PROTEINAS

Ing. Mara Teresa Pacheco

Ingeniera en Alimentos

Las protenas son

sustancias bsicas para
la vida !or"an parte de
nuestras c#lulas $ se
obtienen de la dieta $
del "etabolis"o interno
del cuerpo.

%as contienen las

hor"onas &la insulina es
una protena'( el siste"a
in"unitario &los
anticuerpos son
protenas '( el siste"a
gen#tico &el ADN( en
realidad( es una
protena'( etc.
PROTEINA
S
PROTEINA
S
POLIMEROS
COMPLEJOS
HASTA 20
AMINOACID
OS
DISTINTOS
RIEO!
Proteois "
primer or#en
RI$OSOM
AS
SINTES
IS!
COMPOSICI%N
&'(MICA!
r)po
prost*ti+
o
De a+)er#o
a la
mo#i,i+a+i-
n
m.
+ar/o0i#rato
s
g. ,os,ato
Plegamento #e la
+a#ena
polipept#i+a
Ca#enas
polipept#i+as
lineales
enrolla#as
E1. tropomiosina2
+ol3geno2 4)eratina
5 elastina
a+tina 5 ,i/rina
De a+)er#o
a la ,orma
De a+)er#o
a la ,)n+i-n
6'NCIONE
S!
amino3+i#os
!
6)n+i-n
transporta#ora
PROPIEDADES DE LAS
PROPIEDADES DE LAS
PROTE(NAS
PROTE(NAS



Solubilidad Solubilidad
Sol7ata+i-n Sol7ata+i-n
#e la #e la
protena protena
8pH9 8pH9
Absorci)n de Absorci)n de
agua agua
Enlaces de
hidr)geno
*eli!icaci)n
Atrapa"iento de
agua
+iscoelasticida +iscoelasticida
d d
E"ulsi!icaci)n
A#sor+i-n 5
,orma+i-n #e
)na pel+)la
en la inter,ase
Enla,ando
aceite libre
Absorci)n
-or"aci)n de -or"aci)n de
Espu"a Espu"a
DESNAT'RALI:ACI%N DE
DESNAT'RALI:ACI%N DE
PROTE(NAS
PROTE(NAS

Agentes desnaturali,antes
../alor.
0.1cidos o 1lcalis.
2.Alcohol.
3.4rea &5M'.
6.Metales pesados
7ESNAT8RA%I9A/I:N PROTEI/A
;. POR ADICI%N DE <CIDOS O
$ASES!

Protena ; </l conc. o NaO< al 06=

cogulo o precipitado.

E1emplo!

*lucoa"ilasa &en,i"a' ; 0(6 "l

NaO< . M ; calor 6 "in. P< 3(6
desnaturali,aci)n.
7ESNAT8RA%I9A/I:N PROTEI/A
2. POR E6ECTO DEL CALOR!

Protena ; Te"peratura de 66 a >?@/

cogulo o precipitado.

E1emplo!

AlbA"ina ; calor a ebullici)n en baBo

de agua desnaturali,aci)n.
7ESNAT8RA%I9A/I:N PROTEI/A
=. POR E6ECTO DEL ALCOHOL!

Protena ; etanol cogulo o

precipitado.

E1emplo!

6"l de AlbA"ina ; 6 "l de etanol al

56= desnaturali,aci)n.
7ESNAT8RA%I9A/I:N PROTEI/A
>. POR CONTACTO CON METALES
PESADOS!

Protena ; Au( <g( Pb( Ag( /u

cogulo o precipitado.

E1emplo!

6 "l de AlbA"ina ; <g/l0 al 6= o

Pb&NO2'0 al 6=. desnaturali,aci)n.
7ESNAT8RA%I9A/I:N PROTEI/A
?. POR AENTES &'(MICOS!

1cidos( sales cogulo o

precipitado.

E1emplos!

