse
sitio podem acelerar ou desacelerar a reao. AS substncias que se ligam a esse sitio
por ligaes no covalentes natureza fsica- so chamadas de agentes regulares ou
efetores. Efetor alostrico negativo aquele que, ao se ligar ao sitio regulador, diminui
a atividade enzimtica geralmente so produtos finais de uma sequencia de reaes
metablicas Ex: ATP
Efetor alostrico positivo aquele que aumenta a atividade enzimtica, aumentando
a afinidade do sitio cataltico pelo substrato. Ex: ADP
Quanto o prprio substrato o agente efetor a enzima chamada Homotrpica
Quando diferente, chamada Heterotrpica.
- Regulao no alostrica agente reguladores se ligam por interaes covalentes