Los aminocidos se unen qumicamente entre s mediante una reaccin de condensacin que une

el carbono del grupo carboxilo de una molcula con el nitrgeno del grupo amino de otra. Este
enlace covalente carbono-nitrgeno entre dos aminocidos se llama enlace peptdico. Cuando se
unen dos aminocidos, se forma un dipptido; una cadena ms larga de aminocidos es un
polipptido.
Las cadenas polipeptdicas que forman una protena se pliegan para formar una macromolcula
con una conformacin o forma 3-D especfica. Algunas cadenas polipeptdicas forman largas fi
bras. Las protenas globulares estn plegadas de forma muy compacta formando estructuras ms
o menos esfricas. Existe una relacin muy estrecha entre la conformacin de una protena y su
funcin.
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos. La secuencia de aminocidos, unidos por
enlaces peptdicos, es la estructura primaria de la cadena polipeptdica. La estructura primaria
siempre se representa en forma de collar de perlas simple y lineal. Sin embargo, la
conformacin global de una protena es mucho ms compleja, ya que implica las interacciones
entre los diversos aminocidos que constituyen la estructura primaria de la molcula. Por lo tanto,
los rdenes superiores de estructura (secundaria, terciaria y cuaternaria) derivan en ltima
instancia de la secuencia especfica de aminocidos (estructura primaria).
La estructura secundaria es el resultado de los enlaces de hidrgeno en la cadena polipeptdica
Los polipptidos presentan regiones con alguna de las formas regulares de la estructura
secundaria, como la hlice- y la lmina plegada-.
en cada vuelta completa de la hlice hay 3.6 aminocidos. Cada aminocido en una hlice-a
realiza enlaces de hidrgeno de esta forma.
La hlice-a es la unidad estructural bsica de algunas protenas fibrosas, como la lana, el pelo, la
piel y las uas. La elasticidad de estas fibras se debe a una combinacin de factores fsicos (la
forma helicoidal) y qumicos (los enlaces de hidrgeno). Aunque los enlaces de hidrgeno
mantienen la estructura helicoidal, stos pueden romperse permitiendo que las fi bras se estiren al
aplicarles tensin (como ocurre de forma anloga, al estirar un cable de telfono). Cuando la
tensin se libera, las fibras se vuelven a enrollar y se forman de nuevo los enlaces de hidrgeno.

Esto explica por qu el cabello se pueda estirar hasta cierto punto y luego regresa a su longitud
original.
En la lmina plegada-, los enlaces de hidrgeno se forman entre cadenas polipeptdicas
diferentes, o en una misma cadena polipeptdica que se dobla hacia atrs sobre s misma en
distintas regiones. se pliega en zigzag, la lmina resultante tiene una conformacin global
plisada (muy parecida a una hoja de papel que se ha plegado para formar un abanico). Aunque
esta estructura es resistente y flexible, no es elstica, ya que la distancia entre los plegamientos es
fija y est determinada por los fuertes enlaces covalentes de las cadenas polipeptdicas.
No es raro que una sola cadena polipeptdica presente tanto regiones
En hlice-a como regiones en lmina plegada-b. Las propiedades de algunos materiales
biolgicos se deben a estas combinaciones. La red de las araas, por ejemplo est compuesta de
un material extremadamente fuerte, flexible y elstico. Una vez ms se observa la accin
conjunta de funcin y estructura, ya que estas propiedades derivan del hecho de que la seda de
araa es una combinacin de protenas que presentan conformaciones en hlice- (que le dan
elasticidad) y otras con lmina plegada- (que le dan resistencia).
La estructura terciaria depende de interacciones entre cadenas laterales La estructura terciaria de
una molcula protenica corresponde a la forma global que toma por cada una de sus cadenas
polipeptdica. Esta estructura 3-D est determinada por cuatro factores principales, que implican
interacciones entre los grupos R (cadenas laterales) de la misma cadena polipeptdica. En estas
interacciones se incluyen tanto las dbiles (enlaces de hidrgeno, enlaces inicos e interacciones
hidrfobas) como los enlaces covalentes fuertes.
1. Los enlaces de hidrgeno que se forman entre los grupos R de ciertas subunidades de
aminocidos.
2. Los enlaces inicos que pueden ocurrir entre el grupo R de un aminocido con carga positiva y
el grupo R de otro aminocido con carga negativa.

3. Las interacciones hidrfobas que resultan por la tendencia de los grupos R no polares, al ser
excluidos por el agua circundante, causando su asociacin y orientacin hacia el interior de la
estructura globular.
4. Los enlaces covalentes disulfuro o puentes disulfuro (OSOSO), que unen los tomos de azufre
de cada dos subunidades de cistena presentes en la misma cadena. Un puente disulfuro se forma
cuando reaccionan los grupos sulfhdrilo de dos cistenas; eliminan los dos hidrgenos y los dos
tomos de azufre que quedan forman un enlace covalente.
La estructura cuaternaria es el resultado de las interacciones entre polipptidos. Muchas protenas
funcionales estn compuestas de dos o ms cadenas polipeptdicas, que interactan entre s de
manera especfi ca para formar la molcula biolgicamente activa. La estructura cuaternaria es la
estructura 3-D resultante. Los mismos tipos de interacciones que producen las estructuras
secundaria y terciaria contribuyen tambin a la estructura cuaternaria; entre ellas se incluyen los
enlaces de hidrgeno, enlaces inicos, interacciones hidrfobas y puentes disulfuro.