4.

3 REACCIONES BIOQUMICAS DE LAS ENZIMAS

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura
tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminocidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir
una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una
protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que
actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos)
est directamente involucrada en la catlisis. La regin que contiene estos
residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las
enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catalisis, o de unir pequeas molculas,
como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin
por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.

4.3.1. ACTIVACIN ENZIMATICA

La activacin enzimtica es la conversin de la forma inactiva de una enzima a
una con actividad metablica. Incluye 1) activacin por iones (activadores); 2)
activacin por cofactores (coenzimas); y 3) conversin de un precursor enzimtico
(proenzima o zimgeno) en una enzima activa.
Los Activadores. Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra
inactiva, cambiando su estructura espacial activndola.
Para que se lleve a cabo una activacin enzimtica, Adems del efecto de la
concentracin del sustrato [ S ] en la rapidez de la reaccin enzimtica hay otros
factores que afectan la actividad de las enzimas:
(a) La concentracin de la enzima [ E ]: a mayor concentracin de enzima mayor
actividad cataltica (mayor velocidad inicial), siempre y cuando haya suficiente
sustrato:

(b) El pH: todas la enzimas tienen un pH ptimo, al que habr mayor actividad o
eficiencia enzimtica. Por lo general este valor flucta entre un pH de 6 a 8,
aunque algunas funcionan mejor a bajo pH (pepsina). Los cambios en pH pueden
cambiar las cargas electricas netas en los residuos de aminocidos y alterar la
estructura nativa.

(c) La temperatura: hay una temperatura ptima a la que habr una mayor
eficiencia enzimtica. Por lo general, entre los 50 a 60C la enzima pierde
efectividad y la rapidez de la reaccin disminuye bruscamente. A alta temperatura
la enzima puede desnaturalizarse.

(d) Iones y coenzimas: sin la presencia de stos, no hay actividad enzimtica.

UNION DEL SUSTRATO CON LA ENZIMA
La enzima se une con una molcula del sustrato para formar un complejo enzimasustrato (ES), que, a su vez, se disocia en el producto y la enzima, que se
recupera:

Fase de afinidad
Formacin del Complejo Fase de catlisis
Unin del sustrato al sitio enzima sustrato
Transformacin
del
activo de la enzima
Intermedio
sustrato en producto y
recuperacin de la enzima.

El sustrato es, casi siempre, ms pequeo que la enzima y se une a sta en un

lugar especfico llamado sitio activo o foco activo. Tpicamente, el sitio activo es
una pequea abertura o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima.
Por lo general, la concentracin del sustrato es mayor que la de la enzima, [ S ] > [
E ], por lo que los sitios activos se "llenan" rpidamente: la enzima se satura. En
este punto, el producto se forma a cierta velocidad (Vmax), no importa si se
aumenta la [ S ].
Caracteristicas particulares del sitio activo:
(a) Especificidad: una enzima puede discriminar entre diversas molculas de
posibles sustratos. De aqu el axioma "una enzima para cada sustrato". El sitio
activo tiene una forma que se asemeja bastante al sustrato, por lo que sustrato
correcto se "ajusta perfectamente" en el sitio activo.

Hay dos tipos de especificidad del sitio activo:

(1) Optica o absoluta: la enzima acepta slo un tipo de sustrato, por lo que la
catlisis es de una sla reaccin con un slo sustrato.
(2) Grupal: una enzima en particular slo interacciona con grupos qumicos
especficos (grupos funcionales): alcoholes, pptidos, steres, etc.
(b) Estructura: el sitio activo es una regin tridimensional relativamente pequea
de la enzima. Cuando est totalmente encajado, el sustrato interacciona
directamente con no ms de 3 a 5 residuos de aminocidos del sitio activo.
(c) Interacciones: los sustratos son retenidos inicialmente en el sitio activo por
interacciones no covalente, dbiles y reversibles, como la interacciones
hidrofbicas, los puentes de hidrgeno y los puentes salinos, que sostienen al
sustrato orientado hacia los residuos de aminocidos para una mayor eficacia
enzimtica.
Los enzimas aceleran la velocidad de las reacciones qumicas gracias a que bajan
la energa de activacin de la reaccin. Una determinada reaccin qumica se
produce cuando un cierto nmero de molculas de sustratos eleva su energa
interna hasta alcanzar un estado de transicin o activado en el cual la
transformacin qumica se produce y el sustrato se transforma as en el ENZIMAS
producto. La velocidad de la reaccin (medida en moles de producto formado por
unidad de tiempo) depender, por tanto, del nmero de molculas de sustrato que
alcanzan el estado activado. El aumento de energa interna que debe adquirir el
sustrato para pasar a estado activado se conoce como energa de activacin.
En condiciones normales, son pocas las molculas de sustrato que adquieren la
suficiente energa de activacin como para alcanzar el estado activado, por lo que
la velocidad de la reaccin ser baja. Ahora bien, cuando el sustrato se une al
enzima, el complejo enzima-sustrato necesita una energa de activacin mucho

menor. Y entonces le ser mucho ms fcil al sustrato alcanzar el estado de

activacin, aumentando de esa forma el nmero de molculas de sustrato que
alcanzan dicho estado y, del mismo modo, ser mayor la velocidad de la reaccin
qumica, al ser mayor el nmero de moles de producto formados por unidad de
tiempo.
Las reacciones catalizadas enzimticamente tienen lugar a velocidades que son
de 106 a 107 veces mayores que las correspondientes reacciones no catalizadas.
Cuatro son los factores principales que parecen contribuir al gran incremento de
velocidad producido por los enzimas:
El enzima puede fijar la molcula de sustrato de tal modo que el enlace
susceptible se halle muy prximo al grupo cataltico del centro activo y
orientado de tal forma con el centro cataltico que el estado de transicin se
alcance con facilidad.
Algunos enzimas se pueden combinar con el sustrato para formar un
intermediario covalente inestable que reacciona con ms facilidad para
formar los productos. Este complejo enzima-sustrato tiene una probabilidad
elevada de alcanzar el estado de transicin, y permite as que el sustrato
halle un paso inferior a travs de la barrera de la energa de activacin.
Al proporcionar grupos funcionales capaces de actuar como dadores o
aceptores de protones, el enzima puede efectuar una catlisis general cida
o bsica, de tal modo que se permiten as determinadas reacciones
qumicas que precisan un pH muy cido o muy bsico en un ambiente
general con pH neutro como es el interior celular.
El enzima puede inducir una tensin o una distorsin en el enlace
susceptible de la molcula de sustrato, determinando que la ruptura del
enlace sea ms fcil.
http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica