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SNTESIS DE AMINOCIDOS Y ORIGEN.

INTRODUCCIN

La mayora son ingeridos como protenas en la dieta. Estas protenas sufren un proceso de digestin para dar
lugar a los aminocidos que las forman. Adems, existe otro origen: la hidrlisis de protenas endgenas.
Algunos, no todos, pueden ser sintetizados por el organismo a partir de precursores especficos.





















No hay un tejido especializado en almacenar aminocidos. El exceso de aminocidos entra en la ruta de
degradacin (catabolismo).
La cadena carbonada para cada aminocido ser una distinta y tendr una ruta de degradacin diferente. Esta
ruta puede seguir diferentes caminos:
Originar glucosa
Originar cidos grasos
Obtencin de energa
El NH4
+
, en esta forma o entrando en el ciclo de la urea, se elimina por la orina.
En una dieta equilibrada se ingieran alrededor de 100g/da de protenas. Las protenas endgenas se degradan
a un ritmo de 300g/da. El organismo, sin embargo, sintetiza 300g/da de protenas.
El nitrgeno ingerido se excreta va urinaria. El metabolismo nitrogenado viene sealizado por el denominado
balance de nitrgeno que se define como el nitrgeno ingerido restndole el nitrgeno eliminado (por
orina y heces) que aproximadamente equivale a:

BALANCE DE NITRGENO = Nitrgeno ingerido nitrgeno de la orina

Este balance indica la actividad metablica del organismo.
En un adulto sano, con dieta completa y equilibrada, el balance de nitrgeno es aproximadamente cero. El
nitrgeno ingerido se excreta al 100%. Este balance puede ser positivo o negativo en determinada situaciones
fisiolgicas o patolgicas:
Ser negativo cuando el nitrgeno ingerido sea menor que el excretado: inanicin.
Ser positivo cuando el nitrgeno ingerido sea mayor que el excretado: embarazo, crecimiento, tras
una intervencin quirrgica

PROTENAS EXGENAS

Se aportan en los alimentos de la dieta que sufren un proceso de extraccin, proceso mecnico e igual para
todos los aminocidos:
Masticacin en la boca, actividad mecnica en el estmago y absorcin en el intestino.
Esto produce la extraccin de muchas molculas, con ellas las protenas que se descompondrn en sus
respectivos aminocidos.
Las protenas tienen que desnaturalizarse, dejar libres los enlaces peptdicos, para poder ser absorbidas.
La desnaturalizacin se produce mediante el pH cido del estmago.
Dieta
Proteolis

Biosntesis
cetocidos
precursores
Protenas
exgenas
Protenas
endgenas
Catabolismo
Sntesis de
biomolculas
(Hormonas, NT...)

Sntesis de
protenas
Aminocidos
(aa)
Cadena
Carbonada
NH4
+
Destinos
Orgenes
En los jugos gstricos se produce una protena desnaturalizada que deja accesibles los enlaces
peptdicos a los enzimas digestivos del tracto digestivo para que se produzca la hidrlisis.
Mayoritariamente la hidrlisis se da en el intestino, donde se encuentran las peptidasas.
Endopeptidasas: rompen enlaces peptdicos en medio de la estructura proteica.
Exopeptidasas: rompen enlaces peptdicos en los extremos de la protena. Existen C-
peptidasas y N-peptidasas.
El estmago excreta: pepsina; el pncreas excreta: quimotripsina, tripsina, elastasa...; el intestino
excreta: enterokinasa...
Con la accin de estos enzimas se liberan los aminocidos en la luz intestinal.
Se produce la absorcin de los aminocidos a travs de las clulas intestinales desde la luz hasta los
enterocitos, los cuales utilizan los que necesitan y remiten el resto hacia el hgado a travs de la va portal.
En el hgado se aprovechan y son vertidos a la sangre distribuidos al resto de los tejidos.
La regulacin del metabolismo de aminocidos esenciales depende del funcionamiento del hgado e intestino.

PROTENAS ENDGENAS

El organismo, en situacin nutricional y metablica normal, realiza proteolisis y da lugar a los correspondientes
aminocidos.
Simultneamente y en igual cantidad sintetiza nuevas protenas corporales, con lo que existe un elevado
recambio proteico o de nitrgeno.
RECAMBIO PROTEICO
Caractersticas del recambio proteico:
Proceso general (se da en todos los tejidos y clulas).
Proceso cuantitativamente importante (300 g/da)
Proceso especfico (la velocidad es constante y especfica para cada protena)
Proceso fuertemente regulado
Proceso con gran cantidad de gasto de energa (Un aminocido consume 2 ATP y 2 GTP,
adems de 2 ATP para el montaje y destruccin de los ribosomas).
Funciones del recambio proteico:
Ofrece la posibilidad de eliminar protenas anmalas y la capacidad de reutilizar sus
aminocidos.
Protenas no funcionales
Protenas txicas
Regulacin de flujos metablicos. La clula es capaz de regular flujos metablicos
regulando uno de los primeros mecanismos de regulacin metablica:; la cantidad de
enzima.
El recambio proteico se mide como vida media.
VIDA MEDIA: tiempo que tiene que transcurrir para que la concentracin de protena disminuya a la
mitad.
Es muy variable entre protenas. Puede ir desde minutos, horas e incluso toda una vida
(protenas del cristalino).
Los enzimas reguladores, enzimas limitantes, son los de vida media corta ya que tienen
mayor recambio proteico.
Se alarga hacia enzimas menos importantes hasta alcanzar su mayor medida en las
protenas estructurales.
OBTENCIN DE ENERGA
En aquellas situaciones en las que no hay aporte de metabolitos para dar energa. Se degradan los
aminocidos propios para obtener dichos elementos.
No se conoce bien la proteolisis, pero en los ltimos aos ha avanzado mucho su estudio. Se sabe que se
localiza en los lisosomas y tambin en el citosol y otros orgnulos. En el caso del lisosoma, el proceso es
comn a todas las sustancias. En el citosol se ha demostrado la existencia de determinadas sustancias que se
unen especficamente a estas molculas.
REGULACIN:
Nutricional: si se disminuye el aporte de protenas exgenas aumenta la proteolisis, si el aporte
exgeno aumenta, disminuye la proteolisis.
Hormonal:
Hormonas que producen un aumento de sntesis de protenas y una disminucin de la
degradacin (insulina y andrgenos)
Hormonas que producen una disminucin de la sntesis de protenas y un aumento de la
degradacin (Glucocorticoides).

BIOSNTESIS

Existen 20 aminocidos que forman parte del idioma gentico y son utilizados para formar protenas.
De estos 20 aminocidos, 11 de ellos son sintetizados en nuestro organismo a partir de precursores. El resto (9
aminocidos) no pueden ser sintetizados de novo por nuestro organismo, con lo que deben ser aportados de la
dieta. Sin embargo, TODOS son necesarios para formar protenas.
No esenciales: Asp, Asn, Ser, Glu, Gln, Pro, Gly, Ala, Lys, Tyr y Arg.
Esenciales: Thr, Trp, Hys, Cys, Phe, Met, Ile, Leu y Val.















Biomolculas que pueden ser sintetizadas
Bases pricas y pirimidnicas a partir de Asp, Gly y Gln
Creatina y fosfocreatina: Gly, Arg y Met
Hormonas peptdicas:
Catecolaminas y hormonas tiroideas: Phe y Tyr
Neurotransmisores:
Noradrenalina: Phe y Tyr
Serotonina: Trp
Coenzimas: SAM, CoA, NAD
+
: S-adenosil metionina, Cys y parte no vitamnica del Trp
Colina: Ser (descarboxilacin oxidativa)
Porfirinas: Gly
Sales y pigmentos biliares
Anillo tetrapirrlico que forma el grupo hemo en protenas como mioglobina y hemoglobina.
Ruta de degradacin
Si sobran aminocidos de la sntesis de protenas y de biomolculas, entran en la ruta de
degradacin.
PRDIDA NETA: prdida del grupo amino en forma de amoniaco
El amoniaco puede generarse en muchos tejidos del organismo, pero slo se metaboliza en el
hgado, por lo que se necesita un transporte muy controlado para que el amoniaco no mate a las
clulas, ya que es muy txico.













Proteolis

Dieta
Catabolis
mo
Sntesis de
biomolculas
(Hormonas, NT,


Sntesis
de
protenas
Aminocido
s

Cadena
Carbonad

NH4
+
Destinos
Aminocidos
CADENA CARBONADA Y NH3
TRANSPORTE
SNTESIS DE UREA
INTERMEDIARIOS
Glucognicos
Glucosa
Cetognicos
Lpidos
Degradacin total
Energa
Prdida del grupo amino
Degradacin de la cadena Rutas especficas
MECANISMOS DE PRDIDA DEL GRUPO AMINO

Desaminacin oxidativa: reaccin en la cual un aminocido mediante una enzima deshidrogenasa especfica
pierde el grupo amino en forma de amoniaco y da su -cetocido correspondiente debido a sus diferentes
cadenas carbonadas.
La reaccin:

Glutamato -cetoglutarato + NH3

Catalizada por la glutamato deshidrogenasa, es la nica reaccin que se da a tasas fisiolgicas. En
principio, la reaccin por sus caractersticas cinticas es reversible, servira tanto para la sntesis de
glutamato como para la de -cetoglutarato. Sin embargo, en el organismo funciona casi
exclusivamente hacia la formacin de -cetoglutarato.
Para que la reaccin funcione en sentido opuesto la concentracin de NH3 que debera
existir sera tan elevada que no podra alcanzarse sin riesgo para la vida biolgica, ya que a
estas concentraciones el amoniaco produce la muerte de la clula.
Slo son alcanzables tales concentraciones de amoniaco en el parnquima perivenoso del
hgado.
La glutamato deshidrogenasa tiene un papel importante en la degradacin del glutamato,
porque se sita en las mitocondrias de las clulas del hgado, en donde comienzan las
reacciones o se inicia la ruta de sntesis de urea.
Transaminacin: es la transferencia de grupos amino entre los aminocidos. Se produce la transferencia de un
grupo amino hasta un -cetocido aceptor.







No hay prdida neta, no se produce amoniaco, sino que se transfiere este a otro aminocido.
Es una reaccin reversible
Siempre tiene dos pares de molculas que intervienen. Dos pares aminocido/ -cetocido. Un par
acta como donante y otro como aceptor.
La reaccin la realizan las aminotransferasas que tienen como coenzima el fosfato de piridoxal y
en todas ellas el par glutamato/ -cetoglutarato es el par aceptor.
Todos los aminocidos, excepto Thr y Lys, comienzan su degradacin por una transaminacin.
Existen aminotransferasas especficas para cada aminocido:
GTP o alanina aminotransferasa







GOT o aspartato aminotransferasa







Transdesaminacin
No es un nuevo mecanismo de prdida de grupo amoniaco.
Es un mecanismo biolgico de prdida del grupo amino de todos los aminocidos excepto de Thr y
Lys. Lo que ocurre es que todos los aminocidos sufren una transaminacin con el par glutamato/ -
aa
cetocido
cetocido
aa
Alanina
Piruvato
- cetoglutarato
Glutamato
Asparagina
Oxalacetato
- cetoglutarato
Glutamato
cetoglutarato y se acopla a una desaminacin oxidativa de este par, por lo que s hay prdida neta de
amoniaco, utilizando el glutamato como mediador de la prdida de amoniaco.







Esto es importante debido a que la degradacin de aminocidos se produce en cualquier tejido. El
amoniaco desde el tejido hasta el hgado tiene que viajar de forma enmascarada en forma de otros
aminocidos. El grupo amino se tiene que transportar en forma de otra molcula hasta el hgado. Esta
molcula mediadora ser la glutamina.
Deshidratacin
Slo se produce con el aminocido Ser
Pierde la funcin OH y da lugar a la formacin de piruvato con la sern deshidratasa que cataliza
esta reaccin:







Desulfuracin
Slo se da en el aminocido Cys
Posee un grupo tilo que se encarga de eliminar la sulfhidril desulfhidrasa







