Gua de Trabajos Prcticos

Recopilacin y edicin: Daniela Martinis, Pamela Barrios

Universidad Catlica de Salta
Facultad de Ciencias Veterinarias
Carrera: Mdico Veterinario
2012
Adjunto: Dra. En Cs. Veterinarias Daniela S.
Martinis Auiliar: M.V. Marcelo Farias
Micro!. Mar"a #ulia Vaira
Adscri$tos: M.V. %a&ela 'arrios

DOCENTES:
C)tedra: 'io*u"&ica
Tema:
Protenas
Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
Protenas. Defnicin:
Representan el 50% de peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel
es fundamental, no existe proceso biolgico alguno que No dependa de la presencia ! actividad de
estas sustancias. "lgunos ejemplos de su diversidad funcional, son prote#nas todas las en$imas,
muc%as de las %ormonas, la %emoglobina, los anticuerpos, los receptores celulares, la actina
miosina, el col&geno etc.
'odas contienen (, ), *, N, algunas tambi+n ,, son macromol+culas, formadas por largas
cadenas de amino&cidos -pol#mero de amino&cidos., son obligadamente soluciones coloidales.
AMNO!CDOS
,on compuestos que en su mol+cula poseen un grupo &cido o carboxilo -/(**). un grupo
b&sico, amina -/N)0., unido al ( 1, por ende, son 1 amino&cidos su frmula general es la
siguiente2
R

H2N C H

COOH
donde, R es la cadena lateral, diferente para cada uno de los veinte amino&cidos -aa. que existen,
ac& observamos tambi+n que el ( 1 es un ( asim+trico, por lo que poseen isomer#a ptica se
presentan as# dos estereoismeros D 3 . 3as c+lulas de los organismos disponen de mecanismos
que les permiten diferenciar entre los estereoismeros, en el caso de los aa, slo los de configuracin
3 pueden ser incorporados a prote#nas participar de las reacciones que acontecen en las c+lulas,
por ende 4nicamente nos referiremos a ellos en lo sucesivo.
C"asifcacin:
Alifticos Con cadena no polar
Con cadena polar no ionizable
Neutros
De acuerdo a su cadena Aromticos
Azufrados
cidos
Bsicos
Iminocidos
AMINOCIDOS ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina
2
Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
AMINOCIDOS ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE
Serina Treonina
AMINOCIDOS NEUTROS AROMTICOS
enilalanina Tirosina Tript!fano
AMINOCIDOS AZUFRADOS
Ciste"na #etionina
AMINOCIDOS CIDOS
cido Asprtico cido Glutmico
$
Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
3a asparragina glutamina son derivados de aa con una funcin amida en el ( distal al ( 1.
Asparra%ina Glutamina
AMINOCIDOS BSICOS
Lisina Ar%inina &istidina
IMINOCIDOS
'rolina &idro(iprolina
Pro#iedades
3as cadenas de los aa permiten predecir su comportamiento2 5l grupo sulf%idrilo de la ciste#na
es altamente reactivo con facilidad se combina con otro similar para forma puentes di/sulfuro -/,/
,/., lo que a su ve$ forma el amino&cido cistina. 5l grupo &cido adicional de los aa &cidos adem&s de
otorgarles car&cter &cido, da a estos aa la propiedad de formar uniones de tipo salino. 'ambi+n
establecen uniones electrost&ticas los aa di/aminados.
)
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Tema: Protenas
2012
3a existencia en una misma mol+cula de los grupos &cido b&sico, donde el grupo carboxilo
es capa$ de ceder protones -act4a como un &cido., mientras que la amina puede aceptarlos
-actuando como base.. 5n soluciones acuosas, estos compuestos se encuentran disociados, creando
en una misma mol+cula dos polos, uno positivo uno negativo. 6or esto se denominan sustancias
bipolares, iones bipolares, anflitos o anfteros.
*
+
,
&$N -C . &
+
C//
-
I!n dipolar
5n soluciones &cidas fuertes, el in dipolar capta un ) a nivel de su carboxilo, mientras que
en solucin alcalina, el protn extra del grupo amina reacciona con los grupos 7*) para formar agua
el aa queda cargado negativamente. )a un valor de p), caracter#stico para cada aa, en el cual la
disociacin de cargas positivas negativas se iguala , por lo tanto la carga total del aa es cero. "
este calor de p) en el cual las cargas del aa es nula, se le denomina punto isoel+ctrico -p8..
