AMINOCIDOS POLIPPTIDOS Y PROTENAS.

AMINOCIDOS.
1.

Clasificacin. Segn la posicin del grupo amino en la cadena con respecto al carboxilo los
aminocidos se clasifican en , , , , y as sucesivamente. Aunque la designacin con
letras griegas es la forma ms usada, la nomenclatura IUPAC emplea nmeros para sealar el
sitio donde se encuentra el grupo amino.
NH3

H3NCH2CH2CO2

CO2

H3NCH2CH2CH2CO2

cido 3-aminopropanoico o
cido 4-aminobutanoico o cido
-alanina, es un constituyente -aminobutrico (GABA), est implicado
de la coenzima A.
en la transmisin del impulso nervioso.

cido 1-aminociclopropanocarboxlico,
este -aminocido es el precursor biolgico
del etileno en las plantas.

Se conocen ms de 700 aminocidos naturales, de ellos 20 estn presentes en las protenas.

Todos los aminocidos proteicos son , y todos menos la prolina poseen un grupo amino
primario. El nico aminocido aquiral es la glicina. Con respecto a su tomo de carbono
todos los aminocidos de las protenas tienen configuracin L, cuya estereoqumica es
semejante a la del L-(-)-gliceraldehdo. Por consiguiente se llaman L-aminocidos.

R CH CO2

NH3

Estructura general de un -aminocido.

H C CO2

CO2

NH3

Prolina

Glicina (aquiral)

1.1. Aminocidos esenciales. Aunque los humanos poseen la capacidad de biosintetizar

algunos aminocidos, aquellos que deben incluirse en nuestros requerimientos
dietticos se llaman aminocidos esenciales y estn sealados con un asterisco.
1.2. Aminocidos con cadenas laterales no polares o hidrofbicas. Pertenecen a este
grupo la glicina, la prolina y:

CH3 CHCO2
Alanina (A)

(CH3)2CH CHCO2
Valina (V) *

(CH3)2CHCH2 CHCO2
Leucina (L) *

CHCO2

Metinina (M) *

CH3CH2CH CHCO2
Isoleucina (I) *
NH3

NH3

NH3
CH3SCH2CH2

CH3 NH3

NH3

NH3

NH3

CH2

CHCO2

Fenilalanina (F) *

CH2
N
Triptfano (W) *

CHCO2

Aminocidos, polipptidos y protenas

1.3. Aminocidos con cadenas laterales polares o hidroflicas.

O

NH3

H2NCCH2 CHCO2
Asparragina (N)

NH3

NH3

H2NCCH2CH2 CHCO2
Glutamina (Q)

HOCH2 CHCO2
Serina (S)

NH3
HO

CH2

OH NH3
CH3CH CHCO 2
Treonina (T)*

NH3

CHCO2

HSCH2 CHCO2
Cistena (C)

Tirosina (T)
1.4. Aminocidos hidroflicos cidos.

NH3

OCCH2

CHCO 2

NH3

OCCH2CH2

cido asprtico (D)

CHCO2

cido glutmico (E)

1.5. Aminocidos hidroflicos bsicos.

NH2

NH3
H3NCH2CH2CH2CH2

CHCO 2

H2NCNHCH2CH2CH2

Lisina (K) *

2.

NH3

NH3

CHCO 2

CH2
N
H

Arginina (R) *

CHCO 2

Histidina (H) *

Comportamiento cido-base de los aminocidos. Basndose en que los aminocidos son

muy polares, que descomponen antes de llegar a fundir y resultan ser muy solubles en agua
pero prcticamente insolubles en disolventes orgnicos apolares, se pueden atribuir estas
propiedades a que ellos forman sales internas conocidas como zwitteriones. El equilibrio que
se expresa en la siguiente ecuacin se encuentra muy desplazado hacia el zwitterin.
O

R CH C
NH2

R CH C
OH

NH3

-Aminocido

Zwitterin

Debido a que los aminocidos contienen un grupo cido (H 3N) y otro bsico (CO2) son
anfteros. En la curva de valoracin se puede observar que en medio fuertemente cido la especie
que predomina es R-H3NCHCO2H. Cuando el pH aumenta, se libera un protn de esta especie.
Sabemos qu un ion amonio tpico tiene un pKa 9, en tanto que, un cido carboxlico
caracterstico posee un pKa 5. Por las fuerzas relativas de los cidos R-H 3N y RCO2H, se
puede afirmar que a pKa1 se produce la desprotonacin del grupo carboxilo, mientras que a pKa2
la desprotonacin ocurre con la liberacin del hidrgeno del nitrgeno del zwitterin.

5-2

Aminocidos, polipptidos y protenas

Equivalentes de base aadidos

pKa2 = 9.6

pI
pKa1 = 2.3

pH
Curva de valoracin de un aminocido.
O
R CH C
NH3

OH

Especie presente
en cido fuerte

_H
+H

O
R CH C
NH3

_H
+H

Zwitterin especie
predominante en disoluciones
cercanas a la neutralidad

O
R CH C
NH2

Especie presente
en base fuerte

2.1. Punto isoelctrico (pI). Es el pH en el cual el aminocido no posee carga neta, en el pI

la concentracin del zwitterin es mxima.
Propiedades cido-base de los aminocidos de cadena lateral neutra.
Aminocido.
pKa1
PKa2
pI
Glicina.
2.34
9.60
5.97
Alanina.
2.34
9.69
6.00
Valina.
2.32
9.62
5.96
Leucina.
2.36
9.60
5.98
Isoleucina.
2.36
9.60
6.02
Metionina.
2.28
9.21
5.74
Prolina.
1.99
10.60
6.30
Fenilalanina.
1.83
9.13
5.48
Triptfano.
2.83
9.39
5.89
Asparragina.
2.02
8.80
5.41
Glutamina.
2.17
9.13
5.65
Serina.
2.21
9.15
5.68
Treonina.
2.09
9.10
5.60
5-3

Aminocidos, polipptidos y protenas

Propiedades cido-base de los aminocidos con cadenas laterales ionizables.

Aminocido.
pKa1
pKa2
pKa3
pI
cido asprtico.
1.88
3.65
9.60
2.77
cido glutmico.
2.19
4.25
9.67
3.22
Tirosina.
2.20
9.11
10.07
5.66
Cistena.
1.96
8.18
10.28
5.07
Lisina.
2.18
8.95
10.53
9.74
Arginina.
2.17
9.04
12.48
10.76
Histidina.
1.82
6.00
9.17
7.59
3.

Sntesis de aminocidos.
3.1. Sntesis de -aminocidos por sustitucin nucleoflica bimolecular del halgeno
por amoniaco en los cidos -halocarboxlicos.

NH3 + H O

O
H2O

H C
H3C

NH3 +

H3N H O

Br

O
C

H3N C Br
H CH3

H3N

cido 2-bromopropanoico

C O

C CH
3
H

+ NH4 Br

(D,L)-Alanina (65-70%)

Reaccin de Hell-Volhard-Zelinsky para preparar al -halocido. Debido a que

la forma enol en los cidos carboxlicos es bastante menor que en los aldehdos y las
cetonas, es necesario catalizar la reaccin con una pequea cantidad tricloruro de
fsforo, para la introduccin del sustituyente halgeno en el carbono del cido
carboxlico.
RCHCO2H +

Br2

PCl3

RCHCO2H

HBr

Br

cido -bromocarboxlico

cido carboxlico

3.2. Sntesis de Strecker. En el primer paso, un aldehdo reacciona con el ion cianuro en
presencia de amoniaco o de una sal de amonio, y genera un -aminonitrilo con un
tomo de carbono ms que el aldehdo. Compare este paso con la obtencin de iminas del inciso
3.6. y con el inciso 3.5. de obtencin de cianohidrinas, en el apartado de aldehdos y cetonas, en las
notas de curso de qumica orgnica II.

