Agosto del 2014

ANTIOXIDANTES

Universidad Autnoma de Quertaro

Facultad de Qumica
Maestra en Ciencia y Tecnologa de Alimentos
Caracterizacin de la actividad antioxidante in vitro
Dra. Sandra O. Mendoza Daz
IB. Mara de Jess Mendoza Snchez

DIGESTIBILAD DE LA ESTRUCTURA ALFA Y BETA DE LAS PROTEINAS

INTRODUCCION
La estructura secundaria se refiere al ordenamiento regular y peridico de las
protenas en el espacio, a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas
fuerzas, de las cuales las electrostticas, los puentes de hidrgeno, las
interacciones hidrofbicas y las dipolo-dipolo son las ms importantes. La gran
mayora de estos polmeros produce a hlices en las que una vuelta completa
consta de
3.6

aminocidos,

sus

cadenas

laterales

quedan

orientadas

perpendicularmente hacia el exterior del eje central presentan el menor grado de

energa libre y es la forma ms estable de estructura secundaria. Puede
producirse con los ismeros L o D y adems con un enrollamiento hacia la
derecha o hacia la izquierda. Sin embargo, todas las protenas nativas slo
contienen L-aminocidos y son dextro hlices. En este tipo de estructura los
carbonilos y los iminos de los enlaces peptdicos establecen puentes de hidrgeno
intramoleculares entre las vueltas consecutivas de la cadena. Estas interacciones
suceden cada 3.6 residuos y se efectan entre el hidrgeno (N-H) de un enlace
peptdico y el oxgeno carbonlico (C=O) del tercer aminocido que le sigue. Los
puentes de hidrgeno son paralelos al eje de la hlice y debido a su gran nmero,
contribuyen de manera importante a la estabilizacin de la estructura, a pesar que
en forma individual su energa es muy baja. Cuantas ms interacciones de esta
naturaleza existan, ms estable es la estructura y trae como consecuencia que
esos grupos hidrfilos no estn disponibles para reaccionar con las molculas de
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agua, haciendo que el polmero sea poco soluble en este disolvente. La presencia
de Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His, Asn, Glu y Val favorece las hlices,
mientras que la Pro y la hidroxi Pro, las evitan, al igual que la Ser, Thr, Lys, Ile y
los cidos Glu y Asp.
a)
b)

a) hlice y lamina .
b) b) Dimensiones medias de la hlice

La conformacin que se presenta en las queratinas y en otras protenas

clasificadas como fibrosas, como el pelo de los mamferos y la seda. En esta
conformacin el polipptido adopta una conformacin en zigzag extendida, de tal
manera

que

pueden

existir

varias

molculas

alineadas

paralela

antiparalelamente, con lo que producen lminas plegadas unidas transversalmente

por puentes de hidrgeno intermoleculares. Todos los residuos presentan una
rotacin de 180 respecto al precedente. Si las cadenas tambin estn plegadas
como en un acorden, pueden producirse puentes de hidrgeno lineales entre
cadenas adyacentes. Las cadenas polipeptdicas paralelas se desarrollan en la
misma direccin del N terminal a C terminal, mientras que en las antiparalelas se
extienden en direcciones opuestas. Todas las uniones peptdicas contribuyen a la
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estabilizacin y cadenas laterales R se localizan por encima y por debajo de los

planos de la lmina plegada. La secuencia de aminocidos de cada una de estas
protenas favorece un tipo concreto de estructura secundaria, que a su vez
confiere un conjunto concreto de propiedades mecnicas adecuadas a su funcin
y aplicaciones.

Un tercer tipo de estructura secundaria se encuentra en las hlices de la colgena,

protena fibrosa del tejido conectivo que le confiere una alta rigidez y resistencia a
la piel, los cartlagos. Debido a su elevado contenido de prolina y de hidroxiprolina,
no desarrolla una -hlice, sino una conformacin que consiste en una triple hlice
de cadenas polipeptdicas que se mantienen unidas por puentes de hidrgeno
intermoleculares.

Salvador Badui Dergal. (2006). Qumica de los alimentos. Organizacin

estructural de las protenas. Cuarta edicin. Mxico. ISBN: 970-26-0670-5.
Pp:153-158

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DIGESTIBILIDAD DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS

Discusin
El estudio de la estructura secundaria de las protenas va seguido del
entendimiento de los componentes y por ende la composicin de toda la protena,
y este entendimiento es indispensable para comprender el comportamieto
digestivo, calidad nutricional, usos y la disponibilidad en animales. Los porcentajes
de las estructuras secundarias y de las protenas tienen una influencia en el
valor nutritivo, la calidad y en el comportamiento en su digestin. Un alto
porcentaje de estructuras pueden causar parcialmente un bajo acceso a las
enzimas digestivas, lo que resulta en un valor de protenas bajo.
Los resultados del presente artculo mostraron que, con la microespectroscopa
infrarroja por transformada de Fourier basada en sincrotrn (S-FTIR) podra ser
revelada la qumica molecular, composicin qumica ultraestructural y las
caractersticas nutritivas, a una alta resolucin ultraespacial (~10 m). La S-FTIR
revel que la estructura secundaria de la protena difiere entre las semillas de lino
dorado crudas y tostadas, en trminos de los porcentajes y proporcin de hlices y hojas en el rango infrarrojo medio a nivel celular.

En los rumiantes, se ha usado un proceso mediante calor para mejorar el uso y la

disponibilidad de los nutrientes y la inactivacin de factores antinutricios, por
ejemplo se reduce la solubilidad de las protenas, la fermentacin y el metabolismo
del rumen, incrementando la cantidad de protena entera en el intestino delgado
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para la absorcin y digestin, reduciendo la hidrogenacin del cido linoleico

conjugado en el rumen e incrementado la cantidad de cido linoleico conjugado
disponible en el intestino delgado.
Cualquier cambio en la temperatura en el ambiente de la protena que pueda
influenciar las interacciones no covalentes involucrados en la estructura puede
seguir a una alteracin en la estructura de la protena, incluyendo la estructura
secundaria.
Investigaciones han mostrado que un proceso de calentamiento afect las
estructuras secundarias y cambi la proporcin de hlices y lminas en la
protena blanca del huevo. Estos cambios afectaron la calidad nutrimental.

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