Anda di halaman 1dari 24

LAPORAN PRAKTIKUM

REAKSI UJI TERHADAP ASAM AMINO

NAMA

: RR.DYAH RORO ARIWULAN

NIM

: H41110272

KELOMPOK

: IV (EMPAT)

HARI/TGL PERC. : RABU/19 OKTOBER 2011


ASISTEN

: MUH. SYARIF AQAID

LABORATORIUM BIOKIMIA
JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2011

BAB I
PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang


Asam amino adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi
yaitu gugus amino dan gugus hidroksil. Jumlah asam amino yang terdapat di alam
ada beratus ratus jumlahnya, namun yang diketahui ikut membangun protein
hanya sekitar 20 macam. Sifat asam amino antara lain memiliki titik leleh di atas
200 C, larut dalam senyawa polar dan tidak larut dalam senyawa nonpolar serta
memiliki momen dipol yang besar (Anonim, 2010).
Protein (protos yang berarti paling utama") adalah senyawa organik
kompleks yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan
penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul
senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida
(Anonim,2010).
Sifat protein tidak jauh berbeda dengan sifat asamasam amino
pembentuknya. Sifat ini ditentukan oleh gugus -karboksil, -amino dan gugusgugus yang terdapat pada rantai samping molekulnya. Gugus -karboksil dan
gugus -amino bereaksi sebagaimana lazimnya reaksi organik lainnya untuk
membentuk amida, ester dan asil halida lainnya. Asam amino dan Protein dapat
bereaksi dengan beberapa pereaksi tertentu, seperti pereaksi Biuret, Hopkins-Cole,
Millon dan sebagainya. Oleh karena itu, protein dapat diidentifikasi melalui

beberapa uji test dengan menggunakan beberapa perekasi tertentu (Anonim,


2010).
Berdasarkan hal tersebut di atas, maka dilakukanlah percobaan mengenai
reaksi-reaksi asam amino dan protein ini.
I.2 Maksud dan Tujuan Percobaan
I.2.1. Maksud Percobaan
Maksud dilakukannya percobaan ini adalah untuk mengindentifikasi
gugus-gugus yang ada pada asam amino.
I.2.2. Tujuan Percobaan
Tujuan dilakukannya percobaan ini adalah sebagai berikut:
-

Untuk mengetahui adanya gugus hidroksi fenil spesifik pada asam amino tirosin
dengan menggunakan reagen Millon.

Untuk mengetahui adanya gugus amino bebas dengan menggunakan larutan


Ninhydrin.

Untuk mengetahui adanya gugus sulfuhidril dengan menggunakan kristal


Cysteina hydroklorida dan Natrium nitroprussida 1%.

Untuk mengetahui adanya gugus Cystine dengan menggunakan Cystine.\


I.3 Prinsip Percobaan
Prinsip dari percobaan ini adalah mengindentifikasi gugus-gugus yang ada
pada asam amino dengan menggunakan reagen Millon, larutan Ninhydrin,
Cysteina, dan Cystine, yang ditandai dengan terjadinya perubahan warna dan
endapan yang menunjukkan adanya reaksi uji positif terhadap asam amino.

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah


suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus
karboksil.

Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang

berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus
amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang
sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar
(Tim Dosen Kimia, 2007):
R

H2N C COOH

H
Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH 2) dan
asam karboksilat (-CO2H) pada molekul yang sama. Ada dua puluh asam amino
alami yang lazim. Keduapuluh asam amino alami yang lazim, memiliki rangka
yang terdiri dari gugus asam karboksilat dan gugus yang terikat secara kovalen
pada atom pusat (karbon alfa). Dua gugus lainnya pada karbon alfa ialah hydrogen
dan gugus R yang merupakan rantai samping asam amino. Sifat kimia gugus
rantai sampinglah yang menyebabkan perbedaan sifat asam amino. Dua puluh
asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan struktur
rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) :

1.

Rantai samping alifatik.


Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping
hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina,
isolesina, dan prolina.

2.

Rantai samping hidrosilik


Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya
mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.

3.

Rantai samping aromatik


Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai
sampingnya yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan.

4.

Rantai samping asam


Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan
asam karboksilat. Pada pH faal yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus
asam karboksilat ini mengion. Karena alasan ini, maka asam aspartat dan
asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan
glutamat.

5.

Rantai samping amida


Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan
glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.

6.

Rantai samping basa


Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen
yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang
cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral.

Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah dibanding
pada lisina dan arginina.
7.

Rantai samping mengandung belerang


Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat
berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-)
dan menghasilkan asam amino sistina.
Terdapat empat buah struktur rangkaian asam amino yang membentuk

protein, yaitu (Pine, 1988) :


1. Struktur primer, struktur ini merupakan rantai pendek dari asam amino dan
dianggap lurus.
2. Struktur sekunder, struktur ini merupakan rangkaian lurus (struktur primer)
dari rantai asam amino, dimana masing-masing gugus mengadakan ikatan
hidrogen sehingga rantai asam amino membentuk heliks, seperti per.
3. Struktur tersier, struktur ini terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder)
menggulung karena adanya tarik-menarik antar bagian polipeptida sehingga
membentuk satu sub unit protein yang disebut struktur tersier.
4. Struktur kuaterner, struktur ini terbentuk jika antar sub unit protein (dari
struktur tersier) mengadakan suatu interaksi membentuk struktur kuaterner.
Protein adalah segolongan besar senyawa organik yang dijumpai dalam
semua makhluk hidup.

Protein terdiri dari karbon, hidrogen, nitrogen, dan

kebanyakan juga mengandung sulfur.

Bobot molekulnya berkisar dari 6000

sampai beberapa juta. Molekul protein terdiri dari satu atau beberapa panjang
polipeptida dari asam-asam amino yang terikat dengan urutan yang khas. Urutan
ini dinamakan struktur primer dari protein. Polipeptida ini dapat melipat atau

menggulung. Sifat dan banyaknya pelipatan menyebabkan timbulnya struktur


sekunder. Bentuk tiga dimensi dari polipeptida yang menggulung atau melipat ini
dinamakan struktur tersier. Struktur kuartener muncul dari hubungan struktural
beberapa polipeptida yang terlibat. Jika dipanaskan di atas 50 oC atau dikenai
asam atau basa kuat, protein kehilangan struktur tersiernya yang khas dan dapat
membentuk koagulat yang tak larut (misalnya putih telur). Proses ini biasanya
menonaktifkan sifat hayatinya (Daintith, 2005).
Protein merupakan polimer dari asam amino dan merupakan sebagian
besar dari tubuh manusia dan hewan tingkat tinggi. Sebagian protein merupakan
penyusun tubuh (daging, kulit, rambut, dan lain-lain), sebagian mempunyai fungsi
katalis (enzim), yang menyebabkan reaksi-reaksi tertentu dapat berlangsung baik
pada kondisi tubuh. Protein disusun oleh asam amino dengan melalui ikatan
amida yang disebut ikatan peptida (Isnain, 2008).
Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder,
tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam
amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antara asam amino ialah ikatan
peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida yang
urutannya diketahui. Untuk mengetahui jenis, jumlah dan urutan asam amino
dalam protein dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu
(Poedjiadi, 1994):
1.

Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.

2.

Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.

3.

Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan

4.

Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

Asam amino yang pertama kali ditemukan adalah asparagin pada tahun
1806. Yang paling akhir adalah treonin, yang belum teridentifikasi sampai tahun
1928. Semua asam amino mempunyai nama atau nama umum yang kadangkadang diturunkan dari sumber pertama-tama molekul ini diisolasi. Seperti dapat
diduga asparagin pertama-tama ditemukan pada asparagus, asam glutamat
ditemukan dalam gluten gandum, dan glisin (bahasa yunani, glycos, manis)
dinamakan karena rasanya yang manis (Lehninger, 1997).
Corak umum dari semua asam amino ialah adanya paling sedikit satu
gugus asam amino dan satu gugus asam karboksilat. Baik interaksi antarmolekul
atau intermolekul antara fungsi basa dan asam memainkan peranan penting dalam
sifat fisika dan kimia dari senyawa dan berdwifungsi ini. Banyak dari perhatian
pada molekul ini ditunjukkan pada suatu pemahaman mengenai peranannya
sebagai balok pembangun dari peptida dan protein (Pine dkk., 1980).
Gugus karboksil dan gugus amino memperlihatkan semua reaksi yang
dapat diharapkan dari fungsi-fungsi ini, misalnya pembentukan garam,
pengesteran, dan asilasi. Disamping itu gugus yang terdapat pada rantai samping
(R) juga dapat memberikan reaksi yang khas asam amino
(Tim Dosen Kimia, 2007).
Asam-asam amino beraksi dengan ninhidryn untuk membentuk produk
yang disebut ungu ruhenann. Reaksi ini biasa digunakan sebagai uji bercak untuk
mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi
itu kuantitatif, reaksi ini digunakan sebagai penganalisis asam amino yang
diotomasi, instrumen-instrumen yang menetapkan persentase asam-asam amino
yang ada dalam suatu contoh (Fessenden dan Fessenden, 1994).

Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah


dengan protein yang mempunyai gugus SH bebas.

Jadi protein yang

mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus S-S- pada sistein
apabila direduksi terlebih dahulu dapat juga memberikan hasil positif
(Poedjiadi, 1994).
Biuret dihasilkan dengan memanaskan urea kira-kira pada 180 C
NH 2
2C

NH 2
O

NH 2

NH

Urea

NH 3
Amoniak

NH 2
Biuret

Reaksi biuret dapat digunakan untuk mengidentifikasikan protein. Dalam


larutan basa, biuret memberikan warna violet dengan CuSO4, karena terbentuk

kompleks

2+
Cu

dengan gugus CO dan gugus NH dari rantai ammonium dalam

suasana basa (Patong, 2007).


Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan
endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi

ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan
hasil positif (Poedjiadi, 1994).
Reaksi ini khas adalah untuk penentuan gugus indole spesifik untuk asam
amino triptofan. Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid tertentu (asam
gliosilik, methanol, para metal amino-benzaldehide) dalam suasana asam dan
dingin memberikan warna violet (Patong, 2007).
Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu
dengan yang lain membentuk suatu senyawa yang disebut dipeptida. Apabila
jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut
oligopeptida. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut
dipeptida.Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida adalah peptide yang terdiri atas
tiga molekul dan empat molekul asam amino. Delapan molekul asam amino
dengan demikian akan membentuk oktapeptida. Polipeptida adalah peptide yang
molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein adalah suatu ikatan
polipeptida yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino (Poedjiadi, 1994)
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein
atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu
spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu
memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan.
Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat
makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial
yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin,
fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai
"setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi
kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering
diberikan untuk kepentingan pengobatan (Anonim, 2008).

BAB III
METODE PERCOBAAN

III.1 Bahan Percobaan


Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah reagen Millon, larutan
Ninhydrin 0,1 %, asam aspartat, glisin, alanin, threonin, albumin, kristal Cysteina
hydroklorida, larutan Natrium nitroprussida 1 %, NH 3, aquades, Cystine, NaOH 1
M, kristal Pb-asetat, tissue, dan kertas label.

III.2 Alat Percobaan


Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah tabung reaksi, pipet tetes,
rak tabung, dan water bath.

III.3 Prosedur kerja


A. Tes Millon
3 ml larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan di
dalam tabung reaksi yang berbeda dan masing-masing ditambahkan 5 tetes reagen
Millon. Diamati perubahan yang terjadi sebelum pemanasan dan sesudah

pemanasan. Kemudian ditambahkan reagen Millon secara berlebih dan diamati


kembali perubahan yang terjadi.

B. Tes Ninhidrin
3 mL larutan protein (albumin, alanin, threonin, glisin) dimasukkan ke dalam
tabung reaksi yang berbeda, kemudian ditambahkan dengan 0,5 mL larutan
ninhydrin 0, 1% dan diamati perubahan yang terjadi.

Kemudian dipanaskan

hingga mendidih, dan diamati perubahan yang terjadi.


C. Tes Sistein
Beberapa kristal sisstein hidroklorida dilarutkan ke dalam 5 mL aquadest,
diamati perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan 0,5 mL natrium
nitroprussida 1 %, diamati kembali, selanjutnya ditambahkan 0,5 ml larutan NH 3,
diamati perubahan yang terjadi.

D.

Tes Sistin
Sedikit Sistin dilarutkan dalam 5 mL NaOH 1 M, diamati perubahan yang

terjadi. Kemudian ditambahkan beberapa kristal Pb-Asetat, diamati kembali.


Setelah itu dipanaskan hingga mendidih, kemudian diamati perubahan yang
terjadi.

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

IV.1 Tes Millon


IV.1.1 Pendahuluan
Millon adalah larutan merkuri dari ion merkurano dalam asam nitrat dan
asam nitrous. Warna merah yang terbentuk mungkin garam merkuri dari tirosin
yang tereksitasi. Cara membuat larutan Millon adalah 10 gram merkuri dilarutkan
dalam 20 ml asam nitrat pekat. Apabila telah melarut semua dan uap cokelat tak
kelihatan, kemudian diencerkan dengan 60 ml air, kemudian disimpan.

IV.1.2 Tabel Hasil Pengamatan


Larutan protein
dan larutan
asam amino
Albumin
Asam Aspartat
Alanin

Warna
Dengan reagen
Millon
Putih susu, endapan
Putih susu, endapan
Bening

Setelah
pemanasan
Merah Salmon
Putih susu
Bening

Reagen berlebih
dipanaskan
Putih susu
Putih susu
Bening

IV.1.3 Reaksi
2HO

CH2 CH COOH + Hg(NO3)2


1
NH2

HOOC-CH-CH2
NH2

Hg

CH2-CH-COOH + 2HNO3
NH2

IV.1.4 Pembahasan
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan
endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi
ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan
hasil positif.
Pada albumin yang ditambahkan reagen millon akan berubah warna
menjadi putih susu, perubahan tersebut belum bisa dikatakan kalau reagen millon
bereaksi terhadap albumin. Melainkan reaksi positif campuran terjadi apabila
larutan dipanaskan dan menghasilkan warna merah serta endapan merah. Jika
ditambahi lagi reagen millon usai dipanaskan, warna tetap merah namun
kandungan airnya berkurang.
Pada asam amino, dalam percobaan ini yang digunakan asam aspartat dan
alanin mendapatkan perlakuan yang sama seperti yang dialami albumin
sebelumnya. Asam amino tersebut ditambahkan reagen millon yang pada asam
aspartat menghasilkan reaksi berupa larutan yang berwarna putih susu sedangkan
pada alanin tetap bening. Setelah dipanaskan, warna kedua jenis larutan tersebut
memiliki warna yang tetap, bahkan tetap tidak berubah saat ditambahkan reagen
berlebih.
IV.2 Tes Ninhydrin

IV.2.1 Pendahuluan
Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka
akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat
ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang
terbentuk yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi
reaksi maka setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna menjadi ungu
dan albumin menjadi warna kuning.
IV.2.2 Tabel Hasil Pengamatan
Larutan asam amino

