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ENZIMAS Y VITAMINAS

Tema 2.3

19.- Las enzimas constituyen el grupo de protenas ms numeroso y ms especfico. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos (metabolismo
celular). Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reaccin o bien la facilita.
Para acelerar una reaccin qumica en el laboratorio, bastara con aumentar la temperatura
o bien aadir un catalizador. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la
muerte celular, por ello se opta por la otra posibilidad, es decir, la actuacin de catalizadores
biolgicos o biocatalizadores, funcin que desempean las enzimas ya que aceleran la velocidad
de las reacciones qumicas sin aumentar significativamente la temperatura. Tambin pertenecen al
grupo de biocatalizadores las hormonas y las vitaminas.
Los enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:
1.- Durante la reaccin no se alteran, no se consumen en la reaccin y al final de esta quedan libres
pudiendo utilizarse de nuevo, por ello actan a muy bajas concentraciones. Recuperan su estado
inicial despus de cada ciclo cataltico.
2.- No desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que
simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.
Y a diferencia de los catalizadores, las enzimas presentan caractersticas especiales:
3.- Presentan una gran especificidad. (Las enzimas diferencian entre enantimeros y grupos
prcticamente idnticos)
4.- Actan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
5.- Intervienen en la regulacin de los procesos metablicos. Son los biocatalizadores de los
millares de reacciones qumicas que constituyen el metabolismo.
6.- Su actividad es excepcionalmente elevada: presentan una gran eficacia cataltica, es decir,
consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces. La mayora
de las reacciones en los sistemas biolgicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia
de enzimas (velocidad prcticamente cero).
Naturaleza de los enzimas
A excepcin de los ribozimas, que son molculas de ARN con actividad cataltica (eliminan
los intrones durante el proceso de maduracin del ARNm), todos las enzimas son protenas
globulares. Son solubles en agua y difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel
intracelular (donde se han formado) y a nivel extracelular (donde se vierten).

En la cadena polipeptdica de un enzima se pueden distinguir tres tipos de aminocidos:


Aminocidos estructurales: no tienen funcin dinmica.
Aminocidos de fijacin: son los encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato.
Constituyen el centro de fijacin del enzima.
Aminocidos catalticos: son los que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes debilitando su
estructura molecular y favoreciendo su ruptura (llevan a cabo la transformacin del sustrato).
Constituyen el centro cataltico del enzima y llevan a cabo la reaccin qumica.
El Centro activo del enzima es una pequea parte de la protena que contiene aminocidos
de fijacin y aminocidos catalticos (los que realizan la accin enzimtica), y es el lugar donde se
une el sustrato y donde se realiza la catlisis.
Estos aminocidos pueden encontrarse muy alejados en la secuencia de la protena
enzimtica, pero se encuentran muy prximos entre s debido a la estructura terciaria de la protena
enzimtica; por eso si la protena enzimtica se desnaturaliza el centro activo se destruye y el
enzima dejara de realizar su funcin. La forma del centro activo y las propiedades catalticas de
una enzima dependen de la estructura terciaria de la molcula enzimtica.
CATLISIS ENZIMTICA. MECANISMO DE ACCIN.
Los enzimas ejercen su accin biolgica unindose selectivamente a determinadas
molculas llamadas sustratos; la caracterstica peculiar que diferencia a los enzimas del resto de
protenas es que inducen modificaciones qumicas en los sustratos a los que se unen, ya sea por
ruptura, formacin o redistribucin de sus enlaces covalentes introduciendo o perdiendo algn
grupo funcional.
{Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los aminocidos de unin, actan sobre
l los aminocidos catalticos que sern los que producen la ruptura de enlaces y la formacin de
otros nuevos, transformando el sustrato en producto}.
El resultado de esta unin enzima-sustrato es que el sustrato (S) se transforma en otra molcula
llamada producto (P), mientras que el correspondiente enzima acta de biocatalizador de la
reaccin de transformacin SP.
S + E ES E + P
Esta transformacin no se verifica directamente ya es necesario que previamente el sustrato
se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio
recibe el nombre de estado de transicin o estado activado, es un estado inestable y altamente
energtico, en el que parte de los enlaces de la molcula de sustrato se mantienen y parte de ellos
estn rotos (enlaces de V. der Waals, P-H, inico, etc.).
La energa, generalmente en forma de calor, que necesita adquirir la molcula de sustrato para
alcanzar el estado de transicin se llama energa de activacin (Ea) y es una barrera energtica
que deben superar todas las molculas de los sustratos para que transcurra la reaccin y tenga lugar
su transformacin en productos. Cuanto mayor sea la energa de activacin, ms difcil ser
alcanzar el estado de transicin y la velocidad de la reaccin SP ser ms lenta.

Los enzimas, son biocatalizadores, porque aceleran la velocidad de las reacciones qumicas
que tienen lugar en los seres vivos disminuyendo la energa de activacin que se necesita para
que tengan lugar dichas reacciones, de forma que el sustrato, tras su unin con el enzima, pueda
evolucionar hasta el producto por un camino energticamente ms favorable.
Las enzimas no modifican el equilibrio de la reaccin sino que permiten que se alcance ms
rpido (la transformacin en producto) y adems, permiten que se produzcan a temperaturas
adecuadas.

ESPECIFICIDAD ENZIMTICA
Una de las caractersticas ms importantes de los enzimas es que son
altamente especficos para las reacciones que catalizan, es decir, cada enzima posee en su
superficie una zona activa, como una especie de hendidura u oquedad llamada centro cataltico, a
la cual se adapta perfectamente la molcula de sustrato con la geometra complementaria a la
conformacin espacial del centro activo.
Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato
o sobre un grupo muy reducido de ellos.
En 1890, Fischer propuso el modelo de la llave y la cerradura para explicar la especificidad
enzimtica. Segn esta hiptesis la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe
entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tena una forma tridimensional
determinada y el sustrato sera complementario a l y encajara perfectamente. Cada enzima
(cerradura) solo puede unirse (abrirse) a su correspondiente sustrato.
En 1968 Daniel Koshland propuso la teora del ajuste inducido o de la mano y el guante que es
la que se acepta en la actualidad. Segn esta teora, la especificidad radica en los aminocidos de
unin del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato y una
vez realizada la fijacin, el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de
tal manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teora afirma que no hay una
adaptacin predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptacin
inducida por los aminocidos de unin.
{segn el modelo del ajuste inducido, es el propio sustrato el que induce el cambio conformacional
especfico del centro activo del enzima, el cual solo adopta la forma complementaria a la del
sustrato despus de haberse unido a l. (el guante adopta la forma de la mano despus de ponerlo)}

El centro cataltico de cada enzima est formado por secuencias determinadas de


aminocidos, de tal forma que sus cadenas laterales aportan grupos funcionales activos (aniones,
cationes, alcoholes, etc.) capaces de crear las condiciones fsico-qumicas ptimas para que la
molcula del sustrato se transforme en el correspondiente producto.
El enzima se
amolda al sustrato.

Tipos de especificidad enzimtica.


La especificidad de las enzimas se debe a su parte proteica (apoenzima). Se pueden
considerar dos formas de especificidad enzimtica: de sustrato y de accin.
** La especificidad de sustrato, significa que cada enzima slo puede actuar sobre un sustrato, o
sobre un reducido nmero de sustratos. Puede ser, a su vez, de varios tipos:
-- De sustrato absoluta, si la enzima reconoce solo a un sustrato muy concreto de entre
otros semejantes (la glucosaoxidasa oxida a la glucosa y no se une a ningn otro monosacrido; la
maltasa hidroliza a la maltosa, etc.).
-- De sustrato relativa, si reconoce a un grupo de sustratos con estructuras o enlaces
semejantes (la hexoquinasa fosforila a varias hexosas y derivados; las lipasas hidrolizan a los
acilglicridos; las peptidasas a los pptidos, etc.).
-- De sustrato estereoqumica, si reconoce a un estereoismero y no a otro de la misma
sustancia (la L-lactatodeshidrogenasa reconoce al cido L-lctico, no a la forma D).
-- Existen tambin muchas enzimas bisustrato. Estas se pueden unir sucesivamente a dos
sustratos (al azar o en un determinado orden) para liberar el producto; o bien, se unen al primer
sustrato, liberan uno de los productos y la forma modificada de la enzima se une despus al
segundo sustrato para liberar el resto de producto.

** La especificidad de accin consiste en que una enzima cataliza solo una de las posibles
reacciones que puede sufrir un mismo sustrato y que conducen a vas metablicas diferentes. Por
ejemplo, un mismo aminocido A puede sufrir una descarboxilacin, una desaminacin o una
oxidacin; cada una de esas modificaciones, que dan productos distintos (B, C y D), la realiza una
enzima especfica, aunque sobre el mismo aminocido.

FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA


La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del sustrato en
producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan
los siguientes:
1.-Concentracin de sustrato.
En una reaccin enzimtica, si [E] = constante, la velocidad de la reaccin aumenta
proporcionalmente al aumentar la [S], hasta un lmite donde se alcanza la velocidad mxima y la
velocidad se hace constante.
La velocidad aumenta porque al haber ms molculas de sustrato, hay ms posibilidades de
que el enzima encuentre al sustrato, as hasta que el enzima se agote.
Cuando la enzima est saturada de sustrato la velocidad de reaccin no depende de la
concentracin de sustrato sino de la rapidez con que pueda ser procesado. Para muchas enzimas es
de aproximadamente de 1 000 molculas de sustrato por segundo, pero puede alcanzar 10 6 por
segundo o ms.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la velocidad de una
reaccin enzimtica en funcin de la concentracin del sustrato y propusieron la siguiente
ecuacin.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.
[S] es la concentracin del sustrato.
K M es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, y es un parmetro
caracterstico de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos que Km = [S]

Velocidad de
la reaccin

Vmx

1/2(Vmx)

KM

[S]

KM se define como la concentracin de sustrato necesario para que la velocidad de la


reaccin sea la mitad de la velocidad mxima y hace referencia a la afinidad de la enzima por el
sustrato y, por tanto, a su eficacia cataltica, es decir, a la velocidad a la que se llevar a cabo el
proceso cataltico..
-- Una enzima con un valor de KM alto indica que la enzima tiene poca afinidad por el sustrato
(baja eficacia cataltica) y que se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la
mitad de la velocidad mxima.
-- Si KM es baja indica que la enzima tiene mucha afinidad por el sustrato (alta eficacia cataltica)
y se alcanzar la mitad de la velocidad mxima incluso a bajas concentraciones de sustrato.
2.-Temperatura.
En general, las reacciones qumicas se aceleran al aumentar la temperatura. Por cada 10 C que
aumente la temperatura, la velocidad se multiplica por dos o por cuatro. As, la velocidad de la
reaccin aumenta con la temperatura hasta llegar a una temperatura ptima, en la que la velocidad
es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el movimiento de las molculas y, por
tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad
enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.

La mayora de las enzimas se inactivan entre los 55-60 C,


pero algunas son estables a temperaturas muy superiores, como las de diversas bacterias
termfilas, que siguen activas por encima de los 85C.

3.-Ph.
6

La accin de las enzimas transcurre entre dos valores lmites de pH, por encima o por
debajo de ese pH la actividad es nula. Esto se debe a la desnaturalizacin que producen los valores
de pH extremos sobre las protenas, y a la influencia del pH sobre el grado de ionizacin de los
radicales del centro activo y del sustrato, que pueden impedir la formacin del complejo ES.
El pH ptimo suele estar bastante prximo al fisiolgico, aunque no es todos los casos.
Ejemplo: la pepsina tiene un pH ptimo 1-2 , y la tripsina 7-8.

4.-Inhibidores. Tipos de inhibicin enzimtica.


Un inhibidor es una molcula capaz de unirse especficamente a una enzima impidiendo su
accin cataltica. Pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto
final de la reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin.
Existen varios tipos de inhibicin:
a) Reversible: competitiva y no competitiva.
b) Irreversible
a) Inhibicin Reversible: los inhibidores reversibles se unen al enzima mediante enlaces no
covalentes e impiden temporalmente su normal funcionamiento. Cuando las condiciones son
adecuadas pueden ser desplazados de la protena y el enzima puede realizar de nuevo su accin
cataltica.
Inhibidores Reversibles Competitivos: el inhibidor es una molcula muy semejante
al sustrato y compite con l para unirse al centro activo del enzima.
El inhibidor no sufre ninguna modificacin por parte del enzima y mientras est unido al centro
activo del enzima impide su unin con el sustrato (aumenta su K m) y por tanto disminuye la
velocidad de reaccin al disminuir el nmero de molculas de sustrato que se pueden unir al
enzima para transformarse en producto.
* En la prctica esta inhibicin puede neutralizarse aumentando suficientemente la concentracin
de sustrato. Si la [S] aumenta lo suficiente, acaba por obtenerse la misma velocidad mxima que en
ausencia de inhibidor (es como si se anulara la presencia de inhibidor)

Inhibidores Reversibles No Competitivos: el inhibidor se une a un lugar diferente del


centro activo del enzima y esta unin dificulta la unin del enzima con su sustrato y por tanto
retrasa la velocidad de reaccin. Es como si hubiera disminuido la [E], ya que la unin E-I no tiene
actividad cataltica. Por ejemplo, algunos grupos SH quedan bloqueados reversiblemente por
iones metlicos como Cu++, Hg++.

Un tipo especial de inhibicin competitiva es la llamada inhibicin por


el producto de reaccin. Se debe a que el producto se parece mucho al sustrato y puede
comportarse, si se acumula, como inhibidor competitivo. Este proceso tiene un papel regulador:
cuando un compuesto se acumula tiende a frenar su propia produccin.
Ejemplo: la glucosa es un inhibidor competitivo de la enzima glucosa-6-fosfatasa
Glucosa-6-fosfato + H2O -------------- Glucosa + H3PO4
b) Inhibicin Irreversible: los inhibidores irreversibles o venenos son compuestos que se unen
irreversiblemente al centro activo del enzima, alteran su estructura y anulan su capacidad cataltica.
Ejemplo: * la penicilina basa su efecto antibitico en la capacidad de inhibir irreversiblemente una
enzima clave para la sntesis de la pared celular de muchas bacterias.
* El fosfato de algunos compuestos organofosforados se une irreversiblemente a la serina
del centro activo de determinadas enzimas que, as, se inutilizan permanentemente.
COFACTORES ENZIMTICOS: Concepto y Tipos.
Algunos enzimas estn constituidos nicamente por aminocidos; sin
embargo, otros llamados holoenzimas, carecen en su centro activo de los componentes qumicos
apropiados para la actividad que deben realizar, por lo que necesitan la ayuda de determinadas
sustancias no proteicas, denominadas cofactores, que, fijadas en su superficie mediante enlaces
covalentes o dbiles, aportan los grupos y funciones qumicas de los que carece el enzima. En

estos casos, la fraccin proteica del holoenzima se denomina apoenzima y la fraccin no proteica
se llama cofactor.
a) A veces, el cofactor es un complejo orgnico o metaloorgnico unido mediante
enlaces dbiles al apoenzima (inactivo) denominado coenzima.
"Los coenzimas son compuestos orgnicos que se unen mediante enlaces dbiles y de forma
temporal al apoenzima (inactivo) y forman el holoenzima activo.
Son portadores de diferentes grupos qumicos, actuando en las reacciones enzimticas
como dadores o receptores de dichos grupos.
Se alteran durante la reaccin enzimtica, pero, una vez acabada se regeneran de nuevo
volviendo a ser funcionales. Los coenzimas no suelen ser especficos de un solo tipo de
apoenzima.
Algunos coenzimas son nucletidos o derivados de nucletidos, y pueden tener en su
composicin vitaminas.
Ejemplos: el NAD+, NADP+, que intervienen en reacciones redox (transferencia de electrones), el
FAD, y muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, son coenzimas o precursores de
coenzimas.
Si el cofactor orgnico se encuentra unido covalentemente al apoenzima, recibe el
nombre de grupo prosttico, como los grupos hemo (de la hemoglobina, la mioglobina) y los
citocromos.
b) Otras veces el cofactor es un in metlico (Mg++, Zn++, Cu++, Fe++...).
19.- LAS VITAMINAS.
Concepto de vitamina.
Las vitaminas se incluyen en el grupo de biocatalizadores. Son sustancias orgnicas de
diversa naturaleza qumica. Se necesitan en muy pequeas cantidades pero son imprescindibles
para el normal funcionamiento del metabolismo. Los animales y el hombre deben incorporarlas en
la dieta ya que no pueden sintetizarlas.
Las carencias vitamnicas (hipovitaminosis o avitaminosis) suelen deberse a la malnutricin
y dan lugar a determinadas enfermedades carenciales. Su exceso (hipervitaminosis) puede acarrear
efectos secundarios, que son ms graves en las vitaminas liposolubles, que tienden a acumularse,
que en las hidrosolubles que se eliminan con facilidad.

Clasificacin
Podemos distinguir dos grupos de vitaminas:
Las vitaminas liposolubles son solubles en lpidos (o en los mismos disolventes que los
lpidos). Tienen, por lo tanto, naturaleza lipdica, y algunas las hemos mencionado al estudiar
este grupo de biomolculas. Las ms importantes son las vitaminas A, D, E y K.
Las vitaminas hidrosolubles son solubles en agua, no teniendo naturaleza lipdica. En general,
tienen funcin coenzimtica. Son las numerosas vitaminas del grupo B y la vitamina C.

Las vitaminas hidrosolubles como coenzimas


Hemos dicho que numerosas vitaminas hidrosolubles tienen funcin coenzimtica, es decir,
derivados suyos son coenzimas, colaborando con las enzimas en las reacciones metablicas. Esto
es cierto especialmente para las vitaminas del grupo B.
El coenzima A, que participa en reacciones de transferencia de grupos acilo, deriva de una
vitamina del grupo B, el cido pantotnico.

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