2"l de sol. de AlbA"ina ; 2"l de

Reactivo de Esbach &c. Pcrico ; c.
/trico .. en .??"l'
desnaturali,aci)n.

0"l sol. Protena ; Na</O2 ; ."l.

dil. Saturada de 1c. Pcrico &a"arillo'
; calor 1c. Picr"ico &roCo' P3g. >?.

En el em/ara@o o en la la+tan+ia
au"entan las necesidades de
protenas( de deter"inadas vita"inas
co"o el cido !)lico $ la vita"ina 7( $
de ciertos "inerales co"o el hierro(
calcio $ "agnesio. Por tanto( ha$ Due
au"entar su ingesta a trav#s de la
dieta &Anica"ente se deben to"ar
suple"entos baCo prescripci)n "#dica'.
8n snto"a "u$ habitual en las e"bara,adas es el
estreBi"iento. Este se corrige bebiendo agua en
abundancia ( au"entando el consu"o de ali"entos
ricos en !ibra &!ruta( verduras( cereales integrales( etc.'
$ haciendo eCercicio cada da.
NECESIDA
DES!

En la #ieta #iaria la co"binaci)n con

las protenas de las lenteCas o los
garban,os( especial"ente ricas en
lisina( hacen Due el plato resultante
aporte una cantidad de protenas de
gran calidad biol)gica( igual o superior
a las Due proporcionan la "a$ora de
productos de origen ani"al.
Otros eCe"plos de esta co"ple"entaci)n
protenica cereales con leche o $ogur( el
arro, con leche( un bocadillo de Dueso o una
pi,,a casera.

Para una persona a#)lta( la

cantidad de protenas necesaria
puede oscilar entre >0AB0 g
#e protenas al #a.

En caso de e"bara,o( de
eCercicio !sico intenso( de niBos
$ adolescentes( entre otros( se
puede necesitar algo "s.
&)e protenasC

%as protenas estn co"puestas por 0?

peDueBas "ol#culas lla"adas
a"inocidos( o+0o #e los +)ales 0an
#e o/tenerse #e la #ieta #iaria(
p)es el +)erpo no los ,a/ri+a por s
"is"o &por eso se lla"an amino3+i#os
esen+iales'. Si !altara alguno( las
protenas no podran !or"arse.
ESTR'CT'RA DE LAS
PROTEINAS!
AMINOACI
DO
AMINOACI
DO
'NIDAD ESTR'CT'RAL DE
LAS PROTEINAS
COOH
H C
NH2
R
Es )na mol*+)la org3ni+a +on )n gr)po amino
8ANH29 5 )n gr)po +ar/oDli+o 8ACOOHE 3+i#o9.
La sntesis de los polipptidos es una suma secuencial de aminocidos
(estructura primaria), la cual tiene varias formas, que nos dan las siguientes
estructuras.
ESTR8/T8RA ESTR8/T8RA Son las bio"ol#culas "s verstiles $ Son las bio"ol#culas "s verstiles $
diversas diversas
ESTR8/T8RA ESTR8/T8RA Son las bio"ol#culas "s verstiles $ Son las bio"ol#culas "s verstiles $
diversas diversas
Estructura Pri"aria
Estructura Pri"aria
Estructura
Secundaria
Estructura
Secundaria
Estructura Terciaria
Estructura Terciaria
Estructura
/uaternaria
Estructura
/uaternaria
Es la secuencia lineal de a"inocidos en un polip#ptidE sin
ninguna re!erencia a co"o la "ol#cula se arregla en un
espacio tridi"ensional.
Estructura Primaria
Se representa como una secuencia de
aminocidos usando abreviaciones de tres
letras: por eemplo al!glu!asp.
"ebido a que todos lo polipptidos son
sinteti#ados empe#ando por la
terminaci$n % del aminocido, es com&n
describir la estructura primaria con la
terminaci$n % en la i#quierda ' el
carbo(ilo o terminaci$n ) en el lado
derec*o.
+stas cadenas pueden ser desde dos *asta cientos de aminocidos.
Estructura Secundaria
,ormaci$n de puentes de
*idr$geno entre los grupos
)-. ' %!/

0legamiento de una cadena
de polipptidos
+structura *elicoidal llamada
*lice 1lfa.
Se re!iere a arreglos regulares por los cuales los polip#ptidos
se doblan en !or"as "s co"pactas( estabili,adas por
puentes de hidr)geno.
(0ara ma'or claridad, no se muestran
*idr$genos en el modelo de bola '
palos).
Otro tipo de estructura secundaria( es la l"ina
plega#a o /eta &parecida a un acorde)n'( donde la
cadena polipeptdica se une por puentes de hidr)geno
entre el /FO $ el NG<( agrupando regiones di!erentes
del polip#ptido o pareCas entre dos di!erentes
polip#ptidos.
Estructura Terciaria
En la estructura terciaria eHisten varios tipos de
enlaces
2+l puente de *idr$geno que une entre cadenas de aminocidos,
aparte de los e(istentes en la estructura secundaria.
2+nlaces i$nicos entre aminocidos cargados positivamente '
negativamente.
23niones *idrof$bicas, donde el lado *idrof$bico de las cadenas,
se asocian para remover agua.
23niones covalentes de dos grupos !S/ para formar puentes
disulfuro !S!S. +stas uniones covalentes le dan fuer#a e(tra a la
estructura.
Algunas protenas contienen "Altiples cadenas de
polip#ptidos( dando co"o resultado la estructura
cuaternaria.
Estructura Cuaternaria
3na de las protenas ms grandes, es la
piruvato des*idrogenasa, que se locali#a
en las mitocondrias, contiene 45 cadenas
polipeptdicas. Los polipptidos individuales
son subunidades de una gran protena.
Las estructuras cuaternarias se unen por
los mismos tipos de uniones qumicas
encontradas en la estructura terciaria,
inclu'endo una variedad de uniones dbiles
' de los puentes de disulfuro
%a !os!atasa alcalina es un eCe"plo
de una protena con "uchos
niveles de estructura.
/onsiste de dos cadenas de
polip#ptidos Due al plegarse(
contiene regiones considerables
de estructuras secundarias Al!a $
Ieta( as co"o ta"bi#n "enos
regiones plegadas s)lida"ente de
espiral aleatoria.
Subunidad de fosfatasa alcalina
Las regiones de *lices 1lfa, estn
representadas por listones enrollados
turquesa, ' las regiones 6eta estn
representadas por los listones a#ul
obscuro listones planos. Las regiones
de espiral aleatoria (ninguna estructura
regular) se muestran con las *ebras
ms delgadas.
%a "ol#cula de !os!atasa alcalina( contiene dos cadenas polipeptdicas(
cada con un sitio activo capa, de hidroli,ar el !os!ato. Este es un eCe"plo de
un ho"o"ult"ero( donde a"bas subunidades son id#nticas.

Algunas protenas como la seda, contienen
nicamente estructura secundaria Beta; otros,
como mioglobina, contienen nicamente hlices
Alfa.

No con!undir el t#r"ino Jpolip#ptidoJ con el

t#r"ino JprotenaK. Polip#ptido re!iere a la
estructura de una cadena Anica. /ada polip#ptido
tiene un grupo a"ino libre &la ter"inaci)n N $ un
grupo carboHilo &la ter"inaci)n /'.

Protena se re!iere a la uni)n !uncional total(

creada cuando uno o "s polip#ptidos se pliegan
$ llegan a ser unidades !uncionales. Algunas
protenas consisten en una cadena de
polip#ptidos plegada( pero "uchas protenas
contienen "Altiples polip#ptidos $ to"os
inorgnicos co"o el ,inc( el hierro $ el "agnesio.

