TEMA 1.

BIOMOLCULAS

ENLACE QUMICO EN LA MATERIA VIVA
1. Enlace inico
2. Enlace covalente
3. Los enlaces intermoleculares
LOS BIOELEMENTOS
1. Los bioelementos primarios
2. Los bioelementos secundarios
Oligoelementos:
LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS O BIOMOLCULAS
1. INORGNICOS
1.1. AGUA,
Estructura
Caractersticas del agua:
Funciones:
1.2. SALES MINERALES
Tipos
Funciones
2. ORGNICOS
2.1. LOS GLCIDOS
Concepto de glcido
Clasificacin de los glcidos
o LOS MONOSACRIDOS
1. Triosas
2. Tetrosas
3. Pentosas
4. Hexosas

CICLACIN. ENLACE HEMIACETAL
4.2 Galactosa

ENLACES N-GLUCOSDICO Y O-GLUCOSDICO
SUSTANCIAS DERIVADAS DE LOS MONOSACRIDOS
o LOS DISACRIDOS
Maltosa
Sacarosa
Celobiosa
Lactosa
o LOS POLISACRIDOS
1 Homopolisacaridos
1.1. Almidn
Amilosa
Amilopectina:
1 .2. Glucgeno
1 .3. Celulosa
1 .4. Quitina
2. Heteropolisacridos
o GLCIDOS ASOCIADOS A OTROS TIPOS DE MOLCULAS
1. Hetersidos
2. Peptidoglucanos
3. Proteoglucanos
4. Glucoprotenas
5. Glucolpidos
Funciones de los glcidos

2.2. LPIDOS
Concepto de lpido
Clasificacin de los lpidos
o A. LOS CIDOS GRASOS
Caractersticas y clasificacin
- A.1.1. cidos grasos saturados:
- A.1.2. cidos grasos insaturados:
Propiedades fsicas de los cidos grasos
Propiedades qumicas de los cidos graso:
-
- Saponificacin:
o B. LPIDOS CON CIDOS GRASOS O SAPONIFICABLES
B.1. Lpidos simples
- 1.1. Acilglicridos:
- 1.2. Cridos
B.2. Lpidos complejos
- 2.1. Fosfolpidos:
o Fosfoglicridos:
o Fosfoesfingolpidos.
- 2.2.Glucolpidos
o cerebrsidos,
o ganglisidos
o C. LPIDOS SIN CIDOS GRASOS O INSAPONIFICABLES
C.1. Terpenos o isoprenoides
C.2. Esteroides
- 2.1. Esteroles
o Colesterol:
o cidos biliares:
o Vitaminas D:
o Estradiol:
-
o Hormonas suprarrenales
o Hormonas sexuales:
C.3. Prostaglandinas
Funciones de los lpidos
2.3. PROTENAS
Concepto de protenas
Composicin
o 1. AMINOACIDOS.
Estructura
Frmula general:
Propiedades
Clasificacin
o 2. ENLACE PEPTDICO
o 3. PEPTIDOS Y PROTEINAS
Estructura de las protenas
o 1. Estructura primaria
o 2. Estructura secundaria
- o-hlice
- Lmina-| o lmina plegada
o 3. Estructura terciaria
- Conformacin globular
- Conformacin filamentosa:
o 4. Estructura cuaternaria
Propiedades
o Comportamiento qumico
Solubilidad
Especificidad
Desnaturalizacin.
- Reversible
- Irreversible
Clasificacin
Funcin

2.4. ACIDOS NUCLEICOS
LOS NUCLETIDOS
o Componentes
LAS BASES NITROGENADAS
EL AZCAR (GLCIDO)
- nuclesido.
GRUPO FOSFATO
o Nomenclatura de los nucletidos
o Funciones
POLINUCLEOTIDOS
Composicin
Estructura
Nomenclatura
Tipos:
- 1. ADN: cido desoxirribonucleico
o Estructura
PRIMARIA
SECUNDARIA.
TERCIARIA.
o Funcin
o Sntesis
o Tipos
- 2. ARN, cido ribonucleico
o Concepto
o Componentes
o Estructura

ENLACE QUMICO EN LA MATERIA VIVA
1. Enlace inico
Uno de los tomos capta electrones del otro. tomos de electronegatividad muy diferente.
2. Enlace covalente
Dos tomos comparten electrones. Los dos tienen electronegatividad alta y similar. Es un enlace
muy fuerte. Se llama apolar si los dos tomos tienen electronegatividad similar, y polar si un
tomo atrae ms hacia s el par de electrones, formndose dipolos moleculares.
3. Los enlaces intermoleculares
Son uniones entre molculas.
a) Puente de hidrgeno. En las molculas dipolares de los hidruros el tomo de hidrgeno se
aproxima al otro tipo de tomo de otra molcula, establecindose fuerzas dbiles de atraccin
llamadas puentes de hidrgeno.
b) Fuerzas Enlace por fuerzas de Van der Waals. Tambin en las molculas apolares aparecen
atracciones debido a que aparecen dipolos instantneos debido a la cambiante distribucin
electrnica.
c) Los puentes disulfuro, (- S - S -)





LOS BIOELEMENTOS
Elementos que se encuentran en la materia viva
* Bioelementos primarios. Son mayoritarios en la formacin de biomolculas orgnicas.
Estos son C, H, O, N, P, S.

* Bioelementos secundarios. Son los restantes, en mucha menor proporcin. Hay dos tipos:
Los indispensables no pueden faltar para la vida de la clula; son Na, K, Mg, Fe, Cl, etc.
Los que se encuentran en proporciones menores al 0,1 % pero necesarios para el organismo, se
llaman oligoelementos (Fe).

Los variables pueden faltar en algunos organismos; son Br, Zn, Pb, etc.

1. Los bioelementos primarios
* Los altos porcentajes de H y O en la biosfera se deben a que la materia viva est constituida
por agua. Esto se relaciona con que la vida se origin en el medio acutico.

* Los porcentajes del resto de los bioelementos primarios de la biosfera son muy diferentes a los
encontrados en litosfera, atmsfera e hidrosfera, por lo que no se puede deducir que la materia
viva se haya formado a partir de los elementos ms abundantes, sino de los que tienen unas
propiedades capaces de constituirla:
Masa atmica pequea que favorece enlaces covalentes estables.
El N y O son muy electronegativos y dan lugar a molculas dipolares, que se pueden
disolver en agua y pueden reaccionar entre s.

El resto de las propiedades no son comunes:
a) Carbono. Puede formar cuatro enlaces covalentes que le permiten constituir largas cadenas
de tomos. Gracias a que los enlaces pueden ser simples, dobles o triples, y a los diferentes
radicales, es posible un gran nmero de molculas diferentes.
Los cuatro enlaces covalentes estn dirigidos en el espacio hacia los cuatro vrtices de un
tetraedro imaginario. Esto permite la formacin de estructuras tridimensionales.

Por qu el carbono y no el silicio?
Los enlaces C - C, C = O, y C - N son suficientemente fuertes y estables, y, a la vez, susceptibles
de romperse sin excesiva dificultad. Esto permite al ser vivo obtener energa y almacenarla.
En cambio las cadenas de silicio son inestables, y las de silicio y oxgeno (siliconas) casi
inalterables.
El CO2 es gaseoso y soluble en agua, por lo que puede circular a travs de los seres vivos. Por el
contrario, el SiO2 (slice) es slido e insoluble en agua.

b) Hidrgeno. Resulta indispensable para formar materia orgnica. Carbono e hidrgeno forman
hidrocarburos.
El nico electrn que posee le permite formar un enlace con cualquiera de los otros bioelementos
primarios. Las molculas formadas slo por carbono e hidrgeno son covalentes apolares
(insolubles en agua). Si algunos hidrgenos son sustituidos por grupos covalentes polares, la
molcula orgnica puede llegar a ser soluble en agua.

c) Oxgeno. Es el bioelemento primario ms electronegativo, lo que lo hace idneo para quitar
electrones (oxidar).

d) Nitrgeno. Forma compuestos tanto con el hidrgeno como con el oxgeno lo que permite la
liberacin de energa al pasar de una forma a otra. Forma aminocidos y bases nitrogenadas.

e) Azufre. Se encuentra como radical sulfhidrilo en aminocidos.
Los puentes disulfuro (- S - S -) mantienen la estructura de las protenas.

f) Fsforo. Establece enlaces ricos en energa e interviene en la constitucin de los cidos
nucleicos.
2. Los bioelementos secundarios
Abundantes: Na, K, Mg y Ca.

Los iones Na
+
, K
+
y Cl
-
Intervienen en el mantenimiento del grado de salinidad. El son
fundamentales en la transmisin del impulso nervioso.
El calcio en forma de carbonato forma caparazones y esqueletos, y como in acta en la
contraccin muscular.
El magnesio es un componente de la clorofila.

Oligoelementos: Fe, Zn, Cu, Co, Mn, Li, Si, I y F.
Oligoelemento Es necesario para...
Hierro Hemoglobina
Cinc Hormona insulina
Cobre Hemocianina
Cobalto Vitamina B12
Manganeso Procesos fotosintticos
Litio Neurotransmisores
Silicio Caparazones de diatomeas y rigidez de gramneas
Yodo Hormona tiroidea
Flor Esmalte dientes y huesos

LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS O BIOMOLCULAS
Son las molculas que se obtienen en un anlisis fsico de la materia viva sin que se
alteren las sustancias, mediante evaporacin, filtracin, destilacin, dilisis, cristalizacin,
electroforesis o centrifugacin.
Simples oxgeno molecular (O2) y nitrgeno molecular (N2)
Compuestos :
o Inorgnicos agua, dixido de carbono y sales minerales
o Orgnicos glcidos, lpidos, protenas y cidos nucleicos

Pueden tener funcin:
estructural (protenas, sales minerales),
energtica (grasas) y
biocatalizadora (protenas enzimticas).

El O2, CO2 y N2 son gaseosos. El O2 es necesario para la respiracin aerbica, el CO2
es un producto de excrecin y el N2 es un gas inerte (no da reacciones qumicas).

1. Principios inmediatos INORGNICOS.
1.2. EL AGUA
Es la sustancia ms abundante en la materia viva (humanos aprox. 63% del peso).
Existe una relacin directa entre el contenido en agua y la actividad fisiolgica de un
organismo.




En la materia viva se encuentra en tres formas:
Agua circulante: sangre, savia...
Agua intersticial: entre las clulas.
Agua intracelular: en el citosol e interior de orgnulos.

Los organismos pueden conseguir el agua:
directamente, consumo de agua exterior
mediante reacciones qumicas de las biomolculas

Los puentes de hidrgeno forman grupos de 3, 4 y hasta 9 molculas de agua. Con ello
se alcanzan pesos moleculares elevados y el agua se comporta como un lquido.


Caractersticas del agua:
a) Elevada fuerza de cohesin, debida a los puentes de hidrgeno; idnea para dar
volumen a las clulas y provocar turgencia a las plantas. Esto hace que tenga elevada
tensin superficial (la superficie opone una gran resistencia a romperse) y la capilaridad
(adhesin de las molculas de agua a las paredes de los conductos y entre s).

b) Elevado calor especfico. Hace falta mucho calor para elevar su temperatura, lo que la
convierte en un estabilizador trmico del organismo frente a los cambios bruscos de
temperatura del ambiente.

c) Elevado calor de vaporizacin. Para pasar de lquido a gas hay que romper todos los
puentes de hidrgeno.

d) Mayor densidad en estado lquido que en estado slido, lo que explica que el hielo
flote y forme una capa superficial en charcos, ros, etc. que permita la vida bajo ella. Si el
hielo fuera ms denso, acabara helndose toda el agua.

e) Elevada constante dielctrica. Al ser dipolar, el agua es un gran disolvente de
compuestos inicos (Ej.: sales) y covalentes polares (Ej.: glcidos). Solvatacin inica:
Las molculas de agua se disponen alrededor de los grupos polares llegando a
desdoblarlos en aniones y cationes.
Esto explica que el agua sea el vehculo de transporte y el medio donde se realizan
todas las reacciones.

f) Bajo grado de ionizacin. En el agua hay muy pocas molculas ionizadas (iones
hidronio e hidroxilo). Dados esto bajos niveles, si al agua se le aade un cido (H
3
O
+
) o
una base (OH
-
), aunque sea poca cantidad, estos niveles varan bruscamente.
H
2
O + H
2
O H
3
O
+
+ OH
-

Funciones:
a) Disolvente
b) Bioqumica, el agua interviene en muchas reacciones qumicas.
c) Transporte, componente importante de la sangre.
d) Estructural, da volumen y forma a las clulas.
e) Mecnica amortiguadora, liquido entre las articulaciones.
f) Termorreguladora, debida a su elevado calor especfico y de vaporizacin evita que se
produzcan cambios bruscos de temperatura corporal

1.2. LAS SALES MINERALES
Se pueden encontrar en tres formas:
a) Sustancias minerales precipitadas. Estructuras slidas insolubles con funcin
esqueltica;
carbonato clcico; conchas,
fosfato clcico; huesos,
b) Sales minerales disueltas. Dan lugar a;
cationes (Na+, K+, Ca
2+
y Mg
2+
) y
aniones (Cl
-
, SO
4
2-
,PO
4
3-
, CO
3
2-
, HCO
3-
y NO
3-
).
c) Sustancias minerales asociadas. Se asocian a molculas orgnicas tales como
protenas (fosfoprotenas), lpidos (fosfolpidos) y glcidos (agar - agar).

Funciones de las sales minerales:
1. Formar estructuras esquelticas.
2. Estabilizar dispersiones coloidales.
3. Mantener un grado de salinidad en el medio interno.
4. Constituir soluciones amortiguadoras de pH.
Efecto tampn: Los lquidos biolgicos, a pesar de ser casi todo agua, no varan apenas
su pH por la adicin de cidos o bases. Ello se debe a que contienen sales minerales
que pueden ionizarse para dar lugar a H
3
O
+
o a OH
-
que contrarreste el efecto de los
cidos o bases aadidos.
A estas disoluciones se las llama disoluciones tampn o amortiguadoras.
5. Acciones especficas. Ej. : el ion ferroso es necesario para sintetizar la
hemoglobina, el yodo para la tiroidea...Cada ion desempea funciones distintas y,
a veces, antagnicas. Ej.: el K+ aumenta la turgencia de la clula y el Ca2+ la
disminuye. Son iones antagnicos.

2. Principios inmediatos ORGNICOS.
2.1. LOS GLCIDOS
Concepto de glcido
Biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno y oxgeno en proporcin CnH2nOn.

Ser les suele llamar hidratos de carbono, nombre poco apropiado porque los carbonos estn
unidos a radicales - OH y - H.

En todos los glcidos siempre hay:
un grupo carbonilo que puede ser:
aldehdo (- CHO), que da lugar a polihidroxialdehdos
cetnico (- CO -) que da lugar a polihidroxicetonas.
Radicales H
Grupos OH

Algunos pueden contener nitrgeno, azufre y fsforo.

Clasificacin de los glcidos
Monosacridos: 3-8 tomos de carbono.
Oligosacridos: 2-10 monosacridos. Los ms importantes son los disacridos.
Polisacridos: > 10 monosacridos.

1. LOS MONOSACRIDOS
Son glcidos constituidos por una sola cadena de 3 a 8 tomos de carbono.
No pueden descomponerse mediante hidrlisis.
Se nombran aadiendo -osa al nmero de carbonos (triosa, tetrosa...)
Propiedades fsicas: slidos cristalinos, blancos, hidrosolubles y dulces.
Propiedades qumicas: capaces de oxidarse y de reducir el reactivo de Fehling (lo
cambian de color azul a rojo). Tambin son capaces de asociarse a grupos amino.

1.1. Triosas
Tres tomos de carbono;
gliceraldehdo con grupo aldehido
cetotriosa con grupo cetosa.

Los gliceraldehdos tienen actividad ptica (al incidir sobre ellas un rayo de luz polarizada este se
desva de su plano) gracias a su carbono asimtrico.
Si desvan el plano hacia la derecha se llaman dextrgiras y si lo hacen hacia la izquierda
levgiras. La forma (+) y la (-) se denominan ismeros pticos y desvan el plano de polarizacin
con el mismo ngulo pero en sentido contrario.
No hay relacin entre tener estructura D y ser dextrgira. Las estructuras enantiomorfas difieren
entre s en la posicin de todos sus radicales -OH de los carbonos asimtricos y tienen las
mismas propiedades, excepto la actividad ptica
Un carbono asimtrico es el que tiene todos sus radicales diferentes. El carbono
asimtrico mas alejado del grupo cetosa o aldosa nos dir si la molcula presenta
estructura D L.

1.2. Tetrosas
Cuatro tomos de carbono. Tienen dos carbonos asimtricos.
Epmeros: dos glcidos que slo se diferencian en la posicin del grupo hidroxilo en un
carbono asimtrico distinto al tomado como referencia para la serie D o L, y que no sean
imgenes especulares.

1.3. Pentosas
Cinco tomos de carbono. Destacamos por su funcin en la naturaleza;
Aldosas: D-ribosa, en el ARN, D-2-desoxirribosa, en el ADN.
Cetopentosas. est la D-ribulosa, que desempea un importante papel en al
fotosntesis.

1.4. Hexosas
Seis tomos de carbono. Principales:
Aldosa: glucosa, galactosa
Cetosa: frutosa

En disolucin, la estructura lineal formada por estas molculas generalmente se cierra
formando un hexgono, molcula llamada pirano, o un pentgono, llamada furano.
Triosas y tetrosas siempre tienen estructuras abiertas. El resto de monosacridos,
cuando se disuelven, presentan un equilibrio entre la forma cclica y la forma abierta

Principales hexosas:
1.4.1
Es el glcido ms abundante.


CICLACIN. ENLACE HEMIACETAL
En la naturaleza se encuentra la D-glucosa, al disolverse en agua se hidrata (el grupo
carbonilo capta una molcula de agua). El grupo carbonilo queda prximo al quinto
carbono, y entre ellos reaccionan sus radicales liberndose una molcula de agua y
quedando ambos unidos por una molcula de oxgeno. As adquiere forma de hexgono,
por lo que se le llama glucopiranosa.