3os aa pueden participar en muc%as reacciones qu#micas, algunas de ellas comprenden al
grupo carboxilo, otras al grupo amina, %a reacciones especificas de determinadas cadenas laterales
sirven para identificar en una muestra la existencia de un aa particular. 9na de las reacciones m&s
utili$adas es la reaccin de la nin%idrina, donde el grupo 1 amina reacciona con esta sustancia dando
un compuesto de intenso color p4rpura -salvo prolina que da un color amarillo..
$nin #e#tdica: es la unin que se produce entre el grupo carboxilo de un aa el grupo 1 amina
de otro. 5sta unin se produce mediante p+rdida de una mol+cula de agua es de tipo amida.

5l producto que se obtiene se denomina dip+ptido, si seguimos agregando m&s unidades

aminoac#dicas con el mismo tipo de unin formaremos trip+ptidos, tetrap+ptidos etc. (uando poseen
m&s de die$ aa, se llaman polip+ptidos, cuando la cadena alcan$a m&s de :000 Da -m&s de 50
unidades aminoac#dicas. la mol+cula es considerada prote#na. 6or debajo de esta masa se
denominan gen+ricamente p+ptidos. 'oda cadena polipept#dica tiene un extremo en el cual queda un
aa con el grupo 1 amino libre, en el comien$o de la cadena, +ste es el extremo amino terminal o N /
terminal, la otra punta, posee libre el grupo carboxilo, es el extremo final, carboxilo terminal o ( 7
terminal. ,e nombran siguiendo el orden de los restos aa integrantes a partir del que posee el grupo 1
amina libre, cada uno se indica por la ra#$ del nombre del aa seguida del sufijo ;il<, por ejemplo un
p+ptido formado por 'irosina, lisina, alanina, &cido asp&rtico, ciste#na serina se llamar& tirosil/lisil/
alanil/aspartil/cisteinil/serina, que se abrevia tr/ls/ala/asp/cs/ser.
Pro#iedades %enera"es:
Propiedades cido-base, como se vio anteriormente en p+ptidos, en una cadena polipept#dica,
los grupos carboxilo 1 amina que participan en la unin pept#dica no se disocian, 4nicamente lo
%acen los de los extremos, es decir el grupo 1 amina del extremo N/terminal el grupo carboxilo
del extremo (/terminal, como es obvio, solo esos dos grupos funcionales en una macromol+cula
no tendr#an gran incidencia en la determinacin de las propiedades &cido/base, entonces la
0
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Tema: Protenas
2012
carga el+ctrica que manifiesta una prote#na depende de la ioni$acin de los grupos libre
disociables existentes en las cadenas laterales de los restos de aa que los forman. De esta
manera, la presencia en la mol+cula de aa b&sicos le otorga car&cter b&sico, en cambio si
predominan restos de &cido asp&rtico glut&mico en una prote#na, +sta adquiere propiedades
&cidas. "l igual que los aa, las prote#nas a determinado punto de p) tienen una carga nula, punto
conocido como punto isoel+ctrico.
Electroforesis, si se somete a una prote#na a la accin de un campo el+ctrico en un medio de
p) que sea &cido con respecto al p8 de la prote#na, su carga el+ctrica positiva determinar& que
se desplace %acia el c&todo -polo negativo., en cambio si el p) est& por encima del p8, la carga
de la prote#na ser& negativa, por ende se despla$ar& %acia el &nodo. ,i el p) coincide con el p8,
la prote#na no despla$ar& en el campo el+ctrico. 3a migracin de prote#nas por accin de un
campo el+ctrico se denomina electroforesis.
Solubilidad, la maor parte de las prote#nas son solubles en agua o en soluciones acuosas, esta
solubilidad var#a con el p), la temperatura la presencia de sales en el medio o solventes
polares. 5l p) es un factor importante en la solubilidad, a que de +l depende la carga el+ctrica
de una prote#na, efecto de las sales, a bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad
de muc%as prote#nas, sin embargo a medida que se aumenta la concentracin la solubilidad
decrece, cuando la concentracin alcan$a cierto valor %aciendo que la prote#na precipite.
