Anda di halaman 1dari 35

I.

Judul
ENZIM

II.

Tujuan
1. Untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.
2. Untuk membuktikan bahwa derajad keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu
substrat.
4. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
5. Untuk membuktikan adanya pigmen-pigmen dalam empedu.
6. Untuk membuktikan adanya asam empedu dalam larutan empedu.

III.

Landasan Teori
Metabolisme adalah suatu reaksi kimia yang berlangsung dalam tubuh
makhluk hidup (reaksi biokimia). Pengertian ini mencakup dua hal yaitu katabolisme
dan anabolisme. Untuk berlangsungnya dua reaksi tersebut diperlukan suatu aktivator
yaitu enzim. Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak ikut
bereaksi karena pada akhir reaksi terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi enzim
juga berfungsi menurunkan energi aktivasi.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif
ini disebut zimogen. Enzim tersusun atas dua bagian yang saling berpasangan. Jika
pasangan enzim ini di pisahkan maka akan berada dalam kondisi tidak aktif. Kedua
bagian itu di sebut Apoenzim dan Koenzim.

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.

Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, serta larut
dalam air.
Enzim memiliki beberapa sifat khas, di antaranya selektif, spesifik, efisien,

sebagai biokatalisator, dan merupakan protein. (Sains, 2013)


1

Selektif, Enzim bersifat selektif karena hanya dapat bekerja pada substrat
tertentu. Namun, selain substratnya, enzim dapat juga berikatan dengan zat
penghambat (inhibitor). Hal ini akan dijelaskan lebih lanjut pada pembahasan
berikutnya.

Spesifik, Enzim bersifat spesifik karena enzim hanya dapat mengkatalisis


reaksi tertentu. Satu jenis enzim hanya bekerja untuk satu jenis reaksi.

Efesien, Dengan adanya enzim yang bersifat sebagai katalis, energi aktivasi
suatu reaksi dapat diturunkan. Hal tersebut memudahkan reaksi dan
menghemat energi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi.

Katalisator, Oleh karena enzim bersifat sebagai katalis, enzim tidak akan
mengalami perubahan bentuk. Oleh karena itu, enzim dapat digunakanberkalikali tanpa mengalami kerusakan.

Seperti Protein, Oleh karena enzim terbuat dari protein, enzim dipengaruhi
oleh hal-hal yang berpengaruh terhadap protein. Enzim dapat dipengaruhi oleh
suhu, pH, dan adanya logam berat, sehingga enzim dapat mengalami
denaturasi (perubahan bentuk, struktur, dan sifat).

Kerja enzim dipengaruhi oleh factor lingkungan, sebagai berikut: (Diah, 2004)
Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat
sehingga pada saat pertumbukan dengan enzim, energy molekul substrat
berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif
enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai
pada titik tertentu.
pH
Derajat kesaman (pH) juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan
kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga
dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim
memiliki pH optimum. Sebagai contoh, pepsin (enzim yang berkerja di
dalam lambung) memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam) sedangkan
amylase (enzim yang berkerja di mulut dan di usus halus) memiliki pH
optimum 7,5 (agak basa)
activator dan inhibitor

activator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dan


substranya. Contoh activator adalah ion klorida yang berperan dalam
aktivitas amylase dalam saliva (ludah). Inhibitor adalah suatu molekul
yang menghambat ikatan enzim dan substratnya. Contoh inhibitor adalah
ion sianida. Ion sianida menutup sisi aktif enzim yang terlibat dalam
respirasi.
Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan
enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya. Denaturasi menyebabkan
aktivitas pada enzim menurun atau hilang. Denaturasi umumnya bersifat irreversible
(tidak dapat kembali). Namun pada enzim-enzim yang langka seperti RNAase dapat
mengalami renatulasi setelah mengalami denaturasi. Renatulasi adalah kembalinya
bentuk enzim yang rusak ke bentuknya yang sebelum mengalami kerusakan.
Struktur enzim suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian protein dan
bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non protein disebut
kofaktor. Kofaktor dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na), atau koenzim yang
berupa bahan organik, misalkan vitamin B (B1, B2). Sebagai suatu bahan yang
penting dalam metabolisme, enzim memiliki sifat-sebagai berikut: kerja enzim
bersifat spesifik/khusus, artinya bahwa satu enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat, enzim bekerja pada suhu tertentu, enzim berkerja pada derajat keasaman
(pH) tertentu, kerja enzim dapat bolak-balik, artinya selain dapat memecah substrat
juga dapat membentuk substrat dari penyusunnya.
Cara kerja enzim Enzim bekerja berdasar prinsip kunci dan anak kunci
(lock and key). Pada salah satu sisi enzim terdapat tempat aktif yang memiliki bentuk
yang dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat. Akibatnya
satu enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.

Contoh enzim yang sering digunakan sebagai materi praktikum adalah enzim
katalase. Enzim ini banyak terdapat pada organel peroksisom dan berfungsi memecah
peroksida (H2O2) yang bersifat toksik menjadi H2O dan O2. (Anonim, 2014)
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis
(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya
menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah
lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja
dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan
energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Meskipun senyawa
katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan
kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim
hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan
perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman)
optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami
perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai,
enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan.
Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga
dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas
enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat
dan racun adalah inihibitor enzim. (anonim, Tt.)
Dalam ilmu biologi, enzim-enzim tersebut dikelompokkan ke dalam 3
golongan yakni enzim karbohidrase, enzim Protease dan juga enzim esterase. Ketiga
golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim. Adapun macam-macam enzim
yang dimaksud sebagai berikut:

1. Golongan enzim karbohidrase


Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis antara lain:
a.

Enzim selulose yang berperan mengurai selulosa atau polisakarida


menjadi senyawa selabiosa atau disakarida.

b.

Enzim amylase yang berperan mengurai amilum atau polisakarida


menjadi senyawa maltosa, yakni senyawa disakarida.

c.

Enzim pektinase yang berfungsi mengurai petin menjadi senyawa


asam pektin.

d.

Enzim maltosa yang berfungsi mengurai maltosa menjadi senyawa


glukosa.

e.

Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi


senyawa glukosa dan juga fruktosa.

f.

Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa


menjadi senyawa glukosa dan juga galaktosa.

2. Golongan enzim protease


Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini antara lain:
a.

Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi


senyawa asam amino.

b.

Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi


senyawa asam amino.

c.

Enzim entrokinase yakni enzim yang berperan mengurai senyawa


pepton menjadi senywa asam amino.

d.

Enzim peptidase, enzim berperan dalam mengurai senyawa peptide


menjadi senyawa asam amino.

e.

Enzim renin, berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu.

f.

Enzim gelatinase, berperan dalam mengurai senyawa gelatin.

3. Golongan enzim esterase


Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini antara
lain:
a.

Enzim lipase, berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa


gliserol dan juga asam lemak.

b.

Enzim fostatase, berperan dalam mengurai suatu ester dan mendorong


terjadinya pelepasan asam fosfor.

Macam-macam enzim ini bisa dijumpai di seluruh tubuh manusia. Masingmasing enzim bekerja pada substrat tertentu baik itu yang bersifat asam maupun basa.
Dengan demikian, bisa disimpulkan bahwa enzim ini memiliki sisi yang aktif dimana
ia mempunyai gugus R residu asam amino yang spesifik. Menurut penelitian lanjutan,
enzim ini berupa koloid yang tertebtuk dengan tujuan memperbesar aktifitasnya.
(Anonim,2013)

III.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim


pada suhu sangat rendah, aktivitas enzim dapat terhenti secara reversible.
Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetic enzim dan frekuensi
tumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim menjadi aktif.
Pada suhu dimana enzim masih aktif, umumnya kenaikan suhu 10oC
menyebabkan kecepatan reaksi enzimatis bertambah 1,1 hingga 3,0 kali lebih besar.
Pada suhu optimum, kecepatan reaksi enzimatis berlangsung maksimal. Bila suhu
ditingkatkan terus, maka enzim akan mengalami denaturasi sehingga aktivitas
katalitinya terhenti. Sebagian besar enzim memiliki suhu optimum 30oC sampai 40oC
dan mengalami denaturasi secara irreversible pada pemanasan di atas suhu 60oC.
(Estein, Lisda, 2006).
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun enzim tidak
dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim mulai bekerja sebagian dan
mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah
enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi. Kecepatan reaksi
enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum. Enzim dalam tubuh manusia
mempunyai suhu optimum sekitar 37 C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif
pada pemanasan sampai 60 C, karena terjadi denaturasi. (Zeith, 2013)

III.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim


Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran aktivitas
enzim pada beberapa macam pH yang berlainan. Kecepatan reaksi enzimatik
mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH optimum
yang sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. pada pH yang
jauh di luar pH optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik

enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik

yang

mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat. (Zeith, 2013)


Ada 2 alasan untuk menyelidiki pengaruh tingkat keasaman atau pH terhadap
aktivitas emzim, yaitu :
a) sebagai produk makhluk hidup secara teori selalu ada kemungkinan dari

pengaruh ph ini terhadap aktivitas biologis dari enzim ini.


b) sebagai suatu protein enzim tidak berbeda dengan protein lainnya.

Dalam mencari hubungan antara derajat keasaman dengan laju reaksi


maksimum ini, rentangan pH yang diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang
tidak lebar dan bukan dalam rentangan antara pH 1 sampai 14.
III.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim
`

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi

enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Kecepatan reaksi yang menggunakan
katalis enzim salah satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu
konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsentrasi enzim. (Hilyaatul, 2014)
V (Laju Reaksi)

[Enzim]

III.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim


Pada konsentrasi enzim yang tetap, penambahan konsentrasi subtract akan
menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang
tetap. Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi,
sebab telah melampaui titik jenuh enzim. Dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada
batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun
konsentrasi substrat diperbesar. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim
hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin
banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.
Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim-substrat semakin besar, dan hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada suatu batas
konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif enzim telah dipenuhi oleh substrat
atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim-substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. (Hilyaatul, 2014)
III.5 Uji Gmelin
Empedu mengandung bermacam-macam pigmen. Pigmen empedu yang utama
adalah biliverdin yang berwarna hijau dan bilirubin yang berwarna jingga atau kuning
coklat. Oksidasi pigmen-pigmen empedu oleh oksidator kuat seperti HNO3 akan
menghasilkan turunan senyawa yang bewarna. Misalnya pada mesibiliverdin
berwarna hijau-biri, pada mesobilirubun berwarna kuning, dan pada mesobilisianin
berwarna biru- ungu atau violet. (Estein, Lisda, 2006).
Dalam empedu terdapat senyawa-senyawa yang penting, diantaranya garam
empedu, zat warna empedu, lesitin, cholesterol dan garam-garam anorganik. Garamgaram empedu berperan dalam absorpsi lemak dan vitamin-vitamin A, D, E dan K
yang larut dalam lemak. Garam empedu merendahkan tegangan permukaan dan
mempermudah daya mengemulsi lemak. Dengan demikian akan mempermudah kerja
lipase, lebih lanjut garam empedu bereaksi dengan asam lemak menghasilkan
senyawa kompleks yang lebih mudah larut dan mudah terabsiorpsi sebagai hasil
proses lipolisis ( Tim Dosen,2010: 10 ).
Cairan empedu dibuat dalam hati dan disimpan dalam kantung empedu apabila
tidak digunakan. Kantung empedu ini terdapat melekat pada hati. Pada waktu ada
8

proses pencernaan makanan kantung empedu berkontraksi, dan mengeluarkan cairan


empedu ke dalam duodenum, melalui saluran yang menyatu dengan saluran cairan
pangkreas pada bagian akhir ( Anna, P. 1994: 244 ).
Hati melakukan berbagai fungsi penting dalam tubuh termasuk produksi
empedu, suatu campuran zat penting yang disimpan dalam kantung empedu sampai
diperlukan. Empedu tidak mengandung enzim pencernaan, tetapi mengandung garam
empedu, yang bertindak sebagai deterjen dan membantu dalam pencernaan dan
penyerapan lemak, empedu juga mengandung pigmen yang merupakan hasil
sampingan perusakan sel darah merah dalam hati pigmen empedu ini dikeluarkan dari
tubuh bersama-sama dengan fases ( Campbell, 2004; 33 ).

III.6 Uji Pettenkofer


Di dalam empedu asam-asam empedu, seperti asam kholt dan asam
kenodioksikolat terutama sebagai garamnyam, merupakan turunan senyawa aromatic
kompleks. Asam empedu dengan furtural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh
H2SO4 pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa berwarna. (Estein, Lisda,
2006).
Kandungan empedu merupakan kantong berbentuk seperti buah alpokat yang
terletak tepat di bawah lobus kanan inti. Empedu yang disekresi secara terus menerus
oleh hati masuk ke dalam saluran empedu yang kecil di hati. Saluran empedu yang
kecil-kecil tersebut bersatu membentuk dua saluran yang lebih besar yang keluar dari
permukaan bawah hati sebagai duktus hepatikus kanan dan kiri, yang akan bersatu
membentuk duktus hepatikus komunis. Duktus hepatikus komunis bergabung dengan
duktus sistikus membentuk duktus koledokus. Pada banyak orang, duktus koledokus
bersatu dengan duktus pankretikus membentuk ampula vateri sebelum bermuara ke
usus halus. Bagian terminal dari kledua saluran dan ampela dikelilingi oleh serabut
otot sirkula, dikenal sebagai sfingar oddi (Anonim, 2010).
Asam-asam empedu yang penting ialah asam kolat dan asam deoksi kolat,
beberapa fungsi asam empedu antara lain:
1.

Sebagai emulgator dalam proses pencernaan lemak dalam usus

2.

Dapat mengaktifkan lipase dalam cairan pancreas

3.

Membantu obsorpsi asam-asam lemak, kolesterol, vitamin D dan K serta


karoten

4.

Sebagai perangsang aliran cairan empedu dari hati


9

5.

Menjaga agar kolesterol tetap larut dalam cairan empedu sebab bila
perbandingan asam empedu dengan kolesterol rendah akan menyebabkan
terjadinya endapan kolesterol (Anna, P. 1994: 244).

Hati merupakan tempat terjadinya biosintesa prottrombin dan fibrinogen


persyaratan yang mempengaruhi hati seperti hepatitis dan alkoholisme menahun dapat
mempengaruhi proses pengumpalan. Vitamin K diperlukan untuk biosintesa protrombin
dan kekurangan terhadap vitamin yang larut dalam lemak ini dapat diperpanjang waktu
pengumpalannya. Hati merupakan kedudukan utama bagi metabolisme asam-asam
amino(Pagel. David. 1997).

IV.

Alat dan Bahan


IV.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
Alat dan Bahan

Bahan :
a. Larutan amilum 2%
b. Enzim amylase (saliva)
c. Larutan iodium
d. Pereaksi benedict
e. Es batu

Alat :
a. Alat pemanas
b. Tabung reaksi
c. Gelas kimia
d. Pipet ukur
e. Penjepit tabung
f. Termometer

IV.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim


Alat dan Bahan

Bahan:
a. Larutan amilum 2%
b. Enzim amylase
c. Larutan HCl 0,4%, pH = 1
d. Aquades pH = 7
10

e. Larutan NaCO2CO3 1% pH = 9
f. Larutan iodium
g. Larutan benedict

Alat
a. Tabung reaksi
b. Pipet ukur
c. Alat pemana

IV.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim


Alat dan Bahan

Bahan:
a.

Larutan amilum 2%

b.

Enzim amylase

c.

Larutan iodium

d.

Pereaksi benedict

Alat :
a.

Alat pemanas

b.

Tabung reaksi

c.

Pipet ukur

d.

Gelas beker

e.

Pipet tetes

IV.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim


Alat dan Bahan

Bahan:
a.

Larutan amilum 2%

b.

Enzim amilase

c.

Larutan iodium

d.

Pereaksi benedict

Alat :
a.

Tabung reaksi

b.

Pipet ukur

11

IV.5 Uji Uji Gmelin


Alat dan Bahan

Bahan:
a.

Larutan empedu tidak ancer

b.

Larutan HNO3 pekat

c.

Larutan iodium 0,5%

Alat:
a.

Tabung reaksi

b.

Pipet tetes

c.

Gelas beker

IV.6 Uji Pettenkofer


Alat dan Bahan

V.

Bahan:
a.

Larutan empedu tidak encer

b.

Larutan sukrosa 5%

c.

Larutan H2SO4 pekat

Alat:
a.

Pipet tetes

b.

Tabung reaksi

c.

Gelas beker

Prosedur Kerja
V.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih dan kering. Masing-masing isilah
dengan enzim amylase (saliva) sebanyak 1ml.
2. Mendiamkan tabung reaksi yang telah berisi saliva di selama 5 menit di suhu
tertentu.
3. Menambahkan 2 ml amilum pada setiap tabung reaksi.
4. Tabung 1, memasukan ke dalam gelas kimia yang berisi es.
Tabung 2, menyimpan pada suhu kamar
Tabung 3, memasukan dalam penangas air mendidih.
5. Menunggu masing-masing tabung pada suhu trtentu selama 15 menit

12

6. Membagi larutan saliva tersebut untuk menguji dengan larutan iodium dan
benedict.
7. Menguji dengan larutan iodium.
8. Menguji dengan pereaksi benedict.

V.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim


1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian isilah tabung pertama
dengan 2 ml larutan HCl, tabung kedua dengan 2ml aquades dan tabung ketiga
dengan 2ml Na2CO3.
2. Menambahkan 3 ml larutan amilum dan 1 ml enzim.
3. Mencampur larutan dalam tabung reaksi sampai homogen, kemudian biarkan
selama 15 menit.
4. Menguji dengan larutan iodium dan pereksi benedict.

V.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim


1.

Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1,2, dan 3
bertutur-turut isilah dengan enzim amylase : 0,5 ml, 1,0 ml, dan 1,5 ml.

2.

Menambahkan larutan amilum 2 ml ke dalam tabung

3.

Mencampurkan dengan baik, kemudian membiarkan selama 15 menit

4.

Menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict

5.

Mencatat dan mengamati perubahan yang terjadi

V.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim


1.

Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih, kemudian mengisi berturut-turut


dengan larutan amilum 1 ml, 2 ml, 4 ml, dan 6 ml.

2.

Menambahkan enzim amilase 1 ml ke dalam tiap tabung

3.

Mencampurkan dengan baik, kemudian membiarkan selama 15 menit

4.

Menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict

5.

Mencatat dan mengamati perubahan yang terjadi

V.5 Uji Gmelin


1.

Menyiapkan 2 tabung reaksi yang bersih dan kering, kemudian isilah tabung
pertama dengan 1 ml HNO3 pekat dan tabung kedua dengan 1 ml larutan
iodium 0,5%.
13

2.

Melalui dinding tabung yang dimiringkan, menambahkan secara hati-hati 1


ml larutan empedu yang tidak encer pada setiap tabung, sehingga kedua
larutan tidak tercampur.

3.

Memperhatikan terbentuknya warna-warna pada bbatasan antara kedua


cairan.

V.6 Uji Pettenkofer


1. Memasukan 1 ml larutan empedu yang tidak encer kedalam tabung reaksi
yang bersih dan kering.
2. Menambahkan 2 tetes larutan sukrosa 5%.
3. Melalui dinding tabung yang dimiringkan, menambahkan secara hati-hati 10
tetes H2SO4 pekat, sehingga terbentuk 2 lapisan cairan.
4. Memperhatikan terbentuknya cincin warna merah-violet pada perbatasan
antara kedua lapisan.

VI.

Hasil dan pembahasan


VI.1 Uji
VI.1.1. Hasil
Nomor
tabung

Suhu (oC)

Perubahan Warna
Uji Iodium

Uji Benedict

Biru

Biru muda

25 30

Biru muda

Biru mendekati hijau

100

Biru pekat

Biru

14

NO
1

HASIL

KETERANGAN
Tabung reaksi yang di diamkan
pada

suhu

0oC

dengan

menggunakan es batu sebagai


bahan

pendinginnya.

Tabung

reaksi memperlihatkan warna biru


saat menggunakan larutan iodium
pada uji iodium.

Tabung reaksi yang di diamkan


pada suhu 25oC. Tabung reaksi
memperlihatkan warna biru muda
saat menggunakan larutan Iodium
pada uji Iodium.

15

Tabung reaksi yang di diamkan


pada suhu 100oC. Tabung reaksi
memperlihatkan warna biru pekat
saat menggunakan larutan Iodium
pada uji Iodium.

