PROTENAS

Indice
1. Las Protenas
2. Las Enzimas

1. Las Protenas
Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas; constituyen
ms de el 50 % de su peso seco.
Cada protena tiene funciones diferentes dentro de la clula. Adems la mayor parte
dela informacin gentica transmitida por las protenas.
Las protenas son verdaderas macromolculas que alcanzan dimensiones de las micelas
en el estado coloidal. La estructura de tamao micelar con cargas elctricas en su
superficie les confiere propiedades de absorcin.
Las macromolculas protenicas en ocasiones estn compuestas por una sola cadena
polipeptdica; en tal caso reciben el nombre de monomricas. Cuando la protena esta
formada por varias cadenas polipeptdicas que pueden o no ser idnticas entre s, reciben
el nombre de oligomricas.
Las protenas son macromolculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas
producen por hidrolisis -aminocidos.
Existen 20 -aminocidos, como sillares para la formacin de protenas, enlazados por
uniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptdico.
Composicin de las protenas
Todas las protenas contienen :
Carbono

Hidrgeno

Nitrgeno

Oxgeno

Y otros elementos tales como :

Azufre

Hierro

Fsforo

Cinc

Clasificacin de las protenas

Las protenas pueden clasificarse, basndose en su :
Composicin
Conformacin
Segn su composicin, las protenas se clasifican en :

Protenas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente

-aminocidos.

Protenas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen -aminocidos y adems una serie de compuestos orgnicos e inorgnicos
llamados : Grupo Prosttico.

Las protenas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prosttico :

Nucleoprotenas (Ac. Nucleco)

Metaloprotenas (Metal)

Fosfoprotenas (Fosfato)

Glucoprotenas (Glucosa)

Segn su conformacin, las protenas pueden clasificarse en :

Protenas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constitudas por cadenas
polipeptdicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje
formando estructuras compactas ( fibras o lminas).
Son materiales fsicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diludas.
Ej : (colgeno, -queratina, elastina).
Protenas Globulares : Estn constitudas por cadenas polipeptdicas plegadas
estrechamente, de modo que adoptan formas esfricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su funcin dentro de la clula es mvil y dinmica. Ej :
(enzimas, anticuerpos, hormonas)
Existen protenas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las
globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibringeno).
Estructura de las protenas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptdica, y establece la
secuencia de aminocidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptdico.
Estructura Secundaria : Ordenacin regular y peridica de la cadena polopeptdica en el
espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptdica en el espacio.
Arreglos : Hlice-a , Hlice-b , Hlice Colgeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptdica se curva o se pliega para
formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las protenas
globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares.
(Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrgeno, Puentes disulfuro, etc)
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una protenas, para
conformar la estructura global.
Es el acompaamiento paralelo de las cadenas polipeptdicas, responsable de las
funciones de las protenas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las protenas asociadas a otras molculas
se ensamblan formando estructuras ms complejas denominadas supramoleculares y que
ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia

entre la conformacin cuaternaria de las protenas oligomricas por un lado y los

lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientacin a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carcter ptimo.
Desnaturalizacin de las protenas
La desnaturalizacin de las protenas implica modificaciones en la estructura de la
protena que traen como resultado una alteracin o desaparicin de sus funciones.
Este fenmeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean fsicos cmo :
el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o qumicos cmo : cidos, bases,
sustancias con actividad detergente.
Este fenmeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrgeno,
generando la exposicin de estos.
Cuando la protena es desnaturalizada pierde sus funciones cmo :
viscocidad, velocidad de difusin y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalizacin, depende que tan fuertes sean los agentes que
desnaturalizaron la protena. Todo depende de el grado de ruptura generado en los
enlaces.
Funciones de las protenas
- Funciones Especficas :
- Catlisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.
La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.
- Almacenamiento de aminocidos, cmo elementos nutritivos :
Ovoalbmina, Casena, Glidina.
- Transporte de molculas especficas : Seroalbmina, Lipoprotenas, Hemogloibina.
- Proteccin : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraos que puedan
daarlo.
- Estructuracin : Forman la masa principal de los tejidos.
- Funciones no Especficas (por ser generales) :
Amortiguadora