5fecto de solventes poco polares, el agregado de solventes poco polares como etanol, acetona,
etc., a soluciones de prote#nas disminue su solubilidad produce precipitacin cuando la
concentracin del solventes alcan$a ciertos valores, variables seg4n la prote#na de que se trate.
3a precipitacin se acompa=a de alteracin de la prote#na -desnaturali$acin. a menos que se
trabaje a temperaturas mu bajas.
Dilisis, en un sistema biolgico con soluciones complejas que contienen macromol+culas con
solutos de bajo peso molecular, es posible separar el soluto de bajo peso mediante un proceso
llamado di&lisis, usando para ello una membrana porosa -membrana semipermeable., que
permite el paso del agua mol+culas peque=as retiene las macromol+culas.
&orma mo"ecu"ar
(ada prote#na tiene en estado natural, una forma caracter#stica. De acuerdo a eso, puede
clasificarse en dos categor#as2 globulares fibrosas.
Globulare! son aquellas en las cuales la cadena de aa se pliega sobre s# misma para formar
un conjunto compacto que asemeja un esferoide, en general, son prote#nas de gran actividad
funcional, como las en$imas, anticuerpos, %emoglobina, etc., son solubles en medios
acuosos.
F"br"lare! en estas las cadenas de aa se ordenan paralelamente, formando fibras o l&minas
extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina notoriamente sobre los transversales,
en general son insolubles o poco solubles en agua participan en la formacin de las
estructuras de sost+n, como las fibras de tejido conectivo formaciones titulares de gran
resistencia f#sica.
Estructura mo"ecu"ar
3a estructura de las prote#nas es mu compleja, ra$n por la cual para su descripcin
conviene describirla considerando distintos niveles de organi$acin2
Estructura primaria2 se refiere al n4mero, identidad secuencia de los aa que componen las
prote#nas en cadena lineal, a que la unin pept#dica no admite ramificaciones. 5sta
secuencia de amino&cidos es el principal determinante de su conformacin, propiedades
funciones.
1
Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
Estructura secundaria: es la disposicin espacial, regular que puede adoptar la estructura
primaria, mantenida por puentes de ). 5studios de difraccin de raos > confirmaron dos
modelos tericos propuestos por 6auling (ore, la %+lice 1 la %oja plegada o l&mina ? -las
letras 1 ? solo indican el orden en el cual ambas estructuras fueron propuestas por estos
investigadores..
)+lice 12 la disposicin de la cadena determina su enrollamiento sobre un eje central, como
si estuviese envolviendo un cilindro, el giro se %ace en el sentido de las agujas del reloj -%+lice
dextrgira.. 5ste tipo de unin se mantiene por puentes de ).
3&mina ?2 la cadena polipept#dica se encuentra m&s extendida que en la %+lice 1, cuando
dos o m&s cadenas se aparean, se establecen entre ellas puentes ) que mantienen unidas las
cadenas entre s# originando una estructura laminar con plegamiento en $ig$ag, muc%as veces la
cadena %ace un giro sobre s# misma, formando una %orquilla.
"l a$ar2 esto no significa que la cadena siga cualquier orientacin imprevisible, a que
tiende a adoptar al disposicin termodin&mica m&s favorable, es que la cadena proteica no posee una
estructura regular -no es %+lice 1 ni lamina ? ..
6ueden encontrarse los diferentes tipos de estructuras secundarias en la misma mol+cula de
prote#na, muc%as prote#nas -las globulares por ejemplo. poseen un segmento en %+lice, al a$ar en
l&mina plegada, mientras que las prote#nas fibrosas presentan exclusivamente estructuras en %+lice o
en l&mina ?.
