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INFORME DE LABORATORIO DE BIOQUIMICA N5

ENZIMAS

Carlos andres serrano alba cod.2010296195


Diego hernan cabrera macias cod.20112107269
Cristian

PRESENTADO A.
ING. EDUARDO PASTRANA

UNIVERSIDAD SURCOLOMBIANA
FACULTAD DE INGENIERIA
INGENIERIA AGRICOLA
NEIVA - HUILA
2012

INTRODUCCION
Las enzimas se hallan en todos los seres vivos y son fragmentos esenciales en su
funcionamiento. A partir del panorama bioqumico son protenas que actan como
aceleradores de las reacciones qumicas, de sntesis y degradacin de
compuestos. Algunas de las caractersticas ms sobresalientes de las enzimas es
su elevada especificidad. Lo cual dice que cada enzima se une a un nico tipo de
sustancia, el sustrato, sobre el que acta.
Las enzimas poseen muchos estudios en diversos tipos de industrias, entre las
que se subraya la alimenticia. En algunos casos, como la obtencin de cerveza, o
la produccin de yogur, el proceso de fermentacin se debe a las enzimas
presentes en los microorganismos que entran en el proceso de produccin. Otros
procesos de produccin de alimentos, se obtienen mediante la accin de las
enzimas aisladas, sin incluir a los microorganismos que las producen.
Hoy en da, la gentica contribuye a la biosntesis de enzimas de gran pureza, que
aportan mayor calidad al producto final, y mejoran los procesos de produccin de
alimentos. Los adelantos que se estn ejecutando hoy por hoy en el rea permiten
augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de enzimas en la industria
alimenticia.

OBJETIVOS
1. Observar la presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales.
2. Comprobar la accin de la temperatura sobre la actividad de las enzimas.
3. Comprobar la accin hidroltica de la amilasa.

1. MARCO TEORICO
1.1. ENZIMAS
- Biocatalizadores. Protenas globulares que activan las reacciones bioqumicas.
Cada reaccin que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
- Pueden ser holo- o heteroprotenas. En este ltimo caso, la parte formada por
aminocidos se designa Apoenzima (no activo), el grupo prosttico se designa
cofactor y la unin de ambos es el Holoenzima (activo).
- El reactivo sobre los cuales actan los enzimas se conocen como sustratos.
1.1.1 PROPIEDADES
- Son de gran poder cataltico: son muy activas. Una chica cantidad de enzima es
capaz de catalizar la transformacin de una gran cuanta de sustrato. Adems
aceleran las reacciones.
- No se gastan ni alteran durante la catlisis: son reutilizables.
- Altamente especficos: presentan especificidad de sustrato y de accin. Como el
resto de las protenas son adems caractersticos de cada especie.
1.1.2. CARACTERSTICAS DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
- Someten la energa de activacin. Permiten que las reacciones bioqumicas
transcurran rpidamente y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento
de estructuras complejas).
- Poseen un centro activo. Zona de la molcula donde se une el sustrato. Al unirse
enzima y sustrato forman el complejo enzima-sustrato que luego se separar en
enzima y producto.
1.1.3 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Temperatura
- La velocidad de las reacciones catalizadas enzimticamente aumenta al crecer la
temperatura hasta alcanzar su mxima actividad para una temperatura conocida
como temperatura ptima. Por encima de esa temperatura el enzima se hace
inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.
PH
- Cada enzima tiene un pH ptimo para el cual la actividad es mxima.

Inhibidores
- Los inhibidores son sustancias que paralizan o reducen la actividad de un
enzima. Pueden ser:
Irreversibles: Unin covalente. Algunos venenos inhiben as a ciertos enzimas.
Reversibles: No se altera el enzima, slo se impide su accin. Tienen inters en la
regulacin de la actividad enzimtica.
Inhibicin competitiva: El inhibidor se une al centro activo. La inhibicin depender
de las concentraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estar
activo; si [I]>[S] estar inactivo)
Inhibicin no competitiva: El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo
(enzimas alostricos).
Regulacin de la actividad enzimtica
- Dado su gran dominio cataltico es significativo regular la actividad de los
enzimas para evitar su accin cuando no son necesarios los productos que
generan. Adems, como las reacciones no catalizadas son muy tardas, la
regulacin de la actividad enzimtica es el mejor modo de regular el metabolismo.
- El primordial mecanismo de regulacin de la accin enzimtica es la
retroinhibicin. Reside en que el producto final de una rumbo metablico el cual
acta inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma, acorralando el
proceso completo cuando la concentracin del producto es elevada. En las rutas
ramificadas el producto final de cada ramificacin acta inhibiendo el primer
enzima que interviene en dicha ramificacin.
1.1.4 FUENTES DE OBTENCIN DE ENZIMAS
Las fuentes principales de produccin de enzimas para empleo industrial son:
Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas
derivada del pncreas, estmago e hgado de los animales, tales como la tripsina,
lipasas y cuajos; las Vegetales: La manufactura de la malta de cebada es la fuente
principal de enzimas de cereales. Las enzimas proteolticas (que degradan
protenas) tales como la papana y la bromelina e obtienen de la papaya y del
anan, respectivamente y las Microbianas: primariamente se extraen de bacterias,
hongos y levaduras que se desarrollan en la industria de la fermentacin.
La mejora de la obtencin de enzimas microbianas es que los microorganismos
se reproducen a ritmo acelerado, son fciles de manipular genticamente, crecen
en un amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad de vas
metablicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean ms econmicas.

1.2 LA CATALAZA
Es una enzima que la podemos encontrar en muchos organismos vivos, y cataliza
la reaccin de descomposicin del perxido de hidrgeno en agua y oxgeno.
En la industria, s se utiliza la enzima catalasa, para diferentes fines. Por ejemplo,
se usa en los textiles, para eliminar residuos de perxido de hidrgeno.
La catalasa cumple una funcin protectora contra determinados microorganismos
patgenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias, mueren al entrar en
contacto con oxgeno, es por esta razn que el oxgeno producido por esta enzima
tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos. Tanto es as, que la
ausencia de dicha enzima por defectos genticos, llamada acatalasemia o
enfermedad de Takahara, es el origen importantes infecciones en la mucosa bucal,
pudiendo llegar a causar la prdida de dientes y graves lesiones en los maxilares y
tejidos blandos de la cavidad bucal.

2. PROCEDIMIENTO
1. Reconocimiento de la Catalasa
1. Colocar en un tubo de ensayo unos trocitos de hgado y tomate.
2. Aadir 1-2 c.c. de agua oxigenada.
3. Se observar un intenso burbujeo debido al desprendimiento de oxgeno.
2. Desnaturalizacin de la catalasa
1. Colocar en un tubo de ensayo varios trocitos de hgado.
2. Aadir agua para hervir la muestra. Hervir durante unos minutos.
3. Despus de este tiempo, retirar el agua sobrante.
4. Aadir el agua oxigenada.
5. Observar el resultado.
3. Hidrlisis de la catalasa
1. Poner en una gradilla un tubo de ensayo.
2. Aadir en cada tubo 1-2 mililitros de almidn.
3. Aadir una pequea cantidad de saliva.
En el tubo 1, haz la Reaccin de Fehling.
En el tubo 2, realiza la Reaccin de Lugol.
Los resultados son los esperados para un polisacrido como el almidn.

3. RESULTADOS Y ANLISIS DE LA EXPERIENCIAS


EXPERIENCIA No.1
El agua oxigenada se transformar en agua y oxgeno. El desprendimiento de
oxgeno se pone de manifiesto como un intenso burbujeo. Para comprobar que se
trata de gas oxgeno, es posible realizar una prueba colocando una astilla ardiente
(que debera avivarse en presencia de este gas).

Se puede repetir esta prctica con muestras de distintos tejidos animales y


vegetales. Puede ser interesante evaluar la mayor o menor actividad, segn el
tejido con el que se realice la experiencia.

FOTO1 Y 2: TROZO DE HGADO- DESPRENDIMIENTO DE BURBUJAS

EXPERIENCIA No.2

Si se eleva la temperatura en la muestra se obtubo una reaccion negativa de


efervecencia, y esto se debe a la perdida de su funcion enzimatica, como a su
estructura original, y al proceso de desnaturalizacion.

Todas las enzimas son protenas. Por lo tanto, todas las enzimas sufren
desnaturalizarcin frente al calor. Lo que dice es que cuando la temperatura es
muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio activo
tambin se desnaturaliza, y ya no puede cumplir su funcin. Este hecho se puede
demostrar repitiendo el experimento anterior, pero cuando herb previamente los
trocitos de hgado. Cuando aadimos el agua oxigenada, no se observa el
burbujeo.

FOTO 3 Y 4: PEDAZO DE HGADO Y TOMATE. ELEVANDO LA


TEMPERATURA

EXPERIENCIA No.3
Bao de mara 30 min

Dentro de los instrucciones seguidas en el laboratorio se utiliza un ultimo reactivo


que es normalmente usado para identificar azucares reductores. Dicho reactivo es
el Felingh. Para efectos positivos de experimentacin en el laboratorio se utilizaron
dos clases de reactivos de felingh: Felingh A y Felingh B.
El inconveniente es que la reaccin debi haber estado en color verde y tomo fue
un color azul.

FOTO5: REACCIN CON FELINGH A Y B CON SALIVA.

CONCLUSIONES

Las enzimas son catalizadores biolgicos muy determinados los cuales


actan para un sustrato determinado dependiendo del tipo de enzima.

Se observ que hay presencia de enzimas en unos rganos que en otros,


tal es el caso de la catalasa que se halla en mayor proporcin en el hgado
que en el tomate.

Se evidenci que las enzimas se hallan presentes en los organismos vivos


y auxilian a acrecentar la velocidad de las reacciones fisiolgicas.

Dentro del proceso de hidrlisis de catalasa no se observ la reaccin


esperada ya que esta debi quedar de color verde y resulto quedando de
color azul, no se sabe si es algunos de los felingh que afecto el proceso

BIBLIOGRAFIA
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002353.htm
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm#a
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm#p

http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm