Laporan Praktikum

Biokimia Hewan

Jumat, 06 Maret 2015

08:30 11:00
Ukhradiya M. Safira
Amellia
Widya ayu lestari

PROTEIN I
Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin, Uji Belerang, Uji Xantoproteat, Uji
Biuret

Kelompok 2
Yusni Siti Safharina

J3P114013

Awang Jaya Negara

J3P114033

Syafiqah

J3P214049

Ni Made Andira Wahyuni

J3P214051

Yudha Mukti

J3P214069

Program Diploma
Paramedik Veteriner
Institut Pertanian Bogor
2015

Tujuan Praktikum
Tujuan dari praktikum protein adalah untuk mengetahui struktur asam amino
dan protein melalui uji-uji kualitatif, Mengetahui unsur unsure utama penyusun
protein, Mengetahui adanya molekul-molekul peptide dari protein, Mengidentifikasi
adanya asam amino dalam protein, Mengetahui reaksi-reaksi yang terjadi pada
identifikasi asam amino.
Metode
Praktikum protein dilaksanakan tanggal 27 Februari 2015, bertempat GG
Biokim pukul 07.00-11.00 WIB. Praktikum Protein mencakup beberapa uji pada
larutan-larutan tertentu, yaitu Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin, Uji
Belerang, Uji Xantoproteat, Uji Biuret. Alat yang diguakan adalah tabung reaksi
beserta raknya, pipet tetes, beker glass, pemanas. Bahan yang digunakan adalah
larutan pereaksi dari setiap uji (Pereaksi Millon, pereaksi Hopkins-Cole, pereaksi
Ninhidrin, pereaksi Belerang, pereaksi Xantoproteat, pereaksi Biuret), dan larutan uji
(Albumin 2%, Gelatin 2%, Kasein 2%, Pepton 2%, Fenol 2%)
Langkah kerja pada Uji Millon, yaitu pertama masukkan 5 tetes pereaksi
Millon ke dalam tabung reaksi yang berisi 3 ml larutan protein, lalu panaskan
campuran tersebut, kemudian amati warna yang terjadi.
Langkah kerja pada Uji Hopkins-Cole, yaitu pertama campurkan 2 ml larutan
uji dengan 2 ml pereaksi Hopkins-Cole ke dalam tabung reaksi, kamudian tambahkan
3 ml asam pekat melalui dinding tabung dengan hati-hati. Lalu amati cincin violet
(ungu) pada pertemuan kedua lapisan cairan tersebut.
Langkah kerja pada Uji Ninhidrin, yaitu pertama masukkan 0,5 ml larutan
ninhidrin 0,1% ke dalan 3 ml larutan uji. Lalu panaskan ke dalam air mendidih
selama 10 menit. Kemudian amati warna yang terjadi.
Langkah kerja pada Uji Belerang, yaitu pertama masukkan 2 ml larutan
protein ke dalam tabung reaksi, lalu tambahkan 5 ml NaOH 10%, dan didihkan
beberapa menit. Kemudiaan tambahkan 2 tetes larutan Pb-asetat 5%, dan panaskan
kembali beberapa menit, perhatikan warna yang terjadi.
Langkah kerja pada Uji Xantoproteat, yaitu pertama campurkan 2 ml larutan
protein dan 1 ml HNO3 pekat, lalu panaskan dengan hati-hati. Kemudian perhatikan
timbulnya warna kuning tua. Dinginkan tabung dan tambahkan tetes demi tetes
larutan NaOH pekat sampai larutan mejadi basa. Dan amati perubahan warna yang
terjadi.Langkah kerja pada Uji Biuret, yaitu pertama tambahkan 1 ml NaOH 10% ke
dalam 3 ml larutan protein, kemudian kocok. Lalu tambahkan lagi 1 tetes larutan
CuSO4 0,1%, kemudian kocok. Tambahkan lagi larutan CuSO4 0,1% jika tidak timbul
warna.

Pendahuluan
1. Pengertian Protein dam Asam Amino
Protein adalah sekelompok senyawa organik yang nyaris keseluruhannya terdiri atas
karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen. Protein biasanya suatu polimer yang
tersusun atas banyak subunit (monomer) yang dikenal sebagai asam amino. (Fried
dan Hademenos, 2006). Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di
dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada semua organisme.
Sebagai makro molekul, protein merupakan senyawa organik yang mempunyai berat
molekul tinggi dan berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan tersusun dari C,
H, O dan N serta unsur lainnya seperti S yang membentuk asam-asam amino. Semua
protein pada semua makhluk, dibangun oleh oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20
macam asam amino baku yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas
biologis sedang protein sebagai enzim dan hormon mempunyai fungsi khusus.
Disamping itu protein dapat berfungsi sebagai pembangun struktur, sumber energi,
penyangga racun, pengatur pH dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari
generasi ke generasi (Patong, dkk., 2012).
2. StrukturUmumAsam Amino
Asam amino yang biasanya ditemukan dalam protein menunjukkan struktur sebagai
berikut (Fried dan Hademenos, 2006)

Gambar 1 Struktur asam amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus
sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan
satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom
C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C
yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga
terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino

biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi

empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah,
basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar. (Dwi Winarto, 2012).
3. Fungsi Protein DalamTubuh
Fungsi utama protein dalam tubuh yaitu sebagai zat pembangun atau
pembentuk struktur sel, misalnya untuk pembentukan kulit,otot,rambut,membrane
sel,jantung,hati,ginjal,dan beberapa organ pentinhg lainnya,Selain itu,protein juga
digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy tubuh tidak terpenuhi oleh
karbohidrat dan lemak.Apabila terjadi kekurangan protein dalam waktu lama,dapat
mengganggu berbagai proses metabolism didalam tubuh serta mengurangi daya tahan
tubuh terhadap serangan penyakit.Protein sebagai enzim Protein memiliki peranan
yang besar untuk mempercepat reaksi biologis. Protein sebagai alat pengangkut dan
penyimpan. Protein yang terkandung daam hemoglobin dapat mengangkut oksigen
dalam eritrosit. Protein yang terkandung dalam mioglobin dapat mengangkut oksigen
dalam otot. Protein untuk penunjang mekanis, Salah satu protein yang berbentuk
serabut yang disebut kolagen memiliki fungsi untuk menjaga kekuatan dan daya
tahan tulang dan kulit.
Protein sebagai pertahanan tubuh dan imunisasi pertahanan tubuh, Protein ini
biasa digunakan dalam bentuk antibody, Protein juga sebagai Media perambatan
impuls syaraf. Dan juga sebagai pengendalian pertumbuhan jika kekurangan
protein,bisa menyebabkan terganggunya pertumbuhan pada anak-anak. Dapat
membentuk jaringan pada tubuh dengan kandungan asam aminonya, Protein dapat
mencegah penyakit kwashiorkor dan marasmus Dimana kedua penyakit ini
diakibatkan oleh kekurangan protein. Asupan protein yang cukup juga dapat
membantu dalam proses penyembuhan luka, regenerasi sel hingga mengatur kerja
hormon dan enzim dalam tubuh.
4. Penggolongan Protein danContohnya
Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang
dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam
amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam
amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin,
Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang
bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang
bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai delapan
macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin, metionin, Fenilalanin,

Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa disintesis sendiri
oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar seperti makanan dan zat
nutrisi lainnya (Samadi, 2012).
Pembagian tingkat organisasi struktur protein ada empat kelas yakni struktur
primer, struktur sekunder, dan struktur tersier. Sedangkan klasifikasi protein dibagi
berdasarkan sifat biologisnya, berdasarkan sifat kelarutannya dan gugus prostetiknya
(Katili, 2009). Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida
(ikatan kovalen). Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa
ditulis untuk senyawa organik. Pada ikatan ini tidak terdapat ikatan atau kekuatan
lain yang menghubungkan asam amino dengan satu dan lainnya. Pada struktrur
sekunder dimana rantai asam amino bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida
tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Karena ikatan peptida adalah planar maka
dalam satu molekul protein dapat berotasi hanya C-N dan C-C terhadap sumbu
(struktur primer), sehingga memungkinkan suatu protein yang disebut -heliks.
Struktur tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding) rantai -heliks,
konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk protein
globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein serabut. Struktur
kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri dari promoter yang
sama atau yang berlainan. Agregasi dari banyak polipeptida dapat membentuk sebuah
protein tunggal yang fungsional (Patong, dkk., 2012).

HASIL
Tabel 1 Uji Millon
Larutan

Gelatin 1%

Hasil

Gambar

Keterangan

Bening/Tidak
Berwarna

Kasein 1%

Bening/Tidak
Berwarna

Fenol 1%

Bening/Tidak
Berwarna

Pepton 1%

Bening/Tidak
Berwarna

Tabel 2 Uji Ninhidrin

Larutan

Gelatin
1%

Kasein
1%

Urea 1%

Pepton
1%

Hasil

Gambar

Keterangan

Tabel 3 Uji Belerang

Larutan

Hasil

Gambar

Keterangan

Gelatin 1%

Kasein 1%

Bening/Tidak Berwarna

Pepton 1%

Bening/Tidak Berwarna

Bening/Tidak Berwarna

Tabel 4 Uji Xantoproteat

Larutan

Hasil

Gelatin 1%

Kasein 1%

Urea 1%

Pepton 1%

Gambar

Keterangan

Kuning

Kuning

Kuning
+

Kuning

Tabel 5 Uji Biuret

Larutan

Hasil

Gelatin 1%

Kasein 1%

Gambar

Keterangan

Biru
Urea

Pepton 1%

Biru

Tabel 6 Uji Hopskin-Cole

Larutan

Hasil

Warna

Albumin 2%

Cincin violet (ungu)

Gelatin 2%

Larutan tidakberwarna

Kasein2%

Cincin violet (ungu)

Pepton 2%

Cincin violet (ungu)

Keterangan :

(+)

: adatriptofan

(-)

: Tidakadatriptofan

Pembahasan

Uji Millon
Preaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat,
bila direaksikan dengan senyawa yang mengandung fenol akan terjadi endapan
berwarna putih dan setelah dipanaskan berubah warna menjadi merah. Gugus fenol
pada tirosin ini akan ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon
yang akan membentuk kompleks berwarna merah (Poedjiadi 2007). Larutan fenol
yang berfungsi sebagai kontrol seharusnya mengalami perubahan warna menjadi
merah dan terbentuk endapan kuning, namun semua larutan bereaksi negative
terhadap preaksi Millon. Hasil menunjukkan bahwa larutan kasein bereaksi negatif
dengan uji Millon, sedangkan menurut Sajuthi Dondiet et al(2010) kasein merupakan
protein yang paling banyak mengandung asam amino tirosi, begitupula dengan
larutan pepton, gelatin dan albumin menunjukkan hasil negatif terhadap preaksi
Millon.Namun hasil praktikum ini didapatkan warna bening dengan cincin berwarna
orange pada larutan pepton, gelatin,fenol. tersebut. Hal ini, dikarenakan keadaan
larutan yang rusak dan terkontaminasi, sehingga hasil yang didapat kurang maksimal.
Pada larutan kasein sama sekali tidak terjadi perubahan warna.

Gambar1.1 ReaksiUjiMillon (JoshydanSaraswat 2002)

Gambar 1.2 Gugusasam amino tirosin (YuwonoTriwibowo 2005)

Tirosin merupakan gugus R dari asam amino polar yang larut dalam air atau
lebih hidrofilik dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini
mengandung gugus fungsional yang mengikat ikatan hydrogen dengan air. Bentuk
yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer

struktur: para, meta, dan orto (Lehninger 1982). Tirosin dalam bentuk tirosina,
memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapaenzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina) pada transduksi signal. Bagi manusia, tirosina
merupakan

prekursor hormon tiroksin

dan

triiodotironin

yang

dibentuk

dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin
(Winarno FG 2004).
Uji Ninhidrin
Pada uji Ninhidrin digunakan untuk menguji adanya gugus karboksil dan gugus
amino bebas. Pada praktikum yang dilakukan didapat hasil, pada larutan pepton
didapat cincin berwarna ungu sedangakan larutan gelatin dan kasein hanya terdapat
cincin menunjukkan hasil negatif pada preaksi Ninhidrin. Hal ini dapat terjadi karena
kerusakan pada bahan coba dan terkontaminasi oleh bahan lain. Proses pemanasan
dan penabahan preaksi juga dapat mempengaruhi keberhasilan dari percobaan.
Seharusnya semua larutan uji positif mengandung asam amino bebas.
Adanya kandungan gugus karboksil (COOH) dan amino bebas (NH3) pada
sampel protein tersebut ditunjukkan dengan perubahan warna sampel menjadi biru
muda. Semakin banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, semakin pekat
warnanya. Pemanasan yang dilakukan pada tiap uji percobaan bertujuan untuk
koagulasi protein sehingga tidak dapat larut dalam air dan terbentuknya endapan.

Gambar 3 Reaksi uji Ninhidrin (Bintang M 2010)

Uji Belerang
Pada uji Belerang dalam larutan basa, yang berasal dari sistein akan bereaksi
dengan PB-asetat membentuk garam PbS yang berwarna hitam.Sistein merupakan
asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-asetat dengan
asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna gelap, yaitu garam
PbS. Penambahan NaOH dalam percobaan ini adalah untuk mendenaturasikan
protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat

membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor Pb+ (Girindra 1986). Hasil
praktikum yaitu samasekali tidak terjadi perubahan warna pada larutan
pepton,gelatin, dan kasein. Hasil yang didapat negatif, tidak satupun bahan
mengalami berubahan warna. Hal ini, dapat terjadi karena kondisi larutan yang
sudah rusak, pemanasan, serta kontaminasi dari bahan lain.
Ikatan disulfida merupakan jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh
peptida dan asam amino dalam protein (Hart 2003). Sistein merupakan asam amino
yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam
amino tersebut akan membentuk endapan berwarna gelap, yaitu garam PbS.
Penambahan NaOH dalam percobaan ini adalah untuk mendenaturasikan protein
sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat
membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor Pb + (Girindra 1986). Hasil
percobaan menunjukkan bahwa hanya sampel albumin 0.02% yang membentuk
endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan bahwa larutan tersebut mengandung asam
amino yang rantainya samping mempunyai senyawa belerang.
Ujibelerang

S2+(aq) + Pb2+(aq) PbS(s)

Sistein merupakan asam amino non esensial bagi manusia yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin, karena memiliki atom S, sisteina menjadi
sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung
belerang.

Sisteina

dan

menentukan konformasi

metionin
protein karena

pada

protein

adanya ikatan

juga

berperan

dalam

hidrogen pada

gugus

tiol.Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
bombay,brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
secara

industri

melalui hidrolisis rambut manusia

dan babi serta buluunggas

(ArbiantoPurwo 1993).
Uji Xantoproteat
Pada uji Xantoproteat , warna yang terbentuk dalam uji ini disebabkan oleh
nitrasi inti benzena oleh asam nitrat pekat. Reaksi ini menghasilkan turunan nitro
benzena berwarna kuning tua. Penambahan basa akan mengubah warna tersebut
menjadi orange. Uji ini menjadi khas untuk asam-asam amino yang mengandung inti
benzena. Hasil yang didapat dari praktikum ini ialah semua bahan berwana kuning
tua dan menunjukkan hasil positif. Pada gelatin, pepton, urea, kasein didapat hasil
positif mengandung inti benzena.Fungsi penambahan HNO3 adalah sebagai
penyebab terjadinya reaksi nitrasi karena inti benzena dari asam amino akan

bereaksi dengan HNO3 dan menghasilkan campuran berwarna kuning (Girindra

1986).
Hasil percobaan menunjukkan, larutan protein yang menghasilkan reaksi
positif terhadap uji ini adalah albumin 2%, kasein 2%, pepton 2%, gelatin 2%, dan
fenol 2%. Hal ini menunjukkan bahwa di dalam kelima zat uji tersebut terdapat asam
amino yang mengandung inti benzena, yaitu tirosin, fenilalanin, atau triptofan.

Gambar 5.1 Gugus asam amino Fenilalanin (YuwonoTriwibowo 2005)

Gambar 5.2 ReaksiujiXantoproteat (Bintang 2010)

Uji Biuret
Uji Biuret, senyawa biuret dihasilkan dengan cara memanaskan urea diatas
penanggas air. Dalam larutan basa, biuret memberikan warna violet dengan CUSO4.
Reaksi ini dosebut reaksi biuret. Reaksi positif akibat pembentukan senyawa
kompleks CU2+ gugus Co dan NH Percobaan ini menghasilkan larutan urea,
kasein dan pepton yang bereaksi positif menunjukkan warna ungu. Hal ini
menunjukkan bahwa di dalam sampel tersebut terdapat ikatan peptida yang
menggabungkan asam amino yang satu dengan yang lainnyadari rantai peptida dalam
suasana basa.Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada
pemanasan dua molekul urea. Uji biuret digunakan untuk mengetahui adanya ikatan
peptida pada sampel protein.Komposisi dari reagen ini adalah senyawa kompleks

yang mengandung unsur karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), dan nitrogen (N) dan
merupakan hasil reaksi antara dua senyawa urea (CO(NH2) 2). Dalam suasana basa
(penambahanNaOH), ion Cu2+ yang berasal dari

pereaksi biuret (CuSO4) akan

bereaksi dengan gugus CO dan NH dari rantai peptida yang menyusun protein
membentuk kompleks berwarna violet (Fessenden & Fessenden 1997).

Gambar6 ReaksiUji Biuret (JoshydanSaraswat 2002)

Percobaan ini menghasilkan hanya larutan albumin 2% dan gelatin 2% yang

bereaksi positif menunjukkan warnaungu. Hal ini menunjukkan bahwa di dalam
sampel tersebut terdapat ikatan peptida yang menggabungkan asam amino yang satu
dengan yang lainnya.

UjiHopskin-Cole
Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam amino
triptofan yang ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel
percobaan. Pereaksi Hopkins-Cole mengandung asam glioksilat. Prinsip uji HopkinsCole adalah kondensasi inti indol dengan aldehid jika terdapat asam kuat yang
menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Reaksiter sebut
hanyaakan berhasil jika ada oksidatorkuat, seperti senyawa H2SO4 yang digunakan
pada percobaan ini. Fungsi penambahan asam sulfat ini adalah sebagai oksidator agar
terbentuk cincin ungu pada larutan sampel (Poedjiadi 2007).

Gambar2.1 Reaksi Hopkins-Cole (JoshydanSaraswat 2002)

Semua sampel yang diuji kecuali gelatin menghasilkan reaksi positif, yaitu ter
bentuk cincin berwarna violet pada perbatasan dua fase cairan.Reaksi negatif yang
terjadi pada sampel gelatin 2% menunjukkan bahwa pada gelatin tidak terdapat inti
indol asam amino triptofan.Inti indol asam amino tripto fanter kandung pada sampel
albumin, kasein, pepton dan fenol dengan terbentuknya cincin berwarna violet.

Gambar 2.2 Gugusasam amino Triptofan (YuwonoTriwibowo 2005)

Triptofan merupakan salah satu asam amino yang memiliki gugus aromatic
dan bersifat relatif non polar dan hidrofobik.Gugus fungsional yang dimiliki
triptofan, indol tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan
menjadi precursor banyak senyawa biologi spenting yang tersusun dalam kerangka
indol.Triptofan adalah prekursor melatonin (hormone perangsang tidur), serotonin
(suatu trans mitter pada system saraf) danniasin (vitamin).

Kesimpulan
Uji Millon untuk menguji adanya garam merkuri dan ion merkuro dalam
asam nitrat asam nitrit.Uji Hopskin cole untuk menyusun BSA (Bofin serum
Albumin), Perkusor hormone Auksin, Perkusor Senotonin. Uji Ninhidrin befungsi
untuk mengindetifikasikan ada tidaknya semua jenis asam amino bebas. Uji Belerang
berfungsi untuk melihat adanya pb asetat yg berfungsi sebagai penyusun rambut,
banyak

terdapat

pada

rambut

kriting.Uji

Xantoproteat,

berfungsi

untuk

mengindentifikasikan inti benzene oleh asam nitrat pekat, Uji Biuret Berfungsi untuk
menentukan ikatan peptida.

Daftar Pustaka

Fried, G. H. dan Hademenos, G. J., 2006, Schaums Outlines Biologi Edisi Kedua,
Penerbit Eralangga, Jakarta.

Katili,

A.

S.,

2009,

Struktur

dan

Fungsi

Protein

(http://ejurnal.ung.ac.id/index.php/JPI/article/view/587),

Kolagen
Jurnal

(online),
Penelitian,

Vol : 2 (5), Hal : 19-29, Universitas Negeri Gorontalo, Gorontalo.

Khoiriah, N., 2012, Uji Reaksi Protein (online), (http://nissakhoiriah.blogspot.com),

diakses pada tanggal 5 Maret 2015 pukul 10.20 WIB.

Kuchel, P. dan Ralston G. B., 2006, Biokimia Schaums Easy Outlines, Penerbit
Erlangga, Jakarta.

Patong, A.R., dkk., 2012, Biokimia Dasar, Lembah Harapan Press, Makassar.

Samadi, 2012, Konsep Ideal Protein (Asam Amino) Fokus pada Ternak Ayam
Pedaging

(online),

(http://jurnal.unsyiah.ac.id/agripet/article/view/202),

Jurnal Penelitian, Vol: 12 (2), Hal : 42-48, Universitas Syiah Kuala, Banda
Aceh.
Pr Sajuthi Dondinet al . 2010, Purifikasi dan Pencirian Enzim Protease Fibrinolitik
dari Ekstrak Jamur Merang.Jurnal MakaraSains. 14 (2) :145-140

Sri, 2012, Praktikum Reaksi Uji Protein (online), (http://ruanglingkupgurukimia.

blogspot.com), diakses pada tanggal 5 Maret 2015 pukul 10.20 WIB.
Girindra A, 1986. Biokimia I . Jakarta: Gramedia.
Poedjiadi, 2007.Dasar-dasar Biokimia. Jakarta (ID): UI Press