Estructura terciaria: la arquitectura total de una mol+cula proteica determina una
conformacin tridimensional caracter#stica para cada una de ellas, conformacin que no es
fortuita, se mantiene gracias a uniones e interacciones que se establecen entre las cadenas
laterales de los residuos aminoac#dicos existentes en el polip+ptido. 3as fuer$as que
contribuen a mantener la estructura terciaria son fuer$as de atraccin o repulsin
electrost&ticas -entre grupos con carga el+ctrica como el 7N)@A de lisina arginina, que se
enfrenta con grupos del signo opuesto como los 7(**/ de &cidos asp&rtico glut&mico,
formando enlaces inicos. ,i los grupos tienen igual signo, el efecto ser& de repulsin
alejamiento.B enlaces de ) -el * del carbonilo de un carboxilo libre de &cidos asp&rtico
glut&mico, o el N del n4cleo imida$lico de %istidina, pueden atraer el ) de los grupos 7*) de
serina, 'reonina o 'irosina, estableci+ndose puentes de ).B presencia de cadenas
%idrofbicas o %idrof#licas -las cadenas laterales apolares tienden a alejarse del contacto con
el agua, provocando plegamientos que terminan agrupando los restos %idrfobos en el interior
de la mol+cula, por otro lado, las cadenas laterales con grupos %idrfilos -/(**/, /N)@, /*).
tienden a disponerse %acia el exterior de la mol+cula en contacto con el solvente polar.B
puentes disulfuro -el enfrentamiento de los grupos sulf%idrilo de dos ciste#nas puede
determinar, por oxidacin, el establecimiento de una unin covalente -/,/,/. o puente
disulfuro.
Estructura cuaternaria: %asta aqu# tratamos estructuras proteicas formadas por una sola
cadena polipept#dica, la estructura cuaternaria se refiere a las prote#nas llamadas
oligom+ricas -formadas por m&s de una cadena., a la disposicin espacial que las
subunidades polipept#dicas adoptan para formar mol+culas compuestas. 3as fuer$as que
mantienen en posicin a las diferentes subunidades son puentes ), atracciones
electrost&ticas, interacciones %idrofbicas, puentes disulfuro, etc.
Desnatura"i'acin
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Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
5l cumplimiento de su funcin, por parte de una prote#na depende del mantenimiento de una
conformacin adecuada, lo cual exige que las estructuras -primaria, secundaria, terciaria
cuaternaria. no sufran alteraciones. (uando las prote#nas son sometidas a la accin de agentes
f#sicos -calor, radiaciones, congelamiento repetido, grandes presiones, etc.. o qu#micos -&cidos o
&lcalis concentrados, solventes org&nicos, soluciones concentradas de urea, etc.. pueden sufrir
alteraciones en su conformacin al afectar las fuer$as que las mantienen. 3a desorgani$acin en la
estructura molecular lleva a la p+rdida de las propiedades funciones naturales de la prote#na, por
eso se llama a este proceso desnaturali$acin. 8nvolucra la ruptura de las estructuras secundaria,
terciaria cuaternaria.
3os agentes desnaturali$antes no atacan las uniones pept#dicas, por lo que se conserva la
estructura primaria -que se afecta por el proceso denominado %idrlisis..
5s un proceso irreversible.
C"asifcacin
3as prote#nas se clasifican en dos grandes grupos
6rote#nas simples
6rote#nas conjugadas
Protenas simples: son aquellas que por %idrlisis solo dan origen a aa. 6ueden estar formadas por
m&s de una cadena polipept#dica, por ejemplo alb4minas, globulinas, %istonas, glutelinas,
escleroprote#nas como queratina, col&geno, elastinas.
Protenas conjugadas2 formadas por asociacin de una prote#na simple una porcin no proteica
integrando una unidad molecular. (orrientemente se llama apoprote#na a la porcin proteica, mientras
que la otra porcin se denomina grupo prost+tico.
(romoprote#nas, formadas por una prote#na simple unida a un grupo prost+tico coloreado, por
ejemplo citocromos, %emoglobina, etc.
Clicoprote#nas, unidas a carbo%idratos, mu frecuentemente %eteropolisac&ridos, como
algunas globulinas plasm&ticas.
Dosfoprote#nas, prote#nas conjugadas con restos de &cido fosfrico, como la case#na de la
lec%e vitelina de ema de %uevo.
3ipoprote#nas, el grupo prost+tico est& representado por l#pidos de diverso origen -)D3, 3D3.
Eetaloprote#nas, numerosas prote#nas usan de grupo prost+tico a elementos met&licos -De,
(u, Fn, Eg, En. esenciales para la estructura funcin de esas mol+culas.
3
Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
($)A C$ESTONA*O4
3a presente gu#a de trabajos pr&cticos tiene la finalidad de servir como gu#a de estudio
deber& ser completada con los contenidos dados en teor#a, lo reali$ado en laboratorio bibliograf#a
de la c&tedra que consta en fotocopiadora u otra informacin que tengan acceso.
T*ABA+O P*!CTCO: AMNO!CDOS. P*OTE)NAS
G. 5scribir la estructura de una amina primaria, secundaria terciaria.
0. 5scribir la estructura de un amino&cido nombrarlo. H" qu+ conclusiones llega, al observar la
estructuraI
@. H" qu+ se denomina amino&cido esencialI H(u&les sonI 5scriba las estructuras.
J. (lasifique los 00 amino&cidos seg4n su grupo R en2 "lif&ticos, )idrox#lico, "$ufrado, "c#dico,
K&sico, "rom&tico )eteroc#clico, 8mino&cido. 5n todos los casos escriba la frmula del
grupo R.
5. 5scriba la ecuacin de formacin del dip+ptido2 glicilalanina del tetrap+ptido2 "rginil/prolil/
glicilfenilalanina.
:. Definir prote#nas proponer una clasificacin general de las mismas.
L. Defina los siguientes t+rminos2 unin pept#dico, grupo prost+tico, desnaturali$acin, prote#na
simple, prote#na conjugada.
M. Definir estructura primaria, secundaria terciaria de una prote#na.
N. H(u&les son las uniones qu#micas enlaces que intervienen en la estructura terciaria de una
prote#naI 5jemplifique con frmulas.
G0. H(u&l es la diferencia entre prote#nas globulares fibrosasI 6roponga ejemplos.
GG. H5n qu+ difiere la composicin qu#mica de las prote#nas, los %idratos de carbono los
l#pidosI
G0. 8nvestigue qu+ es (istina escriba la ecuacin de su formacin
G@. H" qu+ se llama punto isoel+ctricoI H5n la pr&ctica para qu+ sirveI D+ ejemplos.
GJ. 5n l#neas generales Hcmo identificar#a las prote#nasI
G5. " una solucin que contiene alanina, %istidina &cido asp&rtico, a p) :, se le pasa corriente.
9n amino&cido migra %acia el c&todo, otro %acia el &nodo el tercero permanece
estacionario. 5xplicar el comportamiento de cada uno.
Nota2 el c&todo atrae los iones cargados positivos -cationes. el &nodo atrae los iones
cargados negativos -aniones..
G:. H" qu+ se debe el proceso de coagulacin de las prote#nasI H6or qu+ medios puede
reali$arlosI
GL. Realice una clasificacin de las prote#nas de acuerdo a su funcin.
GM. 5scriba la estructura cuaternaria de la %emoglobina. HDnde se encuentra +sta prote#na
para qu+ sirveI 5sencialmente, Hes la misma en las diferentes especies animalesI
P*OTENAS
5jercitacin de estructuras nomenclatura de amino&cidos, su clasificacin propiedades,
unin pept#dica p+ptidos de inter+s en medicina.
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Tema: Protenas
2012
Resolucin de ejercicios sobre amino&cidos prote#nas de inter+s en medicina veterinaria,
con discusin sobre respuestas correctas e incorrectas.
GN. 5scribir la estructura de una amina primaria, secundaria terciaria.
00. 5scribir la estructura de un amino&cido.
0G. H" qu+ se denomina amino&cido esencialI H(u&les sonI
00. 5scribir la ecuacin de formacin del dip+ptido2 glicilalanina del tetrap+ptido2 "rginil/prolil/
glicilfenilalanina.
0@. Definir prote#nas proponer una clasificacin general de las mismas.
0J. Definir los siguientes t+rminos2 unin pept#dico, grupo prost+tico, desnaturali$acin, prote#na
simple, prote#na conjugada.
05. Definir estructura primaria, secundaria terciaria de una prote#na.
0:. H(u&les son las uniones qu#micas enlaces que intervienen en la estructura terciaria de una
prote#naI
0L. H(u&l es la diferencia entre prote#nas globulares fibrosasI Dar ejemplos.
0M. 8nvestigar qu+ es (istina escriba la ecuacin de su formacin
0N. H" qu+ se llama punto isoel+ctricoI H5n la pr&ctica para qu+ sirveI Dar ejemplos.
@0. H" qu+ se debe el proceso de coagulacin de las prote#nasI H6or qu+ medios puede
reali$arlosI
@G. Reali$ar una clasificacin de las prote#nas de acuerdo a su funcin.
@0. ,obre la %emoglobina. HDnde se encuentra esta prote#na para qu+ sirveI 5sencialmente,
Hes la misma en las diferentes especies animalesI H(mo es su estructuraI
@@. Responder (orrecto -(. o 8ncorrecto -8.2
G / (u&les de las siguientes afirmaciones describen a la cadena lateral del aa serina2
a. (ontiene un grupo %idroxilo
b. 6uede formar uniones disulfuro
c. 6uede participar de uniones puente de %idrgeno
d. 5sta cargada a p) fisiolgico
0 / (u&les de los siguientes aa posee una cadena lateral cargada a p) fisiolgico.
a. Ocido asp&rtico
b. 3isina
c. "cido glut&mico
d. "sparagina
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Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
@ / 3a glutamina2
a. (ontiene @ grupos titulables
b. (ontiene un grupo amida
c. 5s un aa &cido
d. (ontiene una cadena lateral que puede formar puentes de %idrgeno en prote#nas
J / (u&les de las siguientes afirmaciones acerca de los aa son correctas2
a. 3a glicina contiene 0 %idrgenos disociables
b. 3a tirosina es un sitio de unin de grupos fosfatos en prote#nas
c. 3a ciste#na es un aa que contiene a$ufre
d. 3a glutamina es clasificada como un aa b&sico.
5 / 3a unin pept#dica
a. 5s un tipo especial de unin amida
b. 6osee un car&cter parcial de doble ligadura
c. No est& ioni$ada a p) fisiolgico
d. ,e rompe por agentes que desnaturali$an prote#nas , tales como solventes org&nicos
o altas concecntraciones de urea.
: / 5l p+ptido alanil/glicil/ serina
a. (ontiene alanina con un grupo alfa 7amino libre
b. (ontiene tres enlaces pept#dicos
c. 5s opticamente activo.
d. 5s un dip+ptido
L 7 5scribir la estructura inica predominante de la Cl a p) @B L G@
M 7 3as prote#nas son macromol+culas biolgicas constituidas b&sicamente por2
a. (,),*,6
b. (,),*,N
c. (,),*,De
N 7 3os alfa 7 3 amino&cidos se caracteri$an por2
a. la disposicin del grupo carboxilo a la i$quierda del carbono
b. la disposicin del grupo amino a la derec%a del carbono
c. la disposicin del grupo amino a la i$quierda del carbono
G0 7 5l comportamiento anftero de los aa se reffiere a .
a. el p) que exista en una disolucin acuosa determina su ioni$acin
b. el p) que exista en una disolucin acuosa determina su actividad ptica
c. el p) impide que se solubilicen en una disolucin acuosa
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Ctedra: Bioqumica
Tema: Protenas
2012
GG 7 9n ejemplo de polip+ptido es 2
a. "la 7 Clu/ 'r 7 Eet/ 6ro
b. (s 7 6ro 7 )is/ "la 7 8le 7 6%e 7 Cl
c. Ninguna es correcta
G0 7 5n cuanto al enlace pept#dico, es cierto que 2
a. se estable entre los grupos amino de dos aa contiguos
b. se establece entre los grupos carboxilos de dos aa contiguos
c. se estable entre los grupos amino carboxilo de dos aa..
G@ 7 5scriba la frmula desarrollada del siguiente dip+ptido2 3is 7 "sn
GJ / 5l punto isoel+ctrico de un amino&cido es2
a. 5l p) en el cual las cargas positivas son iguales a las cargas negativas.
b. 3a temperatura a la cual la disociacin del amino&cido es la m&xima
c. 5l p) en el cual la disociacin del amino&cido es la m&xima
d. 3as opciones a, b c son correctas.
e. 3as opciones a, b c son incorrectas
G5 / 5n cuanto a la estructura de los amino&cidos2
a. "lanina tirosina poseen un anillo benc+nico
b. 3isina arginina poseen m&s de un Ptomo de nitrgeno en su estructura
c. 3a metionina posee un &tomo de a$ufre en su estructura
d. 3as opciones a, b c son correctas.
e. 3as opciones a, b c son incorrectas.
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