Aminocidos

Los aminocidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte de los pptidos y las
protenas. Tienen diversas funciones biolgicas, forman parte de importantes compuestos biolgicos
como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de ciclos metablicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminocidos la fundamental es ser las
unidades estructurales que conforman los pptidos y las protenas.

Los aminocidos constituyen una importante clase de compuestos orgnicos que contienen al menos
un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes de
las protenas y se los conoce como ?aminocidos (a-aminocidos). Todos ellos responden a la siguiente
frmula general:

Como muestra dicha frmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al mismo tomo de carbono,
llamado tomo de carbono alfa. Ligado a l se encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde
las molculas de los veinte ?aminocidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el ms simple de los
aminocidos, el grupo R se compone de un nico tomo dehidrgeno. En otros aminocidos el grupo R es
ms complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como oxgeno, nitrgeno y azufre.

Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que los aminocidos que se encuentran en
las protenas vegetales son los siguientes.
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina, Fenilalanina, Tirosina, Triptfano, Cistina,
Cistena, Metionina, Prolina, Hidroxiprolina, cido Asprtico, cido Glutmico, Histidina, Arginina y Lisina.
Tabla No.1 Estructura de los aminocidos.
Nombre

Estructura

Abreviatura

Glicina

Gli

Alanina

Ala

Valina

Val

Leucina

Leu

Isoleucina

Ile

Serina

Ser

Treonina

Tre

Fenilalanina

Phe

Tirosina

Tir

Triptfano

Trp

Cistena

Cis-Cis

Metionina

Met

Prolina

Pro

Hidrxiprolina

Hip

cido Asprtico

Asp

cido Glutmico

Glu

Histidina

His

Arginina

Arg

Lisina

Lis

Cistena Cis

Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidos-yproteinas.shtml#ixzz3G04UfWnh

La distancia entre el nitrgeno y el carbono en el enlace peptdico es de 0.132nm en vez de 0.147nm que
posee el enlace simple C-N.

Este carcter de doble enlace determina que el mismo no puede girar libremente lo que da lugar a dos
consecuencias importantes para la estructura del pptido.
Los tomos del enlace peptdico se encuentra en el mismo plano.
Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones (CIS Y TRANS) de las cuales solo
la TRANS se ha observado en los pptidos y protenas.

La hidrlisis tambin se produce adicionando cidos, bases o determinadas enzimas. Cuando la hidrlisis es
cida, se utilizan, cidos fuertes. Uno de los ms utilizados es el cido clorhdrico HCl 6 mol.y temperatura de
1100C que acta durante varias horas.
para la hidrlisis bsica se emplea generalmente el hidrxido de sodio NaOH caliente, con esta hidrlisis se
destruyen la arginina, treonina, serina, cistina y cisteina y adems racemizan todos los aminocidos, por ello
su utilidad fundamental es la determinacin del Triptfano. Cuando la hidrlisis se efectan en condiciones
ms suaves, no se destruyen todos los enlaces peptdicos, se crean pptidos con cadenas mas pequeas
para la hidrlisis enzimtica se utilizan distintas enzimas proteolticas como la Tripsina, Quimotripsina, la
Pepsina, etc. Tambin se utiliza como reactivo qumico el bromuro de ciangeno.

Los pptidos tienen gran significacin como constituyentes de las protenas, son compuestos orgnicos que
se encuentran en la mayora de los tejidos vivos, con mltiples funciones biolgicas.

Protenas

on sustancias nitrogenadas que se encuentran en el protoplasma de todas las clulas animales y vegetales.
Su composicin varia de acuerdo a su origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%; hidrgeno de
6 a 9%, oxgeno de 12 a 30%; nitrgeno de 10 a 32%; azufre de 0,2 a 0,3%
sus masas moleculares son mayores a 1500, algunas tiene forma cristalina y todas son pticamente activas (
levogiro )

Estructura Primaria.
Llamada tambin nivel de organizacin primario se caracteriza por el ordenamiento en que se encuentran los
aminocidos en la cadena peptdica, organizada por la repeticin de las molculas de aminocidos.
Como el enlace peptdico es un enlace covalente, toda la estructura de la cadena la forma un esqueleto
covalente, lo cual explica la estabilidad y resistencia de esta estructura.