7os a"inocidos se co"binan en una reacci)n de

condensaci)n Due libera agua !or"ando un enla+e
pept#i+o. Estos dos JresiduosJ a"inoacdicos !or"an un
#ip*pti#o.
Si se une un tercer a"inocido se !or"a un trip*pti#o $
as( sucesiva"ente( para !or"ar un polip*pti#o.
Esta reacci)n ocurre de "anera natural en los riboso"as(
tanto los Due estn libres en el citosol co"o los asociados
al retculo endoplas"tico.
Todos los a"inocidos co"ponentes de las protenas son
al,aAamino3+i#os( lo Due indica Due el gr)po amino
est3 )ni#o al +ar/ono al!a( es decir al carbono contiguo
al grupo carboHilo.
Aminocidos - Generalidades
+(isten cientos de cadenas 7 por lo que se conocen cientos de
aminocidos diferentes, pero s$lo 58 forman parte de las protenas '
tienen codones especficos en el c$digo gentico.
La uni$n de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas
polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas
cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la
masa molecular total supera las 5.000 uma.
Estr)+t)ra general #e )n amino3+i#o
%a estructura general de un a"inocido se establece por
la presencia de un carbono central al!a unido a un grupo
carboHilo( un grupo a"ino( un hidr)geno $ la cadena
lateral
)omo dic*os grupos funcionales poseen / en sus estructuras qumicas,
son grupos susceptibles a los cambios de p/9 por eso, al p/ de la clula
prcticamente ning&n aminocido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ioni#ado.
%os a"inocidos a p< baCo &cido' se encuentran
"a$oritaria"ente en su ,orma +ati-ni+a &con carga
positiva'( $ a p< alto &bsico' se encuentran en su ,orma
ani-ni+a &con carga negativa'.
Sin e"bargo( eHiste un p< especi!ico para cada
a"inocido( donde la carga positiva $ la carga negativa
son de la "is"a "agnitud $ el conCunto de la "ol#cula es
el#ctrica"ente neutro. En este estado se dice Due el
a"inocido se encuentra en su !or"a de ion #ipolar o
@Fitteri-n.
Clasi,i+a+i-n

EHisten "uchas !or"as de clasi!icar los

a"inocidosE las tres !or"as Due se
presentan a continuaci)n son las "s
co"unes

SegGn las propie#a#es #e s) +a#ena

SegGn s) o/ten+i-n
LA"inocidos esenciales s)lo para los niBos.
LA"inocidos se"iesenciales &%os necesitan
in!antes pre"aturos $ adultos con
en!er"edades espec!icas'.
SegGn las propie#a#es #e s) +a#ena
%os a"inocidos se clasi!ican habitual"ente segAn las
propiedades de su cadena lateral

Neutros polares( polares o hidr)!ilos Serina &Ser( S'(

Treonina &Thr( T'( /istena &/$s( /'( Asparagina &Asn( N'(
*luta"ina &*ln( N' $ Tirosina &T$r( O'.

Neutros no polares( apolares o hidr)!obos *licina &*l$( *'(

Alanina &Ala( A'( +alina &+al( +'( %eucina &%eu( %'( Isoleucina
&Ile( I'( Metionina &Met( M'( Prolina &Pro( P'( -enilalanina &Phe(
-' $ Tript)!ano &Trp( P'.
/on carga negativa( o cidos 1cido asprtico &Asp( 7' $
1cido glut"ico &*lu( E'.
/on carga positiva( o bsicos %isina &%$s( Q'( Arginina &Arg(
R' e <istidina &<is( <'.
Aro"ticos -enilalanina &Phe( -'( Tirosina &T$r( O' $
Tript)!ano &Trp( P' &$a incluidos en los grupos neutros
polares $ neutros no polares'.
SegGn s) o/ten+i-n
%a carencia de a.a esenciales en la dieta li"ita el desarrollo
del organis"o( $a Due no es posible reponer las c#lulas de los
teCidos Due "ueren o crear teCidos nuevos( en el caso del
creci"iento. Para el ser hu"ano( los a"inocidos esenciales
son
.. +alina &+al'
0. %eucina &%eu'
2. Treonina &Thr'
3. %isina &%$s'
6. Tript)!ano &Trp'
>. <istidina &<is'
R. -enilalanina &Phe'
5. Isoleucina &Ile'
S. Arginina &Arg'
.?. Metionina &Met'
%os a"inocidos Due pueden ser sinteti,ados por
el cuerpo se conocen co"o no esenciales $ son
.. Alanina &Ala'
0. Prolina &Pro'
2. *licina &*l$'
3. Serina &Ser'
6. /istena &/$s'
>. Asparagina &Asn'
R. *luta"ina &*ln'
5. Tirosina &T$r'
S. 1cido asprtico
&Asp'
.?. 1cido glut"ico
&*lu'
Los datos actuales en cuanto al
nmero de aminocidos y de enzimas
A!t sintasas se contradicen hasta el
momento, puesto "ue se ha
comprobado "ue e#isten $$
aminocidos distintos "ue inter%ienen
en la composici&n de las cadenas
polipeptdicas y "ue las enzimas A!t
sintetasas no son siempre e#clusi%as
para cada aminocido. El aminocido
nmero 21 es la Selenocistena "ue
aparece en eucariotas y procariotas y
el nmero 22 la Pirrolisina, "ue
aparece s&lo en ar"ueas o
ar"ueobacterias.
Amino3+i#os mo#i,i+a#os
%as "odi!icaciones postraducci)n de los 0? a"inocidos
codi!icados gen#tica"ente conducen a la !or"aci)n de .??
o "s derivados de los a"inocidos. %as "odi!icaciones de
los a"inocidos Cuegan con !recuencia un papel de gran
i"portancia en la correcta !uncionalidad de la protena.
+. la traducci$n comien#a con en cod$n :13;: que es adems de se<al de inicio
significa el aminocido metionina, que casi siempre es eliminada por prote$lisis.
Algunos a"inocidos no proteicos actAan co"o
neurotrans"isores( vita"inas( etc. Por eCe"plo(
la betaGalanina( el cido ga""aGa"inobutrico
&*AIA' o la biotina.
Tarea: 'onsultar las propiedades, funciones y la fuente alimenticia de cada
uno de los aminocidos esenciales. Ojo: e%aluaci&n.
AL'NAS PROTEINAS
AL'NAS PROTEINAS
IMPORTANTES
IMPORTANTES
Hemoglo/ina

-or"ada por 3 cadena proteicas &globinas

0 $ 0'.

/ada cadena de globina tiene un grupo

he"o.

/ada -e
;0
puede unirse a una "ol#cula de
O
0
&uni)n d#bil( reversible( no covalente'

/ada "ol#cula de he"oglobina puede

transportar hasta 3 "ol#culas de O
0.
IP!"TA#CIA E# E$ !"GA#IS!%
Transporte de !
&
en la san're
Transporte de O
2
:
Disuelto en plasma (2%)
Unido a Hemoglobina (98%)
Sangre con CO
2
Sangre con O
2
(emo'lobina
Anlisis%
+l anlisis de
electroforesis
electroforesis de *emoglobina mide
los tipos de *emoglobina que se encuentran en el
torrente sanguneo.
La *emoglobina, la protena presente en los
gl$bulos roos que transporta o(geno, tiene
varias formas moleculares, algunas normales '
otras anormales. La *emoglobina normal
transporta ' libera o(geno de manera eficiente,
mientras que la anormal no.
+l proceso de electroforesis aprovec*a el *ec*o de que
los tipos de *emoglobinas tienen diferentes cargas
elctricas. "urante la electroforesis, una corriente elctrica
pasa a travs de la *emoglobina en la muestra de sangre
de una persona, lo cual *ace que los tipos de *emoglobina
se separen en diferentes momentos ' formen bandas. 1l
comparar la forma en la que se separan con la de una
muestra de sangre normal, los mdicos pueden ver los
tipos ' las cantidades de *emoglobina e(istentes en la
muestra de sangre.
1lgunos de los tipos ms comunes de *emoglobina
normal son los siguientes:
(emo'lobina ): el tipo normal que se encuentra en el
feto ' en el recin nacido. +s reempla#ada por la
*emoglobina 1 despus del nacimiento.
(emo'lobina A: el tipo normal que se encuentra con
ms frecuencia en ni<os ' adultos sanos.
(emo'lobinas S, C, *, E, ' cientos de tipos no mu'
comunes: los tipos de *emoglobina anormal.

