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DIE T T IC A Y NUTRICION

-A limentacin: introducir alimentos en el cuerpo para su posterior degradacin en

molculas sencillas.
-Nutricin: incorporacin a las clulas de las molculas sencillas obtenidas con la
alimentacin.
-Dieta: todo aquello que se ingiere (alimento o bebida).
E N Z I M AS Y R E C E P T O R ES H O R M O N A L ES:
Para activar el sustrato utilizamos energa (e. de activacin), as se alcanza un estado
ms energtico (estado de transicin) formando el complejo activado (se alinean grupos
y se forman cargas elctricas). Se libera calor (no til). Los catalizadores aceleran la
reaccin.!!

E nzimas (catalizadores biolgicos): acta sobre el sustrato formando un complejo

enzima-sustrato que posee una menor energa de activacin y eleva la velocidad de la
reaccin. El sustrato es convertido en producto. La enzima no altera el equilibrio y
pueden actuar sobre ms de un sustrato.
La enzima es especfica para cada sustrato o para un grupo funcional ya que el sustrato
se complementa con el centro activo de la enzima, cuyas caractersticas van a estar
determinadas por los aminocidos que lo forman y su distribucin espacial concreta.
Estado de transicin: la transformacin de sustrato en producto ocurre a travs de un
estado transitorio inestable, es lo que se conoce como estado de transicin. Luego
resulta estabilizado por los residuos del centro activo con lo que se consigue acelerar la
reaccin.

Esta grfica indica cmo la

enzima se modifica en su
forma en presencia del sustrato
(modelo de la mano y el
guante).

T IP OS D E C O M P L E M E N T A C I N

Llave cerradura: creara un complejo mucho ms estable. El centro activo no tiene que
sufrir modificacin para tener una forma compatible con el sustrato.
Guante y mano: solo tienen en comn algunos puntos, el proceso se produce en varias
etapas en las que se va a ir liberando energa: unidos por enlaces no covalentes, fuerzas
electroestticas, fuerzas de van der Waals disminuyen la e.a.
Su formacin cambia y algunos enlaces del sustrato o del centro se deforman y alcanzan
una mayor complementariedad.
C L ASI F I C A C I N D E L AS E N Z I M AS:

1. Oxidoreductasas: reacciones de transferencia electrnica, un compuesto se reduce y

otro se oxida
2. Transferasas: Transfiere un grupo qumico de una molcula a otra.
3. H idrolasas: Hidrlisis (ruptura de determinados compuestos en presencia de H2O), es
decir, transfiere un grupo -OH desde el agua a otro sustrato.
4. Liasas: Rotura o soldadura de azufre sin necesidad de H2O.
5. Isomerasas: Movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molcula.
6. Ligasas: Forman enlaces carbono-carbono por la energa obtenida en la hidrlisis del
ATP
-Casi todas son protenas, aunque algunas estn formadas por RNA
Numerosas enzimas tienen un componente no proteico denominado cofactor si son
cationes metlicos o coenzima si son molculas orgnicas:
-Cofactores: completan la actividad enzimtica
1. Iones metlicos: actan en las reacciones oxidoreductoras (minerales como el Zn2+,
Mg2+ o Mo)

2. Coenzimas (unidas no covalentemente a la enzima, no son especficas de una sola

enzima, NAD, NADP que son aceptores o dadores de electrones y activan la accin
enzimtica) naturaleza orgnica. Hay algunas que derivan de las vitaminas. Casi todas
son liposolubles del grupo B (Liposolubles: B, E, K, A). La porcin proteica de la
enzima se denomina apoenzima y al conjunto de estas partes holoenzima
Un exceso de vitaminas no es necesariamente bueno, las hidrosolubles se eliminan con
ms facilidad que las liposolubles que se acumulan en el tejido adiposo.

SA T U R A B I L I D A D D E L A A C T I V I D A D E N Z I M T I C A
A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad ser proporcional a la concentracin
de sustrato, pero a concentraciones elevadas de sustrato, toda la enzima estar saturada.
Llega un momento en el que la reaccin no va mas rpida, hay que esperar a que se
libere (producto) y las enzimas queden libres para unirse con ellas. La velocidad
asciende hiperblicamente.
La ecuacin de Michaelis-MenteQ.MH[SOLFDHOFRPSRUWDPLHQWR\FDUDFWHUtVWLFDs de
cada enzima y su sustrato y mide la afinidad de la enzima hacia su sustrato.
KM concentracin del sustrato que se requiere para obtener la mitad de velocidad
mxima.
Un valor bajo de KM se puede relacionar con una gran estabilidad del complejo enzimasustrato puesto que necesita menos sustrato para unirse al 50% de la enzima. Si KM es
muy grande aumenta mucho la capacidad de trabajo.

Problema: si no tengo Vm
no puedo averiguar KM.
Solucin: se cambia la
velocidad mxima: Vmx:
1/Vmx KM: KM /Vmx y 1/ KM.
Esta grfica es utilizada para
representar
el
efecto
producido
por
los
inhibidores
reversibles.
Representa la inversa de V0
frente a las inversas de la
concentracin de sustratos.

Esta grfica nos indica los siguientes datos:

La energa del sustrato es mayor que la del producto. Es necesario superar esta barrera
HQHUJpWLFD G) para conseguir el producto final. Para ello se requiere la energa de
activacin.
La reaccin catalizada por la enzima (franja azul) requiere menor E.a que la no
catalizada (franja negra). Llegar a ese estado energtico en una reaccin no catalizada
supone la principal barrera de reaccin. A qu observamos la importancia de las
enzimas en las reacciones biolgicas.
E l nmero cataltico o constante cataltica: es el nmero de molculas que una
enzima puede transformar por segundo.
Reacciones con 2 sustratos (multisustratos):
1. Mecanismo secuencial se forma un complejo terciario no covalente (los 2 sustratos se
unen al centro activo antes de que se libere ningn producto (p).
- Aleatorio: el orden de entrada de sustrato es aleatorio.
- Ordenado: orden de entrada de forma especfica.
2. Mecanismo de doble desplazamiento o ping-pong no se forma complejo terciario, el
primer sustrato se libera como producto antes de la unin del segundo sustrato a la
enzima que ya ha sido modificada en la reaccin anterior. Reaccin parcial que regenera
una forma modificada de la enzima.
F A C T O R ES Q U E M O D I F I C A N L A A C C I N D E U N A E N Z I M A

-Mayor concentracin de un sustrato

-Mayor concentracin de la enzima:

1. enzimas constitutivas: estn siempre en la clula, su actuacin depende de que
llegue el sustrato
2. enzimas inducibles: se encuentran en una minscula proporcin de la clula. Se
transcribe la protena en un momento concreto de necesidad y se destruye. Vida media a
veces: 6 min. Interviene en los Procesos de proliferacin celular.

-temperatura: cada enzima tiene una temperatura ptima. Aumenta la actividad

enzimtica hasta desnaturalizarse. De 25C a 40 aumenta la actividad enzimtica.
-Isoenzimas: enzimas iguales. En lugar de una cadena polipeptdica tiene varias
subunidades. Difieren en la cadena de aminocidos para catalizar la misma reaccin.
La enzima lactato deshidrogenasa (LDH) es un tetrmero con dos posibles tipos de
subunidades: M (muscular) y H (cardiaco). Hay 5 tipos diferentes de isoenzimas:
LDH1 (H4); LDH2 (H3M), que se encuentran slo en el corazn y en los glbulos rojos
LDH5 (M4), que se encuentra en el hgado y msculo esqueltico
LDH3 (M3H); LDH4 (M2H2), que se encuentran en otros rganos.

