Universidade Federal de Santa Catarina

Centro Tecnolgico
Departamento de Engenharia Qumica e Engenharia de
Alimentos
Disciplina de Engenharia Bioqumica









ENZIMAS
Aspectos Gerais



Dirlei Diedrich Kieling


Prof. Dr. Agenor Furigo J unior






Florianpolis, julho de 2002.
SUMRIO


1. Introduo............................................................................................................................. 1
2. Histrico................................................................................................................................ 4
3. Conceito de Enzima.............................................................................................................. 5
4. Atividade Enzimtica............................................................................................................ 7
5. Especificidade....................................................................................................................... 7
6. Classificao......................................................................................................................... 9
7. Nomenclatura..................................................................................................................... 10
8. Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica ...................................................................... 11
8.1 pH................................................................................................................................. 11
8.2 Temperatura................................................................................................................. 12
8.3 Cofatores ...................................................................................................................... 12
8.4 Inibidores ...................................................................................................................... 13
9. Concluso........................................................................................................................... 13
10. Bibliografia........................................................................................................................ 13




































1

1. Introduo


Em todas as clulas vivas ocorrem ininterruptamente reaes que, devido sua
grande complexidade, deveriam ser muito lentas nas temperaturas em que essas
reaes se processam (ao redor de 37C). No entanto, essas reaes so muito rpidas,
o que nos leva concluso de que existem nas clulas vivas substncias catalisadoras
que diferem dos catalisadores inorgnicos pelo fato de serem substncias muito mais
complexas, formadas no interior das clulas vivas, mas capazes de agir tambm fora das
clulas. So fatores importantes na tecnologia de alimentos pelo papel que
desempenham no seu processamento e deteriorao.
As enzimas so substncias slidas, mas difceis de serem cristalizadas devido
complexidade de suas estruturas qumicas. Com algumas excees, so solveis em
gua e lcool diludo, e quando em soluo so precipitadas pela adio de sulfato de
amnio, lcool ou cido tricloroactico. So inativadas pelo calor e esta, talvez, seja a
propriedade mais importante desses compostos em relao tecnologia de alimentos.
Quimicamente as enzimas so protenas com uma estrutura qumica especial,
contendo um centro ativo, denominado apoenzima e algumas vezes um grupo no
protico, denominado coenzima. molcula toda (apoenzima e coenzima) dada o
nome de haloenzima. Dependendo de tipo de ligao, o grupo prosttico pode ser
separado da protena por mtodos brandos, como por exemplo, dilise.
Grande parte das protenas sintetizadas na clula so enzimas, referidas como
enzimas intracelulares, citoplasmticas. Somente podem ser obtidas e avaliadas por
rompimento da clula. Mas, esta tambm tem a capacidade de sintetizar enzimas que
so excretadas para fora da clula, podendo ser encontradas no meio de cultivo ou de
propagao celular, l sendo mais facilmente isoladas e avaliadas. So as enzimas
extracelulares. Acredita-se que estas so sintetizadas nos ribossomos ligados
membrana celular, de l passando para fora sob forma linear, assumindo sua
conformao prpria e caracterstica, fora da clula.
Quase todas enzimas preparadas em escala industrial at hoje so extracelulares,
porque seu isolamento dos meios ou caldos de cultivo geralmente mais simples,
embora elas se encontrem sob forma muito diluda nestes meios, o que pode tornar o seu
isolamento muito dispendioso. Porm a maior parte das enzimas intracelular, porque l
so continuamente sintetizadas metabolicamente.
Como o mecanismo celular dos sistemas vivos, animais, vegetais e
microrganismos, depende das enzimas, a fonte primria destas so tecidos animais


2

(glndulas, principalmente), tecidos vegetais (sementes, frutas, exsudaes) e culturas
de microrganismos, quer se fazendo uso de cultivo total, quer extraindo as enzimas do
meio de cultura de bactrias, fungos e leveduras.
No de admirar, portanto, que a maior parte das enzimas produzidas
industrialmente tenha aplicao na produo, conservao e modificao de produtos
animais e vegetais (principalmente alimentos), na produo de medicamentos (vitaminas,
hormnios) e na produo de derivados de matrias primas animais e vegetais. Em todos
casos de aplicao citados, se trata, fundamentalmente, de imitar tecnologicamente o
que feito na natureza, embora em escala condicionada necessidade e vontade do
homem.
Como fonte de enzimas, os vegetais tm sua limitao no fato de que
relativamente pouca enzima pode ser extrada de uma em geral grande massa vegetal; o
que somente econmico onde mo de obra e terra tem custo menor. So poucas as
enzimas que podem ser obtidas economicamente nestas condies. Entre elas, as
proteinases, papana, bromelina e ficina.
A papana obtida do mamoneiro (Carica papaya), a partir do lquido leitoso do
fruto verde, ou do caule e das folhas. A bromelina obtida dos caules deixados nos ps
do abacaxi ou do anans comum, aps a colheita do fruto, embora folhas e o prprio fruto
tambm a contenham, mas em menor quantidade. A ficina contida no ltex, esxudado
que resulta de incises feitas nas cascas de figueiras tropicais como Fcus glabrata,
Fcus carica e outras espcies. Tambm da agave, produtora de sizal, possvel obter
proteinase.
As enzimas proteolticas sozinhas respondem por aproximadamente 60% das
enzimas comercializadas, incluindo proteases microbianas; mas a papana tem a
supremacia no mercado.
Tambm uma enzima oxidativa produzida a partir de vegetais; a lipoxidase, uma
oxigenase, extrada da farinha de soja.
Por outro lado, o malte, o qual pode ser considerado como enzima amiloltica
bruta, , seguramente a enzima vegetal mais difundida.
Enzimas de glndulas e rgos animais tambm tem produo limitada, porque
so obtidas de subprodutos da industrializao de carnes, recurso alimentar nobre e, por
isso, alm de dispendiosos, de oferta geralmente escassa. Um exemplo o pncreas
bovino que, simplesmente congelado e modo, pode atuar como protease na chamada
purga de peles.
Enzimas microbianas, produzidas atravs do cultivo dirigido de microrganismos
em substratos apropriados, no sofrem as limitaes apontadas. Havendo disponibilidade
dos insumos do substrato ou meio de cultura, sendo disponveis e conhecidos o agente


3

microbiano mais apropriado e o mtodo e conduo do cultivo, a produo
potencialmente ilimitada, dependendo da economia do respectivo processo.
Na Tabela 1 so indicados os principais usos de importantes enzimas produzidas
em escala industrial.

Tabela 1: Fontes, aplicaes e efeitos das principais enzimas
Enzimas Aplicao e efeito Fonte de enzima
a) Hidrolases
Amilases Panificao, massas e biscoitos: modificao da massa.
Cerveja: preparo do mosto doce.
lcool e bebidas destiladas: sacarificao.
lcool industrial: liquefao e sacarificao de amilceos.
Auxiliar digestivo.
Amido modificado para alimentos.
Fungos, malte
Malte
Malte
Fungos, bactrias
Malte, pncreas
Malte, fungos
Proteases Panificao, massas e biscoitos: modificao da
viscosidade e da textura da massa.
Cerveja: estabilidade ao frio.

Lavagens, limpeza: remoo de manchas.

Peles-couros: remoo da elastina.

Carnes: amaciamento.
Queijos: formao da coalhada, flavorizante.
Alimentos proticos: obteno de hidrolisados.
Papana, bromelina

Papana, pepsina
gstrica
Bactrias, fungos,
pncreas
Bactrias, fungos,
pncreas
Papana, bromelina
Renina, fungos
Bactrias, pncreas
Pectinases Frutas: clarificao do suco.
Vinhos: clarificao, filtrao.
Fungos
Fungos
Lpases Lavagens, limpeza: remoo de manchas.

Queijos: flavorizante.
Pncreas, glndulas,
fungos
Fungos
b) Oxido-redutases
Glicose-oxidase Alimentos: remoo de O
2
prejudicial.
Analtica: dosagem de glicose.
Fungos
Fungos
Catalase Remoo de H
2
O
2
usado como alvejante ou bactericida. Fungos, fgado
Lipoxidase Panificao: alvejante. Farinha de soja
c) Isomerases
Glicose-isomerase Xaropes de alto teor de frutose. Bactrias, fungos











4

2. Histrico


A literatura destaca alguns pontos histricos, que marcaram o conhecimento e o
controle da atividade enzimtica que hoje se emprega rotineiramente. A atividade
cataltica de enzimas tem sido utilizada pelo homem h milhares de anos, em processos
tais como fermentao do suco de uva para obteno do vinho, fabricao de queijo e
po. No entanto, estas eram apenas aplicaes prticas, uma vez que o conhecimento
do modo de ao dos catalisadores biolgicos s recentemente foi elucidado, precedido
por uma srie de fatos que culminaram nos conhecimentos para utilizao de enzimas
em diferentes ramos da atividade humana.
Van Helmont, no sculo XVII, considerava a transformao dos alimentos um
processo qumico mediado por fermentos. A experincia de Spallanzani (1729-1799)
demonstrou que o suco gstrico continha um princpio capaz de liquefazer a carne.
Em 1814, Kirchoff demonstrou a converso do amido em acar por um extrato
de trigo. Quase vinte anos depois (1833), outro marco no conhecimento da enzimologia
foi a demonstrao da converso do malte em extrato etanlico por Payen e Persoz. Eles
nomearam de diastase o fenmeno da converso do amido em acar. Atividade
semelhante foi observada, posteriormente, na saliva.
Pasteur, em 1860, demonstrou atravs de uma srie de experimentos que a
fermentao alcolica s ocorria em presena de clulas vivas de levedura. Na mesma
poca, Liebig defendia que os processos fermentativos eram reaes qumicas. Da
originou-se a denominao ENZIMA que vem do grego e significa na levedura, proposta
por Kuhne em 1878, que tambm acreditava que catalisadores deste tipo s atuavam
dentro das clulas vivas.
A polmica Pasteur-Liebig foi resolvida em 1897 pelo trabalho dos irmos
Buchner, que maceraram a levedura para obter um extrato. Este, inteiramente livre de
clulas era capaz de fermentar o acar do mesmo modo que a clula de levedura. Isto
significava que o extrato continha catalisadores da fermentao alcolica, o que tornava
possvel estudar in vitro reaes qumicas da fermentao. A partir da o progresso no
conhecimento no modo de ao dos catalisadores foi rpido, pois as reaes catalisadas
poderiam ser estudadas isoladamente e sob condies controladas.
No entanto, a natureza qumica das enzimas ainda no era conhecida e isso s se
tornou possvel mais tarde, aps um nmero de enzimas ter sido cristalizada e ser
mostrado que consistia inteiramente de protena. A primeira enzima a ser cristalizada (em
1926 por Summer) foi a urease, isolada do feijo.


5

O desenvolvimento da ultracentrifugao por Svedberg (por volta de 1920),
permitiu a criao de centrfugas capazes de sedimentar macromolculas. Estes estudos
mostraram que protenas em soluo geralmente consistiam de molculas homogneas,
com definido peso molecular M (no caso das enzimas M varia entre 10
4
e 10
7
). A
descrio da estrutura enzimtica em termos qumicos tornou-se, ento, uma
possibilidade real. Isto foi realizado em 1960 quando a seqncia de aminocidos da
ribonuclease (enzima que catalisa a hidrlise do cido ribonucleico) foi deduzida. Em
1965 a estrutura tridimensional da lisosima (enzima que cliva a parede celular de certas
bactrias) foi deduzida por uma tcnica de cristalografia e o primeiro mecanismo de ao
pode ser postulado em termos estruturais.
A evoluo no estudo das enzimas (por volta de 1960), acompanhado por
avanos tecnolgicos, possibilitou o isolamento e a identificao de propriedades das
enzimas. Desde ento, vem sendo feita a caracterizao e o estudo cintico de milhares
de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos.
Tais avanos tornaram necessria a criao de uma Comisso Internacional de
Enzima, pelos componentes da Unio Internacional de Bioqumica. Esta comisso reuniu-
se, em 1956, para estabelecer critrios para a classificao e nomenclatura das enzimas,
que eram classificadas e nomeadas arbitrariamente at ento, causando problemas para
os pesquisadores.