La mioglobina es una *emoprotena muscular,

estructuralmente ' funcionalmente mu' parecida a la
*emoglobina.

0rotena relativamente peque<a constituida por una

cadena polipeptdica de =>? residuos aminoacdicos
que contiene un grupo *emo con un tomo de *ierro,
' cu'a funci$n es la de almacenar ' transportar
o(geno.

@ambin se denomina mio+emo'lobina o

+emo'lobina muscular.
Mioglo/ina

Las ma'ores concentraciones de mioglobina se

encuentran en el m&sculo esqueltico ' en el
m&sculo cardaco, donde se requieren grandes
cantidades de .5 para satisfacer la demanda
energtica de las contracciones.

La mioglobina fue la primera protena a la que se

determin$ su estructura tridimensional por
cristalografa de ra'os A en =B>4. +s una protena
e(tremadamente compacta ' globular, en la que la
ma'ora de los aminocidos +idrof,bicos se
encuentran en el interior ' muc*os de los
residuos polares e(puestos en la superficie.

1lrededor del 4CD de la estructura secundaria tiene una

conformaci$n de a!*lice.

+(isten oc*o segmentos de a!*lice en la mioglobina,

designados de la 1 a la /.

"entro de una cavidad

*idrof$bica de la protena se
encuentra el grupo prosttico
*emo. +sta unidad no
polipeptdica se encuentra unida
de manera no covalente a la
mioglobina ' es esencial para la
actividad biol$gica de uni$n de
.5 de la protena.

+n el centro de este anillo e(iste un *ierro

ferroso (,eE5). +n el caso del citocromo la
o(idaci$n ' reducci$n del tomo de *ierro son
esenciales para la actividad biol$gica. 0ara la
mioglobina ' la *emoglobina la o(idaci$n del
,eE5 destru'e su actividad biol$gica.

+l movimiento en el anillo /em produce un

cambio conformacional de algunas regiones de
la protena, lo que favorece la liberaci$n de
o(geno en las clulas deficientes de o(geno,
en donde ste se requiere para la generaci$n de
energa metab$lica dependiente de 1@0.
Afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por
el oxgeno
Mioglobina. Sistema de almacenaje de
O2
Transporte de /O
0

R? = en !or"a de bicarbonato
&anhidrasa carb)nica'

0? = unido a he"oglobina
&carba"inoG<b'

.? = disuelto en plas"a
/b!
.
5
).
5
.
5
Anhidrasa carbnica
Tejidos corporales Capilares sanguneos
Transporte de CO
2
en sangre
/b
O
2
/b
Transporte de CO
2
en sangre
O
2
/b!
.5
).
5
.
5
Anhidrasa carbnica
7eacciones de carga ' descarga
Oxihemoglobina
(con O
2
)
Desoxihemoglobina
(sin O
2
)
eaccin de
descarga
!os eritrocitos con
oxihemoglobina
descargan el O
2
a los
tejidos
eaccin de
carga
!os eritrocitos con
desoxihemoglobi
na
a su paso por los
pulmones
captan el O
2
!esoxi"b #O2 Oxi"b
"ulmones
Tejidos
$M%OTA&C$A '& A($M'&TOS
Tipos de mioglobina: