Anda di halaman 1dari 6

SINTESIS DE PROTEINAS

Se conoce como sntesis de protenas al proceso por el cual se componen


nuevas protenas a partir de los veinte aminocidos esenciales. En estre
proceso, se transcribe el ADN en ARN. La sntesis de protenas se realiza en
los ribosomas situados en el citoplasma celular.

En el proceso de sntesis, los aminocidos son transportados por ARN de


transferencia correspondiente para cada aminocido hasta el ARN mensajero
donde se unen en la posicin adecuada para formar las nuevas protenas.

Aminoacidos en sintesis de protenas


Al finalizar la sntesis de una protena, se libera el ARN mensajero y puede
volver a ser leido, incluso antes de que la sntesis de una protena termine, ya
puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede
utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.

A continuacin puedes ver ms informacin sobre en qu consiste el proceso


de la sntesis de protenas, cuales son sus fases y los pasos que se realizan en
cada fase de la sntesis de protenas.

Fases de las sntesis de protenas


La realizacin de la biosntesis de las protenas, se divide en las siguientes
fases:
1.
2.
3.
4.
5.

Fase de activacin de los aminocidos.


Fase de traduccin que comprende:
Inicio de la sntesis proteica.
Elongacin de la cadena polipeptdica.
Finalizacin de la sntesis de protenas.

Asociacin de cadenas polipeptdicas y, en algunos casos, grupos prostsicos


para la constitucin de las protenas.
Fase de activacin de los aminocidos
Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminocidos
pueden unirse ARN especfico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-

ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras l, se libera la enzima,


que vuelve a actuar.

La biosntesis de protenas es el proceso anablico mediante el cual se forman


las protenas. El proceso consta de dos etapas, la traduccin del ARN
mensajero, mediante el cual los aminocidos del polipptido son ordenados de
manera precisa a partir de la informacin contenida en la secuencia de
nucletidos del ADN, y las modificaciones postraduccin que sufren los
polipptidos as formados hasta alcanzar su estado funcional. Dado que la
traduccin es la fase ms importante la biosntesis de protenas a menudo se
considera sinnimo de traduccin.1
Componentes del equipo de traduccin[editar]
El ARN mensajero (ARNm) transmite la informacin gentica almacenada en el
ADN. Mediante el proceso conocido como transcripcin, secuencias
especficas de ADN son copiadas en forma de ARNm que transporta el
mensaje contenido en el ADN a los sitios de sntesis proteica (los ribosomas).

Los aminocidos (componentes de las protenas) son unidos a los ARN de


transferencia (ARNt) que los llevarn hasta el lugar de sntesis proteica, donde
sern encadenados uno tras otro. La enzima aminoacil-ARNt-sintetasa se
encarga de dicha unin, en un proceso que consume ATP.

Los ribosomas son los orgnulos citoplasmticos encargados de la biosntesis


proteica; ellos son los encargados de la unin de los aminocidos que
transportan los ARNt siguiendo la secuencia de codones del ARNm segn las
equivalencias del cdigo gentico.

Iniciacin de la traduccin[editar]
Es la primera etapa de la biosntesis de protenas. El ARNm se une a la
subunidad menor de los ribosomas. A stos se asocia el aminoacil-ARNt,
gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucletidos
denominado anticodn, que se asocia al primer codn del ARNm segn la
complementariedad de las bases. A este grupo de molculas se une la
subunidad ribosmica mayor, formndose el complejo ribosomal o complejo
activo. Todos estos procesos estn catalizados por los llamados factores de
iniciacin (FI). El primer codn que se traduce es generalmente el AUG, que
corresponde con el aminocido metionina en eucariotas. En procariotas es la
formilmetionina.

Elongacin de la cadena polipeptdica[editar]


El complejo ribosomal posee dos sitios de unin o centros. El centro peptidil o
centro P, donde se sita el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de
nuevos aminoacil-ARNt o centro A. El carboxilo terminal (-COOH) del
aminocido iniciado se une con el amino terminal (-NH2) del aminocido
siguiente mediante enlace peptdico. Esta unin es catalizada por la enzima
peptidil transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin
aminocido. El ARNt sin aminocido sale del ribosoma. Se produce la
translocacin ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello
es catalizado por los factores de elongacin (FE) y precisa GTP. Segn la
terminacin del tercer codn, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el
centro A. Luego se forma el tripptido en A y posteriormente el ribosoma realiza
su segunda translocacin. Estos pasos se pueden repetir mltiples veces,
hasta cientos de veces, segn el nmero de aminocidos que contenga el
polipptido. La traslocacin del ribosoma implica el desplazamiento del
ribosoma a lo largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.

Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica[editar]


Los codones UAA, UAG y UGA son seales de paro que no especifican ningn
aminocido y se conocen como codones de terminacin; determinan el final de
la sntesis proteica. No existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario
de dichos codones y, por lo tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe.
Indican que la cadena polipeptdica ya ha terminado. Este proceso viene
regulado por los factores de liberacin, de naturaleza proteica, que se sitan en
el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrlisis, la cadena
polipeptdica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser
ledo o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrs de otro. Al
microscopio electrnico, se observa como un rosario de ribosomas, que se
denomina polirribosoma o polisoma.

Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y
puede ser ledo de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que
finalice una protena ya est comenzando otra, con lo cual, una misma
molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada por varios ribosomas
simultneamente.

Modificaciones postraduccin[editar]
Artculo principal: Modificacin postraduccional
Algunas protenas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su funcin
de inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones
postraduccin, que pueden conducir a la protena a la adquisicin de su forma
funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su
secrecin al exterior de la clula, etc.

Plegamiento[editar]
Las protenas deben adquirir su estructura tridimensional nativa, la que
desempea la funcin, a partir de la estructura primaria. Anfinsen en sus
trabajos con la ribonucleasa A, postul su hiptesis que propone que toda la
informacin necesaria para el plegamiento se encuentra contenida en la
estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia
de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una
protena se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles
necesitara un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las

protenas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espontanea, se ha


resuelto esta paradoja indicando que las protenas no prueban todas las
conformaciones posibles, sino que eligen una va de plegamiento especfica
con un nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial.
As, muchas protenas adquieren espontneamente la correcta conformacin
tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformacin correcta con
la ayuda de una o ms protenas chaperonas. Las chaperonas se unen
reversiblemente a regiones hidrfobo|hidrofbicas de las protenas
desplegadas y a los intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar
intermediarios, mantener protenas desplegadas para que pasen con facilidad a
travs de membranas, ayudar a desplegar segmentos plegados
incorrectamente, impedir la formacin de intermediarios incorrectos o impedir
interacciones inadecuadas con otras protenas.1

Glucosilacin[editar]
Artculo principal: Glucosilacin
La glucosilacin es la adicin de uno o ms glcidos a una protena lo que da
lugar a las glucoprotenas, que son esenciales en los mecanismos de
reconocimiento celular. La glucosilacin puede implicar la adicin de unas
pocas molculas glucdicas o de grandes cadenas ramificadas de
oligosacridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas, las
enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es bsicamente el
mismo en todos los casos; un azcar es transferido desde un sustrato dador
activado hasta un aceptor apropiado.1

Protelisis parcial[editar]
La protelisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduracin de
las protenas. Pueden eliminarse secuencias de aminocidos en ambos
extremos o en el interior de la protena. La protelisis en el retculo
endoplasmtico y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la
maduracin de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es
introducida en el retculo endoplasmtico; una peptidasa la corta y origina la
proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la
proinsulina es transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en
grnulos de secrecin; entonces se elimina un fragmento (pptido C) por
protelisis originando la insulina funcional, que es secretada. La
hiperproinsulinemia familiar es una enfermedad gentica autosmica
dominante causada por en defecto en el proceso de maduracin de la

proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente circulatorio de insulina y


de proinsulina en cantidades similares.1

Modificacin de aminocidos[editar]
Slo 20 aminocidos estn codificados genticamente y son incorporados
durante la traduccin. Sin embargo, las modificaciones postraduccin conducen
a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones
de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la
correcta funcionalidad de la protena.

Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La


formacin postraduccin de puentes disulfuro, bsicos en la estabilizacin de la
estructura terciaria de las protenas est catalizada por una disulfuro
isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el
colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la
hidroxilacin de la prolina. La traduccin comienza con el codn "AUG" que es
adems de seal de inicio significa el aminocido metionina, que casi siempre
es eliminada por protelisis.1