Para determinar la secuencia de los aminocidos en las protenas se utilizan mtodos qumicos y fsicos.
Entre los mtodos qumicos se incluye la determinacin del grupo aminoterminal utilizando 1- Flor 2,4
dinitro benceno (FDNB) o con el cloruro de bencilo, y la determinacin secuencial de los aminocidos a partir
del grupo amino libre, mediante el reactivo de Edman o fenil Isotiocianato.

Existen mtodos fsicos utilizados para determinar la masa molecular de las protenas como la
ultracentrifugacin analtica, la medida de la presin osmtica o la filtracin de geles.
Adems para la separacin de aminocidos y pptidos se emplean los mtodos cromatogrficos de la capa
fina, papel y columna as como la electrofloresis.
Las protenas estn constituidas por L aminocidos unidos por enlaces peptdicos. La composicin y el
orden de los aminocidos es muy variable.
Las secuencias repetidas en una protena no son comunes.

Estruptura secundaria
Todos los aminocidos pertenecen a la serie L.
Todos los tomos anexos al enlace peptdico estn en el mismo plano y en la configuracin "TRANS"
Estos planos solo pueden girar en cierta medida unos con relacin a otros en sus puntos de unin constituidos
por los carbonos alfa (()
Los residuos de los aminocidos no contribuyen a la estructura.
La formacin de los puentes de hidrgeno, solo se verificar cuando la distancia entre el hidrgeno y el
oxgeno no sea mayor de 0,28 nm y los tomos del enlace formen aproximadamente una lnea recta.
Tipos de estructuras secundarias.
Estas cadenas pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando lugar a ordenamientos
paralelos o antiparalelos. En esta estructura las cadenas peptdicas adoptan una forma plegada donde los
sucesivos planos que contienen las cadenas peptdicas formarn ngulos entre s al nivel del carbono alfa (??,
que adopta una estructura en Zig Zag que Pauling nombr hoja plegada o conformacin beta (()
En esta conformacin los grupos R se proyectan por encima y por debajo de la hoja y son paralelos entre s,
lo cual favorece la estabilidad de la estructura.
La hoja plegada se presenta en algunas protenas fibrosas como la fibrona de la seda y las ( -queratinas
presentes en escamas, picos y garras de aves y reptiles.