OH

O
R

+ H2N H

R C NH
2
H
5-4

NH
R

+ H2O

Aminocidos, polipptidos y protenas

NH

NH
C

C N

NH2

H OH

+
R C CN
H

R C CN
H

OH

-aminonitrilo

Imina

La hidrlisis bsica o cida del -aminonitrilo produce al -aminocido. Vea los subincisos b y c
del inciso 2.6. del apartado cidos carboxlicos y derivados, en las notas de curso de qumica orgnica II.

3.3. Sntesis de Gabriel. Vea el inciso 2.6. de aminas, en las notas de curso de qumica orgnica II.
4.

Reacciones de los aminocidos. Los aminocidos experimentan tanto las reacciones

caractersticas del grupo amino como las del cido carboxlico.
4.1. Acilacin del grupo amino. En la formacin de amidas se puede emplear trietilamina
como nuclefilo y acetona como solvente.
O
O

CH3

R CH C

NH2

OH CH3

R CH C

O
C

CH3C
O

-Aminocido

N H
H

OH

+ CH3

+ CH3

R CH C

OH

OH

CH3 C NH

Anhdrido actico

N-Acetilaminocido (90 %) cido actico

Porqu los aminocidos y las aminas primarias slo experimentan monoacilacin?

CH3

R H

+
Cl H N
H

COOH

CH3

R H
N

COOH

CH3

R H
N

COOH

En virtud de la deslocalizacin por resonancia del par no compartido del nitrgeno en la

amida, el carcter nucleoflico de sta es considerablemente menor que en la amina inicial.
Por esto slo se obtienen productos monoacilados de aminocidos y aminas primarias.
4.2. Esterificacin del carboxilo. El cloruro de hidrgeno gaseoso acta como catalizador,
y en tal condicin el grupo amino est como (-NH 3) sin causar interferencia en la
esterificacin.
O
+ CH3CH2OH

R CH C
NH3
-Aminocido

HCl

O
R CH C
NH3

O CH2CH3

ster etlico del -Aminocido (90 %)

Etanol

5-5

Aminocidos, polipptidos y protenas

4.3. Reaccin con la ninhidrina. Los aminocidos primarios reaccionan con la ninhidrina
y generan el mismo compuesto de color violeta. La prolina por ser un aminocido
secundario da un compuesto de color naranja.
O

O
OH

2
OH

+ H3NCHCO2 + OH

Ninhidrina

Colorante violeta

Mecanismo probable de la reaccin de los -aminocidos con la ninhidrina.

O

O
OH

NCHCO2
R

H2O

CH C
N

H3NCHCO2

OH

N CHR
O

+ CO 2 + OH

H
O + H OH

O
O

O
N CHR H2O

NH2

O
NH2

+ RCHO

O
O
N

Colorante
violeta

+O

5.

RCHO
+ CO2
4 H2O

H
O

+ OH

Algunas reacciones biolgicas que implican aminocidos.

5.1. Produccin de cido glutmico. Debido a que la mayora de los organismos lo puede
biosintetizar a partir de amoniaco y cido -cetoglutrico, el cido glutmico no es
esencial. Durante la sntesis se genera una imina que acta como intermediario. La
5-6

Aminocidos, polipptidos y protenas

reduccin de la imina genera el centro estereognico, dando slo cido L-glutmico. El

cido -cetoglutrico se produce en el ciclo de Krebs por descomposicin metablica
de carbohidratos, grasas y protenas. El cido L-glutmico es un intermediario clave en
la biosntesis de otros aminocidos, por un proceso de transaminacin.
O

NH3

Enzimas

HO2CCH2CH2CCO2H + NH3

Agentes reductores
Amoniaco

cido -cetoglutrico

HO2CCH2CH2CHCO2
cido L-Glutmico

5.2. Transaminacin enzimtica.

O

NH3

Enzimas

CH3CCO2H + HO2CCH2CH2CHCO2
cido pirvico

5.2.1

cido L-glutmico

CH3CHCO2 + HO2CCH2CH2CCO2H
cido -cetoglutrico

L-Alanina

Primer paso del mecanismo de la transaminacin. La amina del L-glutamato

reacciona con el carbonilo de la cetona del piruvato y genera una imina.

O2CCH2CH2

CO2
CH NH3 + O

O2CCH2CH2

O2C

O2C

Piruvato

CH3
Imina

Segundo paso. La transferencia del protn catalizada por una enzima provoca
la migracin del doble enlace, as ocurre el rearreglo de la imina generada en el
primer paso y se obtiene la imina transpuesta ismera.
Base

O2CCH2CH2

cido

CO2

O 2CCH2CH2

O2C

Imina

CO2

C N C H
O2C
CH3

C N C

5.2.3

CO2
CH N C

CH3

L-Glutamato

5.2.2

NH3

CH3

Imina transpuesta

Tercer paso. La hidrlisis de la imina ismera da L-alanina y -cetoglutarato.

O2CCH2CH2

O2CCH2CH2

CO2

CO2

C O + H3N C H
O 2C
CH3

C N C H + H2O
O2C
CH3

-Cetoglutarato

Imina transpuesta

5-7

L-Alanina

Aminocidos, polipptidos y protenas

5.3

Fenilcetonuria. La deficiencia enzimtica para lograr la transformacin de la Lfenilalanina en L-tirosina ocasiona la acumulacin de cido fenilpirvico, y ste puede
causar retraso mental. Esta anomala metablica es conocida como enfermedad PKU y
puede detectarse con un ensayo muy sencillo de aplicacin rutinaria en los recin
nacidos. La fenilcetonuria no se cura pero se puede controlar restringiendo la ingestin
de alimentos que contengan fenilalanina. En la prctica esto no significa evitar por
completo las comidas que como la carne y la leche son ricas en fenilalanina. En los
recin nacidos se puede sustituir la leche materna o maternizada por leche sinttica
formulada con soya.

5.4. Descarboxilacin de aminas. La descarboxilacin de la histidina produce histamina,

este compuesto es un potente vasodilatador que encuentra normalmente en los tejidos,
y se forma en cantidades enormes bajo condiciones de conmocin traumtica. La
histamina es responsable de muchos de los sntomas asociados con la fiebre del heno y
otras alergias. Los antihistamnicos bloquean la accin de la histamina y alivian los
sntomas alrgicos.
N

CH2CHCO2
N
H

Enzimas

NH3

CH2CH2NH2
N
H

CO2

Histidina

Histamina

5.5. Generacin de neurotransmisores. Varios neurotransmisores en extremo importantes

se forman por la descarboxilacin y modificacin estructural de la L-tirosina. La
deficiencia de dopamina produce la enfermedad de Parkinson.

H
HO

CH2 C

HO
CO2

HO

NH3

Tirosina

H
CH2 C

CO2

NH3

2,3-Dihidroxifenilalanina (L-dopa)

HO
HO

CH2CH2NH2
Dopamina

HO
HO

H
CH2 C

HO
OH

HO

CH2NH2

H
CH2 C

OH

CH2NHCH3

Epinefrina (adrenalina)

Norepinefrina (noradrenalina)

5-8

Aminocidos, polipptidos y protenas

6.

Electroforesis. La electroforesis es un mtodo de separacin y purificacin que se basa en el

movimiento de partculas cargadas en un campo elctrico. El medio utilizado puede ser una
capa de acetato de celulosa humedecida con un tampn en solucin acuosa a un pH concreto.
Los extremos opuestos de la capa se colocan en compartimentos distintos, y se conecta cada
uno a una fuente de corriente elctrica continua mediante un electrodo. Si la disolucin
tampn es ms cida que el punto isoelctrico del aminocido, este tendr carga neta positiva
y migrar hacia el electrodo cargado negativamente. Inversamente cuando el tampn es ms
bsico que el pI del aminocido, el aminocido tendr carga neta negativa y migrar hacia el
electrodo cargado positivamente. Cuando el pH del tampn corresponde al pI, el aminocido
carece de carga neta y permanece en su posicin original.
Si se somete a electroforesis a pH = 6.0 una mezcla de cido asprtico, alanina y lisina cuyos
puntos isoelctricos son respectivamente 2.8, 6.0 y 9.7; el cido asprtico migra hacia el
electrodo positivo, la alanina se queda en el origen y la lisina se desplaza migra hacia el
electrodo negativo.
cido asprtico
(anin monovalente)

Alanina
(zwitterin)

NH3
O2CCH2CHCO2

NH3
CH3CHCO2

Lisina
(catin monovalente)

NH3
H3N(CH2)4CHCO2

cido
asprtico

Alanina
Lisina

La electroforesis se usa principalmente para analizar mezclas de pptidos y de protenas, ms

que para aminocidos, pero en ambos casos se aplican principios anlogos. A un pH dado dos
pptidos tendrn propiedades cido-base ligeramente distintas y cargas netas levemente
diferentes. As sus desplazamientos en el campo elctrico sern de magnitudes diversas.
Tpicamente el medio para separar pptidos y protenas es el gel de poliacrilamida, por lo
cual a esta tcnica se le conoce como electroforesis en gel.
Es conveniente hacer notar que entre dos especies que poseen la misma magnitud de carga,
se desplaza ms lentamente aquella que posea mayor masa. En el movimiento tambin
interfiere el arreglo o forma de disposicin espacial del polmero. El empleo del detergente
dodecil sulfato sodio (SDS) provoca el despliegue de las protenas, y al mismo tiempo las
porciones lipfilas se asocian al SDS, as se asegura que todas las molculas de protenas
tengan carga negativa y migren hacia el electrodo positivo. Por lo anterior en la electroforesis
en gel con SDS se pueden separar y analizar las protenas de una mezcla, en funcin a su
peso molecular.

5-9

Aminocidos, polipptidos y protenas

POLIPPTIDOS Y PROTENAS.
7.

Polipptido, protena y enlace peptdico. Un polipptido es un biopolmero que contiene

menos de 50 aminocidos, en tanto que, una protena est constituida por una cadena ms
larga. Al enlace tipo amida que une a dos aminocidos se le denomina enlace peptdico.
7.1. Utilidad de los polipptidos. Los polipptidos actan principalmente como hormonas
o mensajeros qumicos, pero pueden actuar como antibiticos. Recientemente han
descubierto especies de polipptidos que previenen las infecciones en las heridas de
ciertas variedades de ranas, que conviven en charcas con microorganismos patgenos.
Esto ha despertado el inters de los investigadores para aislar y purificar dichos
productos naturales. La investigacin tambin se ha orientado hacia la sntesis de
polipptidos anlogos, o efectuar modificaciones en los productos naturales, con el fin
de desarrollar nuevos frmacos con mejores caractersticas antibiticas. A continuacin
se citan algunas acciones hormonales.

La hormona angiotensina est compuesta por ocho aminocidos, y con su

presencia en el plasma sanguneo se regula la presin arterial.

La oxitocina es una hormona secretada por la glndula pituitaria que estimula las
contracciones uterinas durante el parto.

La insulina es un polipptido compuesto por dos cadenas. La primera sucesin

contiene 21 aminocidos, mientras que la otra posee 30 unidades. Cuando islotes
de Langerhans disminuyen o anulan su produccin de insulina, se desarrolla un
estado patolgico en el metabolismo de la glucosa denominado diabetes.

El pentapptido leucina-encefalina es un componente de las endorfinas. Estas

sustancias se generan en el cerebro como respuesta a ciertos estmulos, su accin
produce analgesia intrnseca y sensaciones de placer.

7.2. Accin de las protenas en la fisiologa de los seres vivos. Las protenas se usan con
diferentes propsitos, dentro de sus mltiples aplicaciones se puede destacar:

La actividad enzimtica que disminuye la energa de activacin necesaria para

alcanzar el estado de transicin. As es posible llevar a cabo las transformaciones
bioqumicas en condiciones exiguas de temperatura, presin, reactividad y pH.
Como resultado de lo anterior se logran las condiciones apropiadas para el buen
funcionamiento y homeostasis de los seres vivos.

Su funcin resulta ser crtica en reconocimiento de cualquier especie extraa

invasora. Esto hace que el sistema inmunolgico sea bastante eficiente en la
prevencin de enfermedades.

Las inigualables propiedades que como materiales estructurales presentan. Es

pertinente resaltar la selectividad que como pared celular ejerce.
5-10

Aminocidos, polipptidos y protenas

8.

Clasificacin de las protenas. De acuerdo a su composicin se pueden sealar dos grupos,

las protenas simples que al ser sometidas a hidrlisis producen nicamente aminocidos, y
las protenas conjugadas que al hidrolizarse producen aminocidos y otros productos.
Clasificacin de las protenas conjugadas.
Clase.
Nombre.
Grupo prosttico. % de prosttico.
Glicoprotenas.
Carbohidrato.
10
-Globulina.
Carboxipeptidasa.
Carbohidrato.
17
Interfern.
Carbohidrato.
20
Lipoprotenas.
Grasas, colesterol.
80
-Lipoprotena plasmtica.
Nucleoprotenas. Protenas ribosmicas.
cido ribonucleico.
60
Virus del mosaico del tabaco. cido ribonucleico.
5
Fosfoprotenas. Casena.
steres de fosfato.
4
Metaloprotenas. Ferritina.
xido de hierro.
23
Hemoglobina.
Hierro
0.3
Por su forma tridimensional las protenas pueden ser: Protenas fibrosas. Si sus cadenas
polipeptdicas estn dispuestas en forma de fibras largas, y debido a su resistencia e
insolubilidad, la naturaleza las utiliza para formar materiales estructurales como tendones,
pesuas cuernos y msculos. Protenas globulares. Generalmente estn arrolladas en
disposiciones compactas y casi esfricas, suelen ser solubles en agua y se mueven dentro de
las clulas.

Clase.
Protenas fibrosas.

Protenas globulares.

Tipo de protena.
Enzimtica.
Hormonal.
Protectora.
De almacenamiento.
Estructural.
De transporte.

Clases conformacionales de las protenas.

Nombre.
Utilidad en la naturaleza.
Colgeno.
Tejido conectivo, tendones.
Pelo, cuernos, piel, uas.
-Queratina.
Elastina.
Tejido conectivo elstico.
Insulina.
Controla el metabolismo de la glucosa.
Lisozima.
Enzima hidroltica.
Ribonucleasa.
Enzima que controla la sntesis de RNA.
Albminas.
Protenas coagulables con calor.
Inmunoglobulinas. Participan en la inmunorrespuesta.
Mioglobina.
Participa en el transporte de oxgeno.
Funciones biolgicas de las protenas.
Funcin y ejemplos.
Son catalizadores biolgicos: ribonucleasa, quimotripsina y lisozima.
Regulan los procesos corporales: insulina, oxitocina, angiotensina.
Combaten infecciones: inmunoglobulinas, anticuerpos e interfern.
Depsitos de nutrimentos: casena, albmina.
Son constituyentes de las estructuras: elastina, colgeno y queratina.
Participan en la transferencia de O2: hemoglobina y mioglobina.
5-11

Aminocidos, polipptidos y protenas

Las hormonas pueden ser: Proteicas (adenocorticotrpica, somatotropina, luteinizante).

Esterodeas (progesterona, testosterona, cortisona). Amnicas (epinefrina, tiroxina,
triyodotironina).

8.1. Cofactor, apoenzima, holoenzima y coenzima. Se conocen aproximadamente 2000

enzimas y casi todas son protenas globulares. La mayora de las enzimas tienen una
pequea parte prosttica llamada cofactor, a la porcin proteica se le denomina
apoenzima, y la combinacin del cofactor con la apoenzima recibe el nombre de
holoenzima. Slo las holoenzimas presentan actividad biolgica, ni el cofactor ni la
apoenzima por si mismos catalizan las reacciones. Los cofactores pueden ser iones
inorgnicos, como el Zn2, o pequeas molculas orgnicas llamadas coenzimas.
Muchas coenzimas son vitaminas.
8.2. Vitaminas y su funcin enzimtica.
Vitaminas hidrosolubles.
cido ascrbico (C).
Tiamina (B1).
Riboflavina (B2).
Piridoxina (B6).
Niacina.
cido flico (M).
Cianocobalamina (B12).
cido pantotnico.
Biotina (H).
Vitaminas liposolubles.
A.
D.
E.
K.

Funcin enzimtica.
Hidroxilasas.
Reductasas.
Reductasas.
Aminotransferasas.
Reductasas.
Metiltransferasas.
Isomerasas.
Aciltransferasas
Carboxilasas

Sntomas de deficiencia.
Sangrado de encas, equimosis.
Fatiga, depresin.
Labios partidos, piel escamosa.
Anemia, irritabilidad.
Dermatitis, demencia.
Anemia megaloblstica.
A. megaloblstica, neurodegeneracin.
Prdida de peso, irritabilidad.
Dermatitis, anorexia, depresin.

Visual.
Metabolismo del Ca.
Antioxidante.
Coagulacin

Ceguera nocturna, resequedad cutnea.

Raquitismo, osteomalacia.
Hemlisis de glbulos rojos.
Hemorragias, coagulacin lenta.

8.3. Estructura de las protenas. Existen cuatro niveles para describir a las protenas:
Estructura primaria. Especifica la secuencia de unin de los aminocidos.
Clculo del nmero de arreglos posibles de acuerdo a la estructura primaria del
polipptido. De los veinte aminocidos de origen natural se constituye un decapptido,
el clculo se realiza:
20 10 = 1.024 x 10 13

20 Xy 10 =1.024 x 1013

S se determinan los aminocidos que contiene el decapptido, se reduce el nmero de

estructuras posibles a factorial de diez. En la calculadora se realizan las siguientes
operaciones:
10 shift X !

5-12

3'628,800

Aminocidos, polipptidos y protenas

Estructura secundaria. Se refiere al patrn regular de orientacin de los segmentos

del esqueleto peptdico.
C C
N
C

N
C

N
C

N
C

C C

N
C

N
C

N
C

C C
N

N
C

N
C

N
C

C C
N

N
C

N
C

N
C

Estructura secundaria helicoidal de la - queratina.

Estructura terciaria. Describe la forma en que est arrollada la molcula entera de
protena para asumir su configuracin tridimensional global.
Por desnaturalizacin las protenas globulares pierden su configuracin tridimensional
especfica y adquieren un arreglo aleatorio, as su estructura terciaria se modifica. Con
esto, se alteran significativamente las propiedades y funciones de las protenas. La
desnaturalizacin puede ocurrir por ligeros incrementos en la fuerza inica, cambios
mnimos de pH, tratamientos trmicos leves o adicin de pequeas cantidades de
sustancias como el etanol. La estructura primaria del polipptido permanece, debido a
que la desnaturalizacin ocurre en condiciones tan suaves que no se ven afectados los
enlaces covalentes.
Estructura cuaternaria. Se refiere a la forma en que se agrupan varias molculas de
protenas para constituir grandes agregados estructurales.
8.4. Clasificacin de las enzimas.
Clase principal.
Hidrolasas.

Isomerasas.
Ligasas.
Liasas.
Oxidorreductasas.

Transferasas.

