ENZIMAS

Estructura
Por su estructura y composicin qumica puede afirmarse que el origen de las enzimas esta
vinculando al origen de las sustancias proteicas.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama
enzimas encargadas de la funcin cloroflica, proceso que a travs de reacciones qumicas
complejas y encadenadas transforman compuestos inorgnicos, como el agua, y el anhdrido
carbnico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental
de los animales.
En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes
fenmenos de oxidorreduccin, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un
compuesto altamente energtico del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por
tanto el trabajo de las clulas; en las mitocondrias se produce el metabolismo enzimtico de
los cidos grasos, los cuales son en parte elaborados tambin en el citoplasma.
En los ribosomas tiene lugar concretamente todas las sntesis de las sustancias proteicas, mientras
que en los lisosomas se producen enzimas hidrolticos cuya misin escindir, con la intervencin del
agua, molculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las clulas;
en cambio, las enzimas glucolticos estn difundidos en el citoplasma.
La localizacin de las sedes de las distintas operaciones enzimticas antes mencionadas ha sido
posible a travs del sistema de ruptura de las clulas y de la separacin de los distintos
componentes mediante centrifugacin diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y
la subdivisin de los componentes subcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por
ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas inferiores a 0 C hasta temperaturas mas elevadas
con cambios de presin osmtica o mediante ultrasonidos.
En muchos casos las enzimas estn formadas exclusivamente por aminocidos, en otros
muchos la protena se encuentra asociada, adems, a otro tipo de molculas que
resultan imprescindibles para que puedan desarrollar su funcin. Cuando esto ocurre, la
enzima funcional, incluyendo la parte no proteica, recibe el nombre de holoenzima, la
parte proteica se denomina apoenzima y la no proteica recibe el nombre genrico
de cofactor.
FUNCIN
Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan ms rpidas y de un
modo ms eficaz. Hay ms de tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones ms
destacables de las enzimas son:
Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los alimentos que
ingerimos. Las enzimas descomponen las protenas, hidratos de carbono y grasas en
sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminacin "ASA" indica
sobre que tipo de alimento acta: Las Proteasas son enzimas que digieren protenas; las
Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestin de las
grasas; la Sacarasa acta sobre el azcar, etc. El cido clorhdrico del estmago digiere los
alimentos ms duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta
produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de hinchazn abdominal, gases y digestiones,
en general, muy pesadas.

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la Bromelina de la Pia, inhiben

algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperacin de golpes, reabsorcin de
hematomas o moratones y heridas. Puede ser til en casos de artritis.

Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro
metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendran un efecto
desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.
Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las enzimas ayudan a los glbulos
blancos a luchar contra virus y bacterias pero adems al favorecer una correcta digestin o
degradacin de los alimentos tambin ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.
Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dixido de carbono de los
pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la
fertilidad, etc.

CLASIFICACIN
1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones
biolgicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiracin y fermentacin.
Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metablicas, como la escisin
enzimtica de la glucosa, fabricando tambin el ATP, verdadero almacn de energa. Extrayendo
dos tomos de hidrgeno, catalizan las oxidaciones de muchas molculas orgnicas presentes en el
protoplasma; los tomos de hidrgeno tomados del sustrato son cedidos a algn captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son
ms de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcoholes, oxcidos
aldehidos, cetonas, aminocidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores,
las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.
2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molcula
(dadora) a otra (aceptora). Su clasificacin se basa en la naturaleza qumica del sustrato atacado y
en la del aceptor. Tambin este grupo de enzimas actan sobre los sustratos mas diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehdo, glucosilo, amina, sulfat, sulfrico, etc.
3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del
protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin cataltica se expresa
en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O);
Simultneamente se obtiene la hidrlisis (reaccin de un compuesto con el agua)de una molcula
de agua. El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos
molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificacin de estas enzimas
se realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que actan.
A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gstrico, y la
tripsina y la quimiotripsina, segregada por el pncreas. Desempean un papel esencial en los
procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos.
4.Las isomerasas:Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir, de idntica formula
emprica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerizacin, sea ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc. Se dividen en varias subclases.
Las racemasas y las epimerasas actan en la racemizacin de los aminocidos y en la
epimerizacin de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas especficas para los
dos ismeros y que producen un solo producto comn. Las isomerasas cis trans modifican la
configuracin geomtrica a nivel de un doble ligadura. Las xido reductasas intramoleculares
cetalizan la interconversin de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al
mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente en el
proceso de la gluclisis ; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, como en la (tabla)
isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosintico del escualeno y el colesterol.
Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o
fosforilo de una parte a otra de la molcula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2
lisolecitina en 3 lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actan realizando inversionesmuy complejas,
como transformar compuestos aldehdos en compuestos cetona, o viceversa. Estas ultimas
desarrollan una oxidorreduccin dentro de la propia molcula (oxido rreductasa

