TEMA 5.

BIOCATALIZADORES: ENZIMAS, VITAMINAS Y HORMONAS

1. Biocatalizadores.
2. Enzimas.
2.1 Concepto, propiedades y composicin qumica.
2.2 Mecanismo de accin de las enzimas.
2.3 Especificidad de las enzimas.
2.4 Cintica enzimtica.
2.5 Factores que influyen en la actividad enzimtica.
2.6 Inhibicin de la actividad enzimtica.
2.7 Enzimas alostricas.
2.8 Nomenclatura y clasificacin de las enzimas.
3. Vitaminas.
3.1 Nomenclatura de las vitaminas.
3.2 Clasificacin de las vitaminas.
4. Hormonas.
1. BIOCATALIZADORES.
En toda reaccin qumica se produce la transformacin de unas sustancias iniciales,
denominadas reactivos o sustratos, en otras sustancias finales llamadas productos. Para ello es
necesario que las sustancias que van a reaccionar reciban una determinada cantidad de energa
(generalmente en forma de calor) que las active, por eso se denomina "energa de activacin".
Esta se emplea en debilitar los enlaces de los reactivos y as favorecer su rotura.
Por eso cuando las reacciones qumicas se llevan a cabo en el laboratorio hay que aumentar
la temperatura, dar descargas elctricas o bien utilizar un catalizador, es decir, una sustancia que
haga disminuir la energa de activacin, ya que se asocia temporalmente con las molculas de los
reactivos, debilitando los enlaces qumicos existentes, y facilitando la formacin de otro nuevos.

En los seres vivos, un aumento de temperatura o una descarga elctrica puede provocar la
muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, la presencia de biocatalizadores o
catalizadores biolgicos.
Los biocatalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reaccin, al
disminuir la energa de activacin. Adems no se gastan durante la reaccin y por lo tanto se
necesitan en cantidades muy pequeas.
Existen cuatro tipos de biocatalizadores:

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Biologa.Enzimas

- Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I, F, ...

- Enzimas.
- Vitaminas.
- Hormonas.
2. ENZIMAS.
2.1 CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIN QUMICA DE LAS ENZIMAS.
Las enzimas son protenas* globulares (por tanto solubles en agua) que actan como
biocatalizadores de las reacciones biolgicas.

Las enzimas cumplen las dos caractersticas de todos los catalizadores:

Son sustancias que aceleran las reacciones.
No se consumen durante las mismas, es decir, al terminar la reaccin, la enzima queda libre
y puede volver a ser utilizada.

Adems, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, las enzimas presentan una gran
especifidad.
Atendiendo a su composicin, se pueden distinguir dos tipos de enzimas:
- Enzimas exclusivamente proteicas. Es decir, formadas slo por aminocidos. Pueden
estar constituidas por una o ms cadenas polipeptdicas.
- Holoenzimas. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte
no proteica, denominada cofactor.
El cofactor puede ser:
- Un catin metlico: Fe, Cu, Mg, Zn, ...
- Una molcula orgnica compleja, que recibe el nombre de coenzima. La mayora
de los coenzimas se unen dbilmente a la enzima, pero otros se unen
estrechamente, mediante enlaces covalentes, en este caso, el coenzima recibe el
nombre de grupo prosttico.
La naturaleza de los coenzimas es muy variada. Los principales son:
- Los adenosn-fosfatos: AMP, ADP, ATP.
- Los piridn- nucletidos: NAD y NADP.
- Los flavn-nucletidos: FMN y FAD.
- El coenzima A.
Muchas vitaminas son coenzimas o parte de coenzimas.
*Hace algunos aos se descubri la actividad enzimtica de ciertas molculas de ARN, a las que se ha
denominado ribozimas (ejemplo ARN L19).

2.2 MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS.

En todas las reacciones enzimticas el sustrato (S) es convertido en producto (P).
Para ello, en primer lugar, el sustrato se une a la enzima (E), formndose el complejo
enzima-sustrato (ES). El resultado de esta unin es que el sustrato se transforma en otra molcula
llamada producto, que se separa de la enzima, la cual queda libre para volver a unirse a nuevas
molculas de sustrato.
E + S --------> ES ---------> E + P
La unin del sustrato a la enzima tiene lugar en una zona especfica de la enzima, que
recibe el nombre de centro activo. Este constituye una parte muy pequea de la molcula

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Biologa.Enzimas

enzimtica.

En una enzima (en su cadena polipeptdica) se distinguen tres tipos de aminocidos:

Aminocidos estructurales. Son la mayora de los que integran la molcula y son los que dan
forma a la enzima.
Aminocidos de fijacin. Son los que establecen enlaces dbiles con el sustrato y lo fijan.
Aminocidos catalizadores. Son aquellos que al establecer enlaces, dbiles o fuertes
(covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. Son los
responsables directos de la actividad enzimtica.
Los aminocidos de fijacin y los catalticos forman el centro activo de la enzima.

2.3 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

Las enzimas tienen un alto grado de especificidad, ya que slo los sustratos que tienen la
forma adecuada pueden acoplarse al centro activo. Por ejemplo, la sacarasa slo se puede unir a la
sacarosa.
En 1890, Fischer
propuso
el
modelo de la "llavecerradura",
que
deca
que
una
enzima se une al
sustrato como una
cerradura y una llave.

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Biologa.Enzimas

En la actualidad se ha comprobado que en

algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar
su forma para adaptarse al sustrato. Esta idea ya fue
postulada por Koshland en 1958 y se le ha llamado de
"ajuste inducido".
Segn la cual, el centro activo, posee de
antemano una cierta complementariedad con el sustrato,
pero slo se adapta a l al ponerse en contacto. El
proceso sera comparable a cmo se adapta un guante de
cirujano a la mano. El guante vaco tiene una forma
parecida a la mano, pero no la forma exacta, la cual slo
se adquiere una vez puesto en la mano.

2.4 CINTICA ENZIMTICA.

La velocidad de una reaccin enzimtica depender de la cantidad de sustrato (S) y de la
cantidad de enzima (E).
Si en una reaccin enzimtica mantenemos constante la concentracin de E y aumentamos
progresivamente la concentracin de S, la velocidad de reaccin aumenta rpidamente, ya que al
haber ms molculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre S y E. Pero llega un
momento en que, a pesar de que la concentracin de S siga aumentando, la velocidad no vara, es
decir, se llega a una velocidad mxima (V mx). Esto se debe a que todas las molculas de la E se
encuentra formando el complejo E-S, lo que se denomina saturacin de la enzima.
Este hecho llev a Michaelis y Menten a formular una ecuacin para calcular la velocidad de
una reaccin enzimtica segn las distintas concentraciones de sustrato.
[S]
V = Vmx . ________
KM + [S]
V= velocidad de reaccin
Vmx= velocidad mxima de reaccin
[S]= concentracin de S
KM= constante de Michaelis-Menten
La constante KM es la [S] a la cual la
velocidad de reaccin es la mitad de la
velocidad
mxima.
Esta
constante
es
caracterstica de cada enzima y proporciona una
idea de la afinidad de la enzima por el sustrato; a
menor KM, mayor afinidad, ya que alcanza antes

