Universidad Nacional de Chimborazo

Carrera de Laboratorio Clnico

Ctedra de Biologa Molecular y Gentica
CHAPERONAS

Fig. 1. Chaperonas (www.google.com)

Es un grupo numeroso

de familias de protenas no relacionadas cuya funcin es

estabilizar las protenas desplegadas, desplegarlas para su translocacin a travs de

membranas o para su degradacin, y/o ayudarlas para su correcto plegamiento y
ensamblaje.
Propiedades:
1) Interaccionan con protenas desplegadas o parcialmente plegadas. Por ejemplo las
cadenas nacientes emergentes de los ribosomas, o cadenas extendidas que estn
siendo translocadas a travs de membranas subcelulares
2) Estabilizan conformaciones no-nativas y facilitan el correcto plegamiento de las
protenas
3) No interaccionan con protenas en estado nativo, y tampoco forman parte de la
estructura final
4) Algunas chaperonas no son especficas, e interactan con una amplia variedad de
protenas.
Otras, sin embargo son especficas para sus dianas.
5) Frecuentemente acoplan la fijacin de ATP/hidrlisis en el proceso de plegado.
Dr. Gerardo Medina

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6) Son esenciales para la viabilidad, y su expresin es frecuentemente inducida por
stress celular.
Funcin principal
Evitar asociaciones inapropiadas o agregaciones de residuos hidrofbicos expuestos
en la superficie y dirigen sus sustratos hacia plegamientos correctos, transporte o a su
degradacin

Clasificacin de las chaperonas

Familia de las Chaperoninas (GroEL en Escherichia coli) es una protena de
aproximadamente 60 kDa que tiene como funcin ayudar en el plegamiento de protenas
que han sido importadas al cloroplasto o mitocondria. Se sub clasifican en dos grupos:
Las protenas Hsp60 (GroEL en E. coli y Cpn60 en cloroplastos), las cuales estn
formadas por la unin de dos anillos idnticos, cada uno formado por 7 subunidades,
cuya estructura simula un cilindro hueco con un peso de ~60 kDa.
Las protenas Hsp10 (GroES en E. coli y Cpn10 en cloroplastos), estn formadas por un
anillo de 7 subunidades idnticas simulando un domo, el cual se asocia a uno de los
anillos de GroEL.
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Hsp70 (DnaK en E. coli) es una chaperona de aproximadamente 70 kDa. La familia de
las protenas Hsp70 (heat shock proteins o protenas de choque trmico de 70
kilodaltons) incluye a sus homlogas BiP (en retculo endoplsmico), Hsc70 (chaperona
constitutiva) y DnaK (en E. coli. Fueron denominadas de esta manera al ser
identificadas por primera vez luego de su rpida aparicin en clulas expuestas a altas
temperaturas. Los miembros de esta familia constan de tres dominios estructurales: un
dominio ATPasa de 44kDa en el extremo amino terminal (NBD), un dominio de unin
al sustrato de 18 kD (SBD) y un dominio carbonilo terminal de 10 kD (CTD). La
protena Hsp70 trabaja asociada con la co-chaperona Hsp40 (DnaJ en E. coli), ambas
estn implicadas en revertir el proceso de desnaturalizacin y agregacin proteica,
facilitar el plegamiento correcto de protenas sintetizadas de novo y asistir la
translocacin de protenas a travs de la doble bicapa lipdica de las mitocondrias y los
cloroplastos.
Hsp90 (HtpG en E. coli). Chaperonas con un peso molecular de 90 kDa. Ellas presentan
tres dominios importantes: uno para enlace al ATP, un dominio protico y un dominio de
dimerizacin. Estas chaperonas representan ~1% de las protenas solubles en eucariotas
y son esenciales para la supervivencia celular. Estn involucradas principalmente en
favorecer el plegamiento, estabilizacin, activacin y montaje de protenas
transductoras de seales, entre las que se encuentran protenas tirocina cinasa (Akt y
MEK), factores de transcripcin (los receptores de andrgenos, estrgenos y p53) y
protenas estructurales (tubulina y actina). Se ha reportado que Hsp90 se encuentra
formando complejos con una cochaperona denominada Cdc37, la cual es una protena
adaptadora que posee un dominio N-terminal de unin a protenas cinasas, un dominio
de unin a Hsp90 y un dominio C-terminal con funcin desconocida. La sobreexpresin
de ambas, junto con otras chaperonas, se ha relacionado con distintos tipos de cncer, ya
que promueve la supervivencia de clulas tumorales, al inhibir la apoptosis de estas, por
lo que se ha optado por utilizar inhibidores de estas para el tratamiento del cncer.

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Familia de las nucleoplasminas: Son protenas nucleares cidas encargadas de
favorecer el correcto enrollamiento del DNA alrededor de un ncleo de ocho protenas
histonas, para dar lugar a los nucleosomas (subunidades fundamentales de los
cromosomas)

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BIBLIOGRAFIA

[En lnea] Disponible en:

http://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/Archivoszip/leccion54.pdf (Consultado el 13 de Julio del 2015)

[En lnea] Disponible en:

https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_chaperona (Consultado el
13 de Julio del 2015)

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