METABOLISMO

METABOLISMO

1. Definiciones: metabolismo,
catabolismo, anabolismo
2. Enzimas
3. Fotosntesis y sus efectos
1.1. Oxidacin de hierro y uranio
1.2. Fijacin de nitrgeno
4. Digestin (uso de enzimas)

METABOLISMO
Conjunto de reacciones qumicas de organismo.

Se divide en 2:
Catabolismo

Anabolismo

Catabolismo
Parte del metabolismo que libera energa por la ruptura
de molculas complejas compuestos simples
ejemplos:
Respiracin celular, digestin
en msculos

Anabolismo
Parte del metabolismo en la que se sintetizan molculas
complejas compuestos simples
ejemplos:
Fotosntesis
Sntesis de protenas
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Las enzimas
Son protenas que actan como catalizadores.
Las clulas regulan las reacciones qumicas con

enzimas.
Catalizadores:
Agentes qumicos que modifican la velocidad de las

reacciones sin consumirse en stas

Enzimas

Tipos de enzimas
Oxidorreductasas
Funcin: catalizan reacciones de oxidoreduccin

(transferencia de electrones).
Catalasas

Transferasas
Funcin: transfieren grupos funcionales entre molculas o en

la misma molcula.

Ligasas
Sntesis de enlaces (condensaciones) mediante

rompimiento de ATP.

 Isomerasas
Funcin: Transferencia de grupos en una misma molcula

(formacin de ismeros).

Liasas
Funcin: Forman o quitan dobles enlaces entre tomos de

una molcula.

Hidrolasas
Funcin: Reacciones de hidrlisis (uso de agua).

Las enzimas son especficas a su

sustrato.
Llave Chapa

Sitio activo: regin especifica de la enzima donde se adhiere el sustrato

Enzima +
Sustrato(s)

Enzimasustrato
complejo

Enzima +
Producto(s)

La mayora de reacciones metablicas son reversibles

Una enzima puede catalizar la reaccin en las dos
direcciones

La direccin de reaccin que domina depende de:

[ ] de reactivos y productos

Ejemplo:
El H2O2 se descompone con gran lentitud en

H2O + O2 si no hay enzima pero

Si hay 1 molcula de la enzima catalasa
se descomponen 5,000,000 de molculas de H 2O2

por minuto

 Las enzimas proteicas no son los nicos

catalizadores celulares
tambin algunos tipos de molculas de ARN

tienen actividad cataltica

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Cmo funcionan las enzimas? Energa de

Activacin
Cada reaccin qumica requiere energa.
La inversin inicial de energa o la energa

necesaria que los reactivos deben absorber para

que la reaccin comience
energa de activacin (EA)
Todas las reacciones necesitan una cantidad

especfica de energa de activacin

Enzimas

Las enzimas disminuyen

la energa de activacin de las reacciones

Terminaciones
Los nombres de la mayor parte de las enzimas
terminan con el subfijo asa
Unas pocas conservan nombres tradicionales sin

la terminacin asa
lisozima (lisis = disolver)
en lgrimas, saliva, y moco
degrada pared celular de bacterias

Otros ejemplos:
pepsina
enzima digestiva que degrada protenas

secretada por el estmago

tripsina
enzima digestiva que degrada protenas
secretada en el pncreas

Cofactores enzimticos
La actividad de algunas enzimas depende solamente de
su estructura como protenas, mientras que otras
necesitan, adems uno o ms componentes no proteicos
cofactores

Pueden formar enlaces fuertes con las enzimas o

enlaces dbiles que son reversibles

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Enzimas

El cofactor puede ser:

1) Molcula inorgnica o ion metlico

2) Molcula orgnica llamada coenzima

algunas enzimas necesitan ambas

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1) Iones metlicos o cofactores inorgnicos comunes:

iones de magnesio y de calcio
La mayor parte de los oligoelementos funcionan como
cofactores (cantidades mnimas)
hierro
zinc
cobre
manganeso

2) Coenzima o compuestos orgnicos

no polipeptdico

Ejemplos de coenzimas
NADH, NADPH Y FADH2: e ATP: grupo fosfato
coenzima A: grupos derivados de cidos orgnicos

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Enzimas

Mecanismo de actuacin
enzimtica:
1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminocidos
que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la
reaccin qumica se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energa de activacin.

productos

sustrato

Enzima
Enzima inactiva
Centro activo

4) Los productos de la reaccin

se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catlisis.
Coenzima

5) Las coenzimas colaboran en el

proceso; bien aportando
energa (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catlisis enzimtica

Otros cofactores enzimticos:

La mayor parte de la vitaminas son coenzimas o
componentes de coenzimas

compuestos orgnicos
organismos las requieren en pequeas cantidades
pero no pueden sintetizar por s mismos

Caractersticas de las enzimas

Las enzimas poseen eficacia mxima en condiciones
ptimas
Cada enzima tiene una temperatura y un pH ptimo

Enzimas humanas
Temperatura ptima cercana a la corporal
35- 40 o C

Qu ocurre con las

temperaturas MUY altas?