La estructura en hoja plegada de las protenas, presenta una estructura en zig zag, los puentes de
hidrgeno se establecen entre el C = 0 y el N- H de cadenas vecinas, los radicales R se proyectan por
encima y por debajo de la hoja, las cadenas corren en sentido opuesto.
Otra conformacin de la cadena favorecida energticamente es aquella donde los puentes de hidrgeno se
producen dentro de la misma cadena peptdica.
Esta estructura fue denominada por Linus Pauling, Helice ( y se caracteriza porque la cadena peptdica se
dobla formando un arrollamiento helicoidal donde los puentes de hidrgeno se forman entre una esfera y la
siguiente y son paralelas al eje de la hlice.
Entre las caractersticas de la hlice alfa est la de poseer 3,6 aminocidos por vuelta, la que de encontrarse
el arrollamiento hacia la derecha y la de existir una distancia entre esferas (perodo de identidad aminocidos
se proyectan hacia fuera de la hlice.
Estructura terciaria.
La estructura terciaria de una protena es su forma tridimensional producida por los dobleces de sus cadenas
de polipptidos. Estos dobleces no se presentan al azar, bajo las condiciones ambientales adecuadas slo se
producen en una forma especfica, caracterstica de una protena en particular y que a menudo es sumamente
importante para su funcionamiento.
En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas incluyendo los enlaces disulfuro de
la estructura primaria. Uno que es caracterstico de la mayora de las protenas es el plegamiento que se lleva
a cabo de forma tal que expone el nmero mximo de grupos polares (hidroflicos) al medio acuoso y encierra
el nmero mximo de grupos no polares (hidrofbicos) en su interior.
En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas incluyendo los enlaces disulfuro de
la estructura primaria. Uno que es caracterstico de la mayora de las protenas es el plegamiento que se lleva
a cabo de forma tal que expone el nmero mximo de grupos polares (hidroflicos) al medio acuoso y encierra
el nmero mximo de grupos no polares (hidrofbicos) en su interior.
Las protenas globulares solubles tienden a estar mucho ms plegadas que las protenas fibrosas. Las
protenas fibrosas tambin tienen estructura terciaria; por ejemplo, los filamentos helicoidales ???de la ??
queratina est unidos entre s en una superhlice. Aun las superhlices pueden enlazarse entre s para formar
una estructura similar a una cuerda de siete filamentos.
Estructura cuaternaria.
Muchas protenas globulares de masa molecular superior a 50 000 poseen ms de una cadena y se conocen
como oligmeros.
El modo caracterstico en que las cadenas individuales encajan unas con otras en la conformacin nativa es
precisamente su estructura cuaternaria.
En la hemoglobina las cuatro cadenas se acoplan estrechamente formando un conjunto globular de gran
estabilidad, a pesar que no existe enlace covalente alguno entre ellas, sino que son fuerzas inicas o polares.
En muchas protenas oligmeras las cadenas individuales estn tan unidas que la partcula completa suele
comportarse en disolucin como una sola molcula. Todas estas cadenas componentes de las protenas
oligmeras son generalmente necesarias para su funcin.

Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidos-yproteinas2.shtml#ixzz3FzqiZCu5

Las protenas globulares solubles tienden a estar mucho ms plegadas que las protenas fibrosas. Las
protenas fibrosas tambin tienen estructura terciaria; por ejemplo, los filamentos helicoidales ???de la ??
queratina est unidos entre s en una superhlice. Aun las superhlices pueden enlazarse entre s para formar
una estructura similar a una cuerda de siete filamentos.
Clasificacin.
Actualmente se conocen un nmero grande de estructuras y funciones que presentan las protenas, por ello
no es fcil clasificarlas a todas convenientemente.
Con el objetivo de organizar el estudio de las protenas se pueden clasificar atendiendo a:

Composicin qumica se clasifican en protenas simples y protenas conjugadas

Protenas simples son aquellas que se encuentran formadas solamente por aminocidos. Actualmente es
correcto dividirlas en dos grupos de acuerdo a su estructura.
Protenas conjugadas. Son el grupo de protenas que estn constituidas por aminocidos y
otros compuestos orgnicos o inorgnicos.
Caractersticas estructurales o conformacionales se clasifican en protenas fibrosas y protenas globulares.
Esfricas o Globulares: Son protenas que presentan una forma helicoidal o esfrica. Se ha determinado
que generalmente son solubles en soluciones acuosas y que realizan diversidad de funciones. Este grupo
constituye el ms heterogneo y abundante de las protenas, incluyendo a las hormonas, enzimas,
anticuerpos, etc.
Fibrosas: son las que estn constituidas por cadenas peptdicas ordenadas a lo largo de un eje formando
lminas o fibras. Son solubles en soluciones acuosas y realizan funciones de proteccin y sostn
fundamentalmente. En este grupo encontramos las queratininas, y otras.
Tambin existen algunas protenas como el fibringeno y la miosina que presentan caractersticas a ambos
grupos.
3.3 Propiedades de las protenas.
Las protenas presentan algunas propiedades comunes con las soluciones polidispersas, soluciones
coloidales de sustancias orgnicas e inorgnicas.
Al igual que los pptidos y los aminocidos poseen valores caractersticos de punto isoelctrico, en
este valor de pH se conducen como iones hbridos y no transportan carga elctrica neta alguna.
Muchas molculas proteicas solo tienen actividad biolgica dentro de un intervalo muy limitado
de temperatura y pH. La exposicin de molculas de protenas a pH o temperaturas extremas los hace
experimentar un cambio conocido por desnaturalizacin.
3.3 Desnaturalizacin.
La desnaturalizacin puede ser causada por factores fsicos como el calor, la congelacin, el ultrasonido, las
irradiaciones, etc.; y por factores qumicos como la accin de cidos, lcalis, sales y compuestos orgnicos e
inorgnicos neutros. La mayor parte de las protenas se desnaturalizan cuando se calientan entre 50 600 C,
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de 10 150 C.
Las protenas son ms reactivas en estado desnaturalizado por lo que sus reacciones coloreadas son ms
intensas y se pueden digerir ms fcilmente por la accin de enzimas proteolticas.
Realmente la desnaturalizacin es un fenmeno de modificacin de la estructura fsica, pero no implica
cambios en la estructura qumica puesto que no se rompen los enlaces peptdico.
De acuerdo a lo anterior se ha llegado a la conclusin de que este fenmeno se debe al desplegamiento de la
estructura plegada de la cadena polipeptdica (estructura conformacional).
Se han observado muchos casos en que una molcula desplegada recupera su forma nativa en el tuvo
de ensayo, en un proceso denominado renaturalizacin o repliegue, el cual puede restaurar la actividad
biolgica original, sin embargo este proceso, aunque es espontneo, es en la mayora de los casos muy lento,
por lo que casi siempre la desnaturalizacin constituye un proceso irreversible.
3.4 Importancia de las protenas.
Las protenas pueden realizar diversas funciones en los organismos vivos, entre las ms importantes se
encuentran las siguientes.
Catlisis Enzimtica: la inmensa mayora de las reacciones qumicas que se producen en los organismos
vivos son catalizadas por las enzimas. Todas las enzimas conocidas hasta hoy son protenas y constituyen
la clase ms abundante de protenas. Estos son los catalizadores ms potentes y especficos que existen y
sin ellos no se puede concebir el metabolismo y por tanto la vida.
Por ejemplo los rboles de hevea producen millones de toneladas de caucho natural, aprovechando para ello
la energa solar y utilizando las sustancias formadas en el proceso de fotosntesis. Todo ello es posible debido
a la presencia en sus tejidos de protenas catalizadoras.
Funcin estructural: constituyen elementos estructurales que protegen los organismos de agentes externos y
sostienen a los diferentes rganos y tejidos.
Adems las protenas contribuyen a la formacin de las membranas celulares, forman los cilios o flagelos,
integran numerosos organismos celulares y forman parte del medio interno de las clulas.
Funcin de reserva: algunas protenas actan como reserva de aminocidos

Las protenas en los organismos vivos tanto animales como vegetales se encuentran formando biomolculas
con un alto grado de complejidad que cumplen funciones de gran importancia desde el punto de vista
funcional y estructural, tales como:
Las glucoprotenas son aquellas que contienen cantidades variables de diferentes carbohidratos como
(galactosa, glucosa, etc) que se encuentran unidas a restos de la cadena peptdica por ejemplo: hormonas,
gonadotropina etc.
Las lipoprotenas son las protenas que contienen en su molcula diferentes tipos de lpidos, entre ellos los
fofolpidos, el colesterol, las grasas neutras, en este grupo tambin se encuentran el alfa y la beta liprotenas.
Las fosfoprotenas en su constitucin presentan molculas de cido fosfrico, unidos a algunos restos de
aminocidos.
Las metaloprotenas son las protenas que tienen metales unidos a la protena por ejemplo el Fe, Cu, Zn etc.
Las nucleoprotenas que resultan de la unin de cidos nucleicos y protenas, abundan mucho en los
ncleos de las clulas.