DESTINOS GENERALES DE LOS AMINOCIDOS

Cadena carbonada:
Entran en rutas de degradacin especficas para cada una y dan lugar a una serie de productos
finales. Los agrupamos en:
Intermediarios glucognicos
Intermediarios cetognicos
Degradacin total para producir energa
En principio hay 20 cadenas y en principio 20 rutas de degradacin, sin embargo esto no es as:
Algunos acaban su metabolismo tras la prdida del grupo amonio.
Otros convergen sus rutas entre s
Siguen habiendo muchas rutas en estudio
De 20 aminocidos, se obtienen 7 productos finales (relativamente pocos)
GLUCOGNICOS
Piruvato: thr, ser, gly, ala, cys, trp
-cetoglutarato: glu, gln, pro, hys, arg
Succinil-CoA: Ile, met, val
Fumarato: phe, tyr
Oxalacetato: asp, asn
CETOGNICOS
Acetil-CoA: Ile, leu, trp
Acetoacetil-CoA: leu, phe, tyr, trp, lys
Los aminocidos se clasifican, por lo tanto en tres grupos:
Aminocidos glucognicos: dan lugar exclusivamente a intermediarios de la sntesis de
glucosa
Aminotransferasa
aa - cetoglutarato
Glutamato - cetocido NH3
Glutamato
deshidrogenasa
Serina Piruvat

Sern deshidratasa
H2O NH3
Cisten

Piruvat

SH2 NH3
Cisten desulfhidrasa
Aminocidos cetognicos: dan lugar exclusivamente a intermediarios de la sntesis de
lpidos.
Aminocidos glucognicos y cetognicos: dan lugar a intermediarios de la sntesis de
glucosa y lpidos, al menos un producto final glucognico y otro cetognico.

GLUCOGNICOS CETOGNICOS GLUCOGNICOS Y CETOGNICOS
Asp: oxalacetato Leu: acetil-CoA y Acetoacetil-CoA Ile: Succinil-CoA y acetil-CoA
Asn: oxalacetato Lys: Acetoacetil-CoA Phe: fumarato y Acetoacetil-CoA
Glu: -cetoglutarato Tyr: Fumarato y Acetoacetil-CoA
Gln: -cetoglutarato Trp: piruvato y Acetoacetil-CoA
Thr: piruvato
Ser: piruvato
Pro: -cetoglutarato
Gly: piruvato
Ala: piruvato
Cys: piruvato
Met: succinil-CoA
Val: Succinil-CoA
Hys: -cetoglutarato
Arg: -cetoglutarato

TRANSPORTE DE AMONIO

El amoniaco en el organismo se encuentra en forma de in amonio. El amonio es txico para todas las clulas
en general, pero en especial es muy txico para las clulas del sistema nervioso central.
Esto quiere decir que cuando las clulas degradan aminocidos dan lugar a amonio y se tiene que tener en
cuenta el tejido que lo produce y a donde va.
La mayor parte de las protenas corporales estn en el msculo esqueltico debido a la cantidad de msculo
tan grande del cuerpo (6 Kg.), aqu ser ms activo el metabolismo de aminocidos. Se producir una mayor
cantidad de in amonio.
Por el contrario, el hgado es el nico tejido capaz de producir la sntesis de urea.
La urea llevar consigo dos nitrgenos correspondientes a grupos amonios. Esta molcula ya no es tan txica y
puede ser excretada por orina.
Por todo ello, hay que transportar el amonio desde el msculo hasta el hgado de forma no txica.




Las aminotransferasas catalizan reacciones hasta que se forma la glutamina
La glutamato deshidrogenasa es el nico enzima que realiza la desaminacin oxidativa y se localiza en las
mitocondrias de los hepatocitos periportales.
El glutamato mediante la glutamina sintetasa incorpora un grupo amonio, mientras que la glutamina, mediante
la glutaminasa origina glutamato ms un grupo amonio.
En la sangre, el aminocido con mayor concentracin es la glutamina, seguida de la alanina. Tanto una como
otra no son producto de una sntesis neta de estos aminocidos realizada por los tejidos, sino los aminocidos
responsables de transportar los grupos amonio de todos los aminocidos desde los tejidos productores
(principalmente msculo) hasta el hgado.
Produccin de amonio en el msculo
Los aminocidos excedentes de las rutas biosintticas entran en ruta de degradacin.
Primero pierden en grupo amonio por transaminacin con el par glutamato/ -cetoglutarato,
normalmente, como aceptor.








+ H3N CH NH3
+
O
aa
Piruvato
-

- cetoglutarato
Glutamat

Alanina
NH4
+
Glutamina
Glutamina sintetasa
Alanina
aminotransferasa
La alanina acta como portador de amonio para la sntesis de urea y adems su desaminacin formar piruvato
que servir para la gluconeognesis en el hgado.
Otra parte del glutamato es sustrato de la glutamina sintetasa. La glutamina transporta dos grupos amonio (uno
del glutamato y otro de otro aminocido.
La alanina que va desde el msculo hasta el hgado entra por vena porta y encuentra a los hepatocitos
periportales:














La actividad de la glutamato deshidrogenasa, en los hepatocitos periportales, y la de la actividad glutaminasa
es alta.












La urea se sintetiza por los hepatocitos periportales, atravesar el hgado y llegar a los hepatocitos
perivenosos hasta llegar a la vena cava. De ah viajar hasta el rin donde se excreta al exterior del
organismo.
En muchos casos, o todo el amonio se utiliza para sintetizar urea, una pequea parte se escapa. Para evitar el
paso directo de este amonio a la sangre encontramos en la zona perivenosa actividad glutamina sintetasa.
As, el amonio que escapa de la sntesis de urea pasa a ser glutamina, que ya no es txica.







Todo el proceso tiene una localizacin enzimtica, metablica tisular y celular muy CONCRETA

SNTESIS DE UREA

Caractersticas
Es una va de excrecin de amonio importante para mantener el balance de nitrgeno dependiente
del aporte de protenas.
Est estrechamente compartimentada en dos niveles
Nivel tisular: slo se da en hepatocitos periportales
Nivel celular: se produce en enzimas localizadas en las mitocondrias y el citosol de estos
hepatocitos periportales.
Es un proceso estrechamente regulado.
Alanina
msculo
V. Porta Hgado
Alanina - cetoglutarato
Glutamato
UREA
NH
4
mitocondrias
piruvato
Glutamina
NH4
+
Hacia el rin
Orina
(UREA)
Glutamato + NH4
+
Glutamina
+
Hgado
Glutamina
Glutaminasa
NH4
+
UREA
- cetoglutarato
Glutamato +

NH4
+
Msculo
Glutamina
V. Porta
Consume mucha energa, ya que se usan 4 ATP por molcula de urea sintetizada.
Fue la primera ruta metablica descrita, mucho antes que el ciclo de Krebs.
Reacciones. Formacin del dador de la primera molcula de amonio
La primera molcula dadora del grupo amonio es el carbamil-fosfato. Esta molcula se origina
gracias a la accin de la enzima carbamil-fosfato sintetasa I que es el isoenzima ubicado en la
mitocondria. El isoenzima citoslico participar en el metabolismo de nucletidos pirimidnicos.







Mediante este ciclo se forma la urea, mediante la cual se eliminan dos grupos amonio.
El carbamil-fosfato recibe el amonio del aspartato que se produce en la reaccin de
desaminacin oxidativa del glutamato en presencia de oxalacetato:

Oxalacetato + glutamato aspartato + -cetoglutarato (aspartato-aminotransferasa)

El oxalacetato recibe el grupo amino del glutamato y se transforma en aspartato.
El aspartato se unir a la citrunina y formar el argino-succinato el cual dar lugar a la arginina y
esta originar ornitina y UREA completando el ciclo.















En la reaccin de la arginosuccinato sintetasa se recupera la cadena del aspartato en forma de
Fumarato y el grupo amino sigue en la ruta en forma de arginina.
Las molculas de ATP que se consumen son las correspondientes a las que se pierden en la
reaccin de la carbamil sintetasa I y la argino-succinato sintetasa.
No se cuenta slo las molculas de ATP, sino los enlaces rico-energticos necesarios para regenerar
el ATP utilizado:
En el primer caso se requiere un enlace por dos veces.
En el segundo caso se requieren dos enlaces un sola vez.
Regulacin
La regulacin viene en funcin sobre todo del aporte de sustratos, de la necesidades de la
eliminacin de amonio.
La carbamil-fosfato sintetasa tiene un activador alostrico: el N-acetil-glutamato.
El N-acetil-glutamato se origina:

Acetil-CoA + glutamato N-acetil-glutamato

Si la concentracin de glutamato aumenta, el N-acetil-glutamato aumenta, con lo que la carbamil-
fosfato sintetasa incrementa su actividad.
Hay una regulacin por induccin de dos enzimas.
Depende del aporte de nutrientes, sobre todo de protenas.
El ciclo de la urea responde aumentando el nmero de enzimas cuando aumenta el aporte
de amonio o aminocidos.
CO3 H
-
+ NH4 +
carbamil fosfato sintetasa I
Carbamil fosfato
2 ATP + 2Pi 2 ATP
Con una dieta rica en protenas o en estado de inanicin se induce la sntesis de urea, en
respuesta a esos dos estados nutricionales por causas distintas:
En el primer caso, responde aumentando la sntesis de urea porque aumenta el
aporte de aminocidos y amonio al medio.
En el segundo caso no se produce para mantener el balance de nitrgeno, sino
por la proteolisis de las protenas endgenas musculares con la finalidad de
aportar cadenas hidrogenadas para poder obtener energa y glucosa, aumentando
as el amonio en el medio.

METABOLISMO DE AMINOCIDOS RAMIFICADOS












Los aminocidos ramificados son monoamnicos y monocarboxlicos de cadena lateral aliftica ramificada.
Estos aminocidos son tres: leucina, isoleucina y valina, los cuales se diferencian muy poco entre s
estructuralmente, pero poseen rutas metablicas muy diferentes.
La isoleucina es un aminocido glucognico y cetognico. La leucina es un aminocido cetognico. La valina
es un aminocido glucognico.
Isoleucina acetil-CoA y succinil-CoA
Leucina acetil-CoA y Acetoacetil-CoA
Valina succinil-CoA
Los tres son aminocidos esenciales por lo que deben aportarse en la dieta.
No existen biomolculas sintetizadas a partir de ellos, slo se utilizan para la sntesis de protenas y su
excedente pasa a degradarse.
Cuando se produce esta primera etapa la ruta de degradacin prosigue de forma independiente para cada
aminocido precursor.
La leucina -hidroxi--metil-glutaril-CoA acetil-CoA y Acetoacetil-CoA
La valina metil-malonil-CoA succinil-CoA
La isoleucina acetil-CoA y propionil-CoA succinil-CoA
Existe sntesis de glucosa a partir de propionil-CoA procedente de la degradacin de aminocidos.
Asegurar que los aminocidos esenciales llegan a todos los tejidos y no sea degradados en el momento que
atraviesan el intestino se consigue mediante la localizacin tisular de los enzimas.
Las primeras etapas necesita la aminotrasferasa de aminocidos ramificados, pero esta est
presente en todos los tejidos menos hgado e intestino, por lo que estos ltimos no pueden degradar
los aminocidos.
El resto de enzimas estn en todo el cuerpo.
La degradacin de aminocidos esenciales se inicia en los tejidos perifricos, ni hgado ni intestino
comienzan la degradacin.
Consecuencia: los aminocidos ramificados, esenciales, aportados desde la dieta, se aportan a
todos los tejidos, sin degradarse al pasar por intestino e hgado.
Esto ocurrir de forma semejante para cada aminocido esencial.

