ENZIM KATALASE
Disusun Oleh:
(13304241069)
(13304244015)
6. Rahmayanti
(13304244016)
A. JUDUL
Uji Katalase : Pengaruh Berbagai Faktor pada Aktivitas Enzim Katalase
B. TUJUAN
1. Melacak dan menunjukkan keberadaan enzim katalase dalam jaringan hewan dan
tumbuhan.
2. Mengetahui pengaruh penambahan substrat pada aktivitas enzim katalase.
3. Mengetahui pengaruh pH pada aktivitas enzim katalase.
4. Mengetahui pengaruh suhu pada aktivitas enzim katalase
C. DASAR TEORI
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam
suatu reaksi kimia. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi
metabolisme dikatalis oleh enzim (Poedjiadi, 1994).
Enzim katalase merupakan enzim perombak hidrogen peroksida yang bersifat
racun dan merupakan sisa/hasil sampingan dari metabolisme. Apabila H2O2 tidak
diuraikan oleh enzim ini, maka akan menyebabkan kematian pada sel-sel tumbuhan.
Oleh sebab itu, enzim ini bekerja dengan merombak H2O2 menjadi substansi yang tidak
berbahaya,yaitu berupa air dan oksigen. Enzim ini diproduksi oleh peroksisom.Enzim
katalase termasuk ke dalam golongan enzim desmolase, yaitu enzim yang dapat
memecahkan ikatan C-C atau C-N pada substrat yang diikatnya
Berikut reaksi dari penguraian H2O2 oleh enzim katalase :
2H2O2
Enzim ini
2H2O + O2
mengandung empat gugus heme. Heme yang terdapat pada enzim
katalase juga terbentuk dari sebuah cincin protoporphyrin dan mengandung atom besi
tunggal. Enzim yang mengandung empat gugus ini juga memiliki empat rantai
polypeptide yang masing-masing bagian terdiri atas 500 lebih senyawa asam amino
(Gaman, 1992).
Terdapat beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim menurut Poedjiadi
(1994) :
a. Konsentrasi enzim : pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim,
D. CARA KERJA
Percobaan Katalase dan Pengaruh Penambahan H2O2
Mengambil sampel : Cacing dipotong menjadi tiga bagian (bagian anterior, abdomen,
dan posterior), biji kacang hijau, kecambah muda dan kecambah tua.
E. HASIL
Table Hasil Percobaan Enzim Katalase
Sampel
Organisme Bagian/Fase
149
+++
250
?
Anterior
Cacing
Posterior
50
+++
228
?
Abdomen
73
++
180
?
Biji
28
+++
25
?
Kecambah
Muda
18
+++
20
?
Tua
21
++
26
?
Tabel 1. Keberadaan Katalase dan Pengaruh Penambahan H2O2 pada Katalase
Sampel
Organisme Bagian/Fase
Sampel
Organisme Bagian/Fase
Cacing
Kecambah
Jumlah
Nyala
Jumlah
Nyala
Gelembung
Api
Gelembung
Api
Anterior
65
+++
64
+++
Posterior
62
++
60
+++
Abdomen
57
++
63
+++
Biji
21
+
5
+
Muda
146
+++
52
+++
Tua
124
++
24
++
Tabel 3. Pengaruh pH pada Aktivitas Enzim Katalase
Sampel
Organisme Bagian/Fase
Cacing
pH
1
Anterior
Posterior
Suhu
o
5C
Jumlah
Gelembung
166
10
Nyala Api
+
++
81 oC
Jumlah
Nyala
Gelembung
Api
0
0
-
Abdomen
34
+
0
Biji
17
+
0
Muda
60
+
0
Tua
41
+
0
Tabel 4. Pengaruh Suhu pada Aktivitas Enzim Katalase
Kecambah
F. PEMBAHASAN
Pada kegiatan topik pertama yang bertujuan mengetahui pengaruh penambahan
H2O2 dan substrat H2O2 pada aktivitas enzim katalase, di dapatkan hasil pada percobaan
menggunakan jaringan hewan yaitu cacing. Dari percobaan pada cacing yang
ditambahkan H2O2, terdapat sejumlah gelembung muncul. Ketika gelembung sudah tidak
muncul lagi, kemudian ditambahkan 1 ml H2O2. Setelah penambahan 1 ml H2O2
gelembung dalam tabung reaksi menjadi lebih banyak. Saat di tes nyala menghasilkan
hasil yang positif. Begitu pula pada percobaan menggunakan jaringan tumbuhan yaitu
biji Kacang hijau, biji kacang hijau yang ditambah H2O2 terdapat gelembung muncul.
Ketika gelembung sudah tidak muncul lagi, kemudian ditambahkan 1 ml H2O2. Setelah
penambahan 1 ml H2O2 ternyata gelembung yang muncul lebih sedikit dan saat di tes
nyala menghasilkan hasil yang positif. Namun, pada percobaan kecambah yang ditambah
H2O2, didapatkan jumlah gelembung lebih sedikit daripada ketika ditambahkan 1 ml
H2O2. Setelah penambahan 1 ml H2O2 di dapatkan jumlah gelembung yang lebih banyak
dan saat di tes nyala menghasilkan hasil yang positif.
Grafik Hubungan Penambahan Substrat H2O2
300
250
200
150
H2O2
100
50
0
H2O2+
H2O2
Semakin banyak gelembung yang terbentuk maka semakin banyak dan cepat pula
aktifitas enzimnya. Enzim katalase akan menguaraikan H2O2, menjadi air (H2O) dan
oksigen (O2). Penguraian menjadi dapat di lihat tandanya dengan timbulnya gelembung.
Timbulnya hasil positif terhadap tes nyala juga bisa menjadi indikator bahwa
oksigen di hasilkan pada percobaan ini. Dari hasil di atas dapat kita lihat bahwa Enzim
katalase tetap bekerja pada jaringan hewan maupun tumbuhan, dan tetap bekerja saat
setelah di tambahkan H2O2, namun terjadinya gelembung lebih banyak pada jaringan
hewan.
Pada percobaan selanjutnya adalah penambahan MnO2 yang bertujuan untuk
mengetahui pengaruh penambahan MnO2 dan substrat pada aktivitas enzim katalase.
Pada pengujian pada bagian tubuh cacing + MnO2 + H2O2, ternyata tidak di dapatkan
jumlah gelembung satupun dan setelah dilakukan tes nyala api hasilnya adalah negatif,
dimana bara api padam setelah berada dalam tabung reaksi. Dan pada saat pengujian
menggunakan sampel biji kacang hijau + MnO2 + H2O2, mengalami peningkatan jumlah
gelembung dan saat di uji nyala api menghasilkan hasil yang positif. Selanjutnya pada
percobaan kedua pada kecambah muda+ MnO2 + H2O2, di dapatkan penurunan jumlah
gelembung dari saat belum ditambahkan MnO2 dan ketika di lakukan pengujian nyala api
menghasilkan hasil yang positif.
Grafik Hubungan Penambahan Substrat MnO2
80
60
40
H2O2
20
H2O2+
MnO2
40
hanya pada pH optimum atau netral yaitu pH 7. Jika pada larutan asam, maka enzim
katalase akan rusak dan tidak dapat bekerja. Jika pada basa pun enzim akan kehilangan
keefektivitasan kerjanya. Namun pada suasana asam lebih merusak enzim katalase dari
pada suasana basa.
Percobaan terakhir adalah untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas
enzim katalase. Dalam percobaan ini digunakan suhu 5C, 25C, dan 81C.
Kecenderungan semakin tinggi suhu aktivitas katalase makin menurun. Dari percobaan
yang telah dilakukan, terlihat dari grafik jika semakin tinggi suhu, aktivitas enzim
katalase semakin menurun. Terutama jika suhu itu sangat tinggi (di atas 70C) maka
yang terjadi adalah tidak adanya aktivitas enzim sama sekali, bias dilihat dari jumlah
gelembung yang muncul adalah nol, tidak muncul gelembung sama sekali. Sedangkan
pada suhu rendah (5C) aktivitas enzim berlangsung sangat lambat.
Grafik Pengaruh Suhu pada Aktivitas Katalase
160
120
80
5
40
25
81
Hal ini sesuai dengan Poedjiadi (1994) bahwa pada suhu yang lebih tinggi reaksi
berlangsung lebih cepat, namun karena enzim adalah suatu protein, pada suhu tertentu
(maksimum) justru dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan kecepatan
reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikan kecepatan reaksi, yang mengatakan bahwa semakin tinggi suhu makin tinggi
pula aktivitas enzim yang terjadi. Perbedaan ini dapat disebabkan karena waktu
percobaan yang dilakukan berbeda antara perlakuan satu dengan yang lain.
G. KESIMPULAN
Aktivitas enzim katalase dapat dipengaruhi oleh beberapa factor, yaitu konsentrasi
substrat, pH, dan suhu.
1. Pada jaringan hewan dan tumbuhan terdapat enzim katalase yang ditunjukkan
adanya gelembung saat pada jaringan hewan maupun tumbuhan ditambahkan H2O2.
2. Penambahan substrat pada aktivitas enzim katalase akan menyebabkan reaksi
berlangsung lebih cepat, namun pada konsentrasi tertentu katalase akan mengalami
titik jenuh dan tidak terdapat peningkatan kecepatan reaksi.
3. Aktivitas enzim katalase bekerja dengan maksimal pada pH optimal yaitu pH 7 atau
pH netral.
4. Enzim katalase dapat bekerja pada suhu optimum, jika pada suhu rendah, reaksi
akan berlangsung lambat, namun jika suhu terlalu tinggi maka enzim justru
terdenaturasi.
H. DAFTAR PUSTAKA
Gaman, M. 1992. Ilmu Pangan, Penghantar Ilmu Pangan, Nutrisi dan Mikrobiologi.
Edisi II. Yogyakarta: Gadjah Mada University Press
Girindra, A. 1986. Enzim dalam Biokimia 1. Jakarta: Gramedia.
Poedjiadi. (1994). Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : UI Press.