3. Conceito de Enzima

As enzimas so catalisadores muito potentes e eficazes, quimicamente so
definidas como protenas.
Protenas so molculas compostas por aminocidos, unidos por ligaes
peptdicas. Os aminocidos apresentam em sua frmula qumica um grupo carboxlico (-
COOH), um grupo amino (-NH
2
) e um radical R conforme, pode-se visualizar na seguinte
representao esquemtica:




Os aminocidos so diferenciados de acordo com o grupo R ligado ao carbono
assimtrico. Na natureza, so encontrados 20 aminocidos, podendo-se citar como
exemplos Glicina, Alanina e Valina (R aliftico no polar); Fenilalanina, Tirosina e
Triptofano (R aromtico).
H

R C COOH

NH
2



6

Um catalisador uma substncia que acelera uma reao qumica, at torn-la
instantnea ou quase instantnea, ao diminuir a energia de ativao. Como
catalisadores, as enzimas atuam em pequena quantidade e se recuperam
indefinidamente. No levam a cabo reaes que sejam energeticamente desfavorveis,
no modificam o sentido dos equilbrios qumicos, mas aceleram sua realizao. As
figuras 1 e 2 ilustram o efeito cataltico das enzimas.
Figura 1: Reao catalisada por uma enzima.

Figura 2: Ao do catalisador.

Algumas enzimas so capazes de aumentar a taxa de certas reaes cerca de
10
14
vezes, sem requerer condies extremas de temperatura, presso e pH. O contraste
entre reaes catalisadas por enzimas e utilizando catalisadores qumicos bem
ilustrado pelo processo de fixao do nitrognio (reduo do N
2
a amnia). A nitrogenase
catalisa a reao a temperaturas em torno de 300K e pH prximo da neutralidade. Por
outro lado, na sntese industrial da amnia a partir de nitrognio e hidrognio as
condies usadas so: temperaturas entre 700 e 900K, presso entre 100 e 900atm, na
presena de ferro e outros xidos metlicos como catalisadores.


7

4. Atividade Enzimtica

As enzimas apresentam a capacidade de reagir com determinados constituintes
das clulas, denominados substratos, formando complexos, ou mesmo compostos com
ligaes covalentes e esse fato denominado atividade biolgica. Esta atividade vai
depender da estrutura da protena, isto , do nmero de cadeias peptdicas e arranjo
dessas cadeias na molcula, da natureza do substrato e ainda, se existir, da natureza do
grupo prosttico.
A determinao da atividade enzimtica envolve a medida da velocidade de
reao. Segundo a Enzyme Commission, uma unidade (U) de atividade a quantidade
de enzima que catalisa a transformao de 1 micromol de substrato ou a formao de 1
micromol de produto por minuto, nas estabelecidas condies do ensaio (temperatura,
pH, concentrao de substrato). A atividade especfica expressa em termos de
atividade por miligrama de protena (U/mg).
A atividade enzimtica pode ser medida com a enzima pura e em condies tais
que permita que a velocidade de reao seja mxima, o que significa que o substrato [S]
deve estar em concentrao elevada, de modo a permitir que toda a enzima [E] esteja
transformada em um complexo ativado [ES]. Neste caso a velocidade [V] da reao,
proporcional concentrao enzimtica, ser tambm proporcional ao complexo ES.

V =k [E] =k [ES]

A velocidade das reaes enzimticas varia com fatores diversos como
concentrao de enzima ou de substrato, temperatura e pH.

5. Especificidade

Existe uma correlao entre a estrutura das protenas ou peptdeos que fazem
parte da molcula enzimtica e suas propriedades biolgicas, e esta propriedade leva a
uma especificidade extraordinariamente alta e reproduzvel. Provavelmente apenas uma
frao da molcula, denominada stio ativo, a responsvel pela ligao da enzima ao
substrato ou substratos, e essa frao determinaria a especificidade enzimtica. A figura
3 mostra um esquema geral da ligao estabelecida entre enzima e substrato em uma
reao enzimtica, com a liberao dos produtos formados ao final da reao.




8

Figura 3: Representao geral da ligao enzima-substrato*
1. Enzima e seu substrato 2. Unio ao stio ativo 3. Formao de produtos







* O composto sobre o qual a enzima atua chama-se substrato. O substrato se une a uma regio
concreta da enzima, chamada stio ativo. Uma vez formados os produtos, a enzima pode iniciar um novo ciclo
de reao.

Alguns modelos foram propostos para explicar o tipo de ligao estabelecida
entre enzima e substrato.
Emil Fischer desenvolveu no sculo passado o conceito de especificidade
enzimtica, estabelecendo que existe uma relao estrica entre enzima e substrato. Em
1894 enunciou a sua teoria na qual a especificidade enzimtica comparada a um
conjunto de chave e fechadura onde a chave, neste caso o substrato, deve se ajustar
fechadura, neste caso a enzima (figura 4). Assim, cada enzima agiria sobre um nmero
muito limitado de compostos.
Figura 4: Representao esquemtica do modelo proposto por Fischer.

Entre 1950 e 1960 um nmero de observaes feitas sugeriu que enzimas
apresentam considervel flexibilidade. Em 1958 Koshland props o modelo do ajuste
induzido para explicar o poder cataltico e especificidade apresentada por enzimas.
Segundo esta teoria, em alguns casos, o stio ativo adota a conformao idnea s em
presena do substrato e a unio do substrato ao stio ativo da enzima, desencadeia uma
troca conformacional (arranjo espacial dos grupamentos R dos aminocidos) que d lugar
a formao de produto.


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Monod et al., propuseram um modelo alostrico para explicar quantitativamente
como a atividade de certas enzimas pode ser regulada pela ligao de pequenas
molculas e isto serviu de base para entender muitas caractersticas de controle de
enzimas na clula. Uma importante caracterstica do modelo alostrico, em geral, que a
ligao de pequenas molculas nas enzimas induz mudanas estruturais.
A especificidade das enzimas varia muito de uma enzima para outra, sendo muito
baixa para algumas enzimas e muito alta para outras. chamada especificidade baixa,
quando esta relao existe apenas em relao a tipos de ligao, como certas peptidases
(ligaes peptdicas), fosfatases (ligaes fosfato-ster) e estearases (ligaes carboxi-
ster, podendo-se citar a lipase que hidrolisa as ligaes cido-lcool de quase todos os
steres orgnicos). A especificidade baixa mais comumente encontrada em enzimas
degradativas, mas raramente encontrada em enzimas biosintticas. Um conjunto
intermedirio de enzimas apresenta especificidade de grupo, como as hexoquinases, que
catalisam a fosforilao de uma variedade de acares contanto que sejam aldohexoses.
A especificidade absoluta, o tipo de especificidade exclusiva, isto , quando uma
enzima atua somente sobre um determinado composto, como a urease que hidrolisa a
uria, mas nenhum de seus derivados, ou a tripsina, que hidrolisa apenas ligaes
peptdicas formadas por grupos carboxlicos dos aminocidos bsicos. Esta enzima de
importncia extraordinria na determinao da seqncia de aminocidos em protenas.
Outro aspecto importante da especificidade das enzimas a sua estereo-
especificidade com relao ao substrato. Uma enzima pode ter uma especificidade tica
em relao aos ismeros D e L dos aminocidos. A maioria das enzimas hidrolisa apenas
ligaes peptdicas de L-aminocidos, o que deveria ser esperado, j que as protenas
enzimticas so constitudas por L-aminocidos e tem conformaes determinadas.

6. Classificao

A classificao das enzimas foi uniformizada pela Comisso de Enzima da Unio
Internacional de Bioqumica que dividiu as enzimas em seis grandes grupos, de acordo
com o tipo de reao em que atuam.
As Oxidorredutases catalisam as reaes de xido-reduo em sistemas
biolgicos e esto relacionadas com os processos de respirao e fermentao. Esto
includas nesta classe as hidrogenases, oxidases, peroxidases ( que usam o perxido de
hidrognio como agente oxidante), hidroxilases (introduzem hidroxilas em molculas
insaturadas) e as oxigenases (que oxidam o substrato a partir de O
2
).



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AH
2
+B A +BH
2

A
red
+ B
ox
A
ox
+B
red

As Transferases so enzimas que catalisam, como o nome indica, a
transferncia de grupos de um composto para outro, como a metilao em sistemas
biolgicos.
A-B +C A +C-B
Glucose +ATP ADP +glucose-6-fosfato

As Hidrolases catalisam reaes hidrolticas, estando entre elas as enzimas
proteolticas e amilolticas.
A-B +H
2
O AH +B-OH
Lactose +gua glucose +galactose

As Liases atuam nas reaes de eliminao, modificam o substrato cindindo
compostos ou removendo grupos da molcula de substrato, dando lugar a formao de
uma dupla ligao. Pertencem a esta classe as descarboxilases.
A-B A +B
cido acetactico CO
2
+acetona

As Isomerases so enzimas que catalisam reaes de isomerizao, ou seja,
transformam ismeros entre si (cis em trans).
A B
Glucose-6-fosfato frutose-6-fosfato

As Ligases (tambm conhecidas como sintetases) so enzimas que atuam na
reao de sntese de novos compostos, nas quais duas molculas so ligadas as custas
da energia liberada na degradao da molcula de ATP.
A +B +XTP A-B +XDP +P
i

Piruvato +CO
2
+ATP oxaloacetato +ADP +P
i


7. Nomenclatura

Antigamente, as enzimas recebiam nomes particulares, de acordo com seu
descobridor. Conforme foi aumentando o nmero de enzimas conhecidas, se fez


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necessria uma nomenclatura sistemtica que informasse sobre a ao especfica de
cada enzima e os substratos sobre os quais atuava.
O nome sistemtico de uma enzima consta de trs partes:
- o substrato preferente
- o tipo de reao catalisada
- terminao ase
Um exemplo seria a glucose fosfato isomerase que catalisa a isomerizao da
glucose-6-fosfato em frutose-6-fosfato. Muitas enzimas catalisam reaes reversveis.
No h uma maneira nica para fixar qual dos sentidos se utiliza para nomear a enzima.
Assim, a glicose fosfato isomerase tambm poderia chamar-se frutose fosfato isomerase.
Quando a reao tpica da enzima a hidrlise do substrato, o segundo componente do
nome se omite e, por exemplo, a lactose hidrolase chama-se simplesmente lactase. Alm
dos nomes sistemticos, ainda persistem outros consagrados pelo uso. Assim, a glucose-
ATP-fosforilase denominada habitualmente glucoquinase.
Atualmente a nomenclatura mais aceita a recomendada pela Enzyme
Commission, segundo a qual, o nome de cada enzima pode ser identificado iniciado-se
pelas letras EC, seguida por um cdigo numrico composto de quatro nmeros
separados por pontos. O primeiro nmero indica a qual das seis classes pertence a
enzima, o segundo se refere a distintas subclasses dentro de cada grupo, o terceiro e o
quarto se referem aos grupos qumicos especficos que intervm na reao (na pgina da
Enzyme Comission, pode-se obter maiores informaes sobre todas as classes e
subclasses das enzimas, http://prowl.rockefeller.edu/enzymes/enzymes.htm). Assim, a
ATP-glucose-fosfotransferase (glucoquinase) se define como EC 2.7.1.2. O nmero 2
indica que uma transferase, o 7 que uma fosfotransferase, o 1 indica que o aceptor
um grupo OH e o ltimo 2 indica que um OH da D-glucose que acepta o grupo fosfato.

8. Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

8.1 pH

Ao comprovar experimentalmente a influncia do pH na velocidade das reaes
enzimticas se obtm curvas que indicam que as enzimas apresentam um pH timo de
atividade. O pH pode afetar de vrias maneiras:
- O stio ativo pode conter aminocidos com grupos ionizados que podem variar
com o pH.


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- A ionizao de aminocidos que no esto no stio ativo pode provocar
modificaes na conformao da enzima.
- O substrato pode ver-se afetado pelas variaes do pH.
As enzimas possuem grupos qumicos ionizveis (carboxilas COOH; amino
NH
2
; tiol SH; imidazol, etc) nas cadeias laterais de seus aminocidos. Segundo o pH do
meio, estes grupos podem ter carga eltrica positiva, negativa ou neutra. Como a
conformao das protenas depende, em parte, de suas cargas eltricas, haver um pH
no qual a conformao ser a mais adequada para a atividade cataltica. Este o
chamado pH timo. Ligeiras mudanas de pH podem provocar a desnaturao da
protena. Algumas enzimas apresentam variaes peculiares. A pepsina do estmago
apresenta um timo de atividade a pH =2, e a fosfatase alcalina do intestino a pH =12.

8.2 Temperatura

A temperatura influi na atividade e o ponto timo representa o mximo de
atividade. A temperaturas baixas, as enzimas encontram-se muito rgidas e quando se
supera um valor considervel (maior que 50C) a atividade cai bruscamente porque,
como protena, a enzima se desnatura.
Em geral, os aumentos de temperatura aceleram as reaes qumicas: a cada
10C de aumento, a velocidade de reao se duplica. As reaes catalisadas por
enzimas seguem esta lei geral. Entretanto, sendo protenas, a partir de certa temperatura,
comeam a desnaturar-se pelo calor. A temperatura na qual a atividade cataltica
mxima chama-se temperatura tima. Acima desta temperatura, o aumento de
velocidade da reao devido a temperatura compensado pela perda de atividade
cataltica devido a desnaturao trmica, e a atividade enzimtica decresce rapidamente
at anular-se.

8.3 Cofatores

Enzimas tal como a quimotripsina (enzima que hidrolisa protena) ou triosefosfato
isomerase so ativas sem necessitar a presena de outro fator. No entanto, quase um
tero das enzimas conhecidas requerem um componente no protico para sua
atividade, denominado cofator. Os cofatores podem ser ons metlicos como o Fe
++
,
Mg
++
, Mn
++
, Zn
++
, ou molculas orgnicas, muitas delas derivadas de vitaminas do
complexo B.



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8.4 Inibidores

Certas molculas podem inibir a ao cataltica de uma enzima: so os inibidores.
Estes podem ocupar temporariamente o centro ativo por semelhana estrutural com o
substrato original (inibidor competitivo) ou alterar a conformao espacial da enzima,
impedindo sua unio ao substrato (inibidor no competitivo).


9. Concluso

A ampla aplicabilidade da atividade enzimtica permite utiliz-la em diversos
processos. Atravs do controle das enzimas pode-se interferir desde a matria-prima, a
colheita, o armazenamento, o processamento e at em situaes mais especficas da
cincia, como o caso da imobilizao e do uso em mtodos analticos.
Hoje, o nmero de enzimas conhecidas e caracterizadas quimicamente anda por
volta de 2000. Mas no passa de uma vintena o nmero de enzimas que so produzidas
e aplicadas industrialmente em grandes quantidades. Por isso torna-se necessrio um
estudo avanado das enzimas e suas condies timas de atuao.
Em vista do exposto pode-se concluir que a estrutura qumica ntegra das
protenas com atividade cataltica determinante para a atuao delas. No entanto,
fatores externos que alteram a conformao protica, e, portanto, a velocidade das
reaes enzimticas so as ferramentas empregadas nos processos naturais ou no
para modular as reaes metablicas dos seres vivos.


10. Bibliografia

BOBBIO, F. O.; BOBBIO, P. A.. Introduo Qumica de Alimentos. Livraria Varela Ltda.
So Paulo. 1995. 2 edio.

FURLONG, E. B. Bioqumica: um enfoque para Alimentos. Edgraf. Rio Grande. 2000.

PRICE, N. C.; STEVENS, L. Fundamentals of Enzymology. Oxford Science Publications.
Second edition. New York.

REGULY, J . C. Biotecnologia dos Processos Fermentativos. V.3. Editora e Grfica
Universitria UFPel. Pelotas. 2000.

http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ.htm

http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas

http://www.lafacu.com/apuntes/biologia/enzimas/default.htm