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Biologa.Enzimas

la velocidad semimxima.
2.5 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.
Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad.
Entre los factores que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden citar las
siguientes:
- La concentracin del sustrato. (Vista en el apartado anterior).
- La temperatura.
A medida que aumenta la temperatura, aumenta tambin la actividad enzimtica. Esto es
lgico, ya que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las molculas y por
tanto, la posibilidad de encuentro enzima-sustrato.
Existe una temperatura
ptima para la cual la
actividad enzimtica es
mxima. Pero por encima
de sta, se dificulta la
unin enzima-sustrato y
adems
llega
un
momento (en general
entre 50 y 60C) en el que
la
enzima
se
desnaturaliza y pierde su
actividad enzimtica.
- El pH.
Las enzimas slo actan
dentro de unos valores
lmite de pH. Entre estos
lmites, est el pH ptimo,
en el cual la enzima presenta su mxima eficacia. Traspasados esto lmites, la enzima se
desnaturaliza, ya que los aminocidos se ionizan provocando cambios en la estructura
tridimensional de la enzima.
La mayor parte de las enzimas poseen un pH ptimo prximo a la neutralidad. Hay sin
embargo casos como la pepsina del jugo gstrico, cuyo pH ptimo es de 2, mientras que el
pH ptimo de la tripsina presente en el jugo pancretico es de 7,8.
2.6 INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.
La inhibicin consiste en la prdida o en la disminucin de la actividad enzimtica, debido a
que la enzima se une a un compuesto llamado inhibidor.
Los inhibidores pueden ser perjudiciales o beneficiosos. Por ejemplo, la penicilina, es un
inhibidor de las enzimas que regulan la sntesis de la pared bacteriana, por lo que es til contra las
infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa
el desarrollo del SIDA. Pero tambin hay inhibidores que se han utilizado como armas biolgicas. Es
el caso del "gas nervioso" DFP, un compuesto que inhibe irreversiblemente la enzima colinesterasa,
molcula fundamental en el proceso de transmisin del impulso nervioso a los msculos. Como
consecuencia de esta inhibicin, la muerte de las personas que inhalan el gas es prcticamente
instantnea.
La inhibicin puede ser de dos tipos:
- Inhibicin irreversible o envenenamiento de la enzima.

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Tiene lugar cuando el inhibidor o veneno se fija permanentemente (por enlaces covalentes)
al centro activo de la enzima, alterando su estructura y, por tanto, inutilizndola.
- Inhibicin reversible.
Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia
inhibidora. En este caso, la unin del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no
covalentes (inicos o puentes de H) ms fciles de romper.
Segn el lugar de unin a la enzima se diferencian dos tipos de inhibicin reversible:
competitiva y no competitiva.
. Inhibicin reversible competitiva.
En ella el inhibidor es una molcula similar al sustrato, por lo que se une al centro
activo impidiendo la unin del sustrato. Existe una competencia entre ambos para
ocupar el centro activo.
Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. Por tanto el sustrato no puede
fijarse hasta que el inhibidor se vaya. La velocidad de la reaccin disminuye en
funcin de la concentracin de inhibidor.
. Inhibicin reversible no competitiva.
El inhibidor se une a la enzima, pero en una zona distinta del centro activo. Esta
unin modifica la estructura de la enzima, dificultando el acoplamiento del sustrato.
En ocasiones, el inhibidor se une al complejo E-S, una vez creado ste, e impide la
liberacin del producto.

2.7 ENZIMAS ALOSTRICAS.

Son aquellas enzimas que pueden adoptar dos formas distintas. Una es la conformacin
activa de la enzima (en la que la afinidad por el sustrato es alta) y otra la conformacin inactiva (en
la que dicha afinidad
es baja). El paso de
una forma a otra se
logra con la unin de
ciertas
molculas,
llamadas ligandos, a
determinados lugares
de
la
superficie
enzimtica (distintos
al centro activo) que
son conocidos como
centros reguladores.
Existen
ligandos inhibidores y
ligandos activadores,
que al unirse a la

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Biologa.Enzimas

enzima modifican la estructura de la protena impidiendo o favoreciendo la unin con el sustrato.

Un ejemplo de regulacin alostrica es la retroinhibicin o inhibicin feed-back. Tiene
lugar cuando el producto final de una serie de reacciones, acta como ligando inhibidor de la primera
enzima. Con lo cual dicho producto al estar en exceso inhibe su propia sntesis.

2.8 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.

Los nombres que originalmente se dieron a las enzimas, fueron a gusto de sus
descubridores, como por ejemplo la pepsina del jugo gstrico, la tripsina del jugo intestinal, o la
ptialina de la saliva. Nombres que nadan nos indican acerca del tipo de sustrato sobre el que actan,
ni el tipo de reaccin que catalizan.
Posteriormente se les dio nombres que indicaban el sustrato sobre el que actuaban, al que
se aada el sufijo "-asa". As se nombraron amilasa, sacarasa, lipasa. Pero dado el gran nmero de
enzimas que han terminado por descubrirse, en la actualidad alrededor de dos mil, ha sido preciso
adoptar una nomenclatura ms sistematizada. En esta nueva nomenclatura, la primera parte indica
el sustrato sobre el que acta; la segunda el tipo de reaccin que cataliza, y la tercera y ltima, el
sufijo
"-asa", especfico de todas las enzimas. Ejemplo la ARN-polimerasa.
La nomenclatura recomendada por la Comisin Internacional de Enzimas (IEC), organismo
que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un cdigo de cuatro nmeros, que hacen referencia
a la clase en que est incluida, a la subclase, a la subdivisin y a la enzima concreta de que se trate.
Por ejemplo, la malonato coenzima-A transferasa es la enzima 2.8.3.3.
Aunque ms precisa, esta nomenclatura no resulta cmoda y se utiliza menos que la
anterior.
Segn el tipo de reaccin que catalizan las enzimas se clasifican en seis clases:

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Biologa.Enzimas

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3. VITAMINAS
Las vitaminas* son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen
funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchos coenzimas tienen naturaleza
vitamnica.
Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas, los animales no, por ello deben
ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias transformables en vitaminas: las provitaminas.
Hay algunas excepciones como las ratas y las aves que son capaces de sintetizar la
vitamina C o los rumiantes que sintetizan vitaminas del grupo B.
Las vitaminas se necesitan en pequeas cantidades, pero su dficit en la alimentacin
puede generar trastornos y enfermedades muy graves, incluso mortales, que se denominan
avitaminosis, si la carencia vitamnica es total, e hipovitaminosis, si la carencia es parcial.
Las vitaminas son sustancias lbiles que se alteran con facilidad. El calor, el oxgeno del aire
o la luz provocan su destruccin.

*Vitaminas. El trmino vitamina se debe al bioqumico polaco K. Funk, quien en 1912 obtuvo una
sustancia, a partir de la cscara de arroz, cuya deficiencia provocaba la aparicin de una enfermedad
denominada beri-beri. Llam a esta sustancia vitamina, es decir, "amina indispensable para la vida", al aislar e
identificar en ella una molcula con grupos amina (hoy denominada vitamina B 1). Este trmino se aplic
despues a otros compuestos orgnicos esenciales para el ser humano, aunque la mayora de las vitaminas no
contienen grupos amina.

3.1 NOMENCLATURA DE LAS VITAMINAS.

Normalmente, las vitaminas se nombran utilizando letras maysculas, en ocasiones con
subndice (A, B1,...), o un trmino que aluda a la enfermedad que provoca su hipovitaminosis
(antirraqutica, antiescorbtica, ...)
Actualmente, sin embargo, se tiende a designarlas por su nombre qumico (cido ascrbico,
tocoferol, etc.).
3.2 CLASIFICACIN DE LAS VITAMINAS.
Debido a la gran heterogeneidad que presentan en su composicin qumica, las vitaminas se
clasifican tradicionalmente segn su solubilidad en dos grupos:
- Liposolubles. A este grupo pertenecen las vitaminas A, D, E y K. Todas ellas son insolubles
en agua, pero solubles en disolventes orgnicos. Algunas son tambin lpidos. Una ingestin
excesiva de este tipo de vitaminas puede provocar su acumulacin en los rganos grasos
del cuerpo, como el hgado, trastorno denominado hipervitaminosis.
- Hidrosolubles. Son solubles en agua y no se acumulan, ya que se eliminan rpidamente
por la orina. Sin embargo, al no almacenarse, es ms fcil que se produzca un dficit de
este tipo de vitaminas.
A este grupo pertenecen las vitaminas C y las del complejo B (8 vitaminas). Todas las del
grupo B desempean la funcin de coenzimas.