Tabung reaksi yang di diamkan


pada suhu 0oC. Tabung reaksi
memperlihatkan warna biru muda
saat

menggunakan

pereaksi

benedict pada uji benedict.

16

Tabung reaksi yang di diamkan


pada suhu 25oC. Tabung reaksi
memperlihatkan
mendekati

warna
hijau

biru
saat

menggunakan pereaksi benedict


pada uji benedict.

Tabung reaksi yang di diamkan


pada suhu 100oC. Tabung reaksi
memperlihatkan warna biru saat
menggunakan pereaksi benedict
pada uji benedict.

VI.1.2 Pembahasan
Pada percobaan ini, kita ingin mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas
enzim. Adapun hasil yang diperoleh ialah larutan amilum pada air es (suhu 0oC),
setelah ditambahkan larutan iodium berwarna biru. Lalu setelah ditambahkan pereaksi
17

Benedict berubah warna menjadi biru muda. Pada suhu kamar (25oC-30oC), larutan
amilum menjadi warna biru muda setelah ditambahkan larutan iodium akan berubah
menjadi warna biru mendekati hijau tanpa disertai endapan setelah ditambahkan
pereaksi Benedict. Dalam penangas air yang bersuhu 100oC, larutan amilum menjadi
berwarna biru pekat setelah ditambahkan larutan iodium. Setelah ditambahkan
pereaksi Benedict akan berwarna biru muda dan tidak terdapat endapan.
Menurut teori, semakin rendah suhu suatu reaksi kimia yang menggunakan
katalis enzim, maka kecepatan reaksinya pun berlangsung semakin lambat.
Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi (baik yang dikatalisis oleh enzim
maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim) dengan meningkatkan energi kinetik dan
frekuensi tumbukan molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi, jika suhunya terus
menerus dinaikkan, akan terjadi denaturasi karena enzim yang merupakan protein
sangat mudah mengalami pengrusakan struktur (denaturasi) dan salah satu faktor
penyebabnya ialah suhu yang tinggi. Suhu di mana enzim mengalami denaturasi ialah
di atas suhu 60oC. Terjadinya denaturasi ditandai dengan terbentuknya endapan. Akan
tetapi, dilihat dari hasil yang diperoleh saat praktikum, ternyata terdapat
ketidaksesuaian antara teori dengan hasil praktikum. Seharusnya, pada suhu 100oC
dan pada air mendidih membentuk endapan karena suhu tersebut merupakan suhu di
mana suatu enzim telah mengalami denaturasi. Terjadinya ketidaksesuaian ini
kemungkinan disebabkan karena bahan yang tersedia sudah tidak layak pakai atau
mungkin enzim amilase yang merupakan saliva dari praktikan kurang berkualitas,
atau bisa juga karena ketidaktelitian pada saat pemipetan bahan sehingga kadarnya
tidak mencukupi untuk mengakibatkan terjadinya reaksi membentuk endapan.

VI.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim


VI.2.1 Hasil
Nomor

pH

Tabung

Perubahan Warna
Uji Iodium

Uji Benedict

HCL 1,0

Biru pekat

Biru muda

Aquades 7,0

Biru muda

Biru muda

Na2CO3

bening

Biru muda

18

NO

HASIL

KETERANGAN
Tabung reaksi yang
terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
HCL dan larutan
iodium akan
menghasilkan warna
biru pekat.

Tabung reaksi yang


terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
aquades dan larutan
iodium akan
menghasilkan warna
biru nuda.

Tabung reaksi yang


terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
Na2CO3 dan larutan
iodium akan
menghasilkan warna
bening.

19

Tabung reaksi yang


terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
HCL dan pereaksi
benedict akan
menghasilkan warna
biru muda.

Tabung reaksi yang


terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
aquades dan
pereaksi benedict
akan menghasilkan
warna biru muda.

20

Tabung reaksi yang


terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
Na2CO3 dan
pereaksi benedict
akan menghasilkan
warna biru muda.

VI.2.2 Pembahasan
Pada praktikum ini, kita ingin membuktikan adanya pengaruh derajat
keasaman (pH) terhadap aktivitas enzim. Adapun hasil yang diperoleh pada
praktikum ini ialah pada keadaan asam (pH=1) dengan bahan HCl pekat, setelah
ditambahkan larutan iodium berubah warna menjadi biru pekat dan setelah
ditambahkan pereaksi Benedict warnanya menjadi biru muda tanpa disertai endapan.
Pada keadaan netral (pH=7) dengan bahan aquades, larutan amilum tetap bening
setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda. setelah
ditambahkan pereaksi Benedict akan memperlihatkan warna biru muda juga. Pada
keadaan basa (pH=9) dengan bahan larutan Na2CO3, larutan amilum tetap bening
setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda setelah
penambahan pereaksi Benedict.
Berdasarkan teori yang ada, tinggi-rendahnya pH dapat mempengaruhi struktur
ion pada enzim, serta menyebabkan terjadinya proses denaturasi sehingga
mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim. Ada suatu pH tertentu yang
menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi, dan pH tersebut dinamakan pH optimum.
Setiap enzim memiliki pH optimum yang berbeda-beda (sekitar 6-8). Larutan iodium
di sini berfungsi menentukan jumlah miligram gula yang terbentuk dari beberapa
reaksi yang menggunakan enzim amilase pada berbagai harga pH dan amilum sebagai
substratnya. Dari situ, dapat diketahui berapa pH optimumnya ditandai dengan
perubahan warna larutan amilum menjadi biru (bereaksi positif).

21

VI.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim


VI.3.1 Hasil
No.
1

Gambar

Keterangan
Amylase sebelum di uji
iodium

dan

pereaksi

benedict

Amylase sebanyak 0,5


ml direaksikan dengan
pereaksi benedict
menghasilkan perubahan
warna menjadi warna
biru muda

22

Amylase sebanyak 1,0


ml direaksikan dengan
pereaksi benedict
menghasilkan perubahan
warna menjadi warna
biru muda

Amylase sebanyak 1,5


ml direaksikan dengan
pereaksi benedict
menghasilkan perubahan
warna menjadi warna
biru muda

Amylase sebanyak

0,5

ml

uji

diuji

iodium
perubahan

dengan

menghasilkan
warna

menjadi warna biru tua

23

Amylase sebanyak

1,0

ml

uji

diuji

iodium

dengan

menghasilkan

perubahan

warna

menjadi warna hijau tua

Amylase sebanyak

1,5

ml

uji

diuji

iodium

dengan

menghasilkan

perubahan

warna

menjadi warna biru

Tabel hasil percobaan

No. Konsentrasi Substrat

Konsentrasi Enzim

Amilum 2 ml

2
3

Perubahan Warna
Uji Iodium

Uji Benedict

Amilase 0,5 ml

Biru tua

Biru muda

Amilum 2 ml

Amilase 1,0 ml

Hijau tua

Biru muda

Amilum 2 ml

Amilase 1,5 ml

Biru

Biru muda

VI.3.2 Pembahasan
Dari hasil percobaan serta hasil praktikum berupa gambar diatas bahwa,
subtract yang digunakan adalah amilum sebanyak 2 ml dicampurkan dengan enzim
amylase sebanyak 0,5 ml kemudian diuji dengan uji iodium dan pereaksi benedict
menghasilkan perubahan warna berturut turut adalah biru tua dan biru muda
24

Pada percobaan selanjutnya yaitu amilum sebanyak 2 ml dicampurkan dengan


enzim amylase sebanyak 1,0 ml kemudian kemudian diuji dengan uji iodium dan
pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna berturut turut adalah hijau tua dan
biru muda
Kemudian pada percobaan yang ketiga yaitu amilum sebanyak 2 ml
dicampurkan dengan enzim amylase sebanyak 1,5 ml kemudian kemudian diuji
dengan uji iodium dan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna berturut
turut adalah biru tua dan biru muda
Berdasarkan teori, kecepatan reaksi yang menggunakan katalis enzim salah
satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Dari
hasil yang diperoleh, dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal pada
konsentrasi enzim amilase 1,5 ml. Hal ini ditandai dengan perubahan warna menjadi
biru (tidak terlalu pekat atau terlalu tua) setelah diuji dengan uji iodium.
VI.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim
VI.4.1 Hasil
No.
1

Gambar

Keterangan
Amilum sebanyak 1 ml di uji
dengan iodium menghasilkan
perubahan

warna

menjadi

warna biru pekat

25

Amilum sebanyak 2 ml di uji


dengan iodium menghasilkan
perubahan

warna

menjadi

warna bening

Amilum sebanyak 4 ml di uji


dengan iodium menghasilkan
perubahan

warna

menjadi

warna biru pekat

Amilum sebanyak 6 ml di uji


dengan iodium menghasilkan
perubahan

warna

menjadi

warna bening

26

Amilum

sebanyak

ml

direaksikan dengan pereaksi


benedict
perubahan

menghasilkan
warna

menjadi

warna biru

Amilum

sebanyak

ml

direaksikan dengan pereaksi


benedict
perubahan

menghasilkan
warna

menjadi

warna biru

Amilum

sebanyak

ml

direaksikan dengan pereaksi


benedict
perubahan

menghasilkan
warna

menjadi

warna bening

27

Amilum

sebanyak

ml

direaksikan dengan pereaksi


benedict
perubahan

menghasilkan
warna

menjadi

warna bening

Tabel hasil percobaan


Konsentrasi

Perubahan Warna

Enzim

Uji Iodium

Uji Benedict

Amilum 1 ml

Amilase 1 ml

Biru pekat

Biru

Amilum 2 ml

Amilase 1 ml

Bening

Biru

Amilum 4 ml

Amilase 1 ml

Biru pekat

Bening

Amilum 6 ml

Amilase 1 ml

Biru pekat

Bening

No.

Konsentrasi Substrat

VI.4.2 Pembahasan
Adapun hasil yang diperoleh dari percobaan ini ialah pada konsentrasi amilum
1 ml setelah penambahan larutan iodium, mengalami perubahan warna menjadi biru
pekat. Pada konsentrasi amilum 2 ml, setelah ditambahkan larutan iodium, mengalami
perubahan menjadi bening. Pada konsentrasi amilum 4 ml dan 6 ml setelah
penambahan larutan iodium, mengalami perubahan warna menjadi biru pekat.
Sedangkan pada penambahan pereaksi Benedict, amilum 1 ml dan 2 ml berubah
warna menjadi biru, amilum 4 ml dan 6 ml berubah warna menjadi bening.
Menurut teori, dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan
konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada batas
konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi
28

substrat diperbesar. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim hanya
menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan
demikian, konsentrasi kompleks enzim-substrat semakin besar, dan hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada suatu batas
konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif enzim telah dipenuhi oleh substrat
atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim-substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
Dari hasil yang diperoleh, dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal
dapat dicapai pada konsentrasi sampel substrat (amilum) 1 ml dan 2 ml karena setelah
penambahan pereaksi Benedict, terjadi perubahan warna yang sangat mencolok yakni
menjadi biru. Dan pada amilum berkonsentrasi 2 ml sepertinya telah terjadi kejenuhan
pada enzim karena perubahan warna yang ditunjukkan bukannya semakin terang,
justru semakin muda.
VI.5 Uji Gmelin
VI.5.1 Hasil
No
1

Hasil

Keterangan
Tabung

reaksi

yang

telah

berisi larutan HNO3 pekat


Dan larutan iodium

0,5%

tetapi belum ditetesi empedu.

29

Tabung

reaksi

yang

telah

berisi larutan HNO3 pekat


Dan larutan iodium

0,5%

setelah ditetesi empedu.

Tabel hasil percobaan


Bahan

Tabung 1

Tabung 2

Larutan empedu tidak encer

1 ml

1 ml

Larutan HNO3 pekat

1 ml

Larutan iodium 5%

1 ml

Hasil: perhatikan warna yang Hijau


terbentuk antara kedua lapisan

kebiruan,

ungu, Hijau tua

kuning

VI.5.2 Pembahasan
Dari praktikum yang telah kita lakukan kami mendapatkan hasil pada tabung
pertama yaitu campuran laruta empedu yang tidak encer dengan Larutan HNO3 pekat
mendapatkan hasil berwarna hijau kebiruan, ungu, kuning, sedangkan pada tabung
kedua yaitu campuran larutan empedu yang tidak encer dengan larutan iodium 5%
mendapatkan hasil berupa larutan berwarna hijau tua. Zat warna empedu berasal dari
pemecahan hemoglobin pada butir sel darah merah. Beberapa zat warna itu adalah
bilirubin (kuning,ungu) dan biliverdin(hijau). Tujuan dari penambahan HNO3 agar
terjadi oksidasi zat warna empedu. Banyaknya HNO3 pekat yang dimasukkan
kedalam tabung reaksi diusahakan sama banyak dengan jumlah empedu sehingga
cairan empedu berada pada bagian atas (hijau) dan bagian bawah larutan HNO3,
setelah digoyangkan menghasilkan larutan yang berwarna hijau kebiruan, ungu,
kuning. Test gmelin empedu berdasarkan atas reaksi asam nitrat dengan zat warna
30

menghasilkan serangkaian hasil oksida. Fungsi dari zat warna ini adalah
menurungkan kadar gula darah, mencegah kelelahan otot, dan memperbaiki
kerusakan hati akibat alcohol.

VI.6 Uji Pettenkofer


VI.6.1 Hasil
No
1

Hasil

Keterangan
Larutan empedu murni tanpa
diencerkan.

Larutan

empedu

setelah

ditambahkan larutan sukrosa


5%.

31

Larutan

empedu

setelah

ditambahkan dengan H2SO4


1

pekat.

Terdapat

lapisan

logam.
2

1. Coklat.
2. Keemasan.

3. Merah Kehitaman.
4. Bening.

Tabel hasil percobaan


Bahan

Tabung 1

Larutan empedu yang tidak diencerkan

1 ml

Larutan sukrosa 5%

2 tetes

Larutan H2SO4 pekat

10 tetes

Hasil: cincin warna merah violet (+/-)

(+) ada cincin. Terdapat lapisan


logam.

VI.6.2 Pembahasan
Pada praktikum ini kami mendapatkan hasil bahwa Larutan empedu setelah
ditambahkan larutan sukrosa 5% berwarna kecoklatan, sedangkan Larutan empedu
setelah ditambahkan dengan H2SO4 pekat, terdapat lapisan logam yaitu lapisan palin
gatas berwarna coklat, kemudian keemasan, merah kehitaman, dan paling bawah
berwarna bening, sedangkan pada bidang batas cairan empedu dihasilakan cincin, hal
ini disebabkan karena asam empedu dengan furfural akan membentuk cincin
berwarna pada bidang batas cairan. Uji ini dilakukan dengan mencampurkan empedu
dengan larutan sukrosa yang berfungsi untuk meningkatkan tegangan permukaan.
Asam empedu dengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh asam sulfat
pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa kompleks berwarna. Pada iji ini akan

32

menghasilkan hasil positif apabila terbentuk cincin pada perbatasan antara kedua
lapisan ditengah ada cincin.
VII.

Kesimpulan
VII.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
Menurut teori, semakin rendah suhu suatu reaksi kimia yang menggunakan
katalis enzim, maka kecepatan reaksinya pun berlangsung semakin lambat.
Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi (baik yang dikatalisis oleh enzim
maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim) dengan meningkatkan energi kinetik dan
frekuensi tumbukan molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi, jika suhunya terus
menerus dinaikkan, akan terjadi denaturasi karena enzim yang merupakan protein
sangat mudah mengalami pengrusakan struktur (denaturasi) dan salah satu faktor
penyebabnya ialah suhu yang tinggi.

VII.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim


pada keadaan asam (pH=1) dengan bahan HCl pekat, setelah ditambahkan
larutan iodium berubah warna menjadi biru pekat dan setelah ditambahkan pereaksi
Benedict warnanya menjadi biru muda tanpa disertai endapan. Pada keadaan netral
(pH=7) dengan bahan aquades, larutan amilum tetap bening setelah penambahan
larutan iodium dan berubah menjadi biru muda. setelah ditambahkan pereaksi
Benedict akan memperlihatkan warna biru muda juga. Pada keadaan basa (pH=9)
dengan bahan larutan Na2CO3, larutan amilum tetap bening setelah penambahan
larutan iodium dan berubah menjadi biru muda setelah penambahan pereaksi Benedict.
VII.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim
Berdasarkan teori, kecepatan reaksi yang menggunakan katalis enzim salah
satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Dari
hasil yang diperoleh, dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal pada
konsentrasi enzim amilase 1,5 ml. Hal ini ditandai dengan perubahan warna menjadi
biru (tidak terlalu pekat atau terlalu tua) setelah diuji dengan uji iodium.
VII.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim
Dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat
akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada batas konsentrasi tertentu, tidak
33

terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Pada


konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim hanya menampung sedikit substrat.
Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan
dengan enzim pada bagian aktif tersebut.
VII.5 Uji Gmelin
Dari praktikum yang telah kami lakukan dapat disimpulkan bahwa pigmenpigmen empedu sebagian besar berasal dari penghancuran eritrosit yang pigmen
utama dan terbanyak berasal dari bilirubin dan biliferdin., Tujuan dari penambahan
HNO3 pada praktikum ini adalah agar terjadi oksidasi zat warna empedu, serta hasil
oksidasi dari pigmen-pigmen empedu akan membentuk bermacam-macam warna.
Fungsi dari zat warna ini adalah menurungkan kadar gula darah, mencegah kelelahan
otot, dan memperbaiki kerusakan hati akibat alcohol.
VII.6 Uji Pettenkofer
Uji ini dilakukan dengan mencampurkan empedu dengan larutan sukrosa
yang berfungsi untuk meningkatkan tegangan permukaan. Asam empedu dengan
furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh asam sulfat pekat) akan
berkondensasi membentuk senyawa kompleks berwarna. Pada uji ini akan
menghasilkan hasil positif apabila terbentuk cincin pada perbatasan antara kedua
lapisan ditengah ada cincin.

VIII.

Daftar Pustaka
Aryulina, Diah. Choirul Muslim. Syalfinaf Manaf. Endang Widi Winarni. Biologi 3.
Jakarta: Erlangga
Auliyaa, Hilyaatul. 2014. Enzim - Laboratorium Biokimia 2013. http://hanaaaoo.blogspot.com/2014/03/enzim-laboratorium-biokimia-2013.html. diakses
pada tanggal 27 Oktober 2014
Anonim.2010.

Empedu.

http://mypotik.blogspot.com/2010/06/mengatasi

batu-

empedu-dengan-ramuan-html/. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014.


Anonim,2010.

Manfaat

Empedu.

http://oknurse.wordpress.com/keperawatan/

cholelithiasis/. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014.

34

Anonim. 2014. Enzim. http://biologimediacentre.com/enzim/. Diakses pada tanggal 26


Oktober 2014.
Anonim.

2013.

Mengenal

macam-macam

enzim

serta

fungsinya.

http://kelasbiologiku.blogspot.com/2013/05/mengenal-macam-macam-enizmserta.html. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. Diakses pada tanggal 26


Oktober 2014.
Anonim. 2013. Enzim. http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim.
Campbell.2004. Biologi Edisi Ke-3 Jilid 5. Jakarta: Erlangga
Chemustry. 2012. Empedu.
http://themaczmanchemistry.blogspot.com/2012/05/empedu-laporan.html.
Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014.
Estien Yazid, Lisda Nursanti, Penuntun Praktikum Biokimia, CV. Andi Offset,
Yogyakarta, 2006
Fitryani, Rizka. 2012. Percobaan Empedu.
http://berburudggema.blogspot.com/2012/01/percobaan-empedu.html. Diakses
pada tanggal 26 Oktober 2014.
Pogel,S David.1997. Prinsip-Prinsip Biokimia. Jakarta: Erlangga
Poedjiadi,Anna.1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press
Sains Mini. 2013. Penjelasan Tentang Enzim.
http://biologi-indonesia.blogspot.com/2013/09/penjelasan-tentang-enzim.html.
diakses 25 Oktober 2014
Shiffter, Zeith. 2013. Pengaruh Suhu, Ph, Konsentrasi Enzim Terhadap Kecepatan
Reaksi Enzimatik. http://laporanakhirpraktikum.blogspot.com/2013/07/c.html.
diakses 28 Oktober 2014.
Tim Dosen.2010. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar: FMIPA UNM

35