AMINOACIDO: Unidad estructural monomrica que conforman a las protenas.

CLASIFICACIN
Aminocidos no polares con grupos R aromticos: Todos sus grupos R aromticos contribuyen con las interacciones hidrofbicas de la conformacin
nativa de la protena.
Aminocidos con cadenas polares con cadenas hidroxilada (neutros)
Aminocidos polares con cadenas azufradas (neutros)
Aminocidos polares con R cargados (bsicos): Presentan grupos aminos en su cadena lateral, ionizados a pH 7.0 que le da el carcter bsico.
Aminocidos polares cargados negativamente (cidos): Presentan grupos carboxilos adicionales en su grupo R que a pH 7.0 estn ionizados (ceden H+)
por lo que quedan con una carga negativa.

AMINOACIDOS NO ESTANDARES: Se forman por modificacin post sntesis de los aminocidos estndares
4-Hidroxiprolina: Pared celular de clulas vegetales y colgeno
5-Hidroxilisina: Colgeno y protena fibrosa del tejido conectivo
6-N Metil-lisina: Miosina; protena contrctil del tejido del msculo
g-carboxiglutamato: Protena protrombina
Selenocisteina: Enzima antioxidante glutationa peroxidasa
Citrulina: Metabolitos intermediarios claves que se forman en la sntesis de arginina y ciclo de la urea
Nota: Ureasa convierte a la arginina en ornitina y urea.
PROPIEDAD ACIDO-BSICA DE LOS AMINOCIDOS: Un aminocido monoamino y monocarboxilo totalmente protonado se comporta como un cido diprtico
(dependiendo del pH)
Los aminocidos en soluciones acuosas existen como in dipolar (Zwitterion), actuando como ACIDOS BASES
UTILIDAD DE LAS CURVAS DE TITULACIN
Permite Conocer los valores de pKas de los grupos a -COOH y a -NH2 .
Conocer el rango de pH donde el aminocido puede actuar como buffer.
Predecir la carga elctrica predominante a un pH dado.
Se puede conocer el punto isoelctrico o pH en el cual se encuentra el aminocido en estado Zwitterion o con carga elctrica cero.
PROTEINA: Macromolcula compuesta de una o ms cadenas polipeptdicas, cada una de estas con una secuencia de aminocidos especfica unidos por enlaces
peptdicos.
FUNCIONES:
o

Catlisis

Transporte y almacenamiento de otras molculas (oxgeno)

Movimiento coordinado

Soporte mecnico

Proteccin inmune

Hormonal (controlan el crecimiento y diferenciacin)

Generacin y transmisin del impulso nervioso

CARACTERISTICAS
Las protenas son polmeros lineales construidos a partir de monmeros llamados aminocidos
Poseen diversos grupos funcionales (alcoholes, tioles, cidos carboxlicos, carboxiaminas)
Interactan entre si y con otras macromolculas (trasmisin de seales)
La mayora son rgidas (citoesqueleto), aunque otras manifiestan flexibilidad limitada
Se construyen a partir de una coleccin de veinte aminocidos que varan en forma, tamao, capacidad de formar puentes de hidrgeno, carcter
hidrfobo, y reactividad qumica
Los aminocidos constituyentes se presentan en configuracin L
CLASIFICACIN
1. GLOBULARES: Cadenas polipeptdicas plegadas en forma esfrica o globular.
2. FIBROSAS: Cadenas polipeptdicas en forma de filamentos o lminas. Ejm: a queratina del pelo, colgeno de la piel, fibrona de la seda
3. CONJUGOSAS: Presentan una parte no aminoacdica en su estructura (grupo prosttico)
4. SIMPLES: Slo presentan residuos aminocidos en su estructura: Lisozima, ribonucleasa, quimiotripsina
PPTIDO: los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdico.
ENLACE PEPTDICO: Enlace covalente formado entre el grupo a-COOH de un aminocido y el grupo a-NH2 de otro aminocido.
Reaccin de condensacin: Muy comn en las clulas, ocurre con liberacin de Agua
Los aminocidos en el pptido reciben el nombre de RESIDUOS
CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO:
El enlace C-N tiene carcter parcial de doble enlace lo que impide la libre rotacin alrededor de ste.
La unidad peptdica es rgida y planar
el tomo de H se encuentra en Posicin trans con respecto al O en la unidad peptdica
CLASIFICACIN DE LOS PPTIDOS:
DIPPTIDOS: Dos residuos de aminocidos

 TRIPPTIDOS: Tres residuos

TETRAPPTIDOS: Cuatro residuos
PENTAPPTIDOS: Cinco residuos
OLIGOPPTIDOS: 50 residuos
POLIPPTIDOS: 50 2000 residuos
PROTENAS: > 2000 - 20.000 residuos
NOMENCLATURA DE LOS PPTIDOS: Los pptidos cortos reciben el nombre de acuerdo a los residuos que contengan.
CLCULO DE LA CARGA NETA DE UN PPTIDO: Para realizar este clculo se deben considerar los siguientes aspectos:
Tomar en cuenta el pH
Identificar los residuos tienen R ionizables
Saber que los grupos COOH y NH2 terminales generalmente estn ionizados o protonados (a pH = 7)
Algunos Pptidos con Funciones Biolgicas Importantes:
Hormonas de vertebrados (pequeos pptidos):
Oxitocina (9 residuos)
Bradiquinina (9 residuos)
Tirotropina (3 residuos)
Amanitina y algunos antibiticos
Otras hormonas de mayor tamao:
Glucagn (29 residuos)
Corticotropina (39 residuos)
Insulina *
NIVELES ESTRUCTURALES EN LAS PROTENAS: Cuatro niveles o jerarquas en la estructura de protenas han sido bien definidos:

Primaria

Residuos de aminocidos

Secundaria

-hlice

Terciaria

Cadena Polipeptdica

Cuaternaria

Unidades ensambladas

ESTRUCTURA PRIMARIA: Incluye la secuencia de monmeros (esqueleto y varibles R) en la cadena polipeptdica, unidos por enlaces peptdicos y algunos
puentes disulfuro (S-S-).

Notas importantes:
La estructura primaria de cualquier protena est determinada por una secuencia de bases nitrogenadas especficas en el ADN
La secuencia de residuos aminocidos en la estructura primaria contiene la informacin necesaria que determina su plegamiento preciso en su
estructura conformacional nativa (*)
PROTEINA NATIVA: Protena en cualquiera de sus estados conformacionales plegada y funcional
EN QUE CONSISTI EL EXPERIMENTO DE C. ANFINSEN? Desnaturaliz con agentes qumicos a la protena Ribonucleasa
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Se refiere al plegamiento regular o peridico de la cadena polipeptdica. La poca estabilidad de este nivel estructural es mantenida
por puentes de H.
Factores que afectan la estabilidad de las a-hlices
Presencia de aminocidos; estereoismeros D y L
La repulsin ( atraccin) electrosttica entre aminocidos sucesivos con grupos con cargas elctricas en R.

 El volumen y forma de los grupos R de aminocidos adyacentes (Ejem: Leucina y Asparagina tienen R muy voluminosos)
Interacciones (electrostticas o hidrofbicas) entre las cadenas laterales del primer aminocido y el tercero o cuarto aminocido siguiente
Estructuras superhelicoidales
La miosina y la tropomiosina muscular
Fibrina de los cogulos sanguneos y queratina capilar
Citoesqueto (andamiaje interno)
Protenas transmembranal, ferritina, queratinas.
Colgeno: Protena fibrosa presente en tejido conectivo: Piel, tendones, cartlagos, etc. Presenta una secuencia regular de residuos: Glicina-ProlinaHidroxiprolina en cada cadena.
Materiales resistentes basados en Protena: La proporcin mayoritaria de aminocidos la comprenden la glicina (~10-40%), la alanina (~18-30%) y diferentes
proporciones de prolina (~0-20%), segn la especie, as como proporciones variadas de otros aminocidos como serina, glutamina y tirosina, siempre segn tipo
de seda y especie. Tambin aparecen trazas de glcidos, lpidos, compuestos inicos y algunos pigmentos