-PH : neutro: 7. Fisiolgico: 7,4. Cada enzima tiene un PH ptimo, existe una banda
donde puede actuar pero si se altera el PH se altera la reaccin enzimtica.
-Proenzimas o Zimgenos: es la forma activa de una enzima que se sintetiza tras la
escisin de un fragmento de la cadena polipeptdica de un precursor inactivo mediante
la accin de otros enzimas o iones. Enzimas digestivos y elementos que intervienen en
la coagulacin. Ocurre debido a que el centro activo del polipptido se encuentra oculto
quedando la enzima inactiva, en el momento en el que se escinde el trozo de cadena,
esta enzima se activa porque su centro activo queda expuesto.

-Inhibidores:
1. I r reversibles: el inhibidor se une al centro activo
mediante enlaces covalentes (veneno metablico)
2. Reversibles: recupera su configuracin. Enlaces
no covalentes. Distinguimos vatios tipos:

1. Competitivo: el inhibidor se une al centro activo

de la enzima. Estructura espacial semejante al
sustrato. Aumenta km y baja la afinidad de la enzima
por sustrato (no afecta Vmx.). La manera de
revertirlo es aumentar la cantidad de sustrato.
2. No competi tivo: el inhibidor se une a un lugar
diferente al centro activo. No cambia Km ni Vmx.

3. Acompetitiva: se une exclusivamente al complejo enzima sustrato en un lugar distinto

al centro activo. Al unirse al complejo enzima-sustrato o (ES) forma el complejo
enzima-sustrato-inhibidor (ESI). Aumentando la KM y bajando la Vmx.
El inhibidor 2 y 3 solo aparecen en reacciones en las que existen dos o ms sustratos.
No se pueden revertir aumentando la cantidad de sustrato.
L a actividad de algunas enzimas se modula (regula) mediante la unin de uno o
ms ligandos denominados moduladores sobre las enzimas:

Moduladores alostricos: son varias subunidades reguladoras. Centro regulador

alostrico es otro lugar diferente del centro activo de la enzima donde se unen los
moduladores pero que es especfico para cada modulador. Hay moduladores positivos
(aumentan la catlisis) y negativos (disminuyen catlisis) aumentando o disminuyendo
tambin la afinidad E-S.
La regulacin de la actividad enzimtica se realiza mediante la modificacin de la
actividad de unas enzimas claves: enzimas alostricas.
La estructura tridimensional, estructura cuaternaria formada por varias subunidades, de
las enzimas alostricas lleva a cabo modificaciones inducidas por los efectores
(moduladores) que estimulan o inhiben la actividad enzimtica segn la economa
celular. No cumplen el principio Michaelis- Menten
Cuando el producto final de la ruta es la molcula que acta como modulador negativo
de la enzima que cataliza la primera etapa de la ruta actan unos sistemas
multienzimticos que regulan su accin mediante FEED-BACK.

1. Forma R: alta afinidad por

el sustrato y aumenta la
velocidad de la reaccin.
2. Forma T: poca afinidad por
el sustrato y baja la velocidad
de reaccin.
La primera forma se estabiliza
cuando los centros reguladores
tienen unidos activadores
(dibujos).

El alosterismo constituye un sistema de regulacin muy preciso. Las enzimas

alostricas catalizan reacciones muy importantes como el primer paso de una reaccin
metablica compuesta por varias reacciones consecutivas. Tambin suelen encontrarse
en los puntos de ramificacin de las rutas metablicas desde los que se pueden seguir
caminos alternativos.
- Cooperatividad: para enzimas con poca apetencia al sustrato. Son varias subunidades
y se encuentran interrelacionadas entre s. La 1 lleva un cambio de conformacin (al
unirse su modulador) que se transmite a las otras subunidades con lo que se consigue un
efecto cooperativo y una mayor apetencia, por ejemplo el efecto hemo- hemo de las
subunidades de la hemoglobina.

- Regulacin hormonal (modulacin covalente): Secrecin de hormonas por glndulas

endocrinas. El sistema hormonal o endocrino es un sistema jerrquico, en el que el
sistema nervioso central est a la cabeza. La principal glndula es el hipotlamo y junto
con este la hipfisis, que acta de intermediaria con respecto a los objetivos
secundarios. Las hormonas actan de mensajeros y son recibidas por los receptores
hormonales de membrana. La unin de la hormona y el receptor es inhibible, especifica
y saturable. La zona efectora de la protena es la que transmite la seal al interior. Hay
cuatro tipos de receptores. Loa tres primeros son de membrana y el cuarto nuclear.
sist.nerv.central hipotlamo e hipfisis (comunicacin inmediata entre hipotlamo e
hipfisis) rganos endocrinos tejidos, msculos.
T ipo 1: el contacto entre receptor y efector (canal inico) es directo (se complementa de
forma muy rpida), usa muchos neurotransmisores.

T ipo 2: de membrana, mas lento que el del tipo uno, muy abundantes. El efector puede
ser un canal inico o una enzima.
Contamos con un intermediario el cual seria la protena G. El proceso seria el siguiente:
unin de hormona con el receptor, activacin de la protena G que activa al canal inico
o enzima.
Dependiendo de la dotacin enzimtica obtendremos un efecto u otro. Se combinan las
distintas rutas del metabolismo en funcin de lo que el cuerpo necesite, es decir permite
coordinar al organismo segn sus necesidades. Para parar la orden hay que parar el
segundo receptor. (Fosfodiesterasa) Enzima que finaliza la accin.
Protena G adenilato ciclasa AMPcenzima, protena transportadora, HWF
Protena G guanilato ciclasa GMPc protenas contrctiles.
T ipo 3: membrana, receptor y efector es la misma protena (tirosincinasa). Son los
receptores de los llamados factores de crecimiento y metabolismo celular. No utilizan
un 2 mensajero. Ejemplo: insulina.

T ipo 4: interactan directamente con los genes (el efector es la expresin gnica).
Localizados en el ncleo. Receptores de las hormonas- esteroideas (derivan del
colesterol, como las sexuales) las cuales son insolubles y no pueden viajar por el plasma
solas, se une a una protena. Tarda mucho (das, meses, aos).
Acoplamiento: va DNA (no se conoce bien su mecanismo pero llega al ncleo)
Hay ciertas enzimas que nos ayudan al diagnstico de ciertas enfermedades adems de
ser esenciales en el metabolismo. No ayudan al diagnstico si son especficas.

M E M B A R A N AS B I O L O G I C AS
Todas las clulas poseen membrana plasmtica, que las separa fsicamente del exterior,
regula el intercambio de sustancias con el medio e intercambia seales frente a diversos
estmulos. Posee la misma estructura en todas las clulas por lo que recibe el nombre de
unidad de membrana, es decir, una bicapa lipdica con protenas embebidas. Las zonas
hidrfilas se disponen hacia el exterior (es la que interviene con los receptores) y las
hidrfobas hacia el interior. La cara interna y externa son diferentes entre s.

Las funciones de la clula se encuentran compartimentadas en orgnulos. As separa los

procesos en los que se obtiene energa de los que la gastan.

La parte activa son protenas que ejercen determinadas funciones como transportadores
o receptores y glcidos (fundamentales pero en nmero muy reducido), forman
glucolpidos y glicoprotenas se encargan de ejercer como antgenos por ejemplo.
50% lpidos y 50% protenas. Hay excepciones en algunas clulas como en las neuronas
que tienen ms lpidos que protenas (vainas de mielina).

Lpidos de membrana aportan individualidad (Pertenecen principalmente a tres

categoras):

Fosfolpidos: son los ms abundantes en las membranas biolgicas. Presentan

una zona hidrfila (cabezas polares de glicerina en los fosfoglicridos) y otra
hidrfoba (colas apolares de cidos grasos). Son molculas anfipticas. Los
fosfoglicridos estn formados por una molcula de glicerina, dos cidos grasos
(uno saturado y otro insaturado), un grupo fosfato y un aminoalcohol. Los
cidos grasos pueden ser saturados o insaturados, en el ltimo caso pueden dar
lugar a dos conformaciones espaciales: una cis en la que la cadena esta plegada y
otra trans en la que la cadena est recta, la primera dificultar el
empaquetamiento aumentando la fluidez de la membrana mientras que en la
segunda el plegamiento ser mucho mayor y la membrana menos fluida, es poco
frecuente en la naturaleza y se utilizan sobre todo en la industria.

El cido graso palmtico es saturado. El cido graso oleico es insaturado cis.

Los cinco grandes grupos de fosfolpidos (glicerofosfolpidos) son los

siguientes:
fosfatidilserina,
fosfatidilcolina,
fosfatidiletanolamina,
fosfatidilinositol, difosfatidilglicerol (cardiolipina). Esta ltima se encuentran
ms abundantes en la membrana mitocondrial interna.

Esfingolpidos: se presentan en menor proporcin que los fosfolpidos aunque

abundan en el tejido nervioso, sus molculas tambin tienen carcter anfiptico.
Son esteres formados por la unin del alcohol esfingosina y un acido graso
mediante un enlace amida dando lugar a una molcula denominada ceramida
que deber unirse a una molcula polar para formar el esfingolpido completo.
Segn la naturaleza de la molcula polar:

Esfingomielinas: presentan una molcula de fosforilcolina

fosforiletanolamina. Son abundantes en las vainas de mielina.

Glucoesfingolipidos: su molcula polar es un glcido. Desempean papel

antignico. Se llaman cerebrsidos si el glcido es un monosacrido y
ganglisidos si es un oligosacrido.

Importante diferenciar su zona polar (donde se encuentran situados los -OH) de la

apolar (resto del cido graso).

Colesterol: su parte polar es un grupo hidroxilo en el carbono 3, el resto es

apolar. Estructura 4 anillos rgidos formando 1 plano y una parte pequea
apolar. Solo es abundante en la membrana plasmtica. Ayuda a regular la fluidez
y adaptar a los cambios de la membrana. El colesterol depende de las
lipoprotenas para transportarse: unas protenas recogen el colesterol que se va a
desechar y otras a llevarlo al lugar que le corresponda.

Su distribucin en la membrana es desigual. La parte polar del lpido se orienta hacia el

H2O y la parte apolar hacia el otro lado. Las vainas de mielina son prcticamente
lipdicas. Se esta trabajando con lisosomas artificiales para aplicar la quimio y tambin

se estn fabricando hemates artificiales. Cuando la fosfatidilserina aparece en la

membrana externa se da la apoptosis. Los lpidos de la membrana se mueven de forma
continua, rotan sobre s mismos, cambian de una lmina a otra (movimiento flip-flop) y
se flexionan. Las enzimas flipasas se encargan de reorganizar la membrana.
Hay 2 tipos de protenas y aportan funcionalidad a la membrana:

1. Integrales: presentas regiones hidrfobas por las que se asocian al interior de la

membrana y regiones hidrfilas que se sitan hacia el exterior. Solo pueden separarse de
la membrana si se destruye la bicapa. Dentro de stas existen protenas
transmembranales y protenas asociadas a la cara interna o a la cara externa. Algunas
presentan carbohidratos y se disponen solo al lado externo como los glucolpidos.
Las protenas integrales necesitan un detergente para separarse del resto de
componentes de la membrana.

2. Extrnsecas o perifricas: son protenas que no presentan zonas hidrfobas por tanto
no penetran en la membrana. Se unen a la membrana por en laces de tipo inico y se
separan de ella con facilidad. Aparecen principalmente en la cara interna.
Las protenas asociadas a la membrana pueden cumplir un papel estructural o bien
pueden estar implicadas en funciones de reconocimiento y recepcin de seales,
adhesin, transporte de sustancias y metabolismo celular. Pueden desplazarse
lateralmente por la membrana.

!
"#$%!&'()*+%!,-#!./0#$'%!1%#!2'-$03,%#!*,$'3,#0+%#!4%5!6!7!+8!7!09$'3,#0+%#!4:!7!08;

-Membrana del eritrocito: posee un esqueleto submembranoso proteico que actan de

manera estructural. De esta forma favorece su transporte. Por otra parte la membrana
mitocondrial interna presenta gran cantidad de protenas. La forma de "donut" se debe a
que necesita poder pasar fcilmente a travs de los capilares sin romperse, por ello
presenta un tejido que le permite estirarse.

*Membrana de un eritrocito

H idratos de carbono: sirven para que los lpidos y protenas tengan funcionalidad
nunca los encontraremos sueltos sino como glucolpidos y glicoprotenas. Especificidad
a los antgenos.

Carbohidratos de membrana: si le quito los glcidos a los antgenos de los eritrocitos ya

no tendran especificidad y podramos tener grupos 0- para poder transfundir esa sangre
a
todos
los
individuos
sin
problemas
de
rechazo.

F A C T O R ES Q U E R E G U L A N L A F L U I D E Z
-composicin de la membrana: depende de los cidos grasos y concentracin de
colesterol:
1. saturados o insaturados: saturado ms empaquetados y menos fluidez. Insaturados
ms fluidez y menor empaquetamiento.
2. longitud de los cidos grasos: mayor longitud menor fluidez.
-Colesterol: Se sita entre dos fosfolpidos con la parte polar mirando al H2O. Cuanto
ms colesterol menos movimiento y menos fluidez. Acta como regulador y aporta
rigidez evita que los cidos grasos se desestabilicen con la temperatura (imprescindible).
Las hormonas esteroideas proceden del colesterol (como las hormonas sexuales). Ms
abundante en la membrana plasmtica.
-T emperatura: cuando aplicamos calor a los enlaces se flexionan y abren la membrana,
se desordena y se vuelve fluida. Cada fosfolpido tiene su temperatura especfica.
-Presencia de C a ++: al tener carga 2+ puede interactuar con dos cargas negativas.
Luego al tener tambin carga los fosfolpidos interactan con el ion calcio
EORTXHDQGRODPHPEUDQD
Procesos de transportes especficos: las sustancias que se disuelven en lpidos no
necesitan de transportes ya que lo hacen a travs de concentracin. Transporte simple.
Hidrosoluble (no se disuelve en liquido orgnico): transporte facilitado y necesita de
una protena que la ayude. Velocidad lenta.
Transporte de membrana:

Estos tomos pueden moverse a travs de la membrana gracias a los canales pasivos:
x

Difusin simple:

Para que pueda ocurrir este tipo de transporte es imprescindible que haya una diferencia de
concentraciones entre el LEC y LIC, y adems que la membrana sea totalmente permeable al
soluto. Este tipo de transporte se utiliza nicamente para el paso de sustancias muy pequeas y
de sustancias que sean liposolubles, pues como ya sabemos la membrana es una bicapa lipdica.
Se hace a favor de gradiente.
x

Difusin facilitada:

Es un transporte mediado. Para que pueda ocurrir este tipo de transporte es imprescindible que
haya una diferencia de concentraciones entre el LEC y LIC, que la membrana sea totalmente
permeable al soluto y por ltimo que haya una protena de membrana que funcionar como
transportador o canal inico. Este transporte permite el paso de sustancias grandes y adems de
sustancias no liposubles. Se hace a favor de gradiente.
x

smosis:

Para este transporte necesitamos de dos compartimentos que contengan agua, en el caso de la
clula hablamos del LEC y LIC, adems de una membrana semipermeable, es decir, solo
permeable al agua y no a solutos, y por ltimo un gradiente de concentracin que en este caso
hablamos de medio hipotnico e hipertnico. En este caso se produce el transporte de agua de
un medio a otro.
<
<

<

Medio isotnico: La misma concentracin de soluto fuera y dentro de la clula.

Medio hipertnico: M ayor concentracin de soluto fuera que dentro de la clula. El
agua que est dentro tiende a salir para equilibrar las concentraciones. La clula se
deshincha.
Medio hipotnico: M ayor concentracin de soluto dentro de la clula que fuera de la
clula. El agua que est fuera tiende a entrar para equilibrar las concentraciones. La
clula se hincha pudiendo a provocar la lisis de la misma. En el caso de los glbulos
rojos este proceso se llama hemlisis.