METABOLISMO DE AMINOCIDOS AROMTICOS

Son tres aminocidos cclicos que poseen un anillo aromtico:
Homocclico: fenilalanina y tirosina
Heterocclico: triptfano
La fenilalanina y el triptfano son esenciales, por lo que debemos aportarlos desde la dieta. La tirosina no es
esencial si estamos en condiciones metablicas y nutricionales normales (una dieta restringida de fenilalanina
provoca un aumento de tirosina).
aa
ramificados

cetocidos
ramificados
Acil coa tiosteres
ramificados
Acil coa tiosteres
insaturados ramificados
Aminotransferasa de aa ramificados +
fosfato de piridoxal












Complejo deshidrogenasa de
cetocidos ramificados
Acil coa deshidrogenasa
dependiente de NAD
+
cetoglutarato
glutamato
Descarboxilacin oxidativa de -
cetocidos
Oxidacin . Mismo proceso
de - oxidacin
CO2















Este aumento puede provocar un dao cerebral en el recin nacido y hasta que alcanza el adulto un
desarrollo cerebral completo.
Los tres son glucognicos y cetognicos.
Phe y Tyr originan Fumarato y Acetoacetato
Trp origina piruvato, acetil-CoA y Acetoacetil-CoA
La degradacin anmala de fenilalanina se produce cuando la concentracin de fenilalanina aumenta
muchsimo y se transamina originando fenil-pirvico, el cual, a su vez, puede dar lugar a:
Descarboxilacin: fenil-actico
Reduccin: fenil-lctico. Si existe un error en la fenil hidroxilasa se produce una enfermedad
congnita que implica una actividad nula de este enzima y que produce subnormalidad cuando no se
detecta en el recin nacido. Esta enfermedad se puede detectar mediante un anlisis de orina en la
que hay una fenilcetonuria.
El fenil-pirvico, el fenil-actico y el fenil-lctico se eliminan todos mediante orina.
La fenilalanina hidroxilasa (ubicada en el hgado) sintetiza un aminocido no esencial, la tirosina, a partir de
otro esencial, la fenilalanina.
Biosntesis de molculas a partir de aminocidos aromticos







Las hormonas tiroideas se forman por la captacin de yodo en residuos laterales de tiroglobulina,
formada eminentemente por tirosina.
Las enfermedades congnitas por causas aminoacdicas son de gran incidencia y cantidad debido a
la gran variedad de biomolculas que se sintetizan a partir de los mismos.
Formacin de tiroglobulina
Formacin de Catecolaminas
Se produce en la mdula suprarrenal (noradrenalina y adrenalina) y en las neuronas
(noradrenalina).














BIOSNTESIS DE
MOLCULAS
Melanina
Catecolaminas
Hh. Tiroideas
Sntesis protica
Phe
Degradacin anmala Dieta
Tyr
Sntesis de biomolculas
Degradacin Fumarato y
acetoacetato
Fenilalanina hidroxilasa
























Formacin de melanina
La melanina es un pigmento que se produce en capas internas de la piel, pelo y uas cuya
finalidad para el organismo es evitar que las radiaciones daen las capas ms internas de la
epidermis y originen procesos neoplsicos.
Se forma a partir de tirosina por una serie de reacciones que pasa por L-DOPA hasta
melanina, pero existen intermediarios todava no definidos.
La ausencia de la actividad de un enzima produce el albinismo: ojos muy claros, pelo
blanco y piel transparente por la ausencia completa de pigmentos.
Biomolculas formadas a partir de triptfano













La degradacin de triptfano es muy compleja debido a la complicada estructura del radical
del aminocido.
La molcula de NAD es muy compleja y posee una parte no vitamnica y otra vitamnica. El
triptfano es precursor de la parte no vitamnica.
La Serotonina y melatonina se sintetizan en la glndula pineal a partir de triptfano y con
funciones totalmente distintas.
La Serotonina es un neurotransmisor y la melatonina una hormona. Sin
embargo, ambos intervienen en el ciclo de vigilia-sueo.
La va de sntesis de Serotonina y melatonina es similar a la de Catecolaminas.




Mdula Suprarrenal y neuronas
Tyr
-OH
L - DOPA
CO2
Descarboxilacin
DOPAMINA
OH Hidroxilacin
NORADRENALINA
CH4
ADRENALINA
Pheniletanolamina N metil transferasa
Mdula Suprarrenal
Trp Degradacin
S. biomolculas
Biosntesis de protenas
Acetil-CoA
Acetoacetil-CoA
Piruvato
Serotonina Melatonina NAD
Intermediario
Trp 5 - Hidroxitriptfano 5 Hidroxitriptamina
(serotonina)
Melatonina
CO2 OH
-

N-acetilacin
O-acetilacin