Energtica

Onctica

Funciones Hereditarias

Hidrlisis de las protenas

La hidrolisis de las protenas termina por fragmentarlas en a -aminocidos. Existen 3 tipos
de hidrolisis :
Hidrolisis cida : Se basa en la ebullicin prolongada de la protena con soluciones
cida fuertes (HCl y H2SO4). Este mtodo destruye completamente el triptfano y parte
de la serina y la treonina.

Hidrolisis bsica : Respeta los aminocidos que se destruyen por la hidrolisis

anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e
BaOH).

Hidrolisis enzimtica : Se utilizan enzimas proteolticas cuya actividad es lenta y a

menudo incompleta, sin embargo no se produce racemizacin y no se destruyen los
aminocidos; por lo tanto es muy especfica.

2. Las Enzimas
Sustancias que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Activadores : Son iones que aceleran la velocidad de un reaccin, y a menudo son
indispensables para que se realice una funcin enzimtica. Frecuentemente son cationes:
Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.
Inhibidores : Son sustancias que disminuyen la velocidad de una reaccin que es
catalizada por enzimas.
Moduladores : Son sustancias que actan sobre grupos de enzimas oligomricas con
caracterstica de cooperatividad funcional; en las condiciones de la vida de la clula
influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimticas.
Pudiendo ser positivos si estimulan la velocidad de la reaccin y negativos si la inhiben.
Sitemas enzimticos celulares
La complejidad de los sistemas enzimticos celulares es muy variable; los ms sencillos
estn formados por una apoenzima, un sustrato y un producto; algunos muy complejos
son isoenzimas con varias molculas protecas que poseen dos sustratos, dos productos,
un grupo prosttico, una coenzima, un activador y diferentes moduladores, cada uno
especfico para cada un de las isoenzimas.
Tipos de enzimas
1.
Oxido-Reductasas
2.

Transferasas

3.

Hidrolasas

4.

Liasas

5.

Isomerasas

6.

Ligasas

1.

Oxido-Reductasas : Enzimas relacionadas con las oxidaciones y reducciones

biolgicas que intervienen de modo fundamental en
los procesos de respiracin y fermentacin.

Tipos :

Deshidrogenasas y Oxidasas

Peroxidasas

Hidroxilasas
1.

Transferasas : Catalizan el traspaso de grupos qumicos, a exclusin de

hidrgeno; entre dos sustratos. Forman parte de este grupo numerosas enzimas que
reciben nombres especiales: Transaminasas, Transacetilasas, Quinasas, etc.

Tipos :

Metiltransferasas

Aciltransferasas

Glucosiltransferasas

Enzimas que hacen la transferencia de grupos nitrogenados.

Enzimas que transportan grupos fosfatos.

1.

Hidrolasas : Es un grupo muy numeroso que comprende cerca de 200 enzimas.

Poseen en comn la capacidad de introducir los elementos del agua (H+ y OH-), en el
sustrato atacado produciendo as una hidrlisis.

Tipos :

Lipasa

Glucosa-6-fosfatasa

a -amilasa

Tripsina

Ureasa

ATPasa

Carboxipeptiodasa A
1.

Liasas : Grupo de enzimas que catalizan la participacin reversible de grupos

qumicos que son desprendidos de sus sustratos por mecanismos en los que
interviene la hidrolisis.

Tipos :

Pivurato descarboxilasa

Aldolasa

Enzima condensante, sintetizada del citrato

Fumarasa

Citrato deshidratasa, aconitasa

1.

Isomerasas : Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerizacin,

sea ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc.

Tipos :

Lactato racemasa

Ribulosa fosfato epimerasa

Maleato epimerasa

Triosa fosfato isomerasa

Glucosa fosfato isomerasa