Subclase.
Lipasas.
Nucleasas.
Proteasas.
Epimerasas.
Carboxilasas.
Sintetasas.
Descarboxilasas.
Deshidrasas.
Deshidrogenasas.
Oxidasas.
Reductasas.
Cinasas.
Transaminasas.

Reaccin que cataliza.

Hidrlisis de un grupo ster.
Hidrlisis de un grupo fosfato.
Hidrlisis de un grupo amida.
Epimerizacin de un centro estereognico.
Adicin de CO2.
Formacin de un nuevo enlace.
Prdida de CO2.
Prdida de H2O.
Introduccin de un enlace y eliminacin de H2.
Oxidacin.
Reduccin.
Transferencia de un grupo fosfato.
Transferencia de un grupo amino.
5-13

Aminocidos, polipptidos y protenas

8.5. Efecto de las condiciones de la reaccin sobre la funcin enzimtica. Muchas

reacciones son catalizadas por enzimas, pero slo dentro de lmites bastante estrechos
de condiciones, las enzimas llevan a las reacciones a sus niveles mximos de
eficiencia. Aunque la velocidad de la reaccin generalmente aumenta con la
temperatura, casi todas las enzimas se desnaturalizan con un tratamiento trmico
enrgico. La acidez es muy importante en el desempeo de la funcin enzimtica. Las
enzimas digestivas del estmago actan mejor en medio cido (pH 1.5), mientras que
las enzimas digestivas del intestino delgado prefieren condiciones alcalinas (pH 8).
La actividad enzimtica de la enzima que causa la oxidacin y el oscurecimiento en las
manzanas cortadas, disminuye notoriamente conforme aumenta la acidez. S el pH se
lleva a 3.5, la enzima pierde totalmente su capacidad cataltica. Por esta razn, el jugo
de limn aplicado a la superficie de las manzanas recin cortadas impide que se
obscurezcan.
8.6. Reconocimiento molecular. Los reactivos que se emplean en las transformaciones
biolgicas tienen que actuar dentro de una mezcla muy diversa de sustancias presentes
en los seres vivos. Por tal motivo, es necesario que posean mayor peso molecular, ms
grupos funcionales y sitios estereognicos. La mayor complejidad permite que unas
molculas sean capaces de atravesar las membranas celulares, mientras que otras
bastante similares queden excluidas. Los distintos grupos funcionales, la configuracin
tridimensional global y la quiralidad, son las causas de la especificidad enzimtica, en
el reconocimiento del sustrato sobre el que acta una enzima determinada.
R

C
.

.
.

La enzima se acopla al sustrato

.
.

No sucede el acoplamiento

Como se puede observar en la siguiente figura, la enzima y el cofactor se acoplan al

sustrato con una geometra bien definida.

5-14

Aminocidos, polipptidos y protenas

cido
asprtico O

HN Histidina

cido
asprtico O

O
H
N

O
NH

HN Histidina

NH

NH

cido
asprtico O
H
N

NH

O
H

N
O

O
H
N

H
O
NH

NH

Serina

_ RNH

HO

HN Histidina

O
NH

cido
asprtico O

O
HN Histidina

Serina

NH

O
H
N

Serina

Serina

cido
asprtico O

HN Histidina

O
H
N

O
NH

H
O

OH

H
O

NH
R

H
N

N
H

Serina

Hidrlisis del enlace peptdico catalizada por quimotripsina.

Las lneas curvas representan a los segmentos que no intervienen en la reaccin.
5-15

Aminocidos, polipptidos y protenas

8.7. NutraSweet o aspartame. En el curso de su investigacin sobre el pptido gastrina el

qumico James Schlatter, sintetiz el ster metlico del dipptido de cido asprtico y
fenilalanina, que resulto ser un edulcorante 160 veces ms dulce que la sacarosa. La
gastrina es un estimulante natural de las secreciones gstricas.
O2C
HO2C
H2N

H
COOH

cido asprtico

C H2 H
H2N

COOH

Fenilalanina

5-16

H3N

H H
N
O

Aspartame

O
OCH3