intramoleculares)sobre la que actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y reduciendo otros;

actan ampliamente sobre los aminocidos, los hidroxcidos, hidratos de carbono y sus derivados.
5.Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono, o
bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrgeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las
molculas que de sustrato son casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco. Algunas liasa
actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros separan el
carbono de numerosos sustratos.
6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unin de dos molculas, lo cual sucede
simultneamente a la degradacin del ATP, que, en rigor, libera la energa necesaria para llevar a
cabo la unin de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recin
conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la accin conjunta de dos
enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - + ADP) y una transferasa
que pasara y unira esa sustancia A, con otra, B (A - + B A B + Pi ). A este grupo pertenecen
enzimas de gran relevancia reciente, como las aminocido ARNt ligasas conocidas habitualmente
con el nombre de sintetasas de aminocidos ARNt o enzimas activadoras de aminocidos que
representan el primer paso en el proceso biosinttico de las protenas, y que forman uniones C-O;
las cido-tiol ligasas, un ejemplo tpico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma
acetil coenzima. A partir de cido actico y coenzima A ; las ligasas cido amoniaco (glutamina
sintetasa), y las ligasas cido-aminocido o sintetasas de pptidos, algunos de cuyos ejemplos ms
conocidos son la glutacin sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.
Resumen:
Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o
reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las deshidrogenasas
y las oxidasas
Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej.: quinasas; transfieren
fosfatos del ATP a otra molcula.
Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.
Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros.

Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la ruptura

del ATP. Ej: polimerasas

Grupo

Accion

ejemplos

1. Oxidoreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreduccin. Tras la accin catlica

quedan modificados en su grado de oxidacin por lo que debe ser
transformados antes de volver a actuar de nuevo.

Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas

2. Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas

Transaldolasas
molculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos

de interconversiones de azucares, de aminocidos, etc

Transcetolasas
Transaminasas

3. Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de Glucosidasas

monmeros a partir de polmeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo
que normalmente actan en primer lugar
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas

4. Isomerasas

Actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas sus

ismeros de funcin o de posicin. Suelen actuar en procesos de
interconversion

Isomerasas de azcar
Epimerasas
Mutasas

5. Liasas

Realizan la degradacin o sntesis (entonces se llaman sintetasas) Aldolasas

de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de
alto valorenergtico.
Decarboxilasas

6. Ligasas

Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces fuertes mediante el Carboxilasas

acoplamiento a sustancias ricas en energa como los nucleosidos
del ATP
Peptidosintetasas

MECANISMO DE ACCIN
Normalmente las reacciones no catalizadas son lentas por la elevada energa libre de
activacin.
Existe lo que se llama Barrera energtica del Estado de transicin y sin enzimas pocas y sin
enzimas pocas molculasreactivas tendrn energa para entrar a la alta velocidad de reaccin.
Las enzimas permiten ingresar a una va alterna de reaccin con menor energa libre de
activacin.
Facilita la conversin de sustrato a producto.
En definitiva, la flexibilidad espacial de la secuencia aminoacdica permite el acople entre sitio
activo y sustrato.
Complejo ES (enzima sustrato) va acomodando la reaccin hasta que se llega al estado de
transicin y se genera producto.
MECANISMO DE ACCIN 2

Orienta a los sustratos: parte de la energa de activacin se utiliza para que los sustratos
roten y se enfrenten con los tomos correctos para formar los enlaces.

Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales de los aminocidos de las enzimas
pueden participar directamente haciendo a los sustratos qumicamente ms reactivos.

Inducen la deformacin en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la

enzima puede causar que los los enlaces se estiren, ponindolo en un estado de transicin
inestable.

Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de

Fisher fue actualizado cuando se descubri que las enzimas son flexibles y sus sitios activos
pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado
por la unin al sustrato se denomina ajuste inducido.