1.

Explique por qu el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores

competitivos de la enzima conversora de la angiotensina.
Los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (IECA) son una clase
de medicamentos que se emplean principalmente en el tratamiento de la hipertensin
arterial, de la insuficiencia cardaca crnica y tambin de la Enfermedad renal
crnica y forman parte de la inhibicin de una serie de reacciones que regulan
la presin sangunea: el sistema renina angiotensina aldosterona. Los inhibidores ECA
como el captopril, el enalapril y sus sustancias derivadas tienen una estructura similar
a la del pptido BPP5a o pptido potenciador de la bradiquinina, (BPP, de las siglas
en ingls "bradykinin-potentiating peptide); aislado del veneno de la serpiente jararaca
o vbora lanceolada brasilea(Bothrops jararaca). Se ha descubierto que la secuencia
tripptida de triptfano-alanina-prolina formada por tres aminocidos y que aparece en
el BPP5aes uno de los compenentes activos en las propiedades de estas molcula.
Puesto que el cuerpo elimina con mucha rapidez el BPP5a y el tripptido, se han
llevado a cabo numerosas modificaciones en la molcula para prolongar la duracin
del efecto, entre ellas, se ha cambiado la secuencia del triptfano-alanina-prolina por
una secuencia similar pero ms estable de fenilalanina-alanina-prolina. La aportacin
de una estructura anloga al cido succnico o al cido glutrico proporcion ms
estabilidad y reforz las propiedades inhibidoras en la enzima de conversin de la
angiotensina.
http://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_de_la_enzima_convertidora_de_angiotensina
2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo
especial de
Seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante
el combate, Qu tipo de enzimas son fabricadas por ciertos rganos que tienen
un comportamiento similar al de las granadas? De ejemplos.
3. Por qu carece de importancia la lipasa gstrica en los procesos digestivos
del estmago de los adultos y en cambio es importante en el estmago infantil?
En la semana 14 de gestacin se habrn desarrollado glndulas gstricas, un esbozo
del ploro y el fundus, para la semana 20 el estmago tiene seales de motilidad y
secrecin.
En el estmago distinguiremos cuatro capas:
Peritoneo o capa sensoria
Capa muscular que contiene tejidos longitudinales, circulares y oblicuos
Capa submucosa
Capa mucosa propiamente dicha
Estas capas segregan: lquidos gstricos, como el acido clorhdrico (ClH), pepsina,
lipasa gstrica, gastrina, factor intrnseco, resina y moco. L
a lipasa gstrica, es para la disgregacin y digestin de las grasas, este proceso se

efecta travs de la lipasa sublingual, la enteraza pregstrica y la lipasa gstrica

propiamente, son glicoprotenas de bajo PH, muy bajo, que inhiben las sales biliares
con autonoma de la accin colipasica pero de alta accin sobre los triglicridos en la
grasa Lctea. Por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada las grasas para
obtener nutrientes, en la etapa de vida para el nio es lo ms primordial la cual lo lleva
a la adaptacin de una nueva forma de nutricin.

4. Cul es la importancia mdica de las enzimas? De por lo menos un ejemplo

concreto.
Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. Igual que la biocatlisis que
regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos, las enzimas llevan
a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en
la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una manera ordenada y se
conserva la homeostasis, durante los estados patolgicos, esta ltima puede ser
perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisular grave que caracteriza a
la cirrosis heptica puede deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas
para producir enzimas que catalizan procesos metablicos claves como la sntesis de
urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco txico a urea no txica es
seguida por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Un conjunto de
enfermedades genticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales,
proporciona otros ejemplos dramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas
que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimtica, inclusive de una sola
enzima.
Despus del dao tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar,
trituracin de un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada (por
ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas propias de tejidos especficos pasan a la
sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero
sanguneo proporciona a los mdicos informacin valiosa para el diagnostico y el
pronostico.
http://www.emagister.com/curso-lactancia-materna-beneficios-lechematerna/digestion-bebes-boca-saliva-estomago
5. Defina que son: Zimgenos, Isozimas, Inhibidores acompetitivos
Inhibicin por no competencia: Cuando las sustancias inhibidoras actan
independientemente de la calidad del sustrato natural presente, se trata de inhibicin por no
competencia. En este caso, el inhibidor bloquea loas sitios activos de la enzima de modo
irreversible; en ocasiones se trata de la desnaturalizacin de la enzima, como cuando se
aaden aniones o cationes que precipitan las protenas. En otros casos la combinacin
irreversible se hace con sustancias que actan de manera especfica sobre ciertos grupos
activos de la enzima, o sobre la conformacin o estructura completa de ella ; sin embargo,

en estas circunstancias, se ven afectadas por igual todos o cuando menos varios tipos de
enzimas.
Existen algunos inhibidores no competitivos que muestran cierta especificidad, como los
agentes bloqueadores del radical sulfhdrico, -SH, presente en las cadenas laterales del
aminocido cistena, comn a todas las molculas protenicas y, por lo tanto, a las enzimas
Los zimgenos son protenas precursoras sin actividad enzimtica, su activacin es un
proceso catalizado por encimas promoviendo la hidrlisis de uno o ms enlaces peptdicos
especficos en el zimgeno. Muchos procesos biolgicos estn regulados por esta ruptura
proteoltica como la digestin o la coagulacin sangunea. La sntesis de los zimgenos en
forma inactiva permite almacenarlos de forma segura hasta que son requeridos y evitar as
que las protenas ejerzan una actividad peligrosa en un lugar y momento equivocado.
Isozimas or Isoenzimas son protenas con diferente estructura pero que catalizan la misma
reaccin. Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y
usualmente difieren en los mecanismos de regulacin y en las caractersticas cinticas.
Desde el punto de vista fisiolgico, la existencia de isoenzimas permite que haya
enzimas similares con diferentes caractersticas, personalizadas de acuerdo a los
requerimientos especficos del tejido o a determinadas condiciones metablicas. Un
ejemplo de las ventajas que ofrecen las isoenzimas al permitir un ajuste fino del
metabolismo, en diferentes condiciones metablicas
http://www.wesapiens.org/es/file/1077009/Zim%C3%B3genos+(Espa%C3%B1ol)
http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/07/09/hello-world/
6. Qu diferencias hay entre inhibidores orgnicos e inorgnicos
http://books.google.com.ar/books?
id=jMzAenR2UHkC&pg=PA137&lpg=PA137&dq=inhibidores+organicos&source=bl&ot
s=fdSD04PIkv&sig=D8kQF9-QdFBPMUSyizcqu0hV7uU&hl=es419&sa=X&ei=VTaZUajLBvip4AO89YC4Dg&ved=0CD4Q6AEwAw#v=onepage&q=inhi
bidores%20organicos&f=false
7. Qu funcin cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones
catalizadas por Enzimas?
Vitaminas hidrosolubles: Son de naturaleza polar y por lo tanto solubles en agua, su
exceso no resulta toxico ya que se eliminan por la orina. Actan como coenzimas o
forman parte de ellos.
Se convierten en el organismo en cofactores de enzimas (grupos prostticos o
coenzimas) del metabolismo. Como coenzimas actan en las reacciones
Enzimticas como dadores o receptores de dichos grupos qumicos; pueden intervenir
en las reacciones de xidorreduccin o intervienen en reacciones de transferencia de
grupos qumicos.

http://ysandrea.lacoctelera.net/post/2007/05/08/enzimas-y-vitaminas
http://www.almeriastella.es/imagenes/noticias/documentos/609.pdf
8. Explique como se da el proceso de regulacin de la actividad enzimtica en el
Organismo?
En los humanos, la concentracin del sustrato depende en la fuente de comida y
usualmente no es un mecanismo fisiolgico importante para la regulacin de rutina de
la actividad Enzimtica. Por otro lado, la concentracin de la enzima es modulada
continuamente en respuesta a las necesidades fisiolgicas.
La sntesis y degradacin de las enzimas son mecanismos relativamente lentos para
regular la concentracin de las enzimas, con respuesta de horas, das o aun
semanas. La activacin de pro enzimas es un mtodo ms rpido para incrementar la
actividad Enzimtica pero, como mecanismo regulador, tiene la desventaja de no ser
un proceso reversible. Generalmente las pro enzimas se sintetizan en abundancia, se
almacenan en grnulos secretorios y se activan covalentemente luego de que han
sido liberadas de su sitio de almacenamiento. Algunos ejemplos de pro enzimas
importantes son el pepsingeno, tripsingeno, y quimiotripsingeno, que dan origen a
enzimas proteolticas digestivas. De manera similar, muchas de las protenas
involucradas en la cascada de la coagulacin se sintetizan como pro enzimas. Otras
protenas importantes, como las hormonas peptdicas y el colgeno, tambin se
derivan por modificaciones covalentes de sus precursores.
Otro mecanismo para regular la actividad Enzimtica es secuestrar las enzimas en
compartimientos en donde el acceso a sus sustratos es limitado. Por ejemplo, la
protelisis de protenas celulares y de los glicolpidos por las enzimas responsables
de su degradacin se controla secuestrando a estas enzimas dentro de los lisosomas
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/enzyme-kinetics-sp.php#regulation