Se ha formado un hemiacetal (unin de un aldehdo con un alcohol) intramolecular.
El grupo -OH que ahora tiene el carbono 1 se denomina hidroxilo hemiacetlico. Este
carbono es ahora asimtrico y se denomina carbono anomrico.
Segn la posicin de su grupo -OH a un lado del plano u otro, se distinguen dos nuevas
estructuras denominadas anmeros; o y |.

El anmero es o -OH del C1 est en posicin trans, es decir, al otro lado del
plano donde est situado el CH
2
OH portado por el C5.
El anmero es | cuando estos dos radicales estn en posicin cis, es decir, en el mismo
lado del plano.



1.4.2 Galactosa
Se encuentra en forma el disacrido lactosa, propio de la leche.

1.4.3
Cetohexosa.
Se asocia con la glucosa formando la sacarosa. En el hgado se transforma en glucosa.
La ciclacin puede adoptar tambin la estructura pentagonal del furano, como en la
ribosa y en la desoxirribosa, llamadas ribofuranosa y desoxirribofuranosa


SUSTANCIAS DERIVADAS DE LOS MONOSACRIDOS
Las ms importantes son los aminoglcidos, que provienen de la sustitucin de un grupo
alcohlico por uno amino (Ej.: glucosamina). polialcoholes (Ej.: sorbitol).

2. LOS DISACRIDOS
Unin de dos monosacridos mediante;
ENLACES N-GLUCOSDICO Y O-GLUCOSDICO
El enlace N-glucosdico se establece entre un -OH y un compuesto aminado y el
O-glucosdico entre dos -OH de dos monosacridos.



monocarbonlico, entre el carbono anomrico del primer monosacrido y un
carbono cualquiera no anomrico del segundo.
o Al quedar un carbono anomrico con el hemiacetal libre, sigue teniendo al
capacidad de reducir al reactivo de Fehling. La terminacin del nombre del
primer monosacrido es -osil y la del segundo -osa.
dicarbonlico, si se establece entre los dos carbonos anomricos de los dos
monosacridos, con lo que pierde la capacidad de reducir al licor de Fehling.

Las terminaciones son -osil y -sido.

Principales disacridos:
Maltosa: Dos molculas de D-glucopiranosa unidas mediante enlace o(1-4).

Sacarosa: Una molcula de o-D-glucopiranosa y otra de |-D-fructofuranosa
unidas con un enlace o(1-2). El enlace se realiza entre el -OH del carbono
anomrico del primer monosacrido y el -OH del carbono anomrico del segundo.
No tiene poder reductor sobre el reactivo de Fehling.
Lactosa: |D-galactopiranosil-(1-4)- -o-glucopiranosa.



3 LOS POLISACRIDOS
Unin de muchos monosacridos mediante enlace O-glucosdico.

Tienen pesos moleculares muy elevados.
No tienen sabor dulce.
No son capaces de reducir el reactivo de Fehling.
Los que realizan funcin estructural presentan enlace | (ms fuerte) y para la funcin de
reserva energtica se usa el o.
Pueden ser:
Homopolisacridos: un solo tipo de monosacrido.
Heteropolisacridos: ms de un tipo de monosacrido.

3.1 Homopolisacaridos
3.1.1. Almidn
Polisacrido de reserva propio de los vegetales.
Se acumula en los plastos de la clula vegetal.
Constituye una gran reserva ocupando poco volumen, en las semillas y en los
tubrculos.
A partir de l, las plantas pueden obtener energa sin necesidad de luz.
Est integrado por dos tipos de polmeros:
la amilasa en un 30% en peso
la amilopectina en un 70%.
o Amilasa: polmero de maltosas unidas mediante enlaces o(14). Su estructura
es helicoidal con seis molculas de glucosa por vuelta. Es soluble en agua. Con el
yodo se tie de color azul negruzco.
Por hidrlisis o por la accin de la enzima o-amilasa (saliva y jugo pancretico) o
de la |-amilasa (semillas) da lugar a molculas mas sencillas.
o Amilopectina: polmero de maltosas unidas mediante enlaces o(1-4), con
ramificaciones en posicin o(16). Cada doce glucosas, aproximadamente,
aparece una ramificacin de unas doce glucosas. Es menos soluble en agua que
la amilasa. Con yodo se tie de rojo oscuro.

3.1.2. Glucgeno
Polisacrido de reserva de los animales. Se encuentra en el hgado y los msculos.
Su peso molecular es alto. Con el yodo se tie de rojo oscuro. Para transformarlo en
glucosas se sigue el mismo procedimiento que para la amilopectina.
3.1.3. Celulosa
Polisacrido con funcin esqueltica de los vegetales. Se encuentra el la pared celular,
y persiste tras la muerte de la clula. Es muy abundante en las fibras vegetales y en el
interior del tronco de los rboles.
Estos polmeros forman cadenas moleculares no ramificadas que se pueden disponer
paralelamente formando puentes de hidrgeno formando fibras de algodn.
El enlace | inatacable por las enzimas digestivas humanas. Algunos
animales, como los rumiantes, poseen en su tracto digestivo microorganismos que
producen celulasas.
3.1.4. Quitina
Es el componente esencial del exoesqueleto de los artrpodos.

3.2 Heteropolisacridos
Por hidrlisis dan lugar a distintos tipos de monosacridos.
+ Pectina: abunda en las frutas y al poseer una gran capacidad gelificante, se
aprovecha para fabricar mermeladas.
+ Agar-agar: se extrae de las algas para prepara medios de cultivo.
+ Goma arbiga.

4 GLCIDOS ASOCIADOS A OTROS TIPOS DE MOLCULAS
+ Hetersidos
Unin de un monosacrido con una molcula o varias no glucdicas, por ejemplo los
nucletidos.
+ Peptidoglucanos
Unin de cadenas de heteropolisacridos mediante pequeos oligopptidos
(protenas) de aminocidos.
+ Proteoglucanos
Una gran fraccin de polisacridos (80%) y una pequea fraccin proteica (20%).
+ Glucosaminglucanos estructurales:
Como cido hialurnico, que abunda en el lquido sinovial y en el humor vtreo.
+ Glucosaminglucanos de secrecin:
Aqu esta la heparina, que impide la coagulacin de la sangre.
+ Glucoprotenas
Una fraccin glucdica (40%) y una gran fraccin proteica (protrombina e
inmunoglobulinas).
+ Glucolpidos
Monosacridos unidos a lpidos. Se encuentran en la membrana celular. Se
distinguen cerebrsidos y ganglisidos.

3. Funciones generales de los glcidos
Energtica: el glcido ms importante es la glucosa, que puede atravesar la
membrana plasmtica. El almidn, el glucgeno, etc. son formas de almacenar
glucosas.
Estructural. Es muy importante el enlace |, que impide la degradacin de las
molculas.
Algunos glcidos con funcin estructural son la celulosa, la quitina, la ribosa y la
desoxirribosa.
Otras funciones son la de antibitico, vitamina, anticoagulante, hormonal, enzimtica
e inmunolgica


2.2. LPIDOS
Concepto de lpido
Principios inmediatos orgnicos compuestos bsicamente por carbono e hidrgeno y
generalmente tambin oxgeno. Algunos contienen fsforo nitrgeno y azufre. Son
insolubles en agua y solubles en disolventes orgnicos.

Clasificacin de los lpidos
Se clasifican en dos grupos:
1. cidos grasos
2. lpidos con cidos grasos o saponificables y
3. lpidos sin cidos grasos o insaponificables.



A. LOS CIDOS GRASOS
A.1 Caractersticas y clasificacin
Molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo aliftico (lineal con un
nmero par de tomos de carbono).
Todos los cidos grasos tienen un grupo carboxilo (-COOH) en un extremo de la cadena:




Son poco abundantes en estado libre. Se pueden clasificar en dos grupos:
A.1.1. cidos grasos saturados: enlaces simples y cadenas lineales. Ej.:
palmtico (16C) y esterico (18C).
A.1.2. cidos grasos insaturados: uno o varios enlaces dobles que producen
codos en al cadena.Ej.: oleico ( 18C).

A.2 Propiedades fsicas de los cidos grasos
1. Solubilidad: los cidos grasos poseen una zona hidrfila, el grupo carboxilo, y una
zona lipfila, la cadena hidrocarbonada, capaz de formar enlaces de Van der
Waals con otras molculas lipfilas. Son insolubles en agua y solubles en
disolventes orgnicos.



2. Punto de fusin: los cidos grasos tienden a agruparse con enlaces de Van der
Waals. En los saturados, el punto de fusin aumenta al aumentar el nmero de
carbonos de la molcula, pues habr un mayor nmero de enlaces de Van der
Waals para romper. En los insaturados, los puntos de fusin son bajos debido a
que no se forman muchos enlaces de Van der Waals por los codos que
presentan.

A.3 Propiedades qumicas de los cidos grasos
1. icacin: un cido graso se une a un alcohol mediante un enlace covalente,
formando un ster y liberndose una molcula de agua. Puede ser reversible.

2.
cido graso, que se denomina jabn.
Las molculas de jabn tienen comportamiento antiptico al poseer una zona
hidrfila y otra hidrfoba. La zona lipfila (cadena hidrocarbonada) es capaz de
establecer enlaces de Van der Waals con molculas lipfilas. La zona hidrfila (-
COONa) establece atracciones con molculas polares, como el agua. Gracias a
este comportamiento anfiptico, los jabones se disuelven en agua dando lugar a
micelas monocapas o bicapas. Tambin tienen un efecto espumante cuando una
micela monocapa atrapa aire, y efecto emulsionante o detergente, cuando una
micela monocapa contiene gotitas de lpidos (ej. : bilis).


B. LPIDOS CON CIDOS GRASOS O SAPONIFICABLES
Los que contienen cidos grasos. Son steres de cidos grasos y un alcohol o un
aminoalcohol.
Pertenecen a este grupo los lpidos simples y los lpidos complejos o heterolpidos.

B.1. Lpidos simples
1.1. Acilglicridos: formados por la esterificacin de una, dos o tres molculas de
cidos grasos con una molcula de glicerina.
Segn el nmero de cidos grasos que forman la molcula de los acilglicridos, se
distinguen:
o monoacilglicridos,
o diacilglicridos y
o triacilglicridos.

Los acilglicridos son insolubles y flotan.
Los acilglicridos frente a las bases dan lugar a reacciones de saponificacin en las
que se producen molculas de jabn.
Los triacilglicridos carecen de polaridad, por lo que se les llama grasas neutras. Los
dems poseen una dbil polaridad.
Las grasas son sustancias de reserva alimenticia. Los animales las almacenan en los
adipositos. Su combustin metablica produce 9,4 kcal/g.
Encontramos:
Aceite: acilglicrido que presenta como mnimo un cido graso insaturado y es
lquido (ej.: aceite de oliva).
Sebo: todos los cidos grasos son saturados, y es slido (ej.: grasa de buey).
Manteca: todos los cidos grasos saturados y semislido (ej.: grasa de cerdo).
1.2. Cridos: lpidos que se obtienen por esterificacin de un cido graso con un alcohol
monovalente de cadena larga. Tienen un fuerte carcter lipfilo, por lo que la unin de
molculas de cridos (ceras) origina lminas impermeables.


B.2. Lpidos complejos
Lpidos saponificables que contienen adems nitrgeno, fsforo, azufre o un glcido.
Son las principales molculas que constituyen la doble capa lipdica de las membranas
citoplasmticas.
Tienen comportamiento anfiptico y forman bicapas.


2.1. Fosfolpidos: poseen un cido fosfrico. Son las molculas ms abundantes de la
membrana citoplasmtica.
Fosfoglicridos: esterificacin de un cido fosfatdico con un alcohol o un
aminoalcohol.
El cido fosfatdico se forma por la unin de un grupo fosfato con un diacilglicrido
que posee un cido graso insaturado. El ms abundante es la lecitina o
fosfatidilcolina.
Fosfoesfingolpidos. Unin de un cido graso y una esfingosina, conjunto que se
denomina ceramida, al que se une un grupo fosfato y un aminoalcohol. El
fosfoesfingolpido ms abundante es la esfingomielina (membranas
citoplasmticas y neuronas).

Los fosfolpidos presentan una zona polar (grupo fosfato y alcohol) y una lipfila (cidos
grasos), lo que le permite formar bicapas lipdicas.

2.2.Glucolpidos: unin de una ceramida y un glcido. Carecen del grupo fosfato, en su
un glcido.

Pueden dividirse en dos grupos:
Cerebrsidos
ganglisidos,

Los glucolpidos se sitan en al cara externa de la membrana celular siendo receptores
de molculas externas. Algunos actan como receptores de toxinas y de ciertos virus.
Presentes en las neuronas.

C. LPIDOS SIN CIDOS GRASOS O INSAPONIFICABLES
C.1. Terpenos o isoprenoides
Molculas lineales o cclicas formadas por la polimerizacin del isopreno. Encontramos;
mentol, vitaminas A, E y K ,caucho, dependiendo de la cantidad de veces que contengan
la molcula de isopreno.

C.2. Esteroides
Derivan del esterano. Los principales:
2.1. Esteroles. Los principales son:
Colesterol: se encuentra en las membranas celulares fijando los fosfolpidos. Es
muy abundante en el organismo y sirve para la sntesis de casi todos los
esteroides.
cidos biliares: se producen en el hgado a partir del colesterol y originan las sales
biliares que emulsionan las grasas en el intestino.
Vitaminas D: regulan el metabolismo del calcio.
Estradiol: regula la aparicin de los caracteres sexuales secundarios femeninos.
2.2. Hormonas esteroideas. Son:
Hormonas suprarrenales: se sintetizan en las cpsulas suprarrenales y regulan el
funcionamiento del rin y la sntesis de glucgeno.
Hormonas sexuales: la progesterona prepara los rganos sexuales femeninos
para la gestacin y la testosterona es responsable de los caracteres sexuales
masculinos.

C.3. Prostaglandinas
Entre sus funciones destacan la regulacin de la coagulacin de la sangre, la recepcin
del dolor, la inflamacin despus de los golpes, la aparicin de fiebre como defensa en
las infecciones, la disminucin de la presin sangunea, la reduccin de la secrecin de
jugos gstricos, la regulacin del aparato reproductor femenino y la iniciacin del parto.

Funciones
Reserva; Son la principal reserva del organismo. Un gramo de grasa produce 9,4
kilocaloras, mientras que prtidos y glcidos slo producen 4,1. grasos en las
mitocondrias.
Estructural: Forman las bicapas lipdicas y recubren estructuras. Otros tienen funcin
de proteccin trmica (animales polos) o de proteccin mecnica (planta del pie).
Biocatalizadora: Posibilitan o favorecen las reacciones qumicas, como las vitaminas
lipdicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
Transportadora: Emulsin de los lpidos gracias a los cidos biliares y los
proteolpidos.
2.3. PROTENAS
Caractersticas generales

El termino protena proviene del griego proteios que significa primero o principal. Por lo
tanto el nombre alude a que son las molculas ms importantes de la materia viva o al
menos comparten esta relevancia con los cidos nucleicos. Son importantes no slo por su
abundancia, pues constituyen alrededor del 50 % del peso en seco de la materia viva por
consiguiente son las molculas orgnicas ms abundantes, sino tambin por la enorme
variedad de funciones que realizan.
Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, O, H y N; y en menor
proporcin S y P, y a veces otros elementos como Fe, Cu, etc.
Las protenas son macromolculas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que
estn formadas por la unin de otras molculas ms sencillas denominadas aminocidos.
Es decir las protenas son polmeros en los que los monmeros que las forman son los
aminocidos.

Composicin

1. AMINOACIDOS
1.1. Estructura de los aa
Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Son nmerosos pero solo
20 forman parte de las protenas, a estos se les denomina aminocidos proteicos y son
iguales en todos los seres vivos.

Los aminocidos aunque son diferentes, todos tienen en comn:
Un grupo carboxlico (-COOH).
Un grupo amino (-NH
2
), en los aminocidos proteicos se une al Co (el carbono o es
el carbono que se sita a continuacin del carbono carboxlico), por eso a estos
aminocidos se les llama o-aminocidos.
Un tomo de H que se une tambin al Co.
Una cadena lateral (-R) ms o menos compleja que tambin se une al Co. Esta
cadena lateral es lo que varia de unos aminocidos a otros.

1.2. Frmula general:

H
(
HOOC C
o
- NH
2


R

Los seres auttrofos pueden sintetizar todos los aminocidos a partir de compuestos
inorgnicos. Los hetertrofos solamente pueden sintetizar algunos aminocidos a partir de
otros compuestos orgnicos, el resto los tienen que tomar necesariamente formando parte
de las protenas de la dieta. A estos aminocidos que no pueden sintetizar se les denomina
aminocidos esenciales. Son aminocidos esenciales para el hombre: valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, lisina y en los nios adems la
histidina.

A los aminocidos se les suele designar de forma genrica por aa y de forma concreta con
el nombre completo o mediante tres letras que suelen ser las tres primeras del nombre. Ej.
leucina o leu; valina o val
1.3. Propiedades de los aa
Los aminocidos son compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular, son
slidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros, con un punto de fusin elevado
(ms de 200C), presentan esteroisomera, actividad ptica y comportamiento anftero.
Esteroisomera: Todos los aminocidos excepto la glicina o glicocola poseen un
carbono asimtrico, el Co. Esto hace que presenten esteroisomera, cada aminocido
posee dos esteroismeros segn como sea la colocacin del grupo NH
2
. Si el grupo
NH
2
se sita a la derecha tendr configuracin D, si se sita a la izquierda tendr
configuracin L. Los aminocidos que forman las protenas son todos de
configuracin L.
H H

HOOC C NH
2

2
HN - C COOH

R R
D - o - aminocido L - o - aminocido

Actividad ptica: La presencia del carbono asimtrico, adems les da actividad ptica,
es decir en disolucin son capaces de desviar el plano de polarizacin de la luz. Si lo
desvan hacia la derecha (+) se llaman dextrgiros, si lo desvan hacia la izquierda (-)
levgiros.

Comportamiento qumico: Los aminocidos son sustancias anfteras, esto quiere
decir que en disolucin acuosa se pueden comportar como cidos y como bases
dependiendo del pH de la disolucin, esto es debido la presencia del grupo carboxlico
que tiene carcter cido y del grupo amino que tiene carcter bsico.

Cuando estn en disolucin acuosa, a pH prximo a la neutralidad, los aminocidos estn
ionizados formando iones dipolares o hbridos, esto es as por que el grupo carboxlico
pierde un protn (acta como cido) y el grupo amino gana un protn (acta como base).
En algunos aminocidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y
carboxlicos que tambin se ionizan.

COO
-
COO
-
COOH
| pH>7 | pH<7 |
H - C NH
2
--------------- H - C NH
3
+
------------- H - C NH
3
+

| +H
+
| |H
+
|
R R R
pH= 7

Si disminuye el pH, el medio se hace cido, aumenta la concentracin de H
+
. El
aminocido tiende a neutralizar la acidez captando H
+
y se carga positivamente, se
comporta como base.
Si aumenta el pH el medio se hace bsico, disminuye la concentracin H
+
. El
aminocido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente,
se comporta como un cido.

El pH en el cual el aminocido tiene forma dipolar neutra, es decir esta ionizado pero tiene
igual nmero de cargas + que -, se denomina punto isoelctrico se representa por pI.
Cuanto en el medio el pH > pI el aminocido se carga negativamente.
Cuando el pH < pI el aminocido se carga positivamente

4. Clasificacin de los aa

Los aminocidos se dividen en varios grupos atendiendo a las caractersticas de las
cadenas laterales:
1. Aminocidos cidos: Tienen carga negativa a pH=7. Las cadenas laterales poseen
grupos carboxilos. A este grupo pertenecen: ac. glutmico ( Glu) y ac. asprtico (Asp).
2. Aminocidos bsicos: Tienen carga positiva a pH=7. Las cadenas laterales poseen
grupos aminos. A este grupo pertenecen: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg).
3. Aminocidos neutros: No tienen carga a pH = 7. Las cadenas laterales no tienen
grupos carboxlicos ni aminos. Se subdividen en dos grupos:
Neutros no polares: Las cadenas laterales tienen grupos hidrfobos apolares
(cadenas hidrocarbonadas). A este grupo pertenecen: alanina (Ala), valina (Val),
leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe) y
triptfano (Trp).
Neutros polares: Las cadenas laterales poseen grupos polares hidrfilos sin
carga como -OH, -NH2, -SH2 etc, esto les permite formar puentes de hidrgeno con
el agua o con otros grupos polares.





2. ENLACE PEPTDICO
El enlace peptdico es el enlace que une entre s a los aminocidos para formar los
pptidos y las protenas. Se forma entre el grupo carboxlico de un aminocido y el
grupo amino del siguiente, liberndose en su formacin una molcula de agua.

Estos enlaces por hidrlisis se rompen, y como consecuencia los pptidos y protenas se
desdoblan en los aminocidos que los forman. Este proceso se puede realizar por
mtodos qumicos (cidos, lcalis, etc) o mediante enzimas proteolticas

L.Pauling. y R. Corey mediante difraccin con rayos X determinaron las caractersticas
del enlace peptdico, que son las siguientes:
Es un enlace covalente tipo amida.
Tiene carcter parcial de doble enlace, esto hace que sea rgido no permitiendo
rotaciones entre los tomos que lo forman. Por ello el C y el N as como el O y el H
que van unidos a ellos se encuentran en un mismo plano.
Los enlaces del C
o
(C
o
C
carboxilico
y NC
o
) s que pueden girar.
El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino presentan configuracin trans, que
es aquella en la que se sitan en lados opuestos del enlace.

3. PEPTIDOS Y PROTEINAS

Pptidos: Son compuestos que al igual que las protenas estn formados por
aminocidos que se unen mediante enlaces peptdicos. Se pueden obtener por
hidrlisis parcial de las protenas, aunque tambin existen pptidos naturales
(insulina, oxitocina, etc) que desempean funciones importantes. Segn el nmero
de aminocidos que los forman se dividen en dos grupos:
o Oligopptidos estn formados por entre 2 y 10 aminocidos. A cada
grupo se le nombra anteponiendo al trmino pptido un prefijo (di, tri, tetra,
etc) que nos indica el nmero de aminocidos que contienen.
o Polipptido si contienen ms de 10 aminocidos.
Protenas: Son poliptidos en los que el peso molecular es mayor de 5.000 u.m.a
Algunas protenas estn formadas por varias cadenas de polipptidos.

Estructura de las proteinas

Las protenas podemos definirlas como largas cadenas polipeptdicas (a veces una sola)
que presentan una determinada configuracin espacial denominada conformacin nativa.
La funcin que desempean depende de esta forma que adoptan en el espacio. La
configuracin espacial de las protenas viene determinada por 4 niveles estructurales o
estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.

1. Estructura primaria

Es la secuencia de aminocidos de la protena.
Nos indica que aminocidos componen la cadena y el orden en el que dichos
aminocidos se encuentran. Esta estructura viene determinada genticamente y de ella
dependen las dems estructuras. Cualquier cambio en la secuencia dara lugar a
protenas diferentes.
La cadena peptdica posee un eje formado por: el carbono o, el carbono carboxlico y
el nitrgeno amino ( C
o
H CO NH -) que se repiten un nmero variable de veces,
este eje se dispone en zig-zag debido a la capacidad de rotacin de los enlaces del
carbono o. Las cadenas laterales de los aminocidos (R) salen de los C
o
y se disponen
alternativamente a uno y otro lado del eje.
Todas las cadena llevan en un extremo un aminocido con el grupo amino libre, a este
extremo se le llama N-terminal y en el otro extremo un aminocido con el grupo
carboxlico libre, a este extremo se le llama C-terminal. Por convenio los aminocidos se
numeran desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal.

2. Estructura secundaria

Es la disposicin espacial que presenta la cadena de aminocidos (estructura
primaria). Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del Co para rotar.
Existen principalmente dos tipos de estructura secundaria:
- o- hlice o helicoidal
- Lamina- o lmina plegada.

- o-hlice: Se forma al enrollarse la cadena peptdica sobre s misma siguiendo el sentido
de las agujas del reloj (dextrgira) originando una hlice.
Cada vuelta de hlice comprende 3.6 aminocidos, la distancia entre cada vuelta es de 5,4
A. En esta configuracin las cadenas laterales de los aminocidos se dirigen hacia el
exterior de la hlice.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrgeno que se
establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptdicos diferentes que debido al
enrollamiento se encuentran enfrentados.
Puede presentarse tanto en protenas globulares como fibrosas.

-Lmina-| o lmina plegada. Esta estructura se produce cuando varios fragmentos
polipeptdicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos
unos a otros en zig-zag. El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo
sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido.

Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrgeno entre
segmentos contiguos. Como consecuencia se forma una lamina en zig-zag o lamina
plegada. En ella los restos de los aminocidos se disponen alternativamente a uno y otro
lado de la misma.

La lmina | aparece en muchas regiones de protenas globulares y tambin en
protenas estructurales como la fibrona de la seda.



3.3. Estructura terciaria

Es la disposicin que adopta por el plegamiento la estructura secundaria en el espacio,
por consiguiente nos indica como es la configuracin tridimensional de toda la molcula.
A esta configuracin tridimensional se la denomina conformacin.
La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen
principalmente entre los restos de los aminocidos que forman la cadena peptdica. Los
ms importantes son:

Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos SH
pertenecientes a cadenas laterales del aminocido cistena
Puentes de hidrgeno. Es un enlace dbil se da entre grupos polares no inicos (-OH,
-NH, -CO), estos grupos pueden pertenecer a las cadenas laterales de los aminocidos
o a enlaces peptdicos distintos.
Fuerzas electrostticas. Es un enlace dbil que se da entre grupos con carga opuesta
que se encuentran en las cadenas laterales de los aminocidos (-NH
3
+
-COO
-
)
Fuerzas de Van der Waals y enlaces hidrfobos. Son enlaces dbiles que se dan
entre grupos apolares hidrfobos (-CH3) de las cadenas laterales de los aminocidos.
Hay dos tipos de estructura terciaria
o Conformacin globular
o Conformacin filamentosa

Conformacin globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma
tridimensional compacta ms o menos esfrica de ah su nombre. Estas protenas
son solubles en agua y en disoluciones salinas y desempean funciones dinmicas.
Conformacin filamentosa: Cuando la estructura secundaria no se repliega, por lo
tanto la protena tiene forma alargada. Estas protenas son insolubles y desempean
funcin estructural.

4. Estructura cuaternaria
Slo se presenta en aquellas protenas que estn formadas por ms de una cadena
polipeptdica. Las distintas cadenas peptdicas que forman la protena se las denomina
subunidades o protmeros y pueden ser iguales o diferentes. A las protenas que
tienen estructura cuaternaria se las denomina oligomricas.
Esta estructura se mantiene mediante enlaces similares a los que mantienen la
estructura terciaria, estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los
aminocidos pertenecientes a subunidades diferentes.


Propiedades

Las protenas tienen una serie de propiedades que dependen principalmente de los restos
de los aminocidos que las forman, de su capacidad para reaccionar con otros radicales y
con el medio que les rodea. Las principales propiedades son:

Comportamiento qumico
Las protenas al igual que los aminocidos son anfteras, es decir se pueden comportar
como cidos y como bases dependiendo del pH del medio, esto es debido a la presencia
de aminocidos con grupos ionizables, que pueden captar y ceder H
+
, como
consecuencia pueden amortiguar las variaciones de pH.



Solubilidad
La solubilidad depende de diversos factores como: pH, conformacin, disposicin de los
restos, etc.
Las protenas que tienen conformacin filamentosa son insolubles mientras, que las que
tienen conformacin globular son solubles en agua. Debido al elevado peso molecular
que suelen tener forman dispersiones coloidales.
La solubilidad se debe a los restos de los aminocidos superficiales que forman la molcula
de la protena, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos grupos
establecen puentes de hidrgeno con el agua, formndose alrededor de la molcula de
protena una capa de molculas de agua llamada capa de solvatacin, que impide su
unin con otras molculas de protenas. Si esta capa de solvatacin se rompe, las
molculas de protenas se unen entre s formando un agregado insoluble y precipitan. Esto
ocurre cuando se aaden iones (sales en disolucin) que compiten con las cargas de los
restos de los aminocidos por unirse a las molculas de agua de la capa de solvatacin.

Especificidad
Las protenas que tienen los seres vivos son, en muchos casos, caractersticas de cada
especie y diferentes a las de las dems especies, y an dentro de una especie pueden
variar de unos individuos a otros. Esto no ocurre con los lpidos y los glcidos que son
iguales en todos los seres vivos.
La especificidad se debe a la ordenacin de los aminocidos. Las diferencias entre
protenas que realizan una misma funcin (homlogas) en individuos diferentes sern
tanto mayores cuanto ms alejados se encuentren esos individuos en la escala filogentica.
Por lo tanto podemos decir que las protenas son los compuestos que nos caracterizan a
cada uno y nos diferencian de los dems.
La especificidad es importante, pues cuando una protena de un organismo se introduce en
otro, sin que haya existido digestin previa, acta como un cuerpo extrao y el organismo
que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en los rechazos
de rganos.

Desnaturalizacin.
Es el proceso mediante el cual las protenas pierden su configuracin espacial
caracterstica (conformacin nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan
de realizar su funcin.
Esto ocurre cuando la protena se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables
tales como: variaciones de T, variaciones de pH, radiaciones U.V, etc ya que estos
cambios producen la rotura de los enlaces: por puentes de hidrgeno, atracciones
electrostticas, puentes disulfuro etc, que mantienen las estructuras 2,3 y 4 mientras que
los enlaces peptdicos no se ven afectados por consiguiente no se destruye la estructura 1.
La desnaturalizacin provoca por lo general una disminucin de la solubilidad y las
protenas precipitan, esto se debe a la perdida de la conformacin globular que pasa a ser
filamentosa.
La desnaturalizacin puede ser: reversible o irreversible.
o Reversible cuando las condiciones que la provocan son poco intensas o
duran poco tiempo, en este caso cuando cesan, la protena adopta de nuevo
la configuracin original. A este proceso se le denomina renaturalizacin.
o Irreversible cuando los cambios que la producen son intensos y
persistentes, en este caso cuando cesan, la protena no recupera ya la
configuracin original.



Clasificacin

Las protenas atendiendo a su composicin se las divide en dos grupos:
1. Protenas simples u holoprotenas: Son aquellas que estn formadas nicamente por
aminocidos.
Se dividen en dos grupos segn como sea su conformacin.
1.1. Protenas globulares o esferoprotenas: Tienen conformacin globular, son
solubles en agua o en disoluciones polares, tienen gran actividad biolgica. Dentro de
este grupo tenemos:
1.1.1 Albminas. Son solubles en agua y en disoluciones salinas. Tienen un peso
molecular que oscila entre 30 y 100.000 u.m.a. Intervienen en el transporte de otras
molculas: hormonas, cidos grasos, cationes, etc, debido a la capacidad que tienen
para unirse reversiblemente con ellas. Actan como reserva de aminocidos. Dentro de
este grupo estn:
Seroalbmina: Se encuentra en el plasma sanguneo
Ovoalbmina de la clara de huevo.
Lactoalbmnia de la leche.

1.1.2 Globulinas. Insolubles en agua pero solubles en disoluciones salinas. Tienen un
peso molecular muy elevado de alrededor de 1.000.000. Dentro este grupo estn:
Seroglobulinas que se encuentran en la sangre como la o-globulinas que forman
parte de la hemoglobina, -globulinas forman parte de los anticuerpos.
Ovoglobulina que se encuentra en el huevo.
Lactoglobulina se encuentra en la leche.

1.1.3 Protaminas e histonas: Son protenas bsicas de bajo peso molecular. Se asocian a
los cidos nucleicos y forman parte de la cromatina.

1.2. Protenas filamentosa: Tienen conformacin filamentosa, son insolubles en agua y
muy resistentes a la accin de enzimas. Suelen tener funcin estructural. Las ms
importantes son:
1.2.1 Colgenos: Estn formadas por 3 cadenas polipeptdicas, ricas en prolina y glicina,
que se enrollan helicoidalmente entre s formando una triple hlice. Se encuentran en
tejidos conjuntivos, cartilaginosos y seos. Forman fibras muy resistentes a la traccin
(tendones).
1.2.2. Elastinas: Estn dotadas de elasticidad, por ello se encuentran en rganos
sometidos a deformaciones reversibles tales como: paredes de vasos, pulmones etc.
1.2.3. Queratinas: Son ricas en cistena. Se encuentran en formaciones epidrmicas como
pelos, uas, plumas etc.
1.2.4. Actina y miosina que se encuentran en los msculos e intervienen en la
contraccin.
1.2.5. Fibrina se obtiene a partir del fibringeno e interviene en la coagulacin.


2. Protenas conjugadas o heteroprotenas: Son aquellas que estn formadas adems
de por aminocidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se
denomina grupo prosttico.
Heteroprotena = parte proteica + grupo prosttico
Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del grupo prosttico se pueden diferenciar varios
tipos:

2.1. Cromoprotenas El grupo prosttico es una molcula compleja coloreada, por eso a
estas protenas se las denomina tambin pigmentos. Dentro de ellas se diferencian dos
tipos atendiendo a la composicin del grupo prosttico.
2.1.1 Porfirnicas: El grupo prosttico es una molcula formada por un anillo de
porfirina en cuyo interior existe un catin metlico. Dentro de este grupo destacan las
siguientes:
Hemoglobina y mioglobina: El grupo prosttico recibe el nombre de grupo
hemo y lleva como catin metlico el in Fe
2+
, es de color rojo. La hemoglobina
transporta el oxgeno en la sangre de los vertebrados y la mioglobina en los msculos.
Citocromos: Tambin contienen hierro que puede tomar o ceder electrones
pasando de Fe
2+
a Fe
3+
y viceversa. Intervienen en las reacciones de oxido-
reduccin transportando electrones.
2.1.2. No porfirnicas: El grupo prosttico tambin es una molcula coloreada, tiene
cationes metlicos pero no anillos pirrlicos. Destacan
Hemocianina: Es de color azul, contiene Cu
2+
, es el pigmento respiratorio de
moluscos y crustceos.
Rodopsina: Esta presente en las clulas de la retina, necesaria para el
proceso visual, ya que es la molcula que capta la luz.

2.2. Glucoprotenas: En este caso el grupo prosttico es un glcido. A este grupo
pertenecen:
2.2.1. Gonadotropas: Hormonas producidas por la hipfisis que estimulan las gnadas.
2.2.2. Inmunoglobulinas o anticuerpos: Formadas por 4 cadenas polipeptdicas, 2
largas y 2 cortas que se unen con dos molculas de glcidos.
2.2.3. Mucoprotenas como las mucinas que tienen funcin lubricante y protectora.

2.3. Lipoprotenas: El grupo prosttico es un lpido. Muchas forman parte de las
membranas celulares; un grupo especial de lipoprotenas estn presentes en el plasma y
forman partculas hidrosolubles que se encargan de transportar lpidos insolubles
(colesterol, triglicrido, etc) por el torrente sanguneo, llevndolos desde el lugar de
absorcin el intestino hasta los tejidos de destino.
Las lipoprotenas sanguneas se clasifican en funcin de su densidad, que ser tanto
mayor cuanto menor es el contenido de lpidos, los principales grupos son
2.3.1. Quilomicrones: Se producen en las clulas del intestino a partir de los cidos
grasos y glicerina obtenidos en la digestin, transportan las grasas resultantes hasta el
tejido adiposo y el hgado para almacenarse.
2.3.2. VLD (Lipoprotenas de muy baja densidad) transportan al tejido adiposo grasas
formadas en el hgado.
2.3.3. LDL (Lipoprotena de baja densidad) se producen en el hgado. Transportan el
colesterol, tanto el sintetizado en el hgado (endgeno) como el ingerido (exgeno) y
gran parte de las grasas y fosfolpidos desde el hgado a los tejidos para que sea
utilizado. Las LDL se fijan a receptores especficos de las membranas de las clulas
diana y se engloban dentro de ellas por endocitosis, una vez dentro se destruyen
dejando libre los lpidos. Si el colesterol se encuentra en grandes cantidades en las
clulas se sintetizan menos receptores y como consecuencia no entra en las clulas y
se deposita en la paredes arteriales internas formando placas denominadas ateromas
que endurecen la pared arterial y reducen su luz, a esta enfermedad se la denomina
arterioesclerosis.
2.3.4. HDL (Lipoprotenas de alta densidad) es el colesterol bueno. Se encarga de
transportar el colesterol sobrante hasta el hgado para que all sea metabolizado y
excretado en la bilis.

2.4. Fosfoprotenas: El grupo prosttico es el cido ortofosfrico. A este grupo pertenece
la casena de la leche y la vitelina de la yema de huevo.

2.5. Nucleoprotenas: El grupo prosttico son los cidos nucleicos. Constituyen la
cromatina y los cromosomas.

Funcin
Las protenas desempean una gran variedad de funciones entre las cuales destacan las
siguientes:
1. Estructural. Las protenas, sobre todo las filamentosas forman la mayora de las
estructuras tanto celulares como orgnicas. As algunas glucoprotenas forman parte
de las membranas celulares. Otras como tubulina, actina, etc forman los cilios,
flagelos, citoesqueleto, etc. Las histonas forman parte de la cromatina y los
cromosomas. El colgeno forma tendones, cartlagos, huesos etc., la elastina forma
parte paredes de ciertos rganos, la queratina constituye la mayora de las formaciones
epidrmicas como pelos, uas plumas etc.

2. Reserva: Algunas protenas como la ovoalbmina de la clara de huevo, la casena de
la leche, actan como reserva de aminocidos.

3. Homeosttica: Las protenas contribuyen a mantener constantes las condiciones del
medio interno. Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmtico y debido a su
carcter anftero actan como sistemas amortiguadores de pH.

4. Transporte: Muchas protenas se unen con otras molculas e intervienen en su
transporte. As tenemos algunas protenas de las membranas celulares (permeasas)
que tienen como funcin transportar sustancias entre el exterior y el interior. Otras
muchas protenas extracelulares tienen como misin transportar diversas sustancias
por el interior del organismo, as tenemos la hemoglobina que transporta el oxgeno
en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en algunos invertebrados, la
mioglobina lo transporta en el msculo; los citocromos transportan electrones en la
cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis
(cloroplastos); las lipoprotenas transportan colesterol, triglicridos y otros lpidos; la
seroalbmina transporta ac.grasos, frmacos y otras sustancias en la sangre.

5. Defensiva: Algunas protenas realizan una funcin protectora para el organismo. As
tenemos la trombina y el fibringeno que intervienen en el proceso de coagulacin
impidiendo la perdida de sangre; las mucinas que tienen accin germicida y protectora
de las mucosas. Pero la funcin defensiva ms importante la realizan las
inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos, estos se fabrican cuando en el
organismo penetran sustancias extraas (antgenos). Lo que hacen es reaccionar con
ellos aglutinndolos y precipitndolos y como consecuencia los inactivan.

6. Hormonal: Algunas hormonas son protenas y actan regulando diversos procesos
metablicos. As tenemos la insulina y el glucagn regulan el metabolismo de los
glcidos; la parathormona regula metabolismo del Ca y del P; las hormonas
producidas por la hipfisis etc.

7. Contrctil: Los movimientos y la locomocin de los organismo tanto unicelulares como
pluricelulares se deben a la accin de algunas protenas. As tenemos la actina y la
miosina que forman las miofibrillas de los msculos y son las responsables de la
contraccin muscular; la dinena responsable del movimiento de cilios y flagelos, etc..

8. Cataltica: Algunas protenas actan catalizando (facilitando y acelerando) las
reacciones que tienen lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el
metabolismo. Estas protenas se denominan enzimas y constituyen el grupo ms
numeroso de protenas y posiblemente el ms importante.


2.4. ACIDOS NUCLEICOS

Qumicamente, los cidos nucleicos son polmeros constituidos por la unin de unidades
menores llamadas nucletidos. Los cidos nucleicos son compuestos de elevado peso
molecular, formados por C, H, O, N, P y generalmente nada ms.

1. LOS NUCLETIDOS

Componentes:
Los nucletidos estn formados por: una base nitrogenada (BN), un azcar (A) y cido
fosfrico (P); unidos en el siguiente orden: PABN
Son sustancias cidas a pH 7
Solubles en agua



LAS BASES NITROGENADAS
Son sustancias derivadas de dos compuestos qumicos: la purina y la pirimidina. Las
que derivan de la:
purina son las bases pricas: enlazan por el Nitrgeno en posicin 1 con alcohol
del C1 de la pentosa.
o la adenina (A)
o la guanina (G).
pirimidina se llaman pirimidnicas. enlazan por Nitrgeno en posicin 9 con
alcohol del C1 de la pentosa. Tres son las bases:
o la citosina (C),
o la timina
o el uracilo (U).

EL AZCAR (GLCIDO)
El azcar que interviene en los nucletidos puede ser; la ribosa (R) o la desoxirribosa
(dR). Destacar que la nica diferencia entre ambas est en que en el carbono 2 de la
desoxirribosa hay un hidrgeno (-H) en lugar del grupo alcohol (-OH).
Las pentosas enlazan por alcohol situado en el C1 con la base y por el alcohol del C3 y
C5 con los fosfatos.

nuclesido.
El azcar y la base nitrogenada se unen entre s formando un nuclesido.
El enlace se forma entre el carbono anomrico del azcar y uno de los nitrgenos
de la base nitrogenada.
En la unin se forma una molcula de agua.
Este enlace recibe el nombre de enlace N-glicosdico
Los nuclesidos son ms solubles que las bases nitrogenadas solas

Ribonoclesidos Desoxirriboniclesidos
Adenosina
Guanosina
Citidina
Timidina
Uridina
Desoxiadenosina
Desoxiguanosina
Desoxicitidina
Desoxitimidina
Desoxiuridina

GRUPO FOSFATO
Los fosfatos tienen uniones con los alcoholes 3 y 5 de los azcares

Bases nitrogenadas Pentosa
Fosfato
Pricas Pirimidnicas Ribosa Desoxirribosa
Adenina A Citosina C
b D
Ribofuranosa
b D
2desoxiibofuranosa




Guanina G Timina T



Uracilo U




Nomenclatura de los nucletidos

Nuclesido + C del fosfato + n de fosfatos + "fosfato"
Por ejemplo: Desoxiadenosn 35di fosfato
En los que llevan fosfatos en 5 se puede utilizar una nomenclatura abreviada sin indicar
la posicin del fosfato. Por ejemplo: AMP dGTP (Adenosn monofosfato , desoxiguanosin
tri fosfato)
Por ejemplo : AMP dGTP (Adenosn monofosfato , desoxiguanosin tri fosfato)

Ejemplo de formulacin y nomenclatura de algunos nucletidos



ATP
Adenosn 5trifosfato
dTMP
Desoxitimidn
5monofosfato
AMPc
Desoxiadenosn
53fosfato cclico


Funciones
Algunos nucletidos cumplen funciones por s mismos. As, por ejemplo:
1. Nucletidos que intervienen en las transferencias de energa: Se trata de
molculas que captan o desprenden energa al transformarse unas en otras.
Ej: ATP
2. Nucletidos que intervienen en los procesos de xido-reduccin.
Ej: NAD+ /NADH
NADP+ /NADPH
FAD/FADH2
3. Nucletidos reguladores de procesos metablicos. Algunos nucletidos
cumplenfunciones especiales como reguladores de procesos metablicos, por
ejemplo el AMPc



Algunos nucletidos que no forman cidos nuclicos


FMN : Flavn Mononucletido NAD : Nicatamn Adenosn Dinucletido


FAD : Flavn adenosn Dinucletido Coenzima A
2. O formar cadenas de POLINUCLEOTIDOS que darn lugar a los cidos
Nucleicos;
Polmeros lineales de nucletidos
Unidos por enlace fosfodiester en 3y 5 del azcar
Cadena formada por repeticin de pentosa-fosfato-pentosa-
Las bases unidas a las pentosas
La nica variacin en la estructura de la cadena la proporcionan las bases.




Dependiendo de la composicin encontramos dos tipos de cidos nuclicos:
El ADN (cido desoxirribonucleico) sus nucletidos tienen desoxirribosa como
azcar y no tiene uracilo.
El ARN (cido ribonucleico) tiene ribosa y no tiene timina.