Existen otros canales por los cuales pueden moverse estos iones que son en contra de gradiente
y se denomina entonces transporte activo:
x

Transporte activo primario:

Es un transporte mediado. El consumo energtico, normalmente de ATP est acoplado

directamente al movimiento del soluto transportado. Un ejemplo de este tipo de transporte
primario es la bomba Na+ / K+ - ATPasa, que bombea sodio hacia fuera de la clula y potasio
hacia dentro, manteniendo los gradientes de concentracin a travs de la membrana. Otro tipo
de transporte de este mismo son los canales de Ca2+.
T ransporte activo primario!0#!01!0,$0,:*:-!+-.-!%=/>1!=/0!?*:'-1*@%!ABC!:0!)-'.%!:*'0+$%!2%'%!
$'%,#2-'$%'!01!+-.2/0#$-!0,!+/0#$*D,;!

Transporte activo secundario:

Es un transporte mediado. El consumo de energa se realiza para generar un gradiente

qumico o electroqumico que se convierte en un depsito energtico que se gastar para el
empuje del soluto que se va a transporte.

<

Antiporte: en contra de un gradiente de concentracin

<

Simporte: A favor de un gradiente de concentracin.

T ransporte activo secundario!0#!01!0,$0,:*:-!+-.-!%=/>1!=/0!/$*1*@%!1%!0,0'&3%!%1.%+0,%:%!0,!

/,!&'%:*0,$0!010+$'-=/3.*+-;!
Por ltimo existe otro tipo de transporte activo, que es el que va a travs de unas vesculas:
x

Endocitosis:

La endocitosis es un proceso celular, por el que la clula introduce molculas grandes o

partculas, y lo hace englobndolas en una invaginacin de la membrana citoplasmtica,
formando una vescula que termina por desprenderse de la membrana para incorporarse al
citoplasma.
<

Fagocitosis: Ocurre cuando la endocitosis da lugar a la captura de partculas.

<

Pinocitosis: Ocurre cuando son solamente porciones de lquido las capturadas.

<

Mediada por receptores: Requiere de receptores de membrana especficos, para

reconocer un ligando particular y unirse a l. La pinocitosis atrapa sustancias de forma
indiscriminada, mientras que la endocitosis mediada por receptores slo incluye al
receptor y a aquellas molculas que se unen a dicho receptor, es decir, es un tipo de
endocitosis muy selectivo.

Exocitosis:

Es el proceso contrario a la endocitosis. Despus de la sntesis de las sustancias, stas se

depositan en vesculas de almacenamiento, hasta la llegada de la orden de evacuacin, momento
en el que se producir la fusin de la membrana vesicular con la celular, y la difusin del
contenido de la vescula con el medio extracelular.

Las sustancias liposolubles pasan por difusin simple, ya que son capaces de fundirse con la
membrana y atravesarla. Cuando la sustancia es hidrosoluble pasa por transporte facilitado.
Coeficiente de permeabilidad: velocidad con la que pasa el sustrato por la membrana.
Completar. El agua tiene un coeficiente relativamente alto ya que es capaz de interactuar con las
cabezas polares de los fosfolpidos de membrana.
La relacin
de la velocidad y la
concentracin de una molcula dan dos
grficas: dicha grfica nos muestra cmo en
una difusin simple (lnea continua), al
aumentar la concentracin tambin aumenta
la velocidad de reaccin. No ocurre lo mismo
en el transporte facilitado (lnea curva) debido
a que las protenas que ayudan al paso
transmembrana son limitadas.

Los transportadores facilitados lo que hacen es

eliminar el grosor de la membrana. Cuando se une
una molcula al transportador ste cambia de
FRQIRUPDFLyQ\TXHGDKDFLDDGHQWUR\DGHPiVHO
transportador pierde afinidad por lo que libera al
sustrato. Es especfico, saturable e inhibible y en
algunos casos regulable.
En una primera fase el sustrato es reconocido por el
transportador, que ser especfico para ste, despus
el sustrato se une al transportador cambiando su
conformacin haciendo que este pierda su afinidad
por el sustrato y producindose finalmente la
liberacin en el otro lado de la membrana.
Diferencia entre transportador activo y pasivo: el pasivo no gasta energa y el transporte se
realiza a favor de gradiente mientras que el activo requiere aporte de energa y el transporte se
puede realizar en contra de gradiente.
Transporte activo primario: el transporte del sustrato consume directamente ATP.
Transporte activo secundario: el transporte utiliza un gradiente creado por otro transportador
que ha consumido ATP. Ejemplo bomba sodio potasio (transporte activo primario): esta bomba
provoca que exista ms cantidad de Na en el exterior de la membrana que dentro por lo que se
produce la entrada de nuevo de este Na por difusin simple a travs de unos canales inicos
aprovechados por otras molculas. Por lo tanto para que exista un transporte activo secundario
antes debe haber un transporte activo primario. Este transporte es utilizado por los
transportadores SGLT.
Un ejemplo de transporte facilitado pasivo son los transportadores de glucosa (GLUT) que
mueven la glucosa dentro de nuestro organismo.

GLUT1

KM 5-15 mM

GLUT2

KM 30-60 mM

GLUT3

KM 1 mM

Es ubicuo (todas
partes). Ejemplo
glbulos rojos.
+tJDGRFpOXODV
pancreticas, rin,
intestino delgado
(glucosa, fructosa,
galactosa)
Cerebro, placenta,
rin.

GLUT4

KM 2-5 mM

Musculo esqueltico
y cardiaco,
adipocitos.

GLUT5

KM 5-15 mM

yeyuno

Trabaja con las

cantidades basales de
glucosa.
Regulado por:
Hidratos de carbono
luminales, GIP GLP2 BBM+), insulina
(BBM-)
Regulado por:
insulina y ejercicio
(responde a la
contraccin
muscular).
Solo transporta
fructosa.

T ransporte facilitado activo de glucosa (transporte transcelular de glucosa). Se encarga de

introducir la glucosa en nuestro organismo.
T ipo

Km

SG L T1

0.5mM

SG L T2

1.6-3mM

SGLT3

1-3mM

SGLT4

2.6mM

SGLT5

Localizacin/funcin
Se encuentra en el
intestino delgado,
rin y
cardiomiocitos. 2Na+
por cada glucosa (o
galactosa). Influye en
la rehidratacin.
Solo en el rin. Un
Na+ por cada glucosa.
Rin. 1 Na+ - 1
glucosa
Intestino, rin,
hgado, pncreas
(Manosa).
Intestino, rin.

Regulacin
Diabetes (+),
receptores de
dulzor va
incretinas (+).
Alta afinidad
por glucosa.
Diabetes (+).
Baja afinidad
por la glucosa.

Diabetes (+).

En el enterocito estn presentes los transportadores

SGLT1, la entrada de Na+ por difusin facilitada a
favor de gradiente, es aprovechada por en
transportador SGLT1 para introducir glucosa y agua
y el transportador GLUT 2 para el paso de la glucosa
al torrente sanguneo desde el enterocito.
En el tbulo contorneado proximal de las nefronas
(S1) estn presentes los transportadores GLUT2 y
SGLT2 (de baja afinidad por la glucosa). Estos
transportadores retiran la mayora de glucosa en
orina.
En el tbulo contorneado proximal de las nefronas
(S3) estn presentes los transportadores GLUT1 y
SGLT1 (de alta afinidad por la glucosa), que retiran
la glucosa que pueda haber quedado en la orina para
que est libre de la misma (a no ser que se supere el
dintel renal).
Dintel renal: concentracin de glucosa en sangre a
partir de la cual empieza a aparecer glucosa en
orina. En individuos sanos es 180 mg/dl, en
diabticos esta cifra es mayor.
ndice glucmico: relacin entre la cantidad de
insulina producida por 100mg de glucosa y 100mg
de cualquier alimento, cuanto ms prximo sea al
de la glucosa mayor ser el ndice glucmico (como
mximo 1).
Bomba Sodio- Potasio.
Como la entrada de glucosa en el enterocito est acompaada (y favorecida) por la entrada de
Na+ que pasa a favor de gradiente es necesario sacarlo de la clula para que ese gradiente se
mantenga. El mecanismo que la clula utiliza es la bomba de Sodio-Potasio que saca 3 Na+ por
cada dos K+ que introduce en la clula.

T ransporte facilitado de aminocidos.

Si solo existiera un regulador para todos los aminocidos, estos entraran en funcin de
gradiente y no de necesidad celular. Cada transportador es capaz de transportar aminocidos
parecidos entre ellos (por tamao, carga...) y cada aminocido tiene ms de un transportador
aunque existen transportadores solapadas como el ASC y el asc. Los aminocidos (grupo amino
+ carboxilo) tienen transportadores especficos segn su carga: neutra, positivas o negativas.
C lasificacin de los sistemas de transporte.
Ionforos: no son protenas pero transportan iones. Son molculas hidrfobas y apolares.
Pueden formar un canal transmembranal como la Gramicidina A o envolver al ion y
transportarlo a travs de la membrana como la Valinomicina. Pueden ser utilizados como
antibiticos cambiando la polaridad del potencial de membrana bacteriano, provocando su lisis
o al menos impidiendo su propagacin.

C iclo del A TP y bioenergtica celular.

C 6 H 12 O 6 + 6 O 2 = 6C O 2 + 6H 2 O
Esta es una reaccin de combustin, en la que la energa se libera de golpe. Esta reaccin no se
podra llevar a cabo tal cual en la clula, para ello se produce en varios pasos y con la mediacin
de molculas que capten y almacenen la energa.

9DULDFLyQGHODHQHUJtDOLEUHGH*LEEV*o +o 76o

Variacin de la energa libre estndar: A + B = C + D. Keq =

La variacin de energa libre es una funcin de estado, es decir, es independiente del camino
seguido para alcanzar el resultado.
*o de la hidrolisis de A TP (condiciones estndar).
ATP + H2O ADP + Pi

-7.3 kcal/mol

ADP + H2O AMP + Pi -7.3 kcal/mol

ATP + H2O AMP + PPi -7.7 kcal/mol
PPi + H2O Pi + Pi

!"#$%&'()*+,-*&

!"#$%&'()*+,-*&

-6.9 kcal/mol
&

*o de la hidrolisis de A TP. En condiciones fisiolgicas (potencial de fosforilacin)

G = *57ORJ

[A DP] [Pi]
[AT P]

Adems del ATP existen otros compuestos de superalta energa como el fosfato de creatina o
&creatina fosfato, compuesto que utiliza el msculo esqueltico como reserva energtica. La
creatina se sintetiza en el hgado, el pncreas y en los riones a partir de aminocidos como
la arginina, la glicina y la metionina o mediante la ingesta, es transportada en el torrente
sanguneo para su utilizacin por los msculos. Es usado para generar, de forma anaerbica y
sin generar productos de desecho, ATP del ADP formando creatina. Hace eso al donar un grupo
fosfato, y esta reaccin es catalizada por la creatinquinasa. Tiempo despus de realizar el
ejercicio se vuelve a asociar con el fosfato liberado por la hidrlisis del ATP.

Los compuestos de superalta energa se

sintetizan mediante el catabolismo para
posteriormente ser utilizados en el anabolismo.
Solo actan como reserva de energa ya que para
que esta pueda ser utilizada deben ceder su grupo
o grupos fosfato para formar ATP. El ATP a su
vez puede donar grupos fosfato a los compuestos
de baja energa.

La energa obtenida de la oxidacin (catabolismo)

de los nutrientes obtenidos se utiliza para la
sntesis de ATP que se utilizara en los procesos
anablicos, transporte, mantenimiento de la
informacin y para la contraccin muscular.

Distribucin de la energa de los hidratos de carbono en una persona con 80 K g aprox.

El 55% del ingreso energtico debe proceder de los hidratos de carbono (h.c), el 15% de
protenas y el 30% de grasas. Estas son las macromolculas a partir de las cuales vamos a
obtener toda la energa necesaria.
Entre el 5-10% de la energa se emplea en la digestin, absorcin y transporte de los
alimentos y entre el 25% y 40% de la energa es atrapada como ATP. El resto se pierde en
forma de calor.
La energa procedente de h.c se almacena en distintas proporciones segn la zona corporal, la
cantidad total de estos es 2012kcal:
- El glucgeno en el msculo son 1600kcal.
- El glucgeno en el hgado son 400kcal. (almacn central del organismo, mantiene el
equilibrio de la concentracin de glucosa en sangre)
- La glucosa en el plasma son 12kcal. (Un 40% de la sangre es ocupado por tejido y un
60% por plasma).
El glucgeno es una forma que tiene el cuerpo de acumular energa. Es un polmero de la
glucosa. El organismo capta molculas sencillas y almacena molculas complejas. En la
sangre solo circulan 3g de glucosa y en el hgado hay 100g.
CONSUMO RECOMENDADO DE CARBOHIDRATOS
9Sedentaria: 40-50% de las caloras totales son carbohidratos
Activas y deportistas: 50-60% de las caloras deben ser carbohidratos
de tipo complejo
9Fuente de carbohidratos en una dieta equilibrada
Frutas y las verduras
Pases desarrollados: 50% dieta azucares sencillos
9Carbohidratos fermentables: sacarosa
Caries dental
Enfermedades: diabetes, obesidad, enfermedades coronarias
9Objetivo: Disminuir el consumo de azucares sencillos
Utilizando fructosa: dos veces mas dulce que la sacarosa
Ventajas: fructosa no estimula la liberacin de insulina

FUNCINES DE LOS CARBOHIDRATOS

9 Fuente energtica: servir como combustible

energtico para el cuerpo en el ejercicio intenso.
9 **Ahorro de protenas: la ingesta de una dieta
adecuada en carbohidratos ofrece un efecto de
ahorro sobre las protenas corporales.
9 Facilitador metablico: sirve como facilitador
metablico para el metabolismo de las grasas.
9 Combustible para el sistema nervioso central: los
carbohidratos son esenciales para el buen
funcionamiento del Sistema Nervioso Central.

**Las protenas fabrican glucosa en ausencia de sta, por lo que perderamos masa muscular.
Necesitamos un mnimo de h.c en el organismo para poder metabolizar las grasas.
La insulina retira glucosa de la sangre, su punto mximo llega al cabo de una hora. De modo
que si tomamos glcidos ms complejos la insulina ser ms abundante (alto ndice
glucmico). Un deportista deber alimentarse de glcidos sencillos (bajo ndice glucmico)
para que la glucosa que es su fuente de energa le dure ms tiempo debido a la menor
presencia de insulina en sangre.
El almidn es la macromolcula (polisacrido) de los h.c. ste es hidrolizado por unas
enzimas salivales en la boca en Maltosa (disacrido) y Dextrina (oligosacrido
SROLVDFiULGR
Cuando llegan a la luz intestinal donde no existen enzimas que degraden a la dextrina,
intervienen las enzimas pancreticas degradndola en maltosa, maltotriosa e isomaltosa.
Ahora todas estas son disacridos junto con la lactosa (glucosa + galactosa) y sacarosa que es
(glucosa + fructosa) pudiendo ser degradadas por el intestino convirtindolas en azcares
sencillos: GALACTOSA, GLUCOSA Y FRUCTOSA (Fuera del organismo). Estas
molculas ya pueden ser absorbidas por el enterocito.
Para introducirlas en la sangre utilizan los transportadores SGLT1 Y SGLT2 (aprovechando
canal de Na+) y los transportadores GLUT-2 GLUT-5 (por difusin facilitada).

