Los tejidos no estn formados slo por clulas.

Una buena parte de su volumen lo constituye el espacio

extracelular, el cual est ocupado por la matriz extracelular. La matriz est compuesta por polisacridos y
protenas muy diversos, secretados y ensamblados localmente formando una compleja red que se
encuentra en ntima asociacin con la superficie de la clula que la produce.
Las variaciones en cuanto a la participacin relativa de los diferentes tipos de macromolculas de la
matriz, y en cuanto a sus patrones de organizacin en el contexto de la matriz extracelular, dan lugar a
una gran diversidad de formas, cada una adaptada a los requerimientos funcionales de cada tejido en
particular.
En general, las macromolculas que constituyen la matriz extracelular son producidas localmente por las
clulas incluidas en la matriz. Estas clulas tambin contribuyen a organizar la matriz, ya que la
orientacin de su citoesqueleto controlar la orientacin de la matriz que stas produzcan. En la mayor
parte de los diferentes tipos de tejido conjuntivo, estas macromolculas son secretadas sobre todo por los
fibroblastos. Sin embargo, en algunos tejidos especializados, lo son por clulas emparentadas con los
fibroblastos, pero que reciben denominaciones especficas, como los condroblastos y osteoblastos.
Las dos principales clases de macromolculas que constituyen la matriz son: cadenas de polisacridos
del tipo de los glucosaminoglucanos (GAG), los cuales suelen estar unidos a protenas mediante enlaces
covalentes formando proteoglucanos, y protenas fibrosas, entre las que se cuentan colgena, elastina,
fibronectina y la-minina, con funciones tanto estructurales como adhesivas.
Los glucosaminoglucanos (GAG) son cadenas de polisacridos no ramificadas, compuestas por unidades
repetidas de disacridos.
Se pueden distinguir cuatro grupos principales de GAG: el cido hialurnico el condroitn sulfato y el
dermatn sulfato, el heparn sulfato y la heparina y el queratn sulfato.
Los GAG tienden a adoptar conformaciones muy alargadas que ocupan un gran volumen en relacin a su
masa, formando geles incluso a concentraciones muy bajas. Su elevada densidad de carga negativa es la
causa de la captacin de numerosos cationes, principalmente Na+, que, debido a su actividad osmtica,
causan la acumulacin de grandes volmenes de agua en la matriz. Debido a que forman geles porosos
hidratados, las cadenas de glucosaminoglucanos ocupan la prctica totalidad del espacio extracelular,
proporcionando un soporte mecnico para los tejidos.
La mayora de los GAGs cuerpo estn unidos a protenas centrales y as forman proteoglicanos (tambin
conocidos como mucopolisacridos). Estos GAGs se extienden perpendicularmente desde el centro como
una estructura tipo cepillo. Las protenas centrales de los proteoglicanos son ricas en residuos S y T lo
cual permite la adhesin de mltiples GAG.

Dadas la abundancia y la heterogeneidad estructural de los proteoglucanos, parece improbable que su

funcin en la matriz extracelular se vea limitada a generar un espacio hidratado alrededor y entre las
clulas:
Podran intervenir como filtro selectivo en la regulacin del trfico de molculas y de clulas,
seleccionndolas en funcin de su tamao, de su carga o de ambas cosas a la vez.
Se supone que los proteoglucanos desempean un papel importante en la sealizacin qumica
entre las clulas, ya que se unen a diversas molculas de sealizacin, pudiendo aumentar o
disminuir su actividad sealizadora.
Los proteoglucanos tambin se unen y regulan las actividades de otros tipos de protenas de
secrecin, como enzimas proteolticas (proteasas) y sus inhibidores.
Se cree que los proteoglucanos actan de todas estas maneras colaborando en la regulacin de
las actividades de las protenas de secrecin.
Los GAG y los proteoglucanos se asocian formando enormes complejos polimricos en la matriz
extracelular. Tambin se asocian con protenas fibrosas de la matriz, como la colgena, y con redes
proteicas como la lmina basal, formando estructuras muy complejas.
Colgeno
Se denomina colgeno a una familia de protenas muy abundante en los animales, pudiendo representar
del 25 al 30 % de todas las protenas corporales. Su principal funcin es crear un armazn que funciona
como sostn a los tejidos y que resiste las fuerzas de tensin mecnica. La organizacin de las molculas
de colgeno en estructuras macromoleculares tridimensionales es variada, pudiendo formar haces,
matrices, etctera. Las clulas se "agarran" a las molculas de colgeno mediante diversas protenas de
adhesin como las integrinas, inmunoglobulinas, anexinas, etctera.
Las fibras son las ms abundantes de todas las formas de colgeno y estn formadas por repeticiones de
molculas de colgeno, tres cadenas arrolladas en forma de triple hlice dextrgira que forman las
unidades repetidas. El colgeno se sintetiza en el interior celular en forma procolgeno, formado por 3
subunidades inmaduras, que es exocitado al exterior celular. Tras la liberacin sufre una accin
enzimtica que elimina una secuencias terminales de cada cadena , transformando el procolgeno en
colgeno. Tras ello las molculas de colgeno se ensamblan automticamente para formar las fibrillas de
colgeno, que a su vez se unen para formar las fibras de colgeno. De los colgenos que forman fibras el
ms frecuente es el tipo I. Otros tipos abundantes son el II y el III.
Los colgenos tambin forman mallas. Estos tipos de colgeno suelen organizarse en entramados
moleculares que forman lminas. Se encuentran rodeando los rganos o formando la base de los
epitelios. Entre stos se encuentra el colgeno tipo IV que abunda en la lmina basal, localizada entre el
epitelio y el tejido conectivo.
Los colgenos tambin forman puentes de unin entre molculas de la matriz extracelular y el colgeno
fibrilar o el colgeno que forma mallas. Por ejemplo, el colgeno tipo IX forma uniones entre los
glicosaminoglicanos y las fibras de colgeno tipo II.

Elastina
Es una protena abundante en muchas matrices extracelulares y aparece como un componente de las
denominadas fibras elsticas, las cuales son agregados insolubles de protenas. Al contrario que las fibras
de colgeno, las fibras elsticas tienen la capacidad de estirarse en respuesta a las tensiones mecnicas
y de contraerse para recuperar su longitud inicial en reposo. Adems de la elastina, que representa el 90
%, las fibras elsticas estn formadas por las denominadas microfibrillas de fibrilina y por otras
glicoprotenas y proteoglicanos en menor proporcin. Otras funciones de las fibras elsticas son aportar
sostn a los tejidos o regular la actividad de los factores de crecimiento TGF- mediado por la fibrilina.
La elastina posee una larga cadena de aminocidos en la que hay numerosas secuencias
con aminocidos hidrfobos, separadas por otras secuencias que contienen parejas de glicinas y otros
aminocidos pequeos como la lisina. Esta composicin de aminocidos es la que confiere las
propiedades elsticas, puesto que los aminocidos hidrfobos permiten la disposicin en estructuras
arrolladas y la lisina la formacin de -hlices. Los aminocidos no hidrfobos son los puntos donde se
enlazan dos molculas de elastina prximas.

Fibronectina
Las fibronectinas son glicoprotenas formadas por dos cadenas de polipptidos unidos por uniones
disulfuro. Poseen dominios en su estructura que permiten unirse al colgeno, a ciertos proteoglicanos, a
glicosaminoglicanos, a la fibrina, a la heparina y a protenas de la membrana plasmtica celular como las
integrinas. Por lo tanto establecen uniones entre molculas de la matriz extracelular y entre molculas de
las clulas con la matriz extracelular. Las molculas de fibronectina pueden aparecer formando fibras
insolubles en los tejidos conectivos o solubles en el plasma de los fluidos corporales, como la sangre.
Tienen un papel muy importante durante el desarrollo embrionario creando sendas por las que pueden
migrar las clulas de un lugar a otro del embrin.

Lminas

basales

Las
lminas
bsales estn constituidas por una matriz extracelular especializada, que se organiza en capas flexibles y
delgadas (40-120 nm de grosor) que subyacen a las superficies y conductos epiteliales. De esta manera
las lminas bsales separan estas clulas y los epitelios del tejido conjuntivo subyacente.
Aunque su composicin exacta vara de un tejido a otro e incluso de una regin a otra en la misma
lmina, la mayora de lminas bsales maduras contienen colgena de tipo IV, proteoglucano del tipo
heparn sulfato denominado perlecano y glucoprotenas como la laminina y el nidgeno (tambin llamado
entactina).
Las colgenas de tipo IV existen en diversas isoformas. Disponen de una estructura ms flexible que las
colgenas fibrilares. No son proteolizadas tras su secrecin, lo que permite que interacten a travs de
los dominios terminales no escindidos generando una red extracelular flexible, plana y multilaminar. En las
primeras etapas del desarrollo, la lmina basal contiene poca colgena de tipo IV, o incluso carece de
ella, estando formada principalmente por molculas de laminina. La laminina-1 (laminina clsica) es un
gran complejo proteico flexible formado por tres largas cadenas polipeptdicas, dispuestas en forma de
cruz y unidas mediante puentes disulfuro. Diversas isoformas de cada uno de los tipos de cadena pueden
asociarse en diversas combinaciones, dando lugar a una extensa familia de lamininas. Entre las
diferentes cadenas, la laminina -1 es un componente de la mayora de los heterotrmeros, cuya
importancia queda de manifiesto por la muerte que se observa en embriones que carecen de la protena,
los cuales son incapaces de formar una lmina basal. Adems, la laminina tiene diferentes dominios
funcionales, uno de los cuales presenta alta afinidad por el perlecano, otros por el nidgeno y al menos
dos por el receptor celular para la laminina.
Estructura de la laminina

Estructura de la lmina basal