Composicin:


cido
Nuclico
Bases Azcares Fosfato
ARN A G C U Ribosa Fosfato
ADN A G C T Desoxirribosa Fosfato

Estructura:
La adenina con la timina o la adenina con el uracilo forma dos puentes de
hidrgeno
La citosina con la guanina forma tres puentes de hidrgeno
Nomenclatura:
Se nombran indicando el extremo y las bases
Ejemplo: ADN 5ATTACGCGGCCTCGGCTTTAAA 3



ARN ADN

Estructura

ESTRUCTURA PRIMARIA DEL ADN.
Es la secuencia de nucletidos de una cadena o hebra. Es decir, la estructura primaria
del ADN que viene determinada por el orden de los nucletidos. Para indicar la
secuencia de una cadena de ADN es suficiente con los nombres de las bases o su inicial
(A, T, C, G) en su orden correcto y los extremos 5' y 3' de la cadena.
As, por ejemplo: 5'ACGTTTAACGACAAGGACAAGTATTAA3'
La posibilidad de combinar cuatro nucletidos diferentes y la gran longitud que pueden
tener las cadenas polinucleotdicas, hacen que pueda haber un elevado nmero de
polinucletidos posibles, lo que determina que el ADN pueda contener gran diversidad
de informacin para todos los seres vivos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DEL ADN.
Datos preliminares:
A) A finales de los aos 40 Erwin CHARGAFF y sus colaboradores estudiaron los
componentes del ADN y emitieron los siguientes resultados:
La concentracin de bases vara de una especie a otra. El porcentaje de A, G, C y T es
el mismo en los individuos de la misma especie y no por esto el mensaje es el mismo.
Tejidos diferentes de la misma especie tienen la misma composicin en bases.
La composicin en bases del ADN de una misma especie no vara con la edad del
organismo ni con su estado nutricional ni con las variaciones ambientales.
Las densidades y viscosidades corresponden a la existencia de enlaces de hidrgeno
entre los grupos NH y los grupos CO.
La concentracin de Adenina es igual a la de Timina, y la de Citosina a la de Guanina.
Las dos primeras establecen dos puentes de hidrgeno entre ellas, y las ltimas tres
puentes.
La cantidad de purinas es igual a la cantidad de pirimidinas.

B) Por medio del mtodo analtico de difraccin de rayos X, FRANKLIN y WILKINS
observaron una estructura fibrilar de 20 (Amstrongs) de dimetro con repeticiones cada
3,4 y una mayor cada 34 .

C) WATSON y CRICK postularon en 1953 un modelo tridimensional para la estructura
del ADN que estaba de acuerdo con todos los datos disponibles anteriores: el modelo de
doble hlice. Este modelo, adems de explicar cmo era el ADN, sugera los
mecanismos que explicaban su funcin biolgica y la forma como se replicaba.

Segn el modelo de la doble hlice de WATSON y CRICK:
1. El ADN estara constituido por dos cadenas o hebras de polinucletidos
enrolladas helicoidalmente en sentido dextrgiro sobre un mismo eje formando
una doble hlice.
2. Ambas cadenas seran antiparalelas, una ira en sentido 3'5' y la otra en sentido
inverso, 5' 3'.
3. Los grupos fosfato estaran hacia el exterior y de este modo sus cargas negativas
interaccionaran con los cationes presentes en el nucleoplasma dando ms
estabilidad a la molcula.
4. Las bases nitrogenadas estaran hacia el interior de la hlice con sus planos
paralelos entre s y las bases de cada una de las hlices estaran apareadas con
las de la otra asocindose mediante puentes de hidrgeno.
5. El apareamiento se realizara nicamente entre la adenina y la timina, por una
parte, y la guanina Y la citosina, por la otra1. Por lo tanto, la estructura primaria de
una cadena estara determinada por la de la otra, ambas cadenas seran
complementarias.

6. La complementariedad de las cadenas sugiere el mecanismo por el cual el ADN
se copia -se replica- para ser trasferido a las clulas hijas. Ambas cadenas o
hebras se pueden separar parcialmente y servir de molde para la sntesis de una
nueva cadena complementaria (sntesis semiconservativa).



ESTRUCTURA TERCIARIA DEL ADN EN LAS CLULAS EUCARIOTAS.
Las grandes molculas de ADN de las clulas eucariotas estn muy empaquetadas
ocupando as menos espacio en el ncleo celular.
Como hemos visto, en las clulas eucariotas el ADN se encuentra en el ncleo.
El ADN asociado a ciertas protenas: nucleoprotenas, se enrolla formando la cromatina.
En la cromatina, la doble hlice de ADN se enrolla alrededor de unas molculas
proteicas globulares, las histonas, formando los nucleosomas.



Cada nucleosoma contiene 8 histonas y la doble hlice de ADN da dos vueltas a su
alrededor (200 pares de bases). El conjunto, si no est ms empaquetado an, forma
una estructura arrosariada llamada collar de perlas.



Ahora bien, los nucleosomas pueden empaquetarse formando fibras de un grosor de 30
nm (fibra de 30 nm).


Segn el modelo del solenoide las fibras se forman al enrollarse seis nucleosomas por
vuelta alrededor de un eje formado por las histonas H1.



Estos niveles consiguen una compactacin de importante:

ADN lineal con 10.000.000 de pares de
bases
Estructura Dimetro Longitud
Primaria 2 nm 3.4 cm
Nucleosomas 10 nm 4.9 mm
Solenoide 30 nm 800 micras
Supersolenoide 400 nm 25 micras

Funcin
1. Almacn de la informacin celular.
2. Transmitir la informacin gentica a la siguiente generacin

Sntesis
Cada clula sintetiza su propio ADN a partir de desoxirribonucletidos
El proceso recibe el nombre de Replicacin del ADN
Necesita:
ADN monocatenario molde
Enzima ADN polimerasa
desoxirribonucletidos trifosfato: dATP. dGTP. dTTP. dCTP
Otras molculas para separar las hebras de ADN, cortarlo, unirlo, etc

Tipos
Diferente organizacin en distintos grupos de seres vivos:
Nmero de cadenas de la molcula
o Monocatenario - Cadena nica
o Bicatenario - Dos cadenas enrolladas en espiral
Topologa de la molcula
o Lineal - con extremos libres
o Circular - sin extremos

Lineal Circular
Monocatenario Virus Virus
Bicatenario
Virus
Eucariotas
Virus
Bacterias
Mitocondrias
Cloroplastos
Plstidos


2. ARN, cido ribonucleico
Concepto
Polmero de ribonucletidos

Componentes
Bases : A G C U
Azcar: Ribosa
Fosfato


Estructura
El ARN no forma dobles cadenas, salvo en ciertos virus (por ej. los reovirus). Lo que no
quita que su estructura espacial pueda ser en ciertos casos muy compleja.

El ARN se puede organizar espacialmente en diferentes niveles de estructuracin:
Estructura primaria
Secuencia de nucletidos
Estructura secundaria
Regiones de bases apareadas
Puede aparear bases en la misma cadena. Las hlices formadas son de tipo A:
tienen un surco mayor muy profundo y estrecho y un surco menor amplio y
superficial.
Estructura terciaria
Plegamientos de la estructura secundaria en el espacio

Tipos
Por su estructura y su funcin se distinguen tres clases de ARN:

El ARNm (ARN mensajero) es un polirribonucletido constituido por una nica
cadena sin ninguna estructura de orden superior.
Su masa molecular suele ser elevada.
Este ARN se sintetiza en el ncleo celular y pasa al citoplasma transportando la
informacin para la sntesis de protenas.
La duracin de los ARNm en el citoplasma celular es de escasos minutos siendo
degradados rpidamente por enzimas especficas.
Su funcin es la clula es servir de molde para la formacin de protenas.

El ARNt (ARN de transferencia) transporta los aminocidos para la sntesis de
protenas.
Est formado por una sola cadena, aunque en ciertas zonas se encuentra
replegada y asociada internamente mediante puentes de hidrgeno entre bases
complementarias.
Est formado por entre 70 y 90 nucletidos
Constituye el 15 % del total del ARN de la clula.



Estructura secundaria de un ARNt Estructura terciaria de un ARNt unido a su
Aminocido
Se sintetiza en el ncleo y sale hacia el citoplasma para realizar su funcin.
Se encarga de unirse a los aa en uno de sus brazos y llevarlos hasta el ribosoma
durante el proceso de formacin de las protenas.

El ARNr (ARN ribosomal) es el ARN de los ribosomas, cuya funcin es poco
conocida pero se encarga de formar los ribosomas que sern los encargados de
formar las protenas durante el proceso de traduccin.

Tipo Transferencia ARNt Mensajero ARNm Ribosmico ARNr
Pm 23.000 - 30.000 25.000 - 1.000.000 35.000 - 1.100.000
Nucletidos 75 - 90 75 - 3.000 100 - 3.100
Funcin Transporte de
aminocidos en la
sntesis de protenas
Transmisin de
informacin del tipo
y orden de
aminocidos en la
sntesis de
protenas

Formacin y
funcionamiento de
los ribosomas
Vida media Intermedia Corta Larga

ARN reguladores.
Regulan la expresin gentica por su capacidad de unirse por complementariedad
al ADN o a otros ARN