Digestin y absorcin de los HC presentes en la dieta

ALMIDN
Amilasa
salival

Boca

DEXTRINA
Amilasa pancretica
LACTOSA

Luz intestinal

MALTOSA MALTOTRIOSA ISOMALTOSA

Maltasa

Dextr inasa

Lactasa

SACAROSA

Isomaltasa
Sacarasa

GALACTOSA

GLUCOSA

FRUCTOSA

Na+

Sangre

SGLT-1
GLUT-2

GLUT-5
GLUT-2

Esta grfica nos muestra cmo la galactosa y glucosa necesitan transportadores activos
secundarios y la fructosa entra por simple difusin facilitada, esto ltimo es debido a que la
fructosa es abundante en el lumen (paso desde el lumen intestinal al entericito a favor de
gradiente de concentracin).
Para que desde el entericito pase al torrente sanguneo interviene el transportador GLUT2
permitiendo el paso de los tres azcares.

Se muestra en la siguiente grfica.

Transporte transcelular de glucosa: Intestino

./0%1%

4!2/5

!23/+

!"#$()*%"$
+,%-

!"#$
!%"$
&'#$

&'#$

!23/6

El entericito no transporta el 100% de la glucosa al torrente sanguneo, es decir, que un 50%

de sta es metabolizada por el entericito en forma de lactato para la realizacin de sus propias
funciones ya que consigue ATP. Una vez consumido lo que necesite lo expulsa al torrente en
forma de lactato junto al otro 50% de glucosa, la sangre del intestino va al hgado por la vena
porta, una vez all el hgado repone sus reservas de glucgeno y reconvierte el lactato en
glucosa. La glucosa entra en los msculos a travs de los transportadores GLUT1 y GLUT4
(dependiente de insulina y ejercicio). La entrada de glucosa junto con el Na+ se acompaa de
H2O producindose la rehidratacin.
Transporte de glucosa a travs del enterocito
Enterocito
Na+
Na+
K+

SGLT-1

Glucosa
Glucosa
GLUT-2
50%

GLUCOSA
Lactato

Luz
intestinal

Sangre

Destino metablico de la glucosa

El hgado absorbe los monosacridos va vena porta heptica.
Acta como un regulador o amortiguador de la glucosa sangunea mediante diversos
mecanismos: glucognesis (sntesis de glucgeno a partir de glucosa-6-fosfato),
gluconeognesis (sntesis de glucosa a partir de precursores no glcidos como el piruvato).
Como se coment anteriormente el entericito manda piruvato al torrente y a posteriori llega al
hgado.
La activacin de la glucosa (en el hgado) es mediante la adicin de fosfato inorgnico. La
glucosa fosforilada (adicin de fosfato inorgnico) activa la glucosa en el hgado. Esta
glucosa fosforilada puede entrar a la va glucoltica para producir energa o quedar
almacenada como glucgeno.
La va glucoltica conocida como gluclisis degradar como ya sabemos esta glucosa a
Piruvato luego a A cetil-CoA hasta obtener A T P.

C O2 + H2O + A T P

La reserva de glucgeno en el hgado es muy importante puesto que sin ella tendra que acudir
a las protenas.
La molcula de glucgeno se encuentra ms ramificada que la de almidn, lo que permite que
sean ms solubles y se almacena en pequeos grnulos.
El almidn por el contrario son grandes grnulos por ello se encuentra menos ramificado.
Las reservas de glucgeno en el hgado son relativamente bajas debido a que no se almacena
solo, si no con una proporcin de 4 veces ms de agua.

Molcula de glucgeno

Grnulos de glucgeno

La sntesis del glucgeno consiste en:

A partir de la glucosa actan las enzimas hexoquinasa y glucoquinasa transformndola en
glucosa-6-fosfato (puede atravesar la membrana), es la molcula de glucosa fosforilada en el
Carbono n6.
Sobre dicha glucosa ahora acta la enzima fosfoglucomutasa y la transforma en glucosa 1fosfato (no puede atravesar la membrana) fosforilada en el Carbono n1. Esta molcula
reacciona con la molcula UTP por medio de otra enzima formando glucosa-U DP.
Para aadir la molcula activada glucosa-U DP al extremo de la molcula de glucgeno acta
la enzima glucgeno sintasa, no gasta ATP y va uniendo UDP-glucosa para formar el
glucgeno.
La enzima ramificadora del glucgeno se encarga de ramificar la cadena.
La sntesis de glucgeno se realiza mediante adicin de UDP- glucosa pero la glucgeno
sintasa solamente puede aadir residuos glucsilos si la cadena del polisacrido contiene ms
de cuatro residuos. Necesita la accin previa de un iniciador o cebador, funcin desempeada
por la glucogenina.

Sntesis del glucgeno

Cadena > 11 restos

Enzima
ramificante

-Tyr-Glucosa
Glucogenina

Distribucin de la energa de los lpidos en una persona de 80kg de peso

El tejido adiposo representa la mayor cantidad de lpidos 108kcal. El resto se organiza en las
siguientes proporciones:
- cidos grasos libres en el plasma 3.6kcal.
- Triglicridos en el plasma 36kcal.
- Triglicridos intramuscular 2700kcal.
Cuando nuestro sistema carece de glucosa como principio inmediato energtico acude a los
cidos grasos.
El organismo adopta a los cidos grasos como almacn energtico debido a que se encuentra
menos oxidado que una glucosa.
C6H12O2 molcula emprica de cido graso, menos oxidado.
C6H12O6 molcula emprica de Glucosa, ms oxidada.
Metabolismo del tejido adiposo
LIPOGNESIS Y LIPOLISIS
Se denomina lipognesis a la sntesis (de molculas sencillas a complejas) de triglicridos o
grasas reserva a partir de glicerol y cidos grasos a travs de una esterificacin.
Lipolisis es la hidrlisis o catabolismo (de molculas complejas a sencillas) de los
triglicridos en esos mismos constituyentes. Ambos procesos son simultneos y el
predominio de uno de ellos determinar la direccin del metabolismo del tejido adiposo.
Los principales tejidos con sntesis de triglicridos son el tejido adiposo, el hgado y la
glndula mamaria. El proceso se efecta en el citoplasma.
Digestin de grasas
1 Actan las lipasas linguales a pH ptimo resistente a la pepsina, luego estas enzimas son
parcialmente inhibidas por las sales biliares, pasan a ser diacilglicridos y cidos grasos de
cadena corta y media, aunque tambin se hidrolizan en cadena corta y larga (importante en
recin nacidos).
2 Interviene la lipasa gstrica donde el estmago absorbe los cidos grasos de cadena corta y
media directamente. Esta grasa va directamente al hgado a travs de vena porta.

3 Enzimas pancreticas: intervienen distintas enzimas. Secretadas desde el pncreas hasta la

2 porcin del duodeno.
4 Lipasas estimuladas por las sales biliares (presentes en leche humana e importante en
recin nacidos prematuros) es complementaria a lipasa pancretica, emulsionan las grasas de
la dieta en el intestino delgado formando micelas y cataliza la hidrlisis de triacilglicrido
a glicerol y cidos grasos libres.
Ahora que son cidos grasos y dems productos pueden ser absorbidos por la mucosa
intestinal y convertidos de nuevo una vez en el enterocito en triacilglicridos.

LIPOPROTEINA DE BAJA DENSIDAD (LDL)

Esto es una molcula de lipasa. Es sensible a las hormonas.

Destino de estos triacilglicridos
Ahora estos triacilglicridos estn situados en el msculo intestinal y se incorporan en los
quilomicrones (lipoprotena transportadora fabricada por la pared intestinal y compuesta por
protenas de baja densidad D48, C3 y C2) junto con colesterol. Los desplaza por el sistema
linftico y por la sangre hacia los tejidos.
En los capilares se encuentran las lipoprotenas lipasa por lo que vuelve a convertirse en
cidos grasos y glicerol.
Los cidos grasos son los que entran en las clulas y se oxidan como combustible. En caso
contrario se almacenan en forma de triacilglicrido en los adipocitos.
*De mayor a menor aporte de lpidos en nuestra dieta podemos establecer el siguiente
orden:
Aceite > mantequilla > frutos secos (las nueces son a.g.polinsaturados buenos para el
colesterol) > carne grasa > queso semicurado > pescado azul > huevos > carne magra > leche
entera > cereales > pescado blanco (a.g.insaturado) > legumbres > verduras.

T riglicridos ordinarios de la dieta

2 cidos grasos + monoglicrido

T riglicrido

L infa

Sangre

T ejido

T riglicridos de cadena media

cido graso de cadena media

A bsorcin

Sangre hacia vena porta

H gado

* Estos procesos son llevados a cabo por las enzimas cor respondientes.

E l alimento proteico va acompaado de las grasas pudiendo tener procedencia animal o

vegetal

Contribuci
Contribucin de las fuentes principales de alimentos
al contenido proteico de la dieta

Si observamos la grfica entenderemos como al comer huevos, carnes, quesos, leche, cereales
y pescado nos proporciona la base proteica muy parecido en proporciones a lo que nos
aportan los cidos grasos.
Alimentndonos de la carne recibimos todos los tipos de protenas existentes a diferencia de
los vegetales. Como por ejemplo la vitamina B12 presente en animales.
El huevo contiene todas las protenas necesarias en los niveles adecuados. Es el alimento ms
proteico.
Necesitamos 1g de protena por Kg de peso ideal.
Existen aminocidos esenciales (no la fabrica el organismo) por lo que hay que consumirla de
los alimentos, y aminocidos no esenciales (nuestro organismo es capaz de fabricarlas).

Clasificacin de los aminocidos

Esenciales
Arginina*
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina**
Metionina***
Fenilalanina
Treonina
Triptfano
Valina

No esenciales
Alanina
Aspartato
Asparagina
Cistena
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina

* Crecimiento, **Deficiente en cereales, ***Deficiente en legumbres

La arginina es producida por nuestro organismo pero no lo suficiente como para abastecer en
la poca de crecimiento por lo que se necesita un aporte extra en la dieta para los nios. Por lo
tanto se considera semiesencial.

La principal funcin de los aminocidos es fabricar protenas aunque tambin participan en

otras funciones como: bases nitrogenadas, neurotransmisores, fabricar glucosa, cidos grasos
de los cuerpos cetnicos, grupo hemo y NH4+ que se transforma en urea en el hgado
(molcula neutra desprendida por la orina en forma de Urea).
Las protenas administradas por la dieta (100g/da) y posteriormente hidrolizadas en
aminocidos son utilizadas una parte para protenas endgenas, y otra parte se excreta como
producto de deshecho.
Las protenas endgenas son las sintetizadas por nuestro organismo, tambin se transforman
en aminocidos, esta accin es ser reversible y puede volver a ser protena endgena.
Nuestro organismo se encuentra constantemente reciclando.
E xisten dos clases de enzimas para degradar las protenas de la dieta:

Endopeptidasas, rompen enlaces peptdicos del centro de la cadena polipptida.

Exopeptidasas, rompen enlaces peptdicos de los extremos de la cadena.

Digestin de las protenas de la dieta

Enzima

Zimgeno

Lugar de
produccin

Mecanismo de
activacin

ENDOPEPTIDASAS:
Ppsina

Pepsingeno

Estmago

Hidrlisis cida

Tripsina

Tripsingeno

Pncreas

Quimotrpsina

Quimitripsingeno

Pncreas

Enteroquinasa
Tripsina
Tripsina

Elastasa

Proelastasa

Pncreas

Tripsina

Actividades colagenasas
EXOPEPTIDASAS:
Carboxipeptidasa A

Procarboxipeptidasa A

Pncreas

Carboxipeptidasa B

Procarboxipeptidasa B

Pncreas

Aminopeptidasa

Borde en cepillo

*Importante aprender esta grfica

A bsorcin de aminocidos:
1 Las protenas llegan a la luz intestinal degradadas por unas enzimas proteolticas en
aminocidos y oligopptidos (pptido con pocos aminocidos, menos de 10).
2 Entran al entericito, el oligopptido es degradado por la enzima aminopeptidasa
transformndose en tripptido y dipptido. Se ayudan de canales de Na+ para introducirse al
enterocito.
3 Ahora los aminocido, los tripptidos y dipptidos, estos ltimos con intervencin de la
enzima peptidasa para degradarse salen al torrente sanguneo.

Como ya sabemos existen muchos tipos de aminocidos y cada uno tiene su correspondiente
transportador.
Protelisis intracelular
Protelisis lisosmica: se activa para recaptar y fabricar protenas cuando el sistema se
encuentra en situacin de estrs tambin acta cuando necesitamos energa. Descripcin:
Vesculas de membrana simple con un PH interior de 5.5
Contienen gran cantidad de enzimas hidrolticos
Las enzimas proteolticas mejor caracterizadas son las C A T E PSI N AS
Digieren protenas intracelulares y extracelulares
Su actividad aumenta en la malnutricin y el estrs
Estn reguladas por el glucagn y las catecolaminas
Sus funciones son:
Eliminacin de protenas enzimticas defectuosas y/o desnaturalizadas.
Regular la actividad enzimtica.
Obtener aminocidos con fines energticos o plsticos.

M E T A B O L ISM O
El objetivo del metabolismo es proporcionar energa (ATP) para el movimiento, contraccin,
etc...
En condiciones estndar la hidrlisis completa de la glucosa nos proporciona * -683kcal/mol,
+ -NFDOPRO\6 FDOPRO
Las clulas tumorales gastan la glucosa de forma incontrolada.
G L U C O L ISIS:
Se realiza en el citoplasma y es un proceso cuyo objetivo es obtener ATP degradando la glucosa
y obteniendo 2 molculas de cido pirvico. Es la primera va de obtencin de energa y comn
en casi todos los seres vivos.
1F ase de Preparacin: D-glucosa +2ATP 4- fructosa -1,6- bisfosfato. La glucosa es
degradada a glucosa-6-fosfato. En este proceso pueden intervenir 2 enzimas, la hexoquinasa con
una KM baja que solo acta en hexosas y funciona con el GLUT1 fosforilndola y retenindola,
y la glucoquinasa con una KM alta (enzima especfica para la glucosa). La glucoquinasa tiene
gran relevancia en el hgado adems de en los lugares donde se encuentra el GLUT 2. Despus,
la glucosa-6-fosfato pasa a ser Fructosa-6-fosfato gracias a la enzima fosfoglucosaisomerasa,
que ms tarde se transformar en Fructosa-1,6-bisfosfato mediante la enzima
fosfofructoquinasa, al aadirle un grupo fosfato.
En este proceso se consumen 2 ATP.
R E G U L A C I N D E L A G L U C OSL ISIS
-Regulacin de la hexoquinasa:

Regulacin de la glucolisis
A. Regulacin de la hexoquinasa (Km = 0.1 mM)

Hexoquinasa

Glucosa

Glucosa 6-fosfato

Km: 0,1mM
Si la glucosa-6-fosfato no sigue la va de la glucolisis, la concentracin de esta se eleva
inhibiendo la accin de la enzima.
-Regulacin de la glucoquinasa:

Km: 10mM
La glucoquinasa si no se pudiera regular dejara al organismo sin glucosa para ello tenemos
varios mecanismos:
1. Unin de una protena inhibidora
2. Accin de la glucosa-6-fosfatasa que revierte la transformacin de la glucosa.
3. Accin de la insulina.
Regulacin 6.fosfofructo-1-quinasa

Regulacin de la glucolisis
C. Regulacin de la 6-fosfofructo-1-quinasa

pH

Enzima limitante de la velocidad y

principal punto de regulacin de la glucolisis

Regulacin de la glucolisis
C. Regulacin de la 6-fosfofructo-1-quinasa

cidos grasos
Cuerpos cetnicos

Fructosa 6-fosfato

Ciclo de Randle
cetil-CoA
Citrato

ATP

Mg2+

Fosfofructo quinasa I

ADP

Oxaloacetato

C.A.T.
Fructosa 1,6-bisfosfato

Enzima limitante de la velocidad y principal punto de regulacin de la glucolisis

Sensible a seales que indican falta de energa tales como la subida de concentracin de AMP y
de ADP.
Es muy sensible al PH, puesto que cuando baja, la glucolisis se ralentiza. Muy til en el
mantenimiento de la sangre de las donaciones, gracias al conocimiento de este mecanismo se
puede conservar hasta 42 das.
-2F ase de particin:
La D-fructosa 1,6 bisfosfato se escinde en 2 molculas de D-gliceraldehido-3-fosfato2- (3
tomos de carbono cada uno).
3F ase de oxidoreduccin fosforilacin:
Las 2 molculas de D-gliceraldehido-3-fosfato2- se transforman en 2 molculas de acido
pirvico, obtenindose adems la reduccin de 2 molculas de NAD+ a NADH + H+ y 4 ATP,
luego el balance de ganancia energtica sera de 2 ATP debido al anterior gasto energtico de 2
ATP en la fase de preparacin.

Etapas de la Glucolisis
Fase de preparacin:
ATP4-4D-Glucosa + 22ATP

D-Fructosa 1,6 bisfosfato + 2 ADP3- + 2 H+

Fase de particin:
D-Fructosa 1,6 bisfosfato

2 D-Gliceraldehido 3-fosfato2-

1 x 6 carbonos

2 x 3 carbonos

Fase de oxidorreduccin-fosforilacin
2 D-Gliceraldehido 3-fosfato2- + 4 ADP3- + 2Pi2- + 2H+

2 L-Lactato- + 44ADP
ATP3-4-

D EST I N OS M E T A B L I C OS D E L A G L U C OSA :
Hay 2 rutas dependiendo si la situacin es aerbica o anaerbica.

Anaerbica: Se fermenta el piruvato a lactato. El objetivo es obtener coenzimas oxidadas para

utilizar en la glucolisis (NADH + H+ NAD+), en ausencia de cadena respiratoria. Ms tarde el
lactato es reconvertido en glucosa en el hgado. Esto ocurre principalmente en el msculo,
KHPDWtHVHQWHURFLWR
Aerobia: El cido pirvico entra dentro de la mitocondria y es transformado en Acetil-CoA
*0=-33,4 kJ/mol) gracias a las enzimas piruvato-deshidrogenasa. Se pierde un grupo
carboxilo en forma de CO2 y 2 hidrgenos que son aceptados por NAD+ que pasa a NADH +
H+.
El acetil-CoA se une a una molcula de cuatro carbonos, el oxalacetato obtenindose citrato,
molcula de seis carbonos. El citrato se transforma en su ismero el isocitrato que sufrir una
descarboxilacin oxidativa en la que se libera un CO2 \VHSURGXFHHO-cetoglutarato y poder
UHGXFWRUHQIRUPDGH1$'+(O-cetoglutarato sufre otra descarboxilacin oxidativa que da
lugar a CO2, NADH y un resto acilo de cuatro carbonos que se une a la coenzima A para formar
succinil-CoA. Con la hidrolisis del succinil-CoA se obtiene GTP (equivalente energticamente
al ATP), succinato y CoA. La transformacin del succinato en fumarato rinde FADH2, el
fumarato se hidrata y se obtiene malato. La oxidacin del malato rinde ms NADH y regenera el
oxalacetato con lo que el ciclo llega a su fin.
En una vuelta completa al CAT (ciclo de los cidos tricarboxlicos) se obtiene: una molcula de
GTP, tres molculas de NADH y una de FADH2 y dos molculas de CO2. El paso de oxalacetato
(4C) a citrato (6C) es el paso limitante y determina la velocidad de la reaccin.

Destinos metablicos de la glucosa

G lucgeno

Glucogenogensis
Pentosa
y otros
azcares

Va de las
Pentosas fosfato

Glucogenogensis
G lucosa

O tros glcidos
A minocidos

Glucolisis

Gluconeogensis
Piruvato

L actato
A
Acetil-CoA
cetil-CoA

Ciclo del
cido ctrico

Condiciones
aerobias

Cadena
respiratoria

2x Piruvato

Glucosa
2x Acetil-CoA

Ciclo de los
cidos
tricarboxlicos

2x CO2

x2

A cidos
G rasos

Mitocondria
Resumen del Ciclo del cido Ctrico

Ciclo de los
cidos tricarboxlicos

Regulacin del C.A.T.

Control grosero
Suministro de acetil-CoA
Suministro de NAD+ y FAD
- Cadena respiratoria
- Sntesis de ATP
- Suministro de ADP y Pi

Reacciones anaplerticas

Control fino
Control de enzimas

Las reacciones anaplerticas (de relleno) son 4, rellenan el oxalacetato celular, produciendo
oxalacetato desde el piruvato y el fosfoenolpiruvato.
CADENA RESPIRATORIA:
Los cofactores reducidos se oxidan en la cadena respiratoria, que est formada por un conjunto
de protenas llamadas complejo 1, 2, 3 y 4. El complejo I acepta electrones del NADH, al que
oxida a NAD, y los pasa al complejo II. El complejo II hace lo mismo pero con el FADH2 y los
pasa al complejo III. El complejo III cede los electrones al complejo IV. El complejo IV cede
los electrones al Oxgeno que se reduce formando agua. La energa que los electrones van
perdiendo al pasar por los complejos se emplean en bombear H+ a travs de la membrana

mitocondrial interna, que se acumulan en el espacio intermembranal de la mitocondria. Cada

salto se hace a un nivel menor de energa. El retorno de los H+ a la matriz se realiza a travs de
las ATPsintetasas o partculas F0F1 que aprovechan la energa del gradiente electroqumico para
formar ATP del ADP + Pi. El NADH rinde 3 molculas de ATP al incorporarse al complejo I,
mientras que FADH2 rinde dos al incorporarse al complejo II.

Potencial
qumico
'pH
(interior
alcalino)

Sntesis
de ATP
impulsada
por la fuerza
protn-motriz

Potencial
Elctrico
'(
(interior
negativo)

Sin embargo no siempre pasa esto ya que existen las protenas desacopladoras que inhiben este
proceso de manera que los protones no pasan por la ATP-sintetasa sin producir ATP y la
energa se libera en forma de calor, de esta forma se mantiene nuestra temperatura corporal...

Desacoplamiento

Estas protenas desacopladoras se encuentran sobre todo en el tejido adiposo marrn. Tambin
se pueden encontrar en el tejido adiposo blanco y en el msculo. Se activan por la accin de la
hormona tiroidea.
El balance energtico de la degradacin completa de la glucosa es de 38 ATP, sin embargo esto
no es realmente cierto debido a que los 2 NADH que se producen en la glucolisis, han de pasar
hacia la mitocondria y esto exige un consumo de 1 o 2 molculas de ATP.

Esto supone un rendimiento energtico de aproximadamente un 40% de la energa contenida en

la molcula de glucosa y equivale a 266 Kcal obtenidas por la clula por cada mol de glucosa
consumida.

Incorporacin de otros glcidos a la va glucoltica

M altose

maltase

G licerol

En la degradacin del glucgeno participan la enzima glucogenofosforilasa y la enzima

desramificante. La glucogenofosforilasa rompe enlaces (1 4) escindiendo molculas de
glucosa y fosforilandolas al mismo tiempo, hasta que faltan cuatro molculas para el punto de
ramificacin (unin (16)) momento en el que interviene la enzima desramificante que corta
tres monosacridos (unidos entre si) y los une a la otra rama liberando una glucosa sin
fosforilar.

Degradacin del glucgeno

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