Tema 2.3
19.- Las enzimas constituyen el grupo de protenas ms numeroso y ms especfico. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos (metabolismo
celular). Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reaccin o bien la facilita.
Para acelerar una reaccin qumica en el laboratorio, bastara con aumentar la temperatura
o bien aadir un catalizador. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la
muerte celular, por ello se opta por la otra posibilidad, es decir, la actuacin de catalizadores
biolgicos o biocatalizadores, funcin que desempean las enzimas ya que aceleran la velocidad
de las reacciones qumicas sin aumentar significativamente la temperatura. Tambin pertenecen al
grupo de biocatalizadores las hormonas y las vitaminas.
Los enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:
1.- Durante la reaccin no se alteran, no se consumen en la reaccin y al final de esta quedan libres
pudiendo utilizarse de nuevo, por ello actan a muy bajas concentraciones. Recuperan su estado
inicial despus de cada ciclo cataltico.
2.- No desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que
simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.
Y a diferencia de los catalizadores, las enzimas presentan caractersticas especiales:
3.- Presentan una gran especificidad. (Las enzimas diferencian entre enantimeros y grupos
prcticamente idnticos)
4.- Actan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
5.- Intervienen en la regulacin de los procesos metablicos. Son los biocatalizadores de los
millares de reacciones qumicas que constituyen el metabolismo.
6.- Su actividad es excepcionalmente elevada: presentan una gran eficacia cataltica, es decir,
consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces. La mayora
de las reacciones en los sistemas biolgicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia
de enzimas (velocidad prcticamente cero).
Naturaleza de los enzimas
A excepcin de los ribozimas, que son molculas de ARN con actividad cataltica (eliminan
los intrones durante el proceso de maduracin del ARNm), todos las enzimas son protenas
globulares. Son solubles en agua y difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel
intracelular (donde se han formado) y a nivel extracelular (donde se vierten).
Los enzimas, son biocatalizadores, porque aceleran la velocidad de las reacciones qumicas
que tienen lugar en los seres vivos disminuyendo la energa de activacin que se necesita para
que tengan lugar dichas reacciones, de forma que el sustrato, tras su unin con el enzima, pueda
evolucionar hasta el producto por un camino energticamente ms favorable.
Las enzimas no modifican el equilibrio de la reaccin sino que permiten que se alcance ms
rpido (la transformacin en producto) y adems, permiten que se produzcan a temperaturas
adecuadas.
ESPECIFICIDAD ENZIMTICA
Una de las caractersticas ms importantes de los enzimas es que son
altamente especficos para las reacciones que catalizan, es decir, cada enzima posee en su
superficie una zona activa, como una especie de hendidura u oquedad llamada centro cataltico, a
la cual se adapta perfectamente la molcula de sustrato con la geometra complementaria a la
conformacin espacial del centro activo.
Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato
o sobre un grupo muy reducido de ellos.
En 1890, Fischer propuso el modelo de la llave y la cerradura para explicar la especificidad
enzimtica. Segn esta hiptesis la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe
entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tena una forma tridimensional
determinada y el sustrato sera complementario a l y encajara perfectamente. Cada enzima
(cerradura) solo puede unirse (abrirse) a su correspondiente sustrato.
En 1968 Daniel Koshland propuso la teora del ajuste inducido o de la mano y el guante que es
la que se acepta en la actualidad. Segn esta teora, la especificidad radica en los aminocidos de
unin del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato y una
vez realizada la fijacin, el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de
tal manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teora afirma que no hay una
adaptacin predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptacin
inducida por los aminocidos de unin.
{segn el modelo del ajuste inducido, es el propio sustrato el que induce el cambio conformacional
especfico del centro activo del enzima, el cual solo adopta la forma complementaria a la del
sustrato despus de haberse unido a l. (el guante adopta la forma de la mano despus de ponerlo)}
** La especificidad de accin consiste en que una enzima cataliza solo una de las posibles
reacciones que puede sufrir un mismo sustrato y que conducen a vas metablicas diferentes. Por
ejemplo, un mismo aminocido A puede sufrir una descarboxilacin, una desaminacin o una
oxidacin; cada una de esas modificaciones, que dan productos distintos (B, C y D), la realiza una
enzima especfica, aunque sobre el mismo aminocido.
Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.
[S] es la concentracin del sustrato.
K M es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, y es un parmetro
caracterstico de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos que Km = [S]
Velocidad de
la reaccin
Vmx
1/2(Vmx)
KM
[S]
3.-Ph.
6
La accin de las enzimas transcurre entre dos valores lmites de pH, por encima o por
debajo de ese pH la actividad es nula. Esto se debe a la desnaturalizacin que producen los valores
de pH extremos sobre las protenas, y a la influencia del pH sobre el grado de ionizacin de los
radicales del centro activo y del sustrato, que pueden impedir la formacin del complejo ES.
El pH ptimo suele estar bastante prximo al fisiolgico, aunque no es todos los casos.
Ejemplo: la pepsina tiene un pH ptimo 1-2 , y la tripsina 7-8.
estos casos, la fraccin proteica del holoenzima se denomina apoenzima y la fraccin no proteica
se llama cofactor.
a) A veces, el cofactor es un complejo orgnico o metaloorgnico unido mediante
enlaces dbiles al apoenzima (inactivo) denominado coenzima.
"Los coenzimas son compuestos orgnicos que se unen mediante enlaces dbiles y de forma
temporal al apoenzima (inactivo) y forman el holoenzima activo.
Son portadores de diferentes grupos qumicos, actuando en las reacciones enzimticas
como dadores o receptores de dichos grupos.
Se alteran durante la reaccin enzimtica, pero, una vez acabada se regeneran de nuevo
volviendo a ser funcionales. Los coenzimas no suelen ser especficos de un solo tipo de
apoenzima.
Algunos coenzimas son nucletidos o derivados de nucletidos, y pueden tener en su
composicin vitaminas.
Ejemplos: el NAD+, NADP+, que intervienen en reacciones redox (transferencia de electrones), el
FAD, y muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, son coenzimas o precursores de
coenzimas.
Si el cofactor orgnico se encuentra unido covalentemente al apoenzima, recibe el
nombre de grupo prosttico, como los grupos hemo (de la hemoglobina, la mioglobina) y los
citocromos.
b) Otras veces el cofactor es un in metlico (Mg++, Zn++, Cu++, Fe++...).
19.- LAS VITAMINAS.
Concepto de vitamina.
Las vitaminas se incluyen en el grupo de biocatalizadores. Son sustancias orgnicas de
diversa naturaleza qumica. Se necesitan en muy pequeas cantidades pero son imprescindibles
para el normal funcionamiento del metabolismo. Los animales y el hombre deben incorporarlas en
la dieta ya que no pueden sintetizarlas.
Las carencias vitamnicas (hipovitaminosis o avitaminosis) suelen deberse a la malnutricin
y dan lugar a determinadas enfermedades carenciales. Su exceso (hipervitaminosis) puede acarrear
efectos secundarios, que son ms graves en las vitaminas liposolubles, que tienden a acumularse,
que en las hidrosolubles que se eliminan con facilidad.
Clasificacin
Podemos distinguir dos grupos de vitaminas:
Las vitaminas liposolubles son solubles en lpidos (o en los mismos disolventes que los
lpidos). Tienen, por lo tanto, naturaleza lipdica, y algunas las hemos mencionado al estudiar
este grupo de biomolculas. Las ms importantes son las vitaminas A, D, E y K.
Las vitaminas hidrosolubles son solubles en agua, no teniendo naturaleza lipdica. En general,
tienen funcin coenzimtica. Son las numerosas vitaminas del grupo B y la vitamina C.