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4. HORMONAS
Son biocatalizadores elaborados por los propios seres vivos. Son sustancias segregadas por
glndulas de secrecin interna (endocrinas), que al carecer de conducto excretor, vierten su
secrecin directamente a la sangre, siendo transportadas por ella hasta el rgano o tejido sobre el
que ejercen su accin.
Estn dispersas por todo el organismo, aunque actan slo en el rgano o tejido cuyas
clulas poseen un receptor especfico para ellas.
Su naturaleza es muy variada; las hay que son proteinas, como la insulina; esteroides, como
las hormonas sexuales, etc.

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Las hormonas realizan tres funciones:

- Estimulan la sntesis de determinadas sustancias.
- Regulan el metabolismo celular.
- Estimulan el crecimiento y la diferenciacin celular.
ACTIVIDADES
1.- Qu es la energa de activacin?
2.- Cita dos propiedades de las enzimas que permitan considerarlas como catalizadores.
3.- Define y diferencia los siguientes conceptos: holoenzima, coenzima y apoenzima.
4.- Cada coenzima acta con una sola enzima? Explica tu respuesta.
5.- Explica los dos modelos de unin enzima-sustrato.
6.- En una reaccin qumica en la que la sustancia A se transforma en la sustancia B se liberan
10 kcal/mol de sustrato. Cunta energa se liberara si la reaccin estuviese catalizada por una
enzima? Razona la respuesta.
7.- Una enzima que une una molcula de glicina con una de valina, unir la glicina con la serina?
Razona la respuesta.
8.- En un experimento, una protena se descompuso en sus aminocidos. El curso de la reaccin
fue observado midiendo la acumulacin de aminocidos a diferentes temperaturas,
obtenindose los siguientes resultados:
Temperatura C

10

20

30

40

50

60

mg/l de aa despus
de 2,5 h

50

110

150

270

240

100

a) Por qu es probable que la reaccin est catalizada por una proteasa (una enzima)?
b) Explica la diferencia en la velocidad de la reaccin segn la temperatura empleada.
9.- Qu indica un valor alto de la K M en una reaccin enzimtica?
10.- En un ensayo de actividad enzimtica un
sustrato S es transformado por tres enzimas
diferentes: E1, E2 y E3, en un mismo producto
P.
Utilizando estas enzimas en reacciones
separadas y el sustrato comn se ha obtenido
la siguiente grfica:
Indica en cada caso el valor de V max y de KM
respectivamente; indica adems en orden
decreciente qu enzimas tienen ms afinidad

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por el sustrato. Razona la respuesta.

11.- Observa la figura (b) e indica por qu pasar
de 0 a 40C aumenta la velocidad de reaccin,
acercarse a los 50C la disminuye, y por qu este
paso es irreversible mientras que disminuir de
40 a 0C si es un paso reversible.
12.- El in cianuro causa la muerte por
envenenamiento
al
bloquear las enzimas
respiratorias, qu tipo de inhibicin se ha
producido?
13.- En qu consiste la inhibicin feed-back?
14.- A qu grupo de enzimas pertenece la
sacarasa? Y la amilasa?
15.- Las patatas tienen un elevado contenido en
vitamina C. Sin embargo, no proporcionan esa
vitamina a nuestro organismo. Sabras explicar
por qu?
16.- Por qu los zumos de frutas se deben adquirir en recipientes tetrabrick, envasados al
vaco, y no en botes de cristal?
17.- Qu ejemplos de provitaminas conoces entre las molculas ya estudiadas?
18.- Por qu se aade vitamina A y D a algunas leches desnatadas?
19.- Basndote en la clasificacin de las vitaminas, qu es ms fcil que se produzca, una
hipervitaminosis A o C? Por qu?
20.- Por qu los tratamientos largos con antibiticos pueden producir ciertas hipovitaminosis?
Cules seran stas?
21.- De qu vitaminas se conoce su mecanismo como coenzima?

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