atau yang di dahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh ahli kimia Belanda, Geraldus
Mulder (1802-1880). Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting
dalam setiap organisme (Ellya, 2010).
Protein adalah sekelompok senyawa organik yang nyaris keseluruhannya
terdiri atas karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen. Protein biasanya suatu
polimer yang tersusun atas banyak subunit (monomer) yang dikenal sebagai asam
amino (Fried dan Hademenos, 2006).
Molekul protein tersusun dari satuan-satuan dasar kimia yaitu asam amino.
Dalam molekul protein, asam-asam amino ini saling berhubungan dengan suatu
ikatan yang disebut ikatan peptida (CONH). molekul protein dapat terdiri dari 12
sampai 18 macam asam amino dan dapat mencapai jumlah ratusan asam amino
(Suhardjo dan Clara, 1992).
Dalam molekul protein, asam-asam amino saling dirangkaikan melalui
reaksi gugusan karboksil asam amino yang satu dengan gugusan amino dari asam
amino yang lain, sehingga terjadi ikatan yang disebut ikatan peptida. Ikatan
pepetida ini merupakan ikatan tingkat primer. Dua molekul asam amino yang
saling diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila tiga molekul
asam amino, disebut tripeptida dan bila lebih banyak lagi disebut polypeptida.
Polypeptida yang hanya terdiri dari sejumlah beberapa molekul asam amino
disebut oligopeptida. Molekul protein adalah suatu polIpeptida, dimana sejumlah
besar asam-asam aminonya saling dipertautkan dengan ikatan peptida tersebut
(Gaman, P.M, 1992)
Ciri-ciri molekul protein diantaranya sebagai berikut : (Ellya, 2010)
1.Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan sehingga merupakan suatu
makromolekul.
2.Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino.
3.Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.
4.Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur,
medium pelarut organik dan deterjen.
menentukan sifat dasar dari berbagai protein, dan secara umum menentukan
bentuk struktur sekunder dan tersier (Martoharsono, 1998).
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder adalah rantai polipeptida yang berlipat-lipat dan
merupakan bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya
tersusun saling berdekatan. Protein terbentuk oleh adanya ikatan hidrogen antar
asam amino dalam rantai sehingga strukturnya tidak lurus, melainkan bentuk zig
zag dengan gugus R mencuat keatas dan kebawah. Contoh struktur ini adalah
bentuk -heliks pada wol, serta bentuk heliks pada kolagen (Martoharsono, 1998).
3. Struktur Tersier
Struktur tersier adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan
struktur sekunder yang lain. Biasanya bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan
oleh ikatan hidrogen, ikatan garam, ikatan hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan
disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier
protein (Gaman, 1992)
4. Struktur kuartener
Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu
rantai polipeptida, tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam
membentuk suatu protein, maka disebut dengan struktur kuartener (Martoharsono,
1998).
Tingkatan struktur protein dapat dilihat pada gambar berikut ini:
2.
3.
4.
5.
6.
pengaruh pemanasan.
Denaturasi protein : perubahan pada suatu protein akibat dari kondisi
Daftar pustaka
Almatsier, S. (2004). Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.
Halaman 78, 96, 97, 101.
Fried G.H, Hademenos G.J. 2006. Kimia Kehidupan: Tingkat Organik. Dalam: Biologi.
Edisi 2. Jakarta : Erlangga.
Gaman, P., M. (1992). Ilmu Pangan Pengantar Ilmu Pangan, Nutrisi dan Mikrobiologi.
Edisi kedua. Yogyakarta: UGM Press. Halaman 89-95.
Martoharsono, S. (1998). Biokimia. Edisi pertama. Yogyakarta: UGM Press. Halaman 3542.
Poedjiadi, A., dan Supriyanti, T. (1994). Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press.
Halaman 81-109.
Suhardjo dan Clara M. Kusharto. (1992). Prinsip-prinsip ilmu gizi, Penerbit Kanisius,
Yogyakarta