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Enzimas

 Las temperaturas altas desnaturalizan con rapidez la

mayor parte de las enzimas

La conformacin molecular de la protena se altera

al romperse los enlaces de hidrgeno

Destruye su estructura terciaria y cuaternaria.
La desactivacin es irreversible y la enzima NO

recupera su actividad al enfriarse

 La mayor parte de los organismos mueren incluso

con una exposicin breve a temperaturas altas

desnaturalizan enzimas
no pueden continuar su metabolismo

Cada enzima tiene un pH ptimo

Enzimas humanas

pH ptimo de la mayora: 6-8

Factores que afectan las enzimas

Algunos factores que afectan la forma de la enzima son:
1. pH

2. concentracin de determinados iones

3. adicin de grupos fosfatos a amino cidos

especficos de la enzima
4. Inhibidores
5. Cantidad de sustrato

Inhibicin de Enzimas
Inhibidor
Efector que hace disminuir la actividad enzimtica,
a travs de interacciones con el sitio activo u otros
sitios especficos (alostricos).

Por lo tanto, la inhibicin de enzimas puede ser:

1. Reversible
1.1. Competitiva
1.2. No competitiva
Alostrica
2. Irreversible

1. Inhibicin reversible
La inhibicin reversible ocurre cuando un inhibidor
forma enlaces dbiles con la enzima
Puede ser competitiva o no

E+I

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Enzimas

EI

1.1. Inhibicin reversible: competitiva

El inhibidor compite con el sustrato normal por la unin

con el sitio activo de la enzima

Inhibicin competitiva
sustrato
inhibidor

Enzima

Sin inhibidor

Enzima

con inhibidor

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares qumicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.

1.2. Inhibicin reversible: NO competitiva

El inhibidor se une con la enzima en un sitio que no

es el activo
Esto desactiva a la enzima por modificacin de su forma

Muchos inhibidores no competitivos importantes son

sustancias metablicas
regulan la actividad enzimtica al combinarse con
la enzima de manera reversible

Inhibicin no competitiva
sustrato

No se produce la
catlisis

Enzima

Enzima

Con inhibidor

Sin inhibidor

inhibidor

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares

diferentes al centro activo alterando la conformacin de la molcula de tal manera que,
aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catlisis. Este tipo de
inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

1.2. Inhibicin reversible: Alosterica (NO competitiva)

La actividad de algunas enzimas est regulada

mediante un centro alostrico
sitio distinto del sitio activo de la enzima
se une un regulador llamado regulador alostrico
de manera reversible

Alostrico: significa otro espacio

 La unin de este regulador modifica la estructura

tridimensional de la enzima
afecta la configuracin del sitio activo, por lo
que aumenta o disminuye la actividad de la
enzima, segn el caso

Muchos frmacos actan unindose al sitio

alostrico de las enzimas
Antiinflamatorios (Aspirina, Ibuprofeno,
Diclofenaco).

1. Estimulo (ej, golpe)

activa a una enzima
que degrada
fosfolpidos de la
membrana
2. Se libera el cido
araquidnico y una enzima lo
convierte en molculas que
provocan inflamacin

3
3. El uso de
antiinflamatorios
(aspirina) inhibe a la
enzima y la inflamacin
disminuye

Inhibicin alostrica
sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Enzima inactiva
Los inhibidores alostricos
se unen a una zona de la
enzima y cambian la
configuracin del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato
se pueda unir a l.

con inhibidor

inhibidor

2. Inhibicin irreversible
El inhibidor se combina con un grupo funcional de la

enzima
y la desactiva o destruye
en forma permanente

E+I

Ejemplos de inhibidores irreversibles

Metales pesados
mercurio y plomo

Gases nerviosos
afectan la colinesterasa
Citocromooxidasa
sensible al cianuro, respiracin celular
Diversos insecticidas y medicamentos
Venenos

Muchos venenos son inhibidores irreversibles

envenenadores

sustrato

envenenador

Enzima

Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante

enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera
definitiva la catlisis.