Warna
Dengan ninhydrin
Bening
Putih Keruh
Bening

dan protein
Alanin
Albumin
Glisin

Setelah pemanasan
keunguan
Putih kekuningan
bening

IV.2.3 Reaksi
O

O
ll
C

OH
C

C
ll
O

ll
C

+ RCHCOOH
OH
l
NH2

C
OH

C
ll
O

Ninhydrin

Hydrindantin

O
ll
C

OH

O
ll
C

+ R CH + NH3 + CO2
ll
O

C
C
ll
OH

+
OH

C
OH

+
C
ll
O

Ninhydrin

Hydrindantin

O
ll
C

O
ll
C
CN = C

+ + 3 H2O

C
C
1l
ll
OH
O
Diketohydrindylene dyketohydrindamine

IV.2.4 Pembahasan
Bila ninhydrin (Triketohydrindene) dipanaskan dengan asam amino, maka
akan terbentuk kompleks yang berwarna. Untuk salah satu asam amino, dapat
ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang
terbentuk yang sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut. Jika terjadi
reaksi maka setelah pemanasan larutan protein akan berubah warna
menjadi ungu dan albumin menjadi warna kuning.
Pada percobaa Ninhidrin, saat menggunakan larutan albumin, tidak terjadi
perubahan apapun yang menandakan bahwa larutan albumin tidak memiliki gugus
asam amino bebas. Berbeda dengan larutan asam amino, dalam percobaan ini
menggunakan alanin dan glisin, yang diharapkan mampu menghasilkan larutan
yang berwarna ungu usai dipanaskan.
Namun pada percobaan kali ini larutan Alanin mengalami kesalahan pada
hasil akhir setelah pemanasan, yang mana setelah ditambahkan dengan ninhydrin
berlebih seharusnya berubah menjadi ungu, namun tidak mengalami perubahan.

Hal ini bisa saja diakibatkan karena larutan Alanin yang sudah kurang baik atau
sudah rusak karena adanya beberapa faktor seperti suhu atau telah tercampur
dengan bahan kimia yang lain yang juga menyebabkan perubahan konsentrasi dan
kepekatan larutan.
IV.3 Tes Sistein
IV.3.1 Pendahuluan
Reaksi antara gugus sulfuhydril dari asam amino (Cysteina) peptida
(glutathiono) atau protein dengan nitroprussida dan amoniak berlebih dapat
diterangkan sebagai berikut:
Fe3+(CN)5NO2- + NH3 + RSH NH4+Fe2+(CN)5NO2-SRwarna salmon

warna merah

Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut:


Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna putih keruh dan terdapat
endapan + Amonium hidroksi berwarna bening pink, ada endapan
IV.3.2 Hasil Pengamatan
Larutan contoh + Larutan Na-nitroprussida berwarna Kuning bening dan
terdapat endapan + Amonium hidroksi berwarna Coklat.
IV.3.3 Reaksi
O
ll
H-S-CH2-CH-C-OH + NH4OH + Fe3+ (CN)5 NO2- Na
l
NH2
O
ll
NH4+ Fe (CN)5 NO2--S-CH2-CH-C-OH + NaOH

l
NH2
IV.3.4 Pembahasan
Pada percobaan ini, yang meraksikan kristal cystein hidroklorida pada
larutan ini memeberikan warna merah salmon. Warna ini terjadi karena antara
natrium nitroprussida dalam amoniak akan menghasilkan warna merah salmon.
Setelah larutan dipanaskan dengan cara pemanasan langsung, pemanasan
berfungsi untuk mempercepat terjadinya reaksi. Warna larutan tersebut berubah
menjadi warna merah. Gugus yang nampak adalah sulfuhidril.
Pada larutan yang menggunakan sistein, hasil akhirnya memberikan
larutan yang berwarna coklat tua.

IV.4 Tes Sistin


IV.4.1 Pendahuluan
Sistin merupakan salah satu cara untuk mengetahui adanya gugus sistin
dalam larutan dengan mengandalkan larutan NaOH dan Pb - asetat
IV.4.2 Hasil Pengamatan
Adapun hasil yang diperoleh sebagai berikut:
Larutan contoh + Larutan NaOH berwarna bening + Larutan Pb-asetat berwarna:
-

Sebelum dipanaskan terdapat endapan Pb-asetat (putih keruh)

Setelah dipanaskan: larutan menghitam (masih terdapat endapan Pbasetat)

IV.4.3 Reaksi
S S
l
l
H2C CH2
l
l
H2NHC CHNH2 + 2 NaOH + Pb (CH3COO)2
l
l
O=C C=O
l
l
HO
OH
Pb
S
l
H2C
l
H2N HC
l
O=C
l
HO

S
l
CH2
l
CH N H2 + 2 CH3COONa + 2 OHl
C=O
l
OH

IV.4.4 Pembahasan
Pada uji sistin, hasil yang diperoleh berupa larutan berwarna hitam dengan
sedikit endapan berwarna gelap. Dari reaksi yang terjadi bisa dikatakan bahwa
reaksi itu terjadi karena adanya Pb asetat yang bereaksi terhadap sistin yang
dilarutkan dalam larutan NaOH.

BAB V
PENUTUP

V.1 Kesimpulan
Berdasarkan hasil percoban yang telah dilakukan, maka dapat disimpulkan
bahwa:
1. Test Millon bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus hidroksifenil pada
asam amino tirosin yang ditandai dengan adanya gumpalan warna merah yang
terjadi.
2. Test Ninhidrin bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus amino bebas
pada asam amino yang ditandai dengan adanya perubahan warna yang terjadi
warna bening sebelum dipanaskan menjadi ungu setelah dipanaskan.
3. Reaksi asam amino Cysteina dengan nitroprussida dalam amoniak bereaksi
spesifik untuk mengidentifikasi gugus sulfuhidril yang ditandai dengan
terbentuknya warna merah salmon dan terdapat endapan.
4. Reaksi asam amino Cystine dengan Natrium hidroksida dalam timbal asetat
bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi ikatan sulfida yang ditandai dengan
adanya perubahan warna yakni berwarna putih keruh dan terdapat endapan
sebelum dipanaskan menjadi kuning ada endapan setelah dipanaskan.

5.2 Saran
Untuk Laboratorium Biokimia sebaiknya bahan bahan praktikum yang
sudah rusak ataupun terkontaminasi agar diganti dengan yang masih baik, agar
hasil yang didapatkan lebih baik pula.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2010, Asam Amino, http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino, diakses


tanggal 6 November 2010, pukul 18.10 WITA.

Daintith, J., 2005, Kamus Lengkap Kimia, Erlangga, Jakarta.


Fessenden, R. J. dan Fessenden, J. S., 1994, Kimia Organik, Erlangga, Jakarta.
Isnain, K., 2008, Penulisan Daftar Pustaka (Laporan Kumpulan Artikel Bahasa
Aatunhalu), Uji Protein, http://aatunhalu.wordpress.com/2008/11/18/faqtentang-kumpulan-artikel/, diakses 15 Maret 2009.
Lehninger, A.L., 1997, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.
Patong, A. R., 2007, Penuntun Praktikum Biokimia, Laboratorium Biokimia
Jurusan Kimia FMIPA Universitas Hasanuddin, Makassar.
Pine, S. H., Hendrickson, J. B., Cram, D. J., dan Hammond, G. S., 1980, Kimia
Organik, ITB, Bandung.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.
Tim Dosen Kimia, 2007, Kimia Dasar 2, Universitas Hasanuddin, Makassar.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 20 Oktober 2011

Asisten Pembimbing

(MUH. SYARIF AQAID)

Praktikan

(RR. DYAH RORO ARIWULAN)

LAMPIRAN BAGAN KERJA

1. Tes Millon
Albumin

Alanin

Asam aspartat

+ 5 tetes Millon

Hasil:
Asam aspartat danalanin tetap bening.
Albumin, endapannya berkurang.

2. Tes Ninhydrin
Alanin

Glisin

+ 0,5 ml Ninhydrin 0,1%

Hasil:
Glisin dan alanin keunguan.
Albumin, tetap keruh.

Albumin

3. Cysteina
Larutan
contoh

Larutan Na-nitroprussida

+ Amonium
Hidroksida
Hasilnya: larutan
berwarna
kecoklatan

4. Cystine

Larutan
contoh

Larutan
NaOH

LarutaN Pbasetat

Hasil:
Sebelum dipanaskan: terdapat endapan Pbasetat(bening)
Setelah dipanaskan: